WAAROM MAAKT VERSE ANANAS VAN PUDDING EEN SOEP? Lerarendag Faculteit Wetenschappen K.U.Leuven 30 april 2008

WAAROM MAAKT VERSE ANANAS VAN PUDDING EEN SOEP? Lerarendag Faculteit Wetenschappen K.U.Leuven 30 april 2008

0

EIWITTEN: MEER DAN WIT VAN EEN EI 1 EIWITTEN IN HET DAGELIJKSE LEVEN

Figuur 1. Eiwitten in het dagelijkse leven. Zowel het geel als het wit van een ei zijn hoofdzakelijk opgebouwd uit eiwitten, net zoals melk. Niet enkel voedsel bevat eiwitten. Eiwitten zijn ook essentiële bouwstenen voor onze spieren en huid, onze haren en nagels. Zelfs bloed bevat eiwitten. Eiwitten vormen de basis van alle levende materie. Ze dienen vaak als enzym of katalysator voor biochemische processen. We komen elke dag in aanraking met eiwitten. We zijn zelfs bijna volledig opgebouwd uit eiwitten. Het is dus logisch dat eiwitten zeer belangrijk zijn. Proteïnen is een andere naam voor eiwitten. Die naam komt van het Griekse ‘proteios’ wat ‘de eerste plaats innemen’ betekent.

2 AANWEZIGHEID VAN EIWITTEN AANTONEN 2.1 XANTHOPROTEÏNETEST Materiaal Proefbuisrekje, 2 proefbuizen, melk, druppelflesje met geconcentreerde HNO3-oplossing Veiligheidsmaatregelen Handschoenen en labojas R34: veroorzaakt brandwonden HNO3 S23: gas/rook/damp/spuitnevel niet inademen S26: bij aanraking met de ogen onmiddellijk overvloedig met water spoelen en deskundig medisch advies inwinnen S36: draag geschikte beschermende kledij S45: in geval van ongeval of indien men zich onwel voelt onmiddellijk een arts raadplegen (indien mogelijk hem het etiket tonen) Uitvoering Breng ongeveer 3 ml melk in een proefbuisje en voeg vervolgens enkele druppels geconcentreerd salpeterzuur toe. Waarneming Na het toevoegen van de waterstofnitraatoplossing kleurt de melk geel.

ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen

1

Figuur 2. De xanthoproteïnetest Verklaring De eiwitten aanwezig in de melk worden aangetast door het salpeterzuur en door sterke zuren in het algemeen. Toepassing Waarom kleurt de huid geel indien ze in contact komt met salpeterzuur? Onze huid bevat eiwitten. Eiwitten worden aangetast door sterke zuren. Dus ook onze huid wordt aangetast door sterke zuren. Met salpeterzuur treedt de xanthoproteïnereactie op en kleurt de huid geel. Daarom is het belangrijk handschoenen te dragen wanneer we met salpeterzuur werken.

2.2 BIUREETTEST Materiaal Proefbuisrekje, 2 proefbuizen, melk, NaOH-oplossing 3 mol/l, CuSO4-oplossing 0,1 mol/l Veiligheidsmaatregelen Handschoenen en labojas CuSO4 R22: schadelijk bij opname door de mond R36/38: irriterend voor de ogen en de huid S22: stof niet inademen NaOH R36/38: irriterend voor de ogen en de huid S28: na aanraking met de huid, onmiddellijk wassen met veel water Uitvoering Breng in een proefbuis 2 ml melk. Voeg hieraan 1 ml CuSO4-oplossing toe en vervolgens 1 ml NaOH-oplossing. Waarneming Na het toevoegen van CuSO4–oplossing en NaOH-oplossing kleurt de melk violet.


2

Figuur 3. De biureettest Verklaring Er vindt een complexvorming plaats tussen koper en de eiwitten die aanwezig zijn in de melk. Elk complex ion heeft zijn typische kleur. In dit geval is dat violet (de kleur op de getekende figuur is meer echtheidsgetrouw dan die op de foto).

