Haris Dianto Darwindra 240210080133 BAB IV HASIL PENGAMATAN
A. REAKSI PEWARNAAN 1. Reaksi Biuret Sampel Kelompok
Albumin
Urea
Tetesan
Warna
Tetesan
Warna
9
8
Ungu
9
Ungu
10
7
Ungu
11
Ungu
11
8
Ungu
8
Ungu
12
5
Ungu
10
Ungu
2. Reaksi Ninhidrin Kelompok 9
Awal Putih
Setelah dipanaskan Cairan keruh, terdapat endapan putih
keruh Putih
Bagian atas menjadi biru tua, endapan warna
keruh
putih
11
Bening
Menjadi putih susu kebiruan
12
Bening
Bagian atas menjadi biru tua, endapan warna
10
putih
B. SIFAT KOAGULASI PROTEIN 1.
Pembentukan endapan dengan asam dan alkali Sampel As. Asetat
Awal Bening
glacial HCl
Keruh,
Setelah dipanaskan
Setelah didiamkan
Bening, tidak ada
Bening, tidak ada
endapan
endapan
Keruh, endapan
Keruh, endapan
Keruh, endapan
Bening, tidak ada
endapan NaOH
Bening
endapan
Haris Dianto Darwindra 240210080133
2.
Pembentukan endapan dengan garam dari logam berat
Albumin 10%
Sampel
3.
Garam
Endapan yang terbentuk
CuSO4 0.2%
78 tetes → putih keruh
PbAc 0.2%
15 tetes → putih keruh, endapan putih
FeCl2
0.2%
5 tetes → lar. Orange, endapan putih
HgCl
0.2%
7 tetes → putih keruh, endapan putih
Denaturasi dan Koagulasi pH
Waktu 0’
Setelah
10’
dipanaskan
30’
Bening,
Bening,
Bening,
Keruh, endapan
endapan
endapan
endapan
berkurang
putih
putih
putih
Keruh,
Kekeruhan
Kekeruhan
Keruh, endpan
endapan
berkurang
berkurang
berkurang
Bening,
Bening,
Bening,
Putih susu, tidak
endapan
endapan
endapan
ada endapan
putih
putih
putih
5.3
Putih susu
Putih susu
Putih susu
Putih susu
6
Putih susu
Putih susu
Putih susu
Putih susu
3.8
4.7
putih 5
4.
Titik Isoelektrik Perlakuan
Tabung reaksi ke1
Setelah 10’
2x
pencampuran
2t
Setelah 20’
4x
pencampuran
3t
2 2x
0
3
4
x
2x
2t
t
2x
2x
4t
3t
5
6
7
8
0
t
t
0
0
t
t
t
9 x t 0
10 0
0
Haris Dianto Darwindra 240210080133 5.
Salting Out Kelompok Sampel 9
NaOH
10
NaCl
11
Na2SO4
12
MgSO4
Uji Lakmus Universal
Uji Biuret
pH sebelum
pH sesudah
8
12
(+)→ ungu
8
13
(+)→ ungu
C. KOAGULASI PROTEIN DARI SUSU Kelompok
Berat endapan (g)
% Kasein
9
0.5208
0.5208
10
0.1048
0.1048
11
0.0343
0.0343
12
0.0224
0.0224
Haris Dianto Darwindra 240210080133 BAB V PEMBAHASAN
Protein adalah sumber utama dari nitrogen yang merupakan elemen yang sangat penting dari setiap mahluk hidup. Fungsi utamanya membentuk jaringan tubuh dengan kandungan asam aminonya. Protein membentuk kehidupan manusia, protein selalu dihubungkan dengan mahluk hidup dan upaya untuk mengetahui bagaimana kehidupan bermula dipusatkan pada bagimana protein mulanya terbentuk. Protein berperan sebagai struktural yang membangun tubuh kita. Enzim protein memecah makanan menjadi zat gizi yang dapat digunakan sel. Sebagai anti bodi, mereka melindugi kita dari penyakit. Hormon peptida membawa pesanpesan yang mengkoordinasi pelangsungan aktivitas tubuh dan protein melakukan lebih banyak lagi, mereka memandu perkembangn kita dimasa kanak-kanak dan memperhatikan tubuh kita selama masa dewasa. Mereka telah membuat kita menjadi individu unik sebagaimana kita sekarang. Kualitas protein didasarkan pada kemampuannya untuk menyediakan nitrogen dan asam amino bagi pertumbuhan, pertahanan dan memperbaiki jaringan tubuh. Secara umum kualitas protein tergantung pada dua karakteristik berikut: Digestibilitas protein Untuk dapat digunakan oleh tubuh, asam amino harus dilepaskan dari komponen lain makanan dan dibuat agar dapat diabsorpsi. Jika komponen yang tidak dapat dicerna mencegah proses ini asam amino yang penting hilang bersama feses. Komposisi asam amino Seluruh asam amino yang digunakan dalam sintesis protein tubuh harus tersedia pada saat yang sama agar jaringan yang baru dapat terbentuk.dengan demikian makanan harus menyediakan setiap asam amino dalam jumlah yang mencukupi
untuk
membentuk
as.amino
lain
yang
dibutuhkan.
