Az ételkészítési technológia hatása a tápanyagokra Fehérjék és aminosavak változásai
1
Az emberi szervezet nem képes fehérjét tartalékolni, ezért megfelelő mennyiségű és összetételű fehérje bevitelére van szükség. Kb. napi 1g/testtömeg kg. Fehérjében gazdag élelmiszerek: • sajtok (20-30%) • húsok (25-35%, nyers és főtt) • tojás (13%) • gabonafélék (10-12%) • hüvelyesek (20-25%) 2
Az aszparaginsav dipeptid észterei édesek, egyébként az aminosavak íztelenek v. keserűek. A keserű íz független a szerkezettől, de annak intenzitása nő, ahogy az oldallánc egyre apolárosabb. Ez az oka, hogy proteolitikus reakciók után keserű íz jelenik meg (sajtok nem megfelelő érlelése). Pusztán aminosavakat ezért nem tudunk fogyasztani, fehérje formájában jut hozzájuk a szervezet. A keserű ízt plasztein-reakcióval lehet csökkenteni (ld. később). 3
A bevitt fehérjének nemcsak a mennyisége, hanem a minősége is fontos. • Esszenciális aminosavak • Limitáló aminosavak • Emészthetőség
4
Esszenciális aminosavak Az emberi szervezet számára 9 aminosav esszenciális: • metionin • treonin • lizin • izoleucin • valin • leucin • fenil • alanin • triptofán • hisztidin (csak gyermekkorban) Minden állatfajta számára más-más aminosavak esszenciálisak. Vannak feltételesen esszenciálisak is, melyek a szervezet állapotától v. a táplálkozástól függően lehetnek esszenciálisak. 5
Limitáló aminosav: az igényhez képest legkisebb mennyiségben jelen lévő aminosav. A többi csak ennek arányában szívódik fel. Ideális esszenciális aminosav arányokat csak hozzávetőlegesen lehet megadni, mert az függ az egyének általános tápláltsági és fiziológiai állapotától. Ezért sokszor a 2-5 éves gyermekekre vonatkozó értéket adják meg minden csoportra, a biztonság kedvéért.
6
búza kukorica rizs cirok köles
Szemes termények limitáló aminosavai 7
Egyik fajta aminosav túlfogyasztása antagonizmushoz vagy mérgezéshez vezet. Egyik aminosav extrém aránya a többiből is megnövelt mennyiséget igényel, mert az aminosavak versengenek a bélhámon az adszorpciós helyekért. Ha a Leu mennyisége magas, csökken az Ile, Val és Tyr felszívódás, akkor is, ha megfelelő mennyiségben vannak jelen. Ezért ezekből magasabb lesz az igény. Más aminosavak túlfogyasztása gátolhatja a növekedést és patológiás állapotot teremthet.
8
Az élelmiszerekben lévő fehérje táplálkozástani értéke függ emészthetőségétől is. Az emészthetőség az emberi proteázok általi bonthatóságot jelenti. A tojásfehérje v. a tejfehérjék emészthetőségéhez viszonyítják. Emészthetőség: az a nitrogén-arány, amely az élelmiszerből felszívódott az emésztés után. Több számolási módszer ill. paraméter is létezik ennek a jellemzésére, biokémiai ill. kémiai alapokon (fehérjehasznosulási arány, nettó ~, látszólagos emészthetőség stb.) Az állati fehérjék jobban emészthetők, mint a növényiek. 9
Nettó fehérjehasznosulás (net protein utilization, NPU): a fehérjévé alakított aminosavak tömeg-aránya az elfogyasztott aminosavéhoz képest. Befolyásolja az esszenciális aminosav-ellátottság és a táplálék limitáló aminosav szintje. • Mérése a táplálékkal bevitt és a széklettel kiürített nitrogén arányának mérésével történik. • Egy lehetséges számítási képlet: NPU = ((0.16 × (24 óra alatti fehérjebevitel g-ban)) - ((24 óra alatti urea nitrogén ürítés) + 2) - (0.1 × (ideális testtömeg kg-ban))) / (0.16 × 24 óra alatti fehérjebevitel g-ban)) • A tej és a tojás esetében az arány 1. 10