2.3 ALBUSTIX-TEST Materiaal Proefbuis of bekertje, melk en albustix Uitvoering Doe wat melk in een proefbuisje en neem een albustix uit het doosje. Doop het strookje in de melk. Vergelijk vervolgens de kleur van het indicatorstrookje met de kleurenkaart op het doosje albustix. Waarneming Het indicatorstrookje kleurt groen. Via de kleurenkaart op het doosje albustix lees je af hoeveel eiwit er bij benadering in de geteste stof aanwezig is.

Figuur 4. De albustixtest


3

3 DE BOUW VAN EIWITTEN 3.1 VAN AMINOZUUR NAAR EIWIT

3.1.1

Bouwstenen van een eiwit

DE bouwstenen van eiwitten zijn aminozuren. Alle aminozuren nodig voor de opbouw van eiwitten, bevatten een carboxylgroep (-COOH) en een aminegroep (-NH2), beide gebonden aan éénzelfde koolstofatoom, het α-koolstofatoom genoemd. Dit koolstofatoom draagt eveneens een waterstofatoom.

Figuur 5. Structuurformule van een aminozuur Verder bevat een aminozuur ook nog een R- of een restgroep. Deze restgroep bepaalt het verschil tussen de aminozuren, meer bepaald welke eigenschappen het aminozuur heeft. Deze groep kan immers polair of apolair zijn, aromatisch, positief of negatief geladen. Voor het leven zijn een twintigtal aminozuren belangrijk (Figuur 6). Acht van deze aminozuren kan een menselijk lichaam niet zelf aanmaken. Deze acht aminozuren moeten dus via het voedsel worden opgenomen en worden daarom de essentiële aminozuren genoemd.

3.1.2

Opbouw van een eiwit

Wanneer 2 aminozuren onder geschikte omstandigheden op elkaar kunnen inwerken, kan er een condensatiereactie optreden. Twee moleculen worden aan elkaar gekoppeld onder afsplitsing van een klein molecule, in dit geval water. Er ontstaat een peptidebinding.

Figuur 7. Vorming van een dipeptidebinding Aan beide uiteinden van de peptide kan deze reactie opnieuw plaatsvinden. Zo kunnen er lange ketens ontstaan. Een keten langer dan 10 aminozuurbouwstenen, wordt polypeptide genoemd, een keten langer dan 100 aminozuurbouwstenen een proteïne of eiwit.


4

Figuur 6. De twintig voor het leven belangrijke aminozuren


5

3.1.3

De structuur van eiwitten

Proteïnen zijn complexe moleculen opgebouwd uit aminozuren. De aard van de aminozuren in een eiwit bepaalt de eigenschappen en de structuur van een eiwit. Men onderscheidt de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur (Figuur 8).

Figuur 8. Primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van een eiwit.

A De primaire structuur De primaire structuur is gekend indien de volgorde van de verschillende aminozuren gekend is. De opeenvolging van de aminozuren is specifiek voor een eiwit. Proteïnen of eiwitten onderscheiden zich dus van elkaar door: - het aantal aminozuren waaruit ze opgebouwd zijn - de volgorde waarin de aanwezige aminozuren voorkomen - de aard van de aanwezige aminozuren - het procentueel voorkomen van de aanwezige aminozuren.

B De secundaire structuur Uit röntgendiffractieonderzoek bleek dat eiwitten niet voorkomen als lange ketens maar een driedimensionale structuur hebben. Deze ruimtelijke vorm van de polypeptideketen is een gevolg van waterstofbruggen tussen het H-atoom van de NH-groep van één aminozuur en het O-atoom van de C=O-groep van een ander aminozuur. Zo ontstaat vaak een spiraalstructuur (helix) of een vouwbladstructuur. De α-helixstructuur van een eiwit ontstaat doordat de lange ketting van aminozuren uit de primaire structuur zich opwindt als een spiraal. Waterstofbruggen zorgen voor de stabiliteit van de structuur. De aanwezige restgroepen zijn steeds naar buiten gericht. De β-vouwbladstructuur van een eiwit ontstaat uit twee naast elkaar liggende polypeptideketens. De ketens worden met elkaar verbonden door waterstofbruggen. De aanwezige restgroepen zijn alternerend naar boven en naar beneden gericht.