Haris Dianto Darwindra 240210080133 Faktor yang mempengaruhi kebutuhan protein 1. Perkembang jaringan Periode dimana perkembangn terjadi dengan cepat seperti pada masa janin dan kehamilan membutuhkan lebih banyak protein.
2. Kualitas protein Kebutuhan protein dipengaruhi oleh kualitas protein makanan pola as.aminonya. Tidak ada rekomendasi khusus untuk orang-orang yang mengonsumsi protein hewani bersama protein nabati. Bagi mereka yang tidak mengosumsi protein hewani dianjurkan untuk memperbanyak konsumsi pangan nabatinya untuk kebutuhan as.amin.
3. Digestibilitas protein Ketersediaan as.amino dipengaruhi oleh persiapan makanan. Panas menyebabkan ikatan kimia antara gula dan as.amino yang membentuk ikatan yang tidak dapat dicerna. Digestibitas dan absorpsi dipengaruhi oleh jarak antara waktu makan, dengan interval yang lebih panjang akan menurunkan persaingan dari enzim yang tersedia dan tempat absorpsi.
4. Kandungan energi dari makanan Jumlah yang mencukupi dari karbohidart harus tersedia untuk mencukupi kebutuhan energi sehingga protein dapat digunakan hanya untuk pembagunan jaringn. Karbohidarat juga mendukung sintesis protein dengan merangsang pelepasan insulin.
5. Status kesehatan Dapat meningkatkan kebutuhan energi karena meningkatnya katabolisme. Setelah trauma atau operasi as.amino dibutuhkan untuk pembentukan jaringan, penyembuhan luka dan produksi faktor imunitas untuk melawan infeksi.
Dalam praktikum ini membahas mengenai protein. Tujuan kegiatan praktikum ini untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap
Haris Dianto Darwindra 240210080133 suatu pelarut tertentu, dan mengetahui titik isoelektrik dari suatu protein secara kualitatif. A. REAKSI PEWARNAAN 1.
Reaksi Biuret Uji biuret ini dilakukan dengan tujuan untuk menentukan adanya
senyawa-senyawa yang mengandung gugus amida asam. Reaksi biuret merupakan uji yang dilakukan untuk mengetahui ikatan peptida. Reaksi ini positif (berwarna ungu) untuk zat yang mengandung 2 atau lebih ikatan peptida. Polipeptida
mempuyai
perbedaan
dengan
protein.