A fehérje-emészthetőséggel korrigált aminosav pontszám a fehérjeminőséget jelzi, az emberi aminosavigény és emészthetőség alapján. •A PDCAAS számolása százalékben: (mg limitáló aminiosav 1 g teszt-fehérjében / ugyanezen aminosav mennyisége mg-ban 1 g referencia fehérjében) x valódi emészthetőség fekália adatok szerint. •Néhány élelem PDCAAS száma:
11
Tápanyag: minden olyan anyag, amelyből a szervezet a működéséhez szükséges energiát vagy a növekedéséhez, illetve regenerálódásához szükséges építőanyagokat nyeri: •fehérjék, zsírok, szénhidrátok •energianyerésre közvetlenül nem hasznosítható ásványi sók, víz •egyéb hasznos anyagok: rost, vitaminok A tápérték magában foglalja egy élelmiszer energiát adó anyagainak (szénhidrátok, fehérjék, zsírok), valamint a szervezet egészséges működéséhez elengedhetetlen vitaminok, növényi rostok, ásványi anyagok mennyiségét. A táplálék biológiai értékét a benne található tápanyagok valóban hasznosuló hányada jelenti. Tehát a jelen lévő, de fel nem szívódó, vagy más ok miatt a szervezetben nem hasznosuló anyag nem szerepel a biológiai értékben. A fehérjék biológiai értéke a bennük található nitrogén hasznosíthatóságának arányát jelenti. A legjobban hasznosuló fehérjeforrás, a tojásfehérje biológiai értékét tekintik 100%-nak, és ehhez viszonyítva adják meg a többi fehérjetartalmú táplálék biológiai értékét.
12
1.00 kazein 1.00 tojásfehérje 1.00 szójafehérje
fehérje-emészthetőséggel korrigált aminosav pontszám
1.00 tejsavó 0.92 marhahús 0.76 gyümölcsök 0.73 zöldségek 0.70 babfélék 0.59 gabonatermékek 0.52 földimogyoró 0.50 rizs 0.42 búza 0.25 búza glutén 13
A gabonafélék és hüvelyesek fehérjéi általában legalább 1 esszenciális aminosavra nézve hiányosak. • Búza, rizs, árpa, kukorica – lizinhiány, metioninban gazdag • Babfélék, olajos magvak – metioninhiány, lizinben gazdag v. megfelelő • szójabab – metioninhiány, ciszteinhiány • Földimogyoró – metioninhiány, lizinhiány Limitáló aminosav: amelynek aránya a referencia fehérjééhez képest kisebb. 12 éves kor alatti gyermek nem növekszik normálisan, ha csak gabona- vagy hüvelyes-fehérjéhez jut. 14
15
16
Az ételkészítés során a fehérjéket gyakorlatilag mindig megváltoztatjuk. Ennek két fő oka van: • több funkciójukat is jobban betöltik így, mint natív állapotukban (emészthetőség javul, funkcionális tulajdonságok javíthatók) • új élelmiszereket keresnek, hogy kielégítsék a világ növekvő élelmiszerigényét, ezért pl. mikrobiális stb. fehérjéket alakítanak át. Kémiai és/v. enzimes módszerek. Pl. texturált szójafehérje, hústermékek átalakítása stb.
17
A fehérjék élelmiszerekben betöltött funkciói • Vízzel való kölcsönhatás (hidratáció és szolubilitás) • Más fehérjékkel való kölcsönhatási képesség (gélesítés, koaguláció, precipitáció) • Felületaktivitásukkal kapcsolatos tulajdonságaik (habképzők és emulgeátorok) • Élettanilag pedig az ember aminosav, főként esszenciális ~ forrását jelentik, lehetővé téve szöveti állományunk elhasználódott (feladatukra alkalmatlanná vált) fehérjéinek újra szintetizálását. Az emberi szervezet nem képes fehérjét raktározni! (szemben pl. a lipidekkel és cukrokkal). Ezért kardinális fontosságú a megfelelő minőségű (alkalmas esszenciális aminosav összetételű) és mennyiségű (kb. 1 g fehérje/tt kg) napi fehérje 18 bevitel.
