luló z 5zer.~ezere

-6-

o

\

/

o

\

/

OH

H

H

\

OH

O

/

H

\

OH

()

/ H

,-\ ce/lulÓ

z 5zer.~ezere

H "

C=O ,1

-CH-OH JI

CH -OH 1

CH -OH CH,-OH

---

,:/

HO-CH,

O,

CH ,\ "CH -

/

OH

" CH -

OH

/ ~(H \

OH

JI ,-\ ribóz:

a) r.yílt 12"('.1, b) gyÜrus íormája

~.. ~·en;én'. fu5 héli'(ef1e~:

egy menete

- 7-

5. Aminosavak. J)eDtidek. iehériék Az. aminosavak amino-~soportot ( - NHlJ és karbo xiI-csoportot tartalmazó vegyületek (-COOH). Szerkezetük az alábbi ábrán tanulmányözható.' 4. ábra Egy aminosav képlete

ti I

H N - C - COOH

I R Az. aminosavak jelölése lehet hárombetus vagy egybetus. Csoportosítani ezeket a vegyületeket az R betuvel jelölt csoport jellege alapján szokták Az aminosavak között létrejövo am idk:ötést peptidkötésnek nevezzük. Peptidek jönnek létre, ha több aminosav kapcsolódik egymáshoz peptidkuréssel. A peptidek között számös élettanilag fontos vegyületet találunk (pl.: egyes hipofízis hormonok).

, A fehérjék a sejtek vázát alkotják, szabályozzák a biokémiai folyamatokat. (enzimek), részt vesznek az anyag és információ szállításban, a szervezet' védekezésében és mozgásában ... A fehéIjéket alapvetöen négyféle. módon jellemezhetjük. Leírhatjuk elsodleges szerkezetüket, mely nem más mint az aminosavsorrend (szekvencia, N----C). j\;-fásodlagos szerkezetnek nevezzük a fehérjemolekula konformációját ( -helix, -redo). Harmad/agas szerkezetnek hívjuk a fehéIje különbözo konformációjú szakaszainak egymásutánját. Negyedleges szerke::eten a több alegységbol álló fehérjékben az alegységek egymáshoz való viszonyát értj ük. Az. egyszeru fehérjék csak aminosavakból, az összetett aminosavakon kívül más alkotórészt is tartalmaznak (pl.: fém-ion ...).

fehérjék

az'

A fehérjék térszerkezete érzékeny. Egyes hatásokra (homérsékletváltozás, pHváltozás, nehézfém-ionok) maradandó, vissza nem fordítható károsodást szenved (irre1.,'er::ibilis denaturáció). Más esetekben (könnyufém-ionok) a térszerkezet megváltozása visszafordítható (reverzibilis denarurációj.

..

-8-

ábra

4.

Az ábrákon az aminosavak csoportjai, a peptidkötés, a másodiagos szerkezet ( - hélix, redo) és az összetett fehérjék tanulmányozhatók.

Apo/áros oldalláncú

e

q

H)N,

e

G

H]N,

/COO~

e

EJ

./COO

H)N

'CH )

,'/CHCOO~ I

H)C/

H)N, •

'CH] lzoleucin Ile-1

./COO

CH I

CH2

I

6

S I

CH)

Fenilalanin Phe-F

Metion in Met-M

Triptofán Trp-W

Poláros oldalláncú,

e

lj)

•

Leucin Leu-L

e

83

CH2

./COO

Prolin Pro-P

semleges aminosavak:

e

3

e

CH

I CH,

I CH, •

I

HO Treonin Thr-T

Szerin Ser'S

I

-

HJN,

CH

I

O

NH2 Glutamin

NH2

Gln-Q

e

6 H)N,

./COO

CH

I

I CH,

/~ ~

1'J

~'

HO

NH

Hisztidin His-H

Tirozin Tyr-Y

Polj ros oldalláncú,

S

:±'

H)N,

./COO

H]N,

CH I

/C."

O'

o '.

CH

H.I'! .;

*/ COO

CH

I

CH, I

erosen savas, illetve bjzisos aminosavak: 'z:

./COO

I

CH, -

CH.

O

/\szPJragin~<.l"

I

-

CH, I CH. I

-\sp-D

.;::

H/:; ,'/ COO CH I CH,

I

CH, -

-

I

-

CHI -

CH. I

-

CH, Glutan,inSd'.

I

-

=-,,1-1

Llzin Lvs-K

Arginin '>"rg-R

Az arninosa'la.k

csoportosítása

-

~C,

gyengén savas, illetve bázisos aminosavak:

S ./COO

-

Aszparagin ,-\sn-N

Cys-C

83

I

~C, O

'CH/

COO

CH, I CH,

I

Cisz te in

Poljros oldalljncú,

8 CH,

HS

e

(jJ

HJN.

