A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000)
19
4. Fotoszintetikus antenna rendszerek
PROHNXOi
IRWRV]LQWp]L UpYp
HOV OpSpV
W|UWpQLN
IpQ
HOQ\HOpVH
SLJPHQWHNEH
DP
IHKpUMpNKH
HN|YHWNH]
N|W|
IpQ\HOQ\HOp
SLJPHQ
PROHNXOi
gerjesztett állapotba hozza ( ez a fotoszintetikus pigmenteknél az 1. vagy 2. szingulett gerjesztett állapot).
4.1. ábra. A pigmentek gerjesztett állapotának kialakulása
JHUMHV]WH
iOODSR
HQHUJLiM
NLVXJiU]yGKD
IpQ
IOXRUHV]FHQFLD
YDJ
K
formájában, melyek a fotoszintézis szempontjából veszteséget jelenthet. Átadódhat szomszédos általában alacsonyabb gerjesztési energiájú pigment molekuláknak, aminek igen nagy szerepe van a gerjesztési energiának a reakciócentrumhoz való továbbításában. Illetve, a gerjesztett állapotban lejátszódhat a töltésszétválást IRWRNpPLD
eredményez
UHDNFLy
IRWRV]LQWHWLNX
]HUYH]HWH
OHJMHOOHP]
pigmentjei a klorofillok, amelyek a kék ill. vörös tartományban nyelnek el. A NORURILOO DONRW
3 4
'(
!
OHJIRQWRVD
J\&U& N|]HSp
V]pQDWRPR
5
)
DONRKRO
V]HUNH]H
*
HJ
687
0J ILWRO
6
HOHP
""
J
WHWUDSLUUR
atom található, a 4-H FVDWODNR]LN
9;:
+,+
#
J\&U&
]iP
NORURILOO
-/.
$
DP
%
SRUILULQYi]D
LUUROJ\&U&K|
>>
HOV JHUMHV]WH
0
SHGL
1 2
HJ
&
?
iOODSRWiKR
vörös, második gerjesztett állapotához pedig kék abszopciós sáv tartozik. Az R[LJpQWHUPHO IRWRV]LQWHWL]iO
@
V]HUY
ezetekben univerzálisan megtalálható a klorofill-
a, amelynek kék ill. vörös abszorbciós maximuma 430 ill. 660 nm körül van. A klorofill-a PROHNXOi
ACB
IpQ\EHJ\&MWp
D
EE
PHOOH
IRWRNpPLD
F
UHDNFLyU
PSI, mind a PSII reakciócentrumában speciális klorofill-a GLPHUH
MON P
DJ
PXOWLPHUHN
K
MQ
DONRWMi
IpQ\LQGXNi
R STS
B D L
NpSHVHN
PROHNXOiN
|OWpVV]pWYiOiVED
U
K
G ;H JI B L 0L
YDOyV]tQ&OH
UpV]WYHY ~Q
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000)
20
reakciócentrum klorofillokat. A prokarióta cianobaktériumokban csak klorofill-a IRUGX
V
HO
W X
$
HXNDULyW
Y
IRWRV]LQWHWL]iO
Z
V]HUYH]HWH
[
DQ
tenna komplexeiben azonban a
klorofill-a mellett egy másik tipusú klorofill is található, ami a klorofill-a kék és vörös abszorpciós sávjai közötti spektrumtartomány jobb lefedését szolgálja. Magasabb
\ ]
UHQG& Q|YpQ\HNEH FVD
_
`_ a
DQQ\LED
l
FVRSRU
N|WGLN
m
p
\ X
]|OGDOJiNED
O|QE|]LN
b
cd
KRJ
D
Y _fe
H[WU
PiVRGL
NORURI
^ V V8Y
klorofill-b, ami a klorfill-a-tól
LUUROJ\&U&K|
g
QH
hih
HWLO
b
h
KDQH
IRUP
jk
EDUQD
- és kovamoszatokban a klorofill-b helyett klorofill-c, a vörös
4.3. ábra. A klorofill-a és klorofill-b szerkezete
algákban
pedig
klorofill-d
WDOiOKDWy
n
g
$
R[LJpQWHUPHO
V]HUYH]HWH
_
reakciócentrumaiban, valamint a prokarióták antennáiban a klorofillok mellett karotinok is találhatók, amelyek a kék tartományban (400-500 nm körül) nyelnek el. A
4.4. ábra. Karotenoid pigmentek szerkezete
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000)
21
karotinok ún. járulékos pigmentek, amelyek részben a hatékonyabb fényelnyelést
o
VHJtWL
HO
p
PiVUpV]
q
SHGL
rts
NORURI
uvv
q
ows
PROHNXOiND
qq
YpGL
JHUMHV]WH
EHN|YHWNH] IpQ\NiURVRGiVWyO
Cianobaktériumok és vörös algák esetén a féQ\EHJ\&MW NORURILOOW
p
WDUWDOPD]
~
KDQH
y z
(]H
D
~Q
{
ILNRELOLSURWHLQHNKH
NURPIyU
!