A fehérjék változásai a feldolgozási folyamatokban Denaturáció – a kvaterner, tercier és szekunder szerkezet elvesztése – emészthetőség javul (a nyílt szerkezet jobban hozzáférhető a proteázok számára) Oldhatóság romlása Aggregáció
19
Aminosavak változásai a feldolgozás során: kémiai: racemizáció keresztkötések létrejötte deszulfuráció (cisztein) dezaminálás (gabonafehérjék) víz-vesztés (szerin) Maillard reakció oxidáció (aromás aminosavak) mikrobiológiai: cisztein és metionin deszulfurációja húsokban dekarboxileződés, biogén aminok keletkezése 20
A denaturáció a fehérje szerkezetének megváltozása, ami azonban annak emészthetőségét és funkcionális tulajdonságait is befolyásolja. Hő és sav hatására, tömény sóoldatokban, alkoholos környezetben vagy mechanikai hatásra is bekövetkezhet. Térszerkezete (másodlagos és harmadlagos szerkezet) felbomlik, korábbi biokémiai funkcióit, mivel azok a térszerkezethez szorosan kötődnek, nem tudja már betölteni. Az enzimek elveszítik aktivitásukat. A térszerkezetüket elveszített fehérjeláncok egymáshoz kapcsolódnak, aggregátumokat alkotnak. 21
Denaturáció • 60-90 °C-on kb. 1 órai hevítésre a legtöbb fehérje denaturálódik, ami ált. oldhatatlanná válást jelent, a funkcionális tulajdonságok megváltoznak. • Javul viszont az emészthetőség és az esszenciális aminosavak hozzáférhetősége. • Sok növényi- és tojás-fehérjekészítmény rossz emészthetőséget mutat, pedig nem tartalmaz proteáz inhibitort. Hevítésre az emészthetőségük megjavul. • A növényi fehérjék nehezebben denaturálhatók hőkezeléssel, mint az állatiak. • Proteázok, lipázok, lipoxigenázok, amilázok, polifenol-oxidázok inaktiválódnak. Ezek kellemetlen szagot, romlást, textúra-változást, elszíneződést 22 okoznának az élelmiszerben.
Feldolgozási módszerek: hevítés, hűtés, szárítás, vegyi anyagok hozzáadása, fermentáció, besugárzás stb. A hevítés a leggyakoribb, a mikrobák és az enzimek inaktiválására. A kellemes íz-anyagokon túl pl. a b-laktoglobulin, a-laktalbumin és allergén szójafehérjék kis mértékben ártalmatlaníthatók. (tejfehérje-allergia, szója-allergia) 23
A tej és a tojás fehérjéi proteáz-inhibítorokat is tartalmaznak. Tojás: • Ovomukoid – antitripszin aktivitás (csak a tehén-eredetű tripszint gátolja) • Ovoinhibítor – tripszint, kimotripszint és egyes gombaproteázokat gátolja, 0.1%-ban van az albuminban Tej: • plazminogén aktivátor-inhibítor (PAI) és • plazmin-inhibítor (PI) Víz jelenlétében közepes hevítésre ezek elveszítik aktivitásukat. Hőkezelésre inaktiválódik a botulinum toxin (120°C-on) és a Staphylococcus aureaus enterotoxinja is (100 °C-on 1-3 óra). 24
A plazminogén az inaktív plazminogénből plazmint csinál, ami elbontja a fibrint. A fibrin a véralvadás terméke, vagyis végső soron a plazminogén-aktivátor a trombózis ellen hat. A plazminogén-aktivátor gátlása tehát trombózist okozhat.