H J N ,,*/ COO CH

H)N, ./COO

CH

I

I

CH

Valin Val-V

~

I CH,

H)N,

I CH,

HJC

Alanin

lj)

'CH

/CH

,.>"Ia-A

e ./COO

I

CH)

Gly-G

H)N

CH

I

Glicin

(~

HJN, ./COO

CH

CHl

aminosavak:

•.• ==:!!"' .•.••• __ -c-9-

H I

H- N- (-(I H

O II

I QI

H I

OH +

O II

H-N-(-(-OH I

I

H

Q2

-.

peptidkötés A peptidek

A polipeptidláncot

ielépítése mozdulási

R

felépito

aminosavak

lehetoségei

R

A !>redo

íni()~Jobiil ~A.miogJobin

A korongok

Al

a-hétix

kuló hidrogénkötéseket

,', pontozott

vonalak

jelzik

J kiala-

a hemék

és a hemcglcbir: elh.el:,ezkedését

szerkezete mut2.tjik

el-

- 10 •

6. Nukleotidok. nukleinsavak

A nukleotidok a nukleinsavak alkotórészei. Öt szénatomos cukorból, szerves bázisból és foszforsavból állnak. Két fo fajtájuk a ribonukleotidok és a dezoxiribonukleotidok. A ríbonukleotídokban ribóz, adenin, guanin, uracil citozin és foszforsav lehet. A dezoxiribonukleotidok alkotórészei: dezoxiribóz, adenin guanin, timin, citozin. A nukleotidok alkotórészeinek szerkezete és kapcsolódása a mellékelt ábrákon látható. Néhány nukleotid fontos élettani feladatokat lát el. A NAD~ NADP~ FAD nukleotidok a sejtek elektonszállítását végzik. A Ko-A (koenzim-A) molekula a acetil·csoportokat (CH:, CHO-) szállít. A cAlvfP (ciklikus-adenozin-monofoszfát) sejtben történo infonnációszállításban játszik szerepet. A nukleotidok felépítését a mellékelt ábrák mutatják. A nukleotidok összekapcsolódása nyomán jönnek létre a nukleinsavak (RNS, DNS). A nukleotidok kettos észterkötéssel kapcsolódnak egymáshoz a foszforsavmolekulákon keresztül. 5. táblázat A DNS és RNS összehawnIítása

m-RNS információszáUítás r-RNS sejtmagból riboszómák a citoplazmába felépítoje a

millió 2-dezoxi-D-ribóz aöröklodés láncok között 80-3000 at-RNS láncon belül timin, RNS aminosavszállítás D-ribóz kettos spirál adenin, guanin, adenin, uracil, citozin egyes nukleotid lánc citozin DNS

5. ábra A nukleotidok alkotóelemei,

néhány nukleotid szerkezete. a nukleínsavak felépíté.se

r.:::=====-'::...~---~!!!!!!!!!"!!!-------II-

\

o

fu, N

x,~] (JC]

N

NH2

H

N

N H

N

N H

\

Ii

. nukleozid:

Guanin

Adenin

puri nváz NH2

HOCH,

(~~N

~NJl) Timin

HO

Uracil

Citolin

A nukleotidokat

alkotó

pirimidin. váz

szerves

OH

adenozin

apu·

bázisok,

rin- és a pirimidinváz nukleotid:

f"

1.

HOCH2

NfNH2 I

.~

~

,\=l0N i

1)

HO

'\

adenoz'

O

1

O

II

kialakulása

O

II

O

II

HO-r-O-p-OH ! I OH OH

O

II

rAd ~-,

II

HO-P- o-r-o-p-OH 1 I I OH OH OH

ill

~ r-c~e"" O-P-O-O

bi

OH

II

O A difoszforsav

(a) és a trifoszforsav

(b) ,A

OH OH OH

O

O

1

II

II

1

H,C-C -C II r'

H

I

I

-C-

H

~

'1 ."

-;:::,

,

H

N'r''!'O H,C

ciklikus

!

"'-'H

CH,- O-P-O-P-O-CH, .

I

OH

I

OH

AMP

(cA/vlP)

I Adenin

"

---

\/O~

~ ~/ H\rl H HO OH (',

""-.....-/ '1

O

----------------------------------------------------,

~

!