Figuur 9: De α-helixstructuur en de β-vouwbladstructuur.


6

C De tertiaire structuur De karakteristieke groepen in de R-restgroep van de aminozuurbouwstenen (zoals SH, COOH, NH2, ...) die buitenwaarts gericht zijn, kunnen onderling reageren en leiden aldus tot bindingen die de helix omvormen tot een min of meer opgerold kluwen. Er wordt dan een globulaire structuur bekomen. De meeste van de bindingen zijn zwakke bindingen. De tertiaire structuur is dan ook een zeer labiele structuur. Ze is gemakkelijk beïnvloedbaar door pH, zoutconcentratie, temperatuur, … Het eiwit myoglobine dat in bloed voorkomt heeft een globulaire structuur.

D De quaternaire structuur Bij eiwitten met een hele hoge molecuulmassa worden verschillende globulaire structuren verbonden tot een groter geheel. Dit gebeurt opnieuw door waterstofbruggen tussen verschillende peptidebindingen. Op deze manier wordt de quaternaire structuur van eiwitten gevormd.

3.2 MODELBOUW VAN EIWITTEN In plaats van een voorstelling op bord of op een presentatie, kan er gebruik gemaakt worden van een zelfgemaakte ruimtelijke voorstelling die kan tentoongesteld worden in de klas. Dit helpt de leerlingen een beter idee van de structuur van een eiwit te vormen dan wanneer er enkel een vlakke voorstelling op het bord wordt weergegeven. Volgende modellen kunnen met eenvoudige middelen worden gebouwd waardoor een ingewikkelde structuur eenvoudig kan worden uitgelegd.

3.2.1

De primaire structuur

De primaire structuur van een eiwit kan voorgesteld worden aan de hand van een lange draad met allemaal bolletjes. En deze draad kan enorm lang zijn. Materiaal: kraaltjes in verschillende kleuren, een stukje touw, pen en papier. Uitvoering: Rijg de kraaltjes over het stukje touw. De kraaltjes stellen de aminozuren voor. Elke kleur stelt een ander aminozuur voor. Maak bijvoorbeeld twee verschillende kettingen, met een andere combinatie van kraaltjes. Dit toont aan dat een andere combinatie van aminozuren, een ander eiwit geeft. Bevestig aan beide uiteinden van de ketting een stukje papier. Aan één uiteinde schrijf je op het papiertje NH2 en op het papiertje aan het andere uiteinde schrijf je –COOH. Dit geeft weer dat de uiteinden nog kunnen verder reageren met een nieuw aminozuur en de keten dus nog langer kan worden. Resultaat:


7

Opdrachten voor de leerlingen: Gegeven drie verschillende aminozuren voorgesteld door A, B en C. * Stel twee eiwitten voor die elk in totaal 6 aminozuren bevatten en verschillen naar de aard van de aanwezige aminozuren. * Stel twee eiwitten voor die elk minstens 8 aminozuren bevatten en enkel verschillen naar procentueel voorkomen van de aminozuren.

3.2.2

De α-helixstructuur

Materiaal: kraaltjes in verschillende kleuren, stukjes touw en niet te dikke flexibele ijzerdraad. Uitvoering: Plooi de ijzerdraad aan een zijde een beetje dubbel zodat de kraaltjes er niet af kunnen glijden. Rijg de kraaltjes over de ijzerdraad. Wind de bekomen primaire structuur rond de vingers op zoals een spiraal. Verbind af en toe twee kraaltjes vlak boven elkaar met een stukje touw. Dit geeft de aanwezige waterstofbruggen weer. Resultaat:

3.2.3

De β-vouwbladstructuur

Materiaal: kraaltjes in verschillende kleuren, stukjes touw en niet te dikke flexibele ijzerdraad. Uitvoering: Plooi de ijzerdraad dubbel. Rijg de kraaltjes over de ijzerdraad om een kettingvormige primaire structuur te bekomen. Vouw de uiteinden van de ijzerdraad om zodat de kraaltjes er niet af kunnen vallen. Verbind af en toe twee tegenover elkaar liggende kraaltjes met een stukje touw. Dit geeft de aanwezige waterstofbruggen weer. Plooi ook deze dubbel en toon dan de β-vouwbladstructuur. Resultaat:


8

3.3 AFBRAAK VAN DE EIWITSTRUCTUUR - EXPERIMENT Koken of bakken van het wit van een kippenei verandert onomkeerbaar de structuur ervan. Door verwarming, bestraling of soms alleen maar heftig schudden kunnen de bindingen die aan de basis liggen van de secundaire en de hogere structuren, verstoord worden zodat het eiwit zijn oorspronkelijke structuur verliest. Deze denaturatie, die meestal onomkeerbaar is, leidt vaak tot een verlies van de biologische activiteit bij enzymen en hormonen. Wanneer de structuur van een eiwit wegvalt, breekt het af in zijn initiële bouwstenen. Bij de denaturatie van eiwithoudende voedingsmiddelen ontstaan lagere eiwitten die gemakkelijker verteren. Materiaal Proefbuisrekje, 1 proefbuisje, NaOH-oplossing 3 mol/l, een schaar, een grote wasknijper, lucifers en een bunsenbrander. Veiligheidsmaatregelen Handschoenen, veiligheidsbril en labojas NaOH R36/38: irriterend voor de ogen en de huid S28: na aanraking met de huid, onmiddellijk wassen met veel water Uitvoering Vraag aan een leerling om een klein stukje haar af te staan voor de proef. Knip een klein plukje haar af en doe het in de proefbuis. Voeg ongeveer 3 ml NaOH-oplossing toe. NaOH wordt gebruikt als katalysator voor de afbraakreactie. Verwarm nu de proefbuis boven de bunsenbrander. Waarneming Eerst valt het haar uiteen in grote brokstukken, later gaan deze grotere brokstukken opbreken in kleinere deeltjes. Verklaring Door de temperatuursverhoging valt de structuur van het eiwit keratine dat veelvuldig in haren voorkomt, uit elkaar. De amidegroepen worden opengebroken. De grote brokstukken noemen we peptonen. Na een tijdje worden echt alle peptidebindingen verbroken en worden de eiwitten terug omgezet in hun oorspronkelijke bouwstenen, de aminozuren. Toepassing Om afvoerbuizen in badkamer en keuken te ontstoppen gebruikt men sterke basen.

4 FUNCTIE VAN EIWITTEN Voor alle levende organismen zijn eiwitten van levensbelang. Eiwitten kunnen verschillende functies hebben. Eiwitten komen voor als transportmiddel. Zo vervoert het eiwit hemoglobine zuurstof. Er zijn eiwitten die bescherming bieden. Zij vormen antilichamen tegen vreemde stoffen. Ook bij de hormoonactiviteit komen er eiwitten aan te pas. Het eiwit insuline regelt het suikergehalte in het bloed. Verder katalyseren eiwitten verschillende chemische reacties zoals stofwisselingsreacties.

4.1 BUFFERWERKING VAN AMINOZUREN Aminozuren kunnen zich ten opzichte van andere deeltjes gedragen of als Brönstedzuur (H3N+CHR-COOH) of als Brönstedbase (H2N-CHR-COO1-). Afhankelijk van de pH ontstaat hierbij een positief zuurion, een negatief base-ion of een neutraal zwitterion (H3N+-CHR-COO1-). De pH waarbij het zwitterion voorkomt wordt iso-elektrisch punt genoemd. Door de aanwezigheid van zowel een zwak zuur als een zwakke base-functie vertonen de aminozuren een bufferwerking ten opzichte van toegevoegde H3O1+- of OH1--ionen. In zuur ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen

9

midden zullen de oxoniumionen reageren met de –COO1- groep en in basisch midden zullen de hydroxide-ionen reageren met de –NH31+ groep. In een neutraal midden komt vooral het zwitterion voor. Hieruit volgt een belangrijke eigenschap van aminozuren, namelijk hun bufferende werking. Omdat eiwitten opgebouwd zijn uit aminozuren bezitten ook zij deze eigenschap. Dit is belangrijk voor de levende organismen. Zo kan de pH van het bloed binnen nauwe grenzen constant blijven. Zure of basische aanvallen worden gebufferd door de aanwezige proteïnen.

4.2 EIWITTEN ALS ENZYMEN

4.2.1

Wat is een enzym?

Een enzym is een eiwit dat een chemische reactie katalyseert, ervoor zorgt dat die reactie mogelijk wordt of sneller verloopt. Zonder enzymen zouden stofwisselingsprocessen zeer langzaam verlopen tot onmogelijk zijn bij een lichaamstemperatuur van 36-37 °C.

4.2.2

Hoe werkt een enzym?

Het enzym zelf wordt tijdens de chemische reactie niet verbruikt of verandert niet van samenstelling. Het enzym bindt zich tijdens de reactie aan het substraat. Het substraat is datgene dat de chemische reactie ondergaat. Na de reactie keert het enzym weer terug naar zijn oorspronkelijke toestand en kan het onmiddellijk opnieuw gebruikt worden. Enzymen werken specifiek. Dit wil zeggen dat een bepaald enzym slechts één bepaalde reactie zal katalyseren. Katalysator en reactie (substraat) passen bij elkaar zoals een sleutel bij een slot. Het enzym klemt zich met zijn actieve plaats om het substraat. Het deel dat omklemd wordt, wordt losgemaakt van het grotere geheel. Hierna komt ook het enzym weer vrij en kan het een volgende molecule laten reageren. Ketens van moleculen van diverse aard, kunnen zo in andere enkelvoudige moleculen worden omgezet. Voor de omzetting van sucrose naar glucose en fructose gebeurt dit als volgt:

Enzym + substraat

4.2.3

Enzym-substraatcomplex

Enzym-productcomplex

Enzym + product

Invloed van pH en temperatuur op de enzymwerking

Enzymen werken slechts efficiënt bij een welbepaalde pH-waarde en binnen een smal temperatuursgebied. Bij andere omstandigheden verandert de vorm van het enzym en passen de reactiemoleculen er niet meer in.

4.2.4

Experimenteel onderzoek

Voedingsmiddelen vormen vaak het substraat voor een enzym. Met behulp van enzymen worden voedingsstoffen in kleine stukjes gebroken en verwerkt tijdens de spijsvertering. Zo een afbraakreactie wordt ook wel een hydrolysereactie genoemd.


10

A Het verdwijnend gummibeertje Materiaal 3 petrischaaltjes, 3 rode gummibeertjes, vers ananassap, vers appelsap en vers kiwisap. Uitvoering Leg in elk petrischaaltje één rood gummibeertje. Vul een eerste petrischaaltje met ananassap, een tweede met kiwisap en het laatste met appelsap. Doe telkens voldoende vruchtensap in de schaaltjes. Zorg dat het gummibeertje volledig in het sap ligt.

Vervolgens wordt aan elk petrischaaltje een rood gummibeertje toegevoegd.