25
plazminogén-aktivátor inhibítor
plazmin-inhibítor
26
27
28
Hevítéssel a növényi tripszin- és kimotripszininhibítorok inaktiválhatók. A tripszin-inhibítor jelenléte a pankreászt túlzott tripszintermelésre ingerli, ami annak megnövekedéséhez vezethet. (A lektinek csak túlhevített gőzzel inaktiválhatók.)
29
A növényi fehérjék/glikoproteinek, főleg a lektinek, hővel nehezebben denaturálhatók, mint az állatiak. A hüvelyeseknek komoly lektintartalma van, ezért igen komoly hőkezelés után fogyaszthatók csak. 70 fokon a fél órás hőkezelés (száraz v. nedves) alig hat a lektinekre. Sokkal magasabb hőmérséklet szükséges az inaktiválásukhoz, főleg az egyszikű- és olajnövények lektinjei esetében (búzacsíra-hemagglutinin, földimogyoró lektin), mert a hagyományos főzés v. hőkezelés nem hat rájuk. A legjobb megoldás a fogyasztásukat a minimumra csökkenteni. 30
31
A feldolgozási folyamatok reakcióiban a fehérjék biológiai értéke csökkenhet: • aminosavak lebomlása • esszenciális aminiosavak átalakulása • a fehérje emészthetőségének csökkenése keresztkötések miatt. • toxikus termékek létrejötte is elképzelhető Mindezek megítélése még vita tárgya 32
Számos olyan kémiai átalakulási folyamat van az élelmiszerekben, amelyben fehérjék is részt vesznek, de ezek közül két olyan kulcsfontosságú van, amiről mindenképpen tudni kell. Ezek a Maillard reakció és a lúgos közegben végbemenő átalakulások – racemizáció és béta elimináció.
Leggyakoribb folyamat a melegítés, (sütés, főzés) a mikroorganizmusok, enzimek inaktiválásra ill. kedvező íz és aroma létrehozására. Egyes esetekben (borjú béta-laktoglobulin, szója alfalaktalbumin) az allergén fehérje is semlegesíthető hőkezeléssel. Esetleges hátrányok: táplálkozási érték megváltozásai és toxikus termékek keletkezése 34
Hőkezelés nélkül számos terméknek mellékíze lenne, megromlana, elszíneződne stb. Az olajos magvak és bab-félék lipoxigenáz enzime a megzúzás hatására, oxigén jelenlétében aktiválódik és a poli-telítetlen zsírsavakat oxidálja, első lépésben hidroperoxidokká. A hidroperoxid aztán lebomlik és aldehideket, ketonokat szabadít fel. Ezért kell hőkezelni az olajos magokat zúzás előtt, mert különben megavasodnak, megbüdösödnek stb. 35
A lipoxigenáz az 1-cisz, 4-cisz-pentadién rendszereket oxidálja, ezért főleg a linolsav és linolénsav a szubsztrátja növényi, ill. az arachidonsav az állati eredetű zsírokban. Az olajsav nem oxidálódik.
36
Növényi fehérjék hőkezelése különösen fontos, mert általában fehérje-jellegű antinutritív faktorokat tartalmaznak. Hüvelyesek és olajos magvak tripszin- és kimotripszin-inhibítorokat, így a fehérjeemésztés gátlása miatt a biológiai hozzáférhetőségük csökken. Az emésztőenzimek inaktivációja azok túltermelését indukálja a pankreászban, a pankreász megnő. A hüvelyeseknek a lektin tartalmát is inaktiválni kell, erős hőkezelés szükséges.