~

O

O'l

A nukleotidok

N

I'

4

p/

OH

'\ OH

In - -toszfát 2'

,.', j

- 12 -

vitamin

\/\

"1' '-/

R

\ \~/----J o, ~'\O

'-/

NArf

R

A NAD jelölt

-

és a NADP'"

P szub szt itu ens

AcIenini \//

O -----y~;

R - ribóz,

'-/

,- 5 - H

cb

NADfY

felépítése_

'-/

:

\~

~

, P:

szaggatottan

I

jelleg(í

csoport

a

A

koenzim-A

molekula

felépítése_

R - ribóz,

P - foszfát

a NA DP része

nikotinsav-amicl rész

H ",C

HC""

O ''C-C

I

li

HC~3/

,j ' ,'-:H- - 2 H'

CH

,'-:

h,,--, NADH

(redukált

alakj I

A NA O'"

L

hidrogénfe/vétele

_ A polinukleotid-Iánc

rI

hidrogénhíd

kötések

a bázispárok

között

1.

enzimielismero

3,

hely riboszómd-íel

hely

-----

,~ tP,-"S

'-elépicése

mR'-.S lJj[öhel\

__

u

_

ismero

Kér

zispárok

kózött

összekapcsolódó

rlidrogénhidkötések

pOlinukleocid-fánc

alakulnak

ki

A bá-

- 14 -

7. Az anya2csere általános iellemzése Az anyagcsere életfolyamat. Tágabb értelemben az élo szervezet anyagfelvétele, átalakítása és leadása. Szukebb értelemben a sejtben zajló kémiai folyamatok összeségét tartjuk anyagcserének. Az anyagcserét lebontó és felépíto folyamatokra összehasonlítását tartalmazza a következo táblázat.

oszthatjuk. E két folyamat

6. táblázat A felépíto és lebontó anyagcsen~folyamatok

összehasonlítása

./,.:!

makromolekulák asszimiláció monomerek CO,NH , ... folyamat nukleotidok) (intermedierek) energiát nukleinsavak) felhasználó Felépíto folyamatok köztes termékek

Lebontó folymatok sírsavak, monoszacharidok, aminosavak, (lipidek, szénhidrátok, fehérjék, nukleinsavak) nukleotidok)

'.,

A legtöbb anyagcserefolyamat az élo szervezet fizikai körülményi között csak rendkívül lassan mennének végbe. A reakciósebesség fokozását a biokémiai folyamatok katalizátorai az enzimek segítik. Hatásukat az aktiválási energia csökkentésével érik el. A katalizátorok olyan reakcióutat nyitnak meg , melynek aktiválási energiája kisebb, mint a katalizátor nélkül lehetséges reakcióút aktiválási energiája. 6. ábra Az enzimmuködés energetikája

c

B

A

-'1': , I \ !

._1.

. , i

r, --"

I

,--I

~ ~~"'._---

I

\

i

!

'/j,c,'i j'

L

1

!

-

\:

,6 --

\

- ---LI·--'-"-"~''''C\

S_

\::..1..

- 13""-

Az enzim általában fehérje, is. Az enzimmolekula legfontosabb és a katalitikus hely. A kötohelyhez átalakulását az enzim katalizálja katalizáló molekularész.

de ismerünk katalitikus hatású RNS molekulákat része az aktiv centrum, melynek részei a kötohely kapcsolódik(nak) azok a molekulák, melyeknek (szubsztrát). A katalitikus hely az átalakulást

Az enzimréakció egyszerusített folyamata:

E

+

enzIm

S .~ ES -~ ET szubsztrát enzim-szubsztrát eniim-termék

E enzIm

+

T termék

7. táblázat Az enzimek az általuk kata1ízált folyamatok alapján csoportosíthatók:

Enzimcsoport

.' .

bontó enzimek Funkció kötéseket létrehozó enzimek víz oxidációs csoportok segítségével és átvitele redukciós bontó enzimek folyamatokenzimek kataIízise izomer átalakulásokat végrehajtó

Az enzimek általában fehérjék, de hozzájuk kapcsolódhatnak nem fehérje jellegu csoportok, ezeket prosztetÍkus csoportnak nevezzük (pl.: Fe-ion, Mg-ion), Abban az esetben, ha a nem fehérje jellegu alkotórész képes disszociálni az enzimrol, koenzimrol beszélünk (pL: Ko-A), Az enzimek muködését befolyásolják mindazok a tényezok, melyek fehérjéknél általában szerkezetváltozást idéznek elo (homérséklet, pH, ionok).

a

AL enzimek szabályozásának két módjáról röviden. A versengo (kompetitiv) gátlás esetén a gátló molekula az enzim ak.1:ívcentrumát foglalja el (esetleg a koenzim helyére kötodik). A nem versengo gátlás esetén (alloszterikus) a gátló anyag az enzim más részéhez (nem az ahív centrumhoz) kötodik, ezzel megváltoztatja az enzin: muködo szerkezetét.