We laten de schaaltjes open en bij kamertemperatuur staan. Het resultaat na 0 uur:


11

Het resultaat na 5 uur:

Het resultaat na 24 uur:

Verklaring Een gummibeertje bestaat hoofdzakelijk uit gelatine. Gelatine wordt gemaakt uit eiwitten (vooral collageen) afkomstig van o.a. beenderen, huid en kraakbeen van dieren. Dus gelatine is hoofdzakelijk opgebouwd uit eiwitten. Zowel ananassap als kiwisap bevatten respectievelijk het protease bromelase en actinidase. Appelsap bevat geen protease. Proteasen zijn enzymen die andere eiwitten afbreken. Een andere naam voor protease is peptidase. ‘Prote’ komt van proteïne en een enzym op -ase breekt iets af. Het protease aanwezig in het ananassap en het kiwisap zorgt voor de afbraak van de gelatine. Hierdoor lost een gummibeertje op in deze vruchtensappen. Aangezien er geen protease aanwezig is in appelsap, zal het gummibeertje ook niet oplossen.

B Fruitsla of fruitsoep? Materiaal Gelatineblaadjes, glazen kom, lepel, verse ananas, ananas uit blik, tandenstokers, 5 kleine kommetjes, microgolfoven, diepvriezer, frigo. Veiligheidsmaatregelen Wanneer deze proef in een labo wordt uitgevoerd, zeg dan uitdrukkelijk dat de leerlingen niet mogen proeven van het fruit. Wanneer deze proef in een keuken wordt uitgevoerd, kan dit natuurlijk wel. Uitvoering Leg een aantal gelatineblaadjes in koud water te week.


12

Warm ondertussen wat water op in de microgolfoven. Doe de gelatineblaadjes in het warme water en los ze op. Vervolgens wordt de gelatineoplossing over 5 petrischaaltjes verdeeld en in de frigo gezet tot de gelatine stijf geworden is. Nummer de kommetjes van 1 tot 5. * Kommetje 1: niets toevoegen * Kommetje 2: voeg een stukje verse ananas toe * Kommetje 3: voeg een stukje ananas uit blik toe * Kommetje 4: voeg een stukje verse ananas toe dat eerst een minuut op de hoogst mogelijke temperatuur in de microgolfoven heeft gelegen * Kommetje 5: voeg een stukje verse ananas toe dat eerst 30 minuten in de diepvriezer heeft gelegen. Kijk elke 5 minuten even onder het stukje ananas. Schuif de ananas opzij met een tandenstoker en leg de ananas na de waarneming terug naar zijn oorspronkelijke plaats. Plaats de kommetjes na 15 min terug in de frigo. Bekijk de kommetjes opnieuw op het einde van de les. Waarnemingen Tijd 0 min 5 min 10 min 15 min 60 min

Kom 1 Gelatine is stijf Geen verandering Geen verandering Geen verandering Geen verandering

Kom 2 Gelatine is stijf De gelatine wordt week Er ontstaat een putje Putje wordt dieper Uitholling in de gelatine



Kom 5 Gelatine is stijf De gelatine wordt week Er ontstaat een putje Putje wordt dieper Uitholling in de gelatine

De foto’s van de waarnemingen na 0, 10 en 60 minuten zijn weergegeven op de volgende bladzijde. De vlekken in de gelatine die na 60 minuten in kom 3 en kom 4 te zien zijn, is sap dat uit de ananasstukjes komt. Verklaring Ananas bevat bromelase, een protease. Gelatine bestaat hoofdzakelijk uit eiwitten en kan dus afgebroken worden door proteasen. In kommetje 1 wordt er niets toegevoegd. De samenstelling van de gelatine zal dus ook niet veranderen. In kommetje 2 wordt verse ananas toegevoegd. In verse ananas is het protease actief aanwezig en de gelatine zal dus stilaan worden afgebroken. Er ontstaat een putje onder de ananas. Aan kommetje 3 wordt een stukje ananas uit blik toegevoegd. Hier gebeurt er niets met de gelatine. Aan kommetje 4 wordt een stukje verwarmde verse ananas toegevoegd. Ook hier gebeurt er niets met de gelatine. Wanneer ananas verwarmd wordt, valt de structuur van het protease uit elkaar en verliest het protease zijn functie. Er treedt denaturatie van het enzym op. Ananas in blik wordt bij de bereiding ook verhit en het protease zal ook hier gedenatureerd zijn. Aangezien het protease zijn functie verloren heeft, zal de gelatine niet afgebroken worden. Aan kommetje 5 wordt een stukje diepgevroren verse ananas toegevoegd. De gelatine zal ook hier stilaan oplossen. Dit wil zeggen dat bevriezen geen effect heeft op de structuur van het protease. Het protease zal niet denatureren en zijn functie dus ook niet verliezen. Vermijd dus vruchten met proteasen in bereidingen op basis van gelatine om te voorkomen dat de eiwitten worden afgebroken en het gerecht er als een soepje gaat uitzien. Ananas, kiwi’s, vijgen en papaya’s bevatten proteasen. Worden deze vruchten toch aan een gelatinepudding toegevoegd, dan dienen de proteasen vooraf gedenatureerd te worden, bijvoorbeeld door ze te verhitten.