37
Enyhe melegítés víz jelenlétében: denaturáció: • enzimek inaktiválódása, pl. tripszininhibítor enzim is inaktiválódik, • oldhatóság csökken, • funkcionális tulajdonságok is megváltoznak (habbá verhetőség, vízmegtartás, emulgeátor hatás) • textúra-változás
38
Fokozott hőhatás víz jelenlétében: • protein keresztkötések (izopeptid-kötések) • aroma- és textúra-változások • emészthetőség romlik Erősen savas közeg: • fehérje-hidrolízis (textúra és aromaváltozás) Levegő kizárásával (de víz jelenlétében, mint pl. sterilezés): • deszulfuráció: szín- és aromaváltozás
39
Fehérjék oxidációja (pl. peroxidáló hatású lipidek, peroxidok, H2O2): • fehérje keresztkötések, • tiol-diszulfid átalakulás, • oxidatív degradációs termékek. Az élelmiszer • textúrája megváltozik, pl. kenyéré, • tápértéke csökkenhet, pl. • di-tirozin keresztkötés, oxidációs termékek miatt. 40
Hőhatás erősen lúgos közegben: • denaturáció, • racemizáció, • keresztkötések kialakulása, lizino-alanin típusú vegyületek keletkezése. A fehérje • oldhatósága és textúrája erősen megváltozik (hús-imitációk készítése így történik), • tápértéke csökkenhet.
41
Béta elimináció és racemizáció A lúgos közegben létrejövő változások egyike a béta elimináció. Fehérjék esetében a béta elimináció a CO csoporttól béta helyzetben lévő (második) ligandum leszakítását jelenti. A reakció kiindulási pontot jelent további reakciókhoz, amelyek általában hátrányosak. A béta eliminációhoz vezető út más új vegyületek kialakulását is eredményezi, ezek is hátrányos változások. 42
Béta elimináció a pektinlánc esetében is volt, a 4. és 5. szénatom közötti kettős kötés keletkezésével. Az egy szénhidrát- láncot érintett, ez pedig aminosav-láncot. Önmagában a béta-elimináció tehát csak a béta-helyzetű csoport reakcióját jelenti.
43
• Kezdő lépés: az OH ion reagál az alfa helyzetű H ionnal és karb-anion keletkezik. • A karb-anion vagy egy protont felvesz és az enantiomer forma keletkezik, • vagy egy X csoport kilépésével telítetlen származék. Az X csoport természetétől függ, hogy melyik reakcióút valósul meg.
44
racemizáció
Béta elimináció
45
Lúgos pH-n a kezdő lépésben a hidroxil ion az alfa szénatomról elvon egy protont (H iont). Karb-anion keletkezik aminek már nincs tetraéderes szimmetriája, ezért az oldatban lévő protonok már mind a két helyzetbe beléphetnek, D és L aminosav is keletkezhet – racemizáció. A folyamat függ az oldallánc elektronvonzó képességétől. Ezért az Asp, Ser, Cys, Glu, Phe, Asn, és Thr gyorsabban racemizálódik. A sebesség függ a lúg koncentrációjától is, de nem függ a fehérje-koncentrációtól. A folyamat meglepő módon kb. tízszer gyorsabb fehérjékkel mint szabad aminosavakkal. Ok: a fehérje intramolekuláris erői csökkentik az aktivációs energiaszükségletet. A karb-anionból a racemizáció mellett béta-elimináció is történhet, ezáltal az igen reaktív intermedier, a dehidroalanin keletkezik. 46
lizino-alanin keletkezése
47
• A racemizáció az emészthetőséget csökkenti, mert a D-aminosavakat nem hidrolizálják hatékonyan az enzimeink. Igy a racemizálódott aminsav elvész a szervezet számára. Ráadásul pl. a Dprolin csirkékben neurotoxicitást mutatott. • A lúgos pH-n hevítés a racemizáció és a béta-elimináció mellett több aminosavat is tönkretesz, pl. Arg, Ser, Thr, Lys. 48
• A 200 fok fölé hevítés gyakran előfordul, sütés, grillezés közben. Az aminosavak lebomlanak és pirolízist szenvednek. A reakciótermékek mutagének v. karcinogének. Főleg a Trp és Glu termékei. A Trp termékei a karbolinek. • Kicsivel enyhébb hőmérsékleten is keletkeznek mutagén termékek (190-200 fok), imidazokinolinok. Ezek a kreatin, cukrok és egyes aminosavak kondenzációs termékei. • Ha az ajánlott módon melegítik az ételt, ezek általában csak igen kis mennyiségben keletkeznek (mikorgrammnyi).