Polipeptida
mempunyai residu asam amino ≤ 100 dan dan bobot mulekul ≤ 6.000. Sedangkan, pada protein residu asam amnionya ≥ 100 dan bobot mulekulnya ≥ 6.000. Pada percobaan, dapat dilihat bahwa urea atau pun albumin diteteskan larutan NaOH 10% dan larutan CuSO4. Fungsi dari penambahan larutan NaOH adalah agar suspensi protein menjadi bersuasana alkalis. Sedangkan penambahan larutan CuSO4 berfungsi untuk menghasilkan biuret yang berwarna ungu.dari hasil percobaan didapat bahwa zat uji Albumin memiliki rumus bangun yang lebih kompleks dan mengikat dua atau lebih asam amino esensial, sehingga terbentuk ikatan peptida. Semakin banyak ikatan peptida yang dimiliki, maka warna ungu akan tampak semakin nyata. Berikut gambaran proses pembantukan ikatan peptida : NH2
NH2
C=O
C=O
NH2 NH2
Ikatan peptida
NH NH3 +
Sebagai perbandingan, kita memanaskan urea yang telah dicampur C=O
C=O
NaOH kemudian ditetesi CuSO4. Hasilnya urea menjadi berbau sulfur, dan membentuk warna ungu muda. Hal ini membuktikan bahwa urea memiliki NH2
NH2
Haris Dianto Darwindra 240210080133 ikatan peptida yang lebih sedikit dibandingkan dengan albumin, dan juga mengandung sulfur. Jika urea mengandung sulfur, maka urea termasuk molekul protein, karena sulfur merupakan molekul protein. Jadi, ikatan peptida hanya terbentuk apabila ada dua atau lebih asam amino esensial yang bereaksi.
2.
Reaksi Ninhidrin Reaksi ninhidrin digunakan untuk mengetahui adanya kandungan asam α
amino. Pada asam amino terdapat gugus karboksil yang dapat dilepaskan dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina. Gugus amino pada asam amino dapat bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen. Asam amino, amonia dan gugus amino primer dalam protein apabila dididihkan dalam larutan Buffer pH 5,5 dengan adanya ninhydrin dan hydrindatin menjadi warna ungu Ruhermanin (570 nm). Keuntungan dari reaksi ini adalah lebih cepat dari metode Kjeldahl, sedangkan kerugiannya yaitu hasil analisis dipengaruhi adanya asam amino, amin primer dan amonia (hasil lebih tinggi), ketelitian rendah, terjadi variasi warna dengan komposisi asam amino yang berbeda, dan harus dibuat kurva standar. Bahan yang digunakan masing-masing adalah larutan albumin dan urea 2% yang dimasukkan ke dalam tabung reaksi. Albumin merupakan protein yang mempunyai berat molekul yang kecil dan bersifat larut dalam air. Kemudian bahan ditambahkan dengan larutan buffer asetat pH 5, maksud dari pemberian larutan buffer pH 5 adalah untuk menjaga reaksi dalam suasana asam. Ditambahkan larutan ninhidrin 0.1 % dalam aseton, digunakan larutan ninhidrin karena ninhidrin atau triketohidrinden hidrat merupakan suatu senyawa oksidator kuat yang dapat bereaksi dengan semua asam amino pada pH 4-8 dengan menghasilkan senyawa berwarna ungu. Warna yang didapat dari pengamatan atau yang timbul adalah putih keruh dan bening pada saat sebelum dipanaskan dan setelah dilakukan pemanasan larutan berubah menjadi keruh dengan endapan putih, menjadi biru tua dibagian atas dan menjadi putih susu kebiruan. Hal ini berbeda dengan literatur yang seharusnya larutan berwarna warna ungu keruh yang menandakan bahwa
Haris Dianto Darwindra 240210080133 pada albumin terdapat protein yang dapat dipisahkan menggunakan asam. Akan tetapi dari hasil percobaan tidak sesuai dengan literatur, hal tersebut terjadi kemungkinan karena adanya kesalahan penggunaan larutan secara kuantitas sehingga mempengaruhi hasil yang didapatkan.
