AMINOSAVAK, FEHÉRJÉK Az aminosavak olyan szerves vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport (-NH2) és karboxilcsoport (-COOH) egyaránt előfordul.
Felosztás A fehérjéket feloszthatjuk aszerint, hogy hidrolízisük során csak aminosavak keletkeznek (egyszerű fehérjék, proteinek) vagy az aminosavak mellett a hidrolizátum még egyéb alkotórészt is tartalmaz (összetett vagy konjugált fehérjék). Az egyszerű fehérjék elemi összetétele átlagosan 50% C, 7% H, 23% O, 16% N és 0–3% S. Az összetett fehérjék(proteidek) emellett más egyéb alkotórészeket (pl. fémek, egyéb szerves vegyületek) is tartalmaznak
AZ AMINOSAVAK ÉLETTANI JELENTŐSÉGE
Az α-aminosavak kiemelkedő jelentőségűek az élővilág számára, mivel a fehérjemolekulák (proteinek) építőkövei. (Az α-aminosavak közös szerkezeti jellemvonása, hogy molekuláikban egy aminocsoport és egy karboxilcsoport kapcsolódik ugyanahhoz a szénatomhoz.)
Az aminocsoportnak a karboxilcsoporthoz viszonyított helyzete alapján α-, β-, γ- stb. aminosavakról beszélünk. A fehérjék kizárólag α-aminosavakból épülnek fel.
Az egyetlen élettani jelentőséggel bíró βaminosav a β-alanin, ennek származékai a pantoténsav és a koenzim-A. Lényeges még az agy anyagcseréjének egyik eleme, a γ-aminovajsav (GABA), valamint a vitamin hatású p-amino-benzoesav. Az élő szervezetekben 25-féle α-aminosav található, ezek közül 20 fehérjeépítő. Ezek kapcsolódási sorrendje az aminosav szekvencia, a fehérjék elsődleges szerkezete.
A szervezet fehérjéinek és egyéb nitrogéntartalmú alkotórészeinek felépítéséhez, és ezek újraképzéséhez szükséges aminosavakat a táplálék fehérjéi adják. A fehérjeszükséglet tehát aminosav szükségletet jelent. Az emberi szervezetben 14-16% a fehérje-, és hozzávetőlegesen 0,1% a szabad aminosavtartalom.
AMINOSAVAK KAPCSOLÓDÁSA PEPTIDKÖTÉSSEL Az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, vízkilépés közben. Két aminosavból dipeptid, háromból tripeptid, sokból polipeptidlánc képződik. A fehérjemolekulák tehát sok aminosavrészből felépülő polipeptidláncok.
Két különböző aminosavból két különböző dipeptid épülhet fel aszerint, hogy melyik aminosavrész N-terminális és melyik Cterminális:
Három különböző aminosavból már hat különböző szerkezetű tripeptid vezethető le. Következésképpen az egymáshoz kapcsolódó aminosavak számának növekedésével rohamosan nő a sorrendi lehetőségek száma. A kombinatorika szabályai szerint n számú különböző aminosav n! (1,2,3…,n)-féle sorrendben kapcsolódhat egymáshoz. Így tíz különböző aminosavból felépülő dekapeptid esetében már 3 628 800 szerkezeti lehetőséget jelent, pedig hol van az még a fehérjeláncok méretétől! Ezzel magyarázható az élő szervezetekben előforduló fehérjék rendkívüli változatossága. A fehérjeláncokat az egymáshoz kapcsolódó aminosavak milyensége, száma és sorrendje jellemzi.
A fehérjék szerkezete Elsődleges szerkezet: A fehérjét felépítő aminosavak kapcsolódási sorrendjét a fehérjék
elsődleges szerkezetének, másnéven
aminosavszekvenciának (sorrend) nevezzük. Gly-Ala-Val
Gly-Val-Ala
Ala-Gly-Val
A fehérjék másodlagos szerkezete. Az aminosavlánc térbeli elrendeződést (konformációját) vesz fel, amely lehet
alfa-hélix (spirális szerkezet) vagy béta-redő (redőzött szerkezet)
Vannak olyan fehérjék, amelyek számára csak az egyik vagy csak a másik konformáció kedvező. Ezek az ún. fibrilláris fehérjék. Ide tartozik pl: a hajat és a gyapjut alkotó
keratin.