V]LQWp
z
xJo;|
NRYDOHQVH
pJ
DQWHQQ
x}o
WG ILNRELOL
SLUUROJ\&U&E
iOOQDN
x
iOODSRWED
s
QH
y
URPIyURND
G
NORURILOOD
q
ellentétben nem nem záródnak porfirin szerkezetté és nem tartalmaznak fématomot sem. A fikobilipreteineknek három tipusa van a zöld, narancs illetve vörös
WDUWRPiQ\ED
iEUD
HOQ\HO ILNRHULWULQILNRFLDQL
OHJMHOOHP]
IRWRV]LQWHWLNX
A zöld növények, algi
p
LOOHWY
SLJPHQW
OORILNRFLDQLQ
,
DEV]RUSFLy
FLDQREDNWpULXP
!
SHNWUXPDL
IRWRV]LQWp]LVpEH
HOVVRUED
hasznosuló spektrumtartomány 400 és 700 nm között található, amit fotoszintetikusan aktív sugárzásnak (Photosynthetically Active Radiation, PAR) neveznek. A nemR[LJpQWHUPHO EDNWpULPRNED
WDOiOKDW
/
DNWp
rioklorofillok. abszorpciója az infravörös
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000)
22
tartomány felé tolódott (900-1000 nm) a víz alatti fényviszonyokhoz való alkalmazkodás eredményeként.
IpQ\EHJ\&MW
V]HUYH]GQHN
0L
; f¡
SLJPHQWH
36
¢ ; f¡ PL
URWHL
36
¢¢
i]KR
£
NRPSOH
¤C¥
N|WGY
UHQGHONH]L
QWHQQ
§¨¡
NRPSOH[HNE
HOV DQWHQQiYDO
¦
DP
reakciócentrum része illetve ahhoz szorosan csatlakozik. Mindkét fotokémiai
©
rendszerhez tartozik még egy-HJ IRWRNpPLD
¯
®
UHQGV]HUKH
N|WGLN
ª ²° ª
NOV DQWHQQ
° ± ® PL
D
/+&,,
« ¬
NRPSOH
LV
/+&
®
D
/+&
IRWRV]LQWp]LV IpQ\LJpQ\pW
³
®
D
HOV
IJJH
´
a PS II-höz kapcsolódik vagy leválik róla, ilymódon szabályozva a PSII-höz juttatott energia mennyiségét.
µ
iEUD
Alegyég
IpQ\EHJ\&MW DQWH
¶ ¶;· ¸¹· p
UHDNFLyFHQWUX
º
NDSFVROyGiVD
Mol. Tömeg (kDa) 22
Kódoló gén
Pigment kötés
LHCI-I
Topológia (hélixek) TM(3)
Lhca1 (sejtmag)
kl-a/b, karotenoid
LHCI-II
TM(3)
25
Lhca2 (sejtmag)
kl-a/b, karotenoid
LHCI-III
TM(3)
26
Lhca3 (sejtmag)
kl-a/b, karotenoid
LHCI-IV
TM(3)
22
Lhca4 (sejtmag)
kl-a/b, karotenoid
LHCII-I
TM(3)
25
Lhcb1 (sejtmag)
LHCII-II
TM(3)
25
Lhcb2 (sejtmag)
7 kl-a, 5 kl-b, 3-4 xantofill, 2 lutein, 1 neoxantin "
LHCII-III
TM(3)
24
Lhcb3 (sejtmag)
"
CP29
TM(3)
28
Lhcb4 (sejtmag)
6 kl-a, 2 kl-b, xant.
CP26
TM(3)
27
Lhcb5 (sejtmag)
6 kl-a, 3 kl-b, xant.
CP24
TM(3)
23
Lhcb6 (sejtmag)
6 kl-a, 4 kl-b, xant.
4.1. Táblázat. A zöld növények antenna komplexeinek alegységei
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000)
23
A borsóból izolált LHCII térszerkezete Werner Kühlbrandt munkájának eredményeként ismert. A kétdimenziós kristályokon alkalmazott technika a krioelektron mikroszkópia volt, ami lehetY
»
WHWW
¼¹½
PHPEUiQE
½¾
¿¿
À
J\D]yGR
KpOL[H
LOOHWY
¼
a klorofill és karotenoid molekulák helyzetének 3.4 A feloldású meghatározását. Az /+&
Á Á½
WLODNRL
Ã
Ä
PHPEUiQED
Å
WULPH
V]HUYH]GpVEH
Ä
IRUGX
Æ
HO
Ç
È
(J
Å
PRQRPH
alegység három transzmembrán hélixet tartalmaz, és 12 klorofill molekulát köt (7 kl-a és 5 kl-b). A klorofill-a és klorofill-b
molekulák közötti különbség azonban a
jelenlegi feloldás mellet azonosítható. A klorofillok mellett két lutein molekula látható a szerkezetben, a xantifillok helyzetete azonban nem azonosítható. Az LHCII térszerkezetének kialakításában a klorofill-protein kölcsönhatás meghatározó V]HUHS& Ez annyit jelent, hogy a pigmentet nem tartalmazó apoprotein csak a klorofill
ÀtÉ
PROHNXOi
HN|WGpV
¼
XWi
ÄÊ
HV]
Ë ÆC½ IH
WLODNRL
Ã
PHPEUiQED
Ä
PHJILJ\HOKHW
QDWt
Ê
térszerkezetet.