B. SIFAT KOAGULASI PROTEIN 1.
Pembentukan endapan dengan asam dan alkali Pengendapan protein penting untuk dilakukan dalam usaha memisahkan
protein dari larutan atau dari campuran protein, seperti casein pada susu. Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuarterner. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino ialah ikatan peptida, maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida yang urutannya diketahui. Pada rantai polipeptida terdapat banyak gugus >C=O dan gugus >N-H. Kedua gugus ini dapat berikatan satu dengan yang laian karena terbentuknya ikatan hidrogen antara atom oksigen dari gugus >C=O dengan atom hidrogen dari gugus >N-H. Apabila ikatan hidrogen ini terbentuk antara gugus-gugus yang terdapat dalam satu rantai polipeptida, akan terbentuk struktur heliks (berpilin). Ikatan hidrogen ini juga dapat terjadi antara dua rantai polipeptida atau lebih dan akan membentuk konfigurasi α yaitu bentuk rantai sejajar yang berkelok-kelok dan disebut struktur lembaran berlipat (pleated sheet structure). Ikatan jenis ini tergolong dalam struktur sekunder protein. Struktur tersier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan, dan dengan demikian membentuk struktur yang lebih kompleks. Struktur ini dimantapkan oleh adanya beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein. Beberapa jenis ikatan tersebut misalnya ikatan elektrostatik, ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik antara rantai samping nonpolar, interaksi dipol-dipol dan ikatan disulfida.
Haris Dianto Darwindra 240210080133 Struktur kuarterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein. Sebagian besar protein globular terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang terpisah. Rantai polipeptida ini berinteraksi membentuk persekutuan. Dalam praktikum ini, larutan yang bersifat asam akan mendonorkon proton (H+) sedangkan pada larutan yang bersifat basa akan mendonorkon OH-. Ion H+ serta ion OH- yang ditambahkan dalam larutan protein dapat mengganggu struktur tersiernya yang diakibatkan oleh ikatan elektrostatik. Jika ikatan elektrostatiknya terganggu, maka protein dapat terdenaturasi. Protein
yang
terdenaturasi
dapat
dicirikan
dengan
terbentuknya
gumpalan/endapan. Jika konsentrasi protein dalam larutan kecil atau asam dan basa yang digunakan bersifat lemah/konsentrasi encer maka akan terbentuk koloid putih. Pada praktikum ini, dengan penambahan HCl yang bersifat asam, maka akan terdapat ion H+ yang berlebih. HCl tergolong asam kuat. dari hasil praktikum menunjukan adanya kekeruhan dan adanya endapan diawal dan setelah dipanaskan kemudian didiamkan. Asam asetat targolong dalam asam lemah. Hal ini terjadi karena asam asetat tidak dapat terionisasi sempurna. Hal ini dapat diketahui dari harga Ka Asam asetat yaitu 1,8 x 10-5. Artinya setiap 0,1 molar asam asetat hanya menghasilkan ion H+ sebanyak 10-3 M. Oleh sebab itu, penambahan asam asetat dalam larutan protein juga dapat menyebabkan denaturasi protein dalam jumlah yang lebih sedikit. Hasil dari penamabahan asam asetat glacial pada percobaan tidak tampak adanya perubahan. Hal ini kemungkinan terjadi karena asam asetat yang ditambahkan
tidak
cukup
banyak
sehingga
belum
mampu
untuk
mendenaturasikan protein yang terdapat dalam larutan. NaOH tergolong basa kuat. Dalam hasil pengamatan praktikum kali ini, menunjukan adanya endapan setelah dilakukan pemanasan. Sedangkan setelah didiamkan, tidak tampak adanya perubahan. Hal ini kemungkinan terjadi karena NaOH yang ditambahkan tidak cukup banyak sehingga belum mampu untuk mendenaturasikan protein yang terdapat dalam larutan.
Haris Dianto Darwindra 240210080133 2.
Pembentukan endapan dengan garam dari logam berat Garam dari logam berat juga dapat mempengaruhi sifat koagulasi
protein. Protein akan mengalami pengendapan bila ditambahi garam. Pengendapan tersebut terjadi karena daya larut protein yang berkurang sehingga
terbentuk
endapan.
Reaksi
ini
bertujuan
untuk
menguji
pembentukan endapan dengan garam dari logam berat. Saat larutan albumin direaksikan dengan CuSO4 0.2 %, PbAc 0.2 %, FeCl3 0.2 % dan HgCl2 0.2 %. Dari hasil pengamatan didapat bahwa pada penambahan CuSO4 ada pengendapan di tetesan ke tujuh puluh delapan, penambahan PbAc menunjukan endapan setelah ditambhakan 15 tetes garam tersebut, dan pada FeCl dan HgCl masing-masing setelah ditambahkan 5 dan 7 tetes baru menunjukan adanya endapan putih.