A fehérjék másik nagy csoportját a globuláris fehérjék képezik, amelyekben az alfa-hélix és béta-redő is megtalálható, s ezeket rendezetlen szerkezetű részek kapcsolják össze. Ide tartozik a hemoglobin, a globulin, az inzulin. A globuláris fehérjék egészének térszerkezetét (alfa, béta és rendezetlen szakaszok elhelyezkedését) nevezzük a fehérjék harmadlagos szerkezetének
HEMOGLOBIN
Tulajdonságaik A rendkívül változatos fehérjék igen érzékenyen reagálhatnak a környezet változásaira. Ha a közeg hőmérséklete nő, ha a pH nő vagy csökken, ha a közegbe idegen anyagok, például só kerül, szerkezetük sok esetben felbomlik, irreverzíbilisen elvesztik biológiai tulajdonságaikat, denaturálódnak. Nagyon lényeges tulajdonságuk, hogy más fajba jutva ellenanyagképzést indítanak meg; a fehérjék tehát immunaktív anyagok
A dauer nem más, mint amikor begöndörítik a hajat, és az egy ideig megtartja a formáját. dauer= tartós hullám A hajat alkotó fehérje a keratin. A keratin egy fibrilláris fehérje, melyben az aminosavak β-konformációjú nyújtott polipeptidláncokká állnak össze. Kialakul a β-redő. A keratin láncmolekuláit az egymáshoz közel kerülő ciszteinrészek (a cisztein [Cys] egy aminosav) -SH csoportjai által kialakított -S-S- (diszulfid-hidak) stabilizálják, ezzel növelik a H-hidak hatását.
A fodrász becsavarja a hajat, majd a diszulfidkötéseket a dauervízzel megbontja, a szárítás során végbemenő oxidáció révén a diszulfidhidak más helyen alakulnak ki, és a haj az adott állapotban rögzül.
Esszenciális aminosavak Alapvető fontosságú (esszenciális) aminosavaknak nevezzük azokat az aminosavakat, amelyeket az emberi vagy állati szervezet nem, vagy csak elégtelen mennyiségben képes előállítani. Az emberi szervezet számára 9 aminosav esszenciális: metionin, treonin, lizin, izoleucin, valin, leucin, fenilalanin, triptofán hisztidin. Minden állatfajta számára más-más aminosavak esszenciálisak.
Elsőrendű fehérjék A fehérjék biológiai értékét esszenciális aminosav tartalmuk határozza meg. Az elsőrendű, (komplett) fehérjék valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. Ebbe a csoportba az állati eredetű fehérjék tartoznak, mint a tojás, tej, hal, vagy a húsfélék. Másodrendű fehérjék A másodrendű (inkomplett) fehérjék egyes esszenciális aminosavakban hiányosak, ezért önmagukban elégtelen fehérjeforrások. Azonban a komplett, vagy egy másik inkomplett fehérjével kiegészítve teljes értékűvé tehetők. A másodrendű fehérjék csoportját zömében a növényi fehérjék alkotják.
Abszolút fehérjeminimum Az emberi szervezet megfelelő energiabevitel mellett fehérjementes étrendben is használ fel fehérjét. Ez az endogén fehérjeveszteség a vizeletben, székletben, a verejtékben, és más váladékokban (köröm, haj, hámló bőr) lévő nitrogén meghatározásával ki is mutatható. Pl: Egy 70 kg-os férfi endogén fehérje-vesztesége 24 g/nap. Ezt abszolút fehérjeminimumnak is nevezik. Élettani fehérjeminimum Az a legkisebb fehérjebevitel, amellyel a szervezet nitrogénegyensúlya éppen elérhető. Vagyis a bevitt fehérje nitrogéntartalma egyenlő a vizelettel, széklettel, verejtékkel, és egyéb módokon ürített nitrogén mennyiségével. Egy egészséges, 70 kg-os, fiatal férfi fehérjeminimuma 42 g/nap.
Ajánlott fehérjebevitel Gyermekek fehérjeszükséglete A bevitt fehérjének fedeznie kell a növekedéshez szükséges mennyiséget, a növekedés viszont nem egyenletes, ezért a fehérjebevitelt úgy kell megállapítani, hogy mindenkor elegendő fehérje álljon rendelkezésre. Ez a mennyiség az életkor függvényében 32-75g/nap. Felnőttek fehérjeszükséglete Vegyes táplálkozás mellett figyelembe kell venni a fehérjék emészthetőségét, valamint az aminosav-összetételt jelző biológiai értékeket, a hazai táplálkozási szokásokat, a fehérjék kölcsönös kiegészítő (komplettáló) hatását. Így a testtömegre számított fehérjebevitel, 1 g/ttkg javasolt aktívan nem sportoló személyeknek. Sportolóknak ennél többre is szükségük lehet (1.5-2g/ttkg).