13

Kom1 Niets

Kom 2 Verse ananas

Kom 3 Ananas uit blik

Kom 4 Verse ananas na 1 minuut microgolfoven

Kom 5 Verse ananas na 30 minuten diepvries

Na 10 minuten

Na 60 minuten


14

5 GERAADPLEEGDE BRONNEN * Nano (3de graad); Capon, Jansen, Meeus, Onkelinx, Rotty, Speelmans, Surings, Vangerven; Wolters Plantyn; p. 396-403 * Scheikunde voor voortgezet onderwijs 3V; Groen, Hamann, Schuijl; nib; p. 253-257 * Chemie plus 6 (De chemische reactie); Andries, Courtyn, Lambers, Smet, Van Hoye; Pelckmans; p. 194-200 * Enzyme im chemieunterricht. Naturwissenschaften im unterricht chemie, Ausgabe 2/06, Jahrgang 17 * Soup or salad. Journal of chemical education, Vol 76, No 5, May 1999 * Websites: http://nl.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFne http://www.marions-kochbuch.de/rezept/1411.jpg http://www.astrazeneca.no/images/presse/melk_218x278.jpg http://www.koreus.com/files/200410/12-rigolo1.jpg http://med.hro.nl/langk/biol2/opbouweiwit.ppt www.kennislink.nl http://old.iupac.org/didac/

6 INHOUDSTAFEL 1 2

3

4

5 6

Eiwitten in het dagelijkse leven .................................................................................. 1 Aanwezigheid van eiwitten aantonen .......................................................................... 1 2.1 Xanthoproteïnetest ........................................................................................... 1 2.2 Biureettest ...................................................................................................... 2 2.3 Albustix-test .................................................................................................... 3 De bouw van eiwitten ............................................................................................... 4 3.1 Van aminozuur naar eiwit .................................................................................. 4 3.1.1 Bouwstenen van een eiwit.............................................................................. 4 3.1.2 Opbouw van een eiwit ................................................................................... 4 3.1.3 De structuur van eiwitten............................................................................... 6 3.2 Modelbouw van eiwitten .................................................................................... 7 3.2.1 De primaire structuur .................................................................................... 7 3.2.2 De α-helixstructuur ....................................................................................... 8 3.2.3 De β-vouwbladstructuur ................................................................................ 8 3.3 Afbraak van de eiwitstructuur - experiment ......................................................... 9 Functie van eiwitten ................................................................................................. 9 4.1 Bufferwerking van aminozuren ........................................................................... 9 4.2 Eiwitten als enzymen ...................................................................................... 10 4.2.1 Wat is een enzym? ...................................................................................... 10 4.2.2 Hoe werkt een enzym? ................................................................................ 10 4.2.3 Invloed van pH en temperatuur op de enzymwerking ...................................... 10 4.2.4 Experimenteel onderzoek ............................................................................. 10 Geraadpleegde bronnen .......................................................................................... 15 Inhoudstafel .......................................................................................................... 15


15

WAAROM MAAKT VERSE ANANAS VAN PUDDING EEN SOEP? Lerarendag Faculteit Wetenschappen K.U.Leuven 30 april 2008

Recommend Documents