3.
Denaturasi dan Koagulasi Denaturasi adalah proses yang mengubah struktur molekul tanpa
memutuskan ikatan kovalen. Denaturasi dapat disebabkan oleh berbagai hal, yang paling penting ialah bahang, suhu, pH, garam, dan pengaruh permukaan. Denaturasi kadang-kadang dapaat menyebabkan flokulasi protein bola tetapi dapat juga mengakibatkan terbentuknya gel. Denaturasi dan koagulasi merupakan aspek kestabilan bahang yang dapat berkaitan dengan susunan dan urutan asam amino dalam protein. Denaturasi dapat didefinisikan sebagai perubahan besar dalam struktur alami yang tidak melibatkan perubahan dalam urutan asam amino. Rentan suhu pada saat terjadi denaturasi dan koagulasi sebagian besar protein sekitar 55 sampai 750C. kasein dan gelatin merupakan protein yang dapat kita didihkan tanpa perubahan kestabilan yang nyata. Kestabilan kasein yang luar biasa ini memungkinkan kita untuk mendidihkan, mensterilkan, dan memekatkan susu tanpa koagulasi. Koagulasi pada kasein terjadi setelah kasein yang telah dicampurkan dengan larutan buffer asetat dipanaskan karena pada larutan kasein tersebut terjadi penggumpalan. Koagulasi pada protein dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain suhu tinggi, pH, dan bahan-bahan kimia.
Haris Dianto Darwindra 240210080133 Dalam praktikum ini, kasein diendapkan dengan menggunakan buffer yang memiliki pH berbeda-beda. Berdasarkan hasil pengamatan, pH 3.8, 4.7 dan 5 dapat mengendapkan protein paling banyak dibandingkan dengan pHpH lain yang lebih tinggi. Hal ini disebabkan karena pH tersebut memiliki konsentrasi ion H+ lebih banyak sehingga ikatan-ikatan ionik yang diputuskan lebih banyak pula. Putusnya ikatan-ikatan ionik ini mengakibatkan mengendapnya kasein susu. Proses mengendapnya kasein (protein) pada susu tersebut dinamakan denaturasi protein. Denaturasi adalah suatu proses dimana terjadi perubahan-perubahan dalam struktur ruang suatu protein. Setelah diendapkan, protein tersebut kami panaskan dalam penangas air. Selang beberapa menit protein tersebut menggumpal dan berwarna putih. Proses penggumpalan tersebut disebut koagulasi protein, dimana tidak hanya struktur ruang (sekunder dan tersier) protein yang berubah tetapi juga struktur primernya. Koagulasi protein terjadi akibat pemanasan yang diberikan sehingga memutuskan ikatan-ikatan hidrogen dan ikatan-ikatan disulfida.
4.
Titik Isoelektrik Adanya gugus amino bebas pada gugus karboksil bebas pada ujung-
ujung rantai molekul protein menyebabkan protein bersifat amfoter yaitu dapat bereaksi dengan asam maupun basa. Pada pH tertentu muatan gugus amino dan karboksilat saling menetralkan sehingga molekul protein tidak bermuatan. Titik isoelektrik adalah pH dimana suatu asam tidak mengandung muatan ion netto. Titik isoelektrik suatu asam amino adalah suatu besaran fisis. Pada titik isoelektrik, terdapat kesetimbangan antara bentuk-bentuk asam amino sebagai ion amfoter, anion, dan kation. Pada setiap pH di atas titik isoelektrik, asam amino mempunyai muatan negatif. Sedangkan pada pH di bawah titik isoelektrik, asam amino mempunyai muatan positif. (Fessenden & Fessenden, 1986) Pada praktikum kali ini digunakan 10 tabung pada setiap kelompok untuk menentukan titik isoelektrik dari albumin dan gelatin sebagai sampel. Pada setiap tabung diberikan perlakuan yang berbeda untuk memberikan lingkungan yang berbeda-beda pula. Jika terjadi endapan, hal tersebut
Haris Dianto Darwindra 240210080133 menandakan bahwa gugus amino dan karboksil saling menetralkan. Dari hasil pengamatan menunjukan bahwa pada tabung 1,3,4,6,7,8 dan 9 terdapat endapan dan kekeruhan baik setelah 10 menit pemanasan dan 20 menit pemanasan. Endapan terbanyak telihat pada tabung reaksi nomor 1,3 dan 4. Seharusnya dengan perlakuan yang diberikan, titik isoelektrik dapat ditentukan berdasarkan kekeruhan dan endapan yang ada. Titik isoelektrik dapat ditentukan berdasar kekeruhan dan endapan karena pada titik dekat isoelektrik akan terjadi gaya tolak-menolak elektrostatik yang menyebabkan kelarutan minimum, sehingga terjadi kekeruhan. Setiap jenis protein memiliki titik isoelektrik yang berbeda-beda. Perubahan yang tidak terjadi pada tabung 10 mungkin karena kesalahan praktikkan dalam mencampurkan zat-zat yang digunakan sehingga suasana yang diinginkan tidak terbentuk sebab perbandingan yang salah. 5.