4.5. ábra. Az LHCII monomer szerkezete Kühlbrandt nyomán. A három trans]PHPEU
Ì!Í}Î
Ï
pOL[KH
N|WG
Ð ÑÒ Ó
Ô Õ Ö Ö × Ø
NORUR
p
Np
Ù
NDURWHQRL
PROHNXO
Ú
OiWKDWy
A cianobaktériumok esetén a klorofill és karotenoid molekulákat tartalmazó LHC II helyett fikocianint és fikoeritrint tartalmazó, rúdalakú protein komplexek, az
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000)
Û
ú.n. fikobiliszóPi
âãâ
SLJPHQ
DUWDOPD
ä
ÛÜÛ Ý å}æ çå
V]ROJiOQD QDJ\ViJ
OV
Þß
DQWHQQDNpQW
IRWRNpPLD
è
24
ÛÜà á
ILNRELOLV]yPi
é
UHQGV]HUHNKH
YDO
êCÛ;à
WGpV
á Ûå
VV]HWpWHO YiOWR]L
fényviszonyokhoz való alkalmazkodása során.
4.6. ábra. A fikobiliszómák kacsolódása a tilakoid membánokhoz
HVHWp
ë
ß
IpQ\EHJ\MW DQWHQQ
LVPHUW
Þ¹ß
NLVPpUHW&
íTî
å
V]HUNH]HW
á
DOHJ\VpJE
ï
ëå
OHJMREED iOO
ð
IRWRV]LQWHWLNX
ñ
UHDNFLyFHQWUXPRND
ç
EDNWpULXP
J\&U&
ì!Û ò
DODNED
veszi körül az LH-I-nek nevezett antenna komplex, amelyben a 875 nm-nél abszorbeáló bakterioklorofill vannak.
PROHNXOi
ó
ñ
IHMp
DONRW
ð
WHWUDSLUUR
ï
ó
J\&U&
ô
HJ
VtNED
ò
A fotoszintézis molekuláris biofizikája (Vass Imre, 2000)
25
4.7. ábra. A bakteriális LHI és LHII antenna szerkezete Cogdell nyomán. Az ábra csak a pigment molekulák elhelyezkedését mutatja, a proteinváz nélkül.
DPHO\H
ø
Az LH-
õ
V]LQWp
Általában 9-
ÿ
J\&U&
ù
ö
NLVHEE
J\&U&
WDJ~D
÷
/+
DODN~DN p
ú
-II-nek nevezett antenna szerkezetek veszik körül,
ù
(]H
WDJRQNpQ
ö
J\&U&NH Np
NpWIDMW
û
ù
SURWHL
DOHJ\Vp
NO|QE|] KXOOiPKRVV]
ü
pS p
ýöþ
IHO
abszorbeáló klorofillt valamint egy karotenoidot tartalmaznak. Azaz egy 9 tagú J\&U&EH WHOMHVH
[
ORURI
PHJHJ\H]LN
p
DURWHQRL
DEV]RUSFLyEH
WDOiOKDWy
NpWIDMW
NO|QEVpJ
!
D
NORURI HOWpU
NpPLD SURWHL
V]HUNH]HW
"$#
UQ\H]H
%
hatásának következménye.
Irodalmak:
Green, B.R. and Durnford (1996) "The chlorophyll-caroteniod proteins of oxygenic photosyntesis" Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 47, 685-714 Wollmann, F.-A., Manai, L., Nechustai, R. (1999) "The biogenesis and assembly of photosynthetic proteins thylakoid membranes" Biochim. Biophys. Acta. 1411, 21-85 Kühlbrandt, W. (1994) "Structure and function of the plant light-harvesting complex" Curr. Opin. Struct. Biol. 4, 519-528 McDarmott, C., Prince, S.M., Freer, A.A., Hawthornthwaitelawless, A.M., Papiz, M.Z., Cogdell, R.J. and Isaacs, N.W. (1995) " Crystal structure of an integral membrane light harvesting complex from photosynthetic bacteria" Nature 374, 517-521 Sidler, W.A. (1994) "Phycobilisome and phycobiliprotein structures. In: Bryant, D. (ed) The Molecular Biology of Cyanobacteria" pp. 139-216, Kluwer, Dordrecht, The Netherlands