Terhesek fehérjeszükséglete Vegyes táplálkozás mellett, a terhesség teljes időtartama alatt, 10 g/nappal több bevitelre van szükség, mint a terhességet megelőzően. Szoptatás alatti fehérjeszükséglet Mivel az anyatej átlagos fehérjetartalma 1,2-1,3 g/100 g, ezért a 100 g elválasztott tejre 2,4 g fehérjét kell bevinni. Vagyis az első 6 hónapban napi 20 g, míg a hetedik hónaptól napi 15 g többlet fehérjebevitel ajánlott. Az idősek fehérjeszükséglete Az életkor előrehaladtával változik a testösszetétel, az élettani funkciók, a fizikai aktivitás, az elfogyasztott táplálék mennyisége, de egyben csökken a fehérjék hasznosulása is, ezért a 60 évesnél idősebbek részére 1,2-1,5 g/ttkg bevitel ajánlott.
ENZIMEK Az enzimek a szervezetben lejátszódó folyamatok reakciósebességét növelő anyagok, biokatalizátorok. Mint minden katalizátor, az enzimek is csak olyan folyamatok lejátszódását segítik elő, amelyek egyébként is végbemennének, de a reakció lényegesen lassabban játszódna le. Az enzimek az aktiválási energiát csökkentik, így az enzimeket biokatalizátoroknak tekinthetjük.
ENZIMEK MŰKÖDÉSE Minden enzim fehérje, emiatt működésük erősen függ a hőmérséklettől és a pH-tól, mindegyikre jellemző egy hőmérséklet- és pH-optimum. Az optimális pH rendszerint az 5-9 tartományba esik, de pl. a gyomorban termelődő emésztőenzim, a pepszin esetében ez 2 körüli. Az optimális hőmérséklet általában 37-40 °C környékén van.
A magasabb hőmérséklet növeli a reakciósebességet, de ha túl magas, az enzimek denaturálódását okozza.
Az enzimfehérjék térbeli szerkezete az, ami lehetővé teszi a reagáló anyagokkal való kapcsolat kialakítását, azok megkötését. A fehérjék ezen részét nevezzük
aktív centrumnak. Az enzimek specifikusak, csak egy adott vegyület (vagy vegyületcsoport, a szubsztrát) adott reakcióját katalizálják, amely képes a kérdéses fehérje térszerkezetéből és energetikai viszonyából adódóan ahhoz kapcsolódni az ún. aktív centrumon.
Az enzimek csoportosítása Az enzimek egy része egyszerű fehérje, ami önmagában is képes katalizátorként működni (egyszerű enzimek), más részüknek viszont szüksége van valamilyen kiegészítő anyagra (összetett enzimek). Ez lehet valamilyen szerves vegyület vagy fémion (gyakori pl. a cink) vagy valamilyen nem fehérje természetű csoport, például vitamincsoport (pl. a [[NAD+]] és [[NADP+]] molekulákban).
Amennyiben erősen kötődik az enzimhez, prosztetikus csoportnak nevezzük. Gyakori azonban, hogy egy organikus vegyület csak lazán kapcsolódik, és könnyen leválik a fehérjéről, ezeket a szakirodalom koenzimnek nevezi. A koenzimek, fogalmazzunk így, "praktikusabbak" az élővilágban, ugyanis a nem fehérje természetű rész többféle fehérjéhez is képes kapcsolódni, így többféle enzim alkotójává válhat. (A NADH-t nagyjából 700 különböző ismert enzim használja). Koenzimek pl.: NAD+, FAD, citokrómok, liponsav
Az enzimek nem csak a zsírok, fehérjék és szénhidrátok lebontásában (emésztés) vesznek részt, hanem építő folyamatokban, valamint az immunrendszer működésében is. Ez utóbbiban több szinten is: egyrészt a bőrfelszínen nem csak a savköpeny igyekszik a támadó kórokozókat elpusztítani, hanem az ott lévő enzimek is károsítják azokat és toxinjaikat. Ezek a védő enzimek a testnyílásoknál is megtalálhatók (pl. a lizozim a nyálban, könnyben, légutakban). Másrészt viszont a szervezetbe mégis bejutott kórokozók elpusztításában is aktív szerepük van azok burkának feloldása, „kilyuggatása” által.
A hétköznapi életben is használunk enzimeket, például a mosó- és mosogatószerekben zsír- és szénhidrátbontó enzimek teszik könnyebbé a foltok és szennyeződések eltávolítását. A kontaktlencse tisztító folyadékokban enzimek tisztítják meg a lencséket a fehérjéktől, ezzel előzve meg a fertőzéseket. A gyógyszeriparban enzimeket használnak egyes antibiotikumok előállítására. Élelmiszeripari felhasználásuk is elterjedt. Pékáruk, sajtok, tejtermékek gyártásánál van fontos szerepük.
Ne csüggedjetek, a nehezén lassan túljutunk!