Salting Out Salting out adalah prinsip seberapa besarnya daya kelarutan protein
setelah diberi garam. Protein akan berkurang daya kelarutannya setelah diberikan penambahan garam sehingga protein tersebut akan berpisah membentuk endapan. Protein yang mengalami salting out akan berikatan dengan garam membentuk endapan. Jika proses saltingout yang dilakukan sempurna, maka setelah disaring, dalam filtrat tidak akan terdapat protein. Tapi jika proses salting out belum sempurna, maka dalam filtrat masih terdapat protein. Pada praktikum kali ini digunakan albumin murni berupa putih telur sebagai bahan yang kemudian dipanaskan. Setelah ditambahkan larutan NaOH, NaCl, MgSO4, dan Na2SO4, apabila garam masih larut dalam albumin pada saat titik jenuh dimana terbentuk gumpalan atau larutan garam tidak dapat larut lagi saring filtrat dengan kertas saring. Untuk mengetahui dalam filtrat terdapat protein atau tidak, filtrat yang dihasilkan diuji dengan biuret. Jika diuji dengan biuret positif, maka dalam filtrat masih terdapat protein. Hasil yang didapat adalah filtrat tersebut menjadi warna ungu muda yang menandakan bahwa albumin mengandung protein. Hal ini terjadi juga pada
Haris Dianto Darwindra 240210080133 larutan NaCl, MgSO4, dan Na2SO4 yaitu berwarna ungu muda, ungu dan merah muda.
C. KOAGULASI PROTEIN DARI SUSU Koagulasi adalah keadaan dimana protein tidak lagi terdispersi sebagai suatu koloid karena unit ikatan yang terbentuk cukup banyak. Protein pada susu mengandung kasein dan serum. Kasein adalah golongan heterogen fosfoprotein yang diendapkan dari susu skim pada pH 4.6 dan suhu 200C, kasein adalah zat terbanyak yang dikandung oleh protein susu. Kasein terdapat dalam susu sebagai partikel berbentuk hampir bulat dengan diameter 30-300 nm. Untuk mengetahui kadar kasein dalam susu dapat dilakukan dengan proses koagulasi. Tahap pertama dari koagulasi protein dari kasein susu adalah mengkondisikan suhu susu hingga 40o C. Pada suhu ini, merupakan suhu yang optimal untuk mengkoagulasi protein. Tahap selannjutnya adalah penambahan asam hingga mencapai pH 4,8. Pada pH 4,8, diharapkan seluruh kasein yang terdapat pada susu terkoagulan seluruhnya. Setelah ditambah asam, terbentuk koagulasi susu dan mulai mengendap dibagian bawah. Cairan susu di fasa sebelah atas makin lama makin jernih. Lalu tabung Erlenmeyer didinginkan selama 5 menit. Dengan harapan kasein susu semakin optimal mengendap. Tahap selanjutnya ialah disaring menggunakann kain saring. Filtrat yang tertampung dicuci menggunaka aquades. Pencucian dengan aquades bertujuan untuk semua partikel yang larut dalam air kecuali protein tidak tersaring. Pencucian dilakukan berulang kali hingga air cucian tidak tampak keruh. Setelah itu, suspensi/residu yang terdapat dalam kain saring dipindahkan ke Erlenmeyer 100 ml. selanjutnya suspensikan dengan 30 ml etanol dan disaring dengan corong bunder. Tahap ini bertujuan untuk mengrangi kadar air yang terdapat dalam residu. Lalu tahap berikutnya adalah pencucian dengan campuran eter dengan etanol. Pencucian dengan campuran pelarut ini bertujuan untuk menghilangkan lemak/minyak yang terdapat dalam residu.
Haris Dianto Darwindra 240210080133 Tahap selanjutnya adalah residu dipindahkan kegelas arloji kemudian dikeringkan dalam oven. Hasil yang didapatkan dari hasil praktikum yaitu pada kelompok 9 didapatkan berat endapan 0.5208 g dan kadar kasein 0.5208%, hasil kelompok ini merupakan hasil terbesar bila dibandingkan dengan kelompok laiinya.
Haris Dianto Darwindra 240210080133 BAB VI KESIMPULAN Protein dapat diklasifikasi berdasarkan komposisi, struktur, fungsi biologi atau sifat kelarutan. Protein merupakan makromolekul dari asam-asam amino, yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Reaksi biuret dilakukan untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada suatu bahan pangan. Reaksi ini positif jika terjadi perubahan warna menjadi ungu setelah penambahan CuSO4. Reaksi Ninhidrin digunakan untuk mengetahui adanya gugus asam amino pada bahan pangan. Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka daya larutnya akan berkurang, sehingga protein tersebut akan terpisah sebagai endapan. Denaturasi adalah suatu proses dimana terjadi perubahan-perubahan dalam struktur ruang suatu protein, dari sutau konformasi alami menjadi suatu konformasi yang kurang beraturan. Koagulasi adalah salah satu kerusakan protein yang terjadi akibat pemanasan dan terjadi penggumpalan dan pengerasan pada protein, karena menyerap air pada proses tersebut. Pada pH tertentu muatan gugus amino dan karboksilat saling menetralkan sehingga molekul protein tidak bermuatan. Nilai pH dimana molekul protein tidak bermuatan disebut titik isoelektris. Salting out adalah prinsip seberapa besarnya daya kelarutan protein setelah diberi garam. Apabila semakin kecil pH larutan asam yang diberikan pada protein, maka akan semakin cepat pula terjadinya proses koagulasi.
Haris Dianto Darwindra 240210080133 DAFTAR PUSTAKA
Anonima. 2009. Laporan Protein. Available at http://kimiaanalitik.blogspot.com/2009/05/laporan-protein.html (Diakses pada tanggal 6 November 2009 Pada Pukul 19.30 WIB). Anonimb. 2009. Reaksi Uji Protein. Available http://meboubhbrouk.blogspot.com/2009/10/reaksi-uji-protein.html (Diakses pada tanggal 6 November 2009 Pada Pukul 19.32 WIB).
at
Availablec. 2007. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari. Available at http://eviefitrah.blogspot.com/2007/12/manfaat-protein-dalam-kehidupansehari.html (Diakses pada tanggal 6 November 2009 Pada Pukul 19.00 WIB). Buckle, K.A., R.A Edwards., G.H Fleet., dan M. Wootton. 1987. Ilmu Pangan. Penerjemah Hari Purnomo dan Adiono. Penerbit Universitas Indonesia, Jakarta. deMan, John M. 1990. Kimia Makanan. Penerjemah Kosasih Padmawinata. Penerbit ITB, Bandung. Fessenden, R.J. dan J.S. Fessenden. 1986. Kimia Organik. Penerjemah : A.H. Muhtadi, Tien R. 1982. Ilmu Pengetahuan Bahan Pangan. IPB, Bogor. Winarno, F. G. 1997. Kimia Pangan dan Gizi. Penerbit PT. Gramedia Pustaka, Utama Jakarta.