49
Karbolin szerkezet
imidazo-kinolinok 50
A kreatin a sejtek energiaellátásában játszik fő szerepet, glicinből és argininból jön létre. A kreatinfoszfátról leszakadó foszfát az ATP-be épül be. A kreatin kreatininné alakul, ebből pedig kinolin szerkezetű karcinogén anyagok jönnek létre magas hőmérsékleten.
51
A három leginkább mutagén termék, halakból. Imidazo-kinolinok. Már 175 fokon 5 perc alatt keletkeznek húsokban, halakban, de grillezéskor, szénen sütéskor, barbecue húsokban a füstkondenzátumban mutathatók ki a legnagyobb mennyiségben. Közvetlen lángon hevítéskor vagy füstöléskor benzpirének, polikondenzált gyűrűs vegyületek szintén keletkeznek, ezek mind karcinogének. 52
PAH-ok Policiklusos aromás szénhidrogének
53
Fehérjék keresztkötési reakciói A fehérjékben vannak intra- és intermolekuláris keresztkötések, pl. diszulfidhidak, dezmozin, H-híd stb. Ezek az in vivo proteolízist csökkentik. Lúgos pH a keresztkötéseket elősegíti, így nem természetes kovalens kötések jönnek létre, csökken az emészthetőség, plusz a szervezet számára elvesznek azok az esszenciális aminosavak, amelyek a kötésben, vagy annak közelében vannak. 54
dezmozin keletkezése 55
A dezmozin három allil oldallánc és egy lizin keresztkötésével jön létre, egy fehérjén belül, vagy szomszédos molekulák között.
diszulfid-híd két cisztein-molekula között, cisztin jön létre
56
A lúgos kezelést a fehérjék texturálására használják. • Texturálás: a folyamat során a globuláris fehérje kigombolyodik, mert az intramolekuláris kötések felszakadnak. A kinyúlt láncokat a szomszédos láncokkal való kötés stabilizálja. Ilyen pl. szójafehérje izolátum, amit vízben szuszpendálnak és lúg hozzáadásával szolubilizálnak (oldhatóvá tesznek). pH 11-en öregítik, keverés közben. Ahogy a fehérje kigombolyodik, a viszkozitás nő. Ezután koaguláltató savas fürdőbe nyomják ki kis lukakon át (0,01-0,08 mm). A fürdőben citromsav, ecetsav tejsav stb. plusz só van. A protein rostokat kinyújtják 2-4-szeres hosszra, feltekerik és kötegekké fogják össze. 57
Texturált szójafehérje 58
Lúgos kezeléssel dehidro-alanin jön létre. Ez a karb-anion köztitermék nélkül is létrejöhet. A DHA reagálhat a nukleofil csoportokkal, pl. lizin aminocsoportjával, cisztein tiol-csoportjával, ornitin amino-csoportjával (arginin bomlásterméke), így lizinoalanin, lantionin, ornitoalanin, hisztidinil-alanin keresztkötés jön létre. Leggyakoribb a lizinoalanin keresztkötés.
dehidro-alanin
59
Dehidro-alanin reakciója lizinnel és ciszteinnel
60
A keresztkötés miatt a fehérje veszít emészthetőségéből és biológiai értékéből, mert a tripszin nem tudja elbontani a lizinoalanin keresztkötését. A keresztkötés a szomszédos peptidkötések térbeli hozzáférhetőségét is lerontja. A szabad lizinoalanin felszívódik ugyan, de a szervezet nem tudja felhasználni és kiürül a vizelettel. Keveset a vese metabolizál. A lúgosan kezelt fehérjékben ezért lizin-hiány van. 61
Egyes élelmiszerek lizino-alanin tartalma mikrogramm/g fehérje értékben
puliszka
Úgy gondolják, hogy toxikus mennyiségű káros vegyület általában nem keletkezik, kárt inkább az emészthetőség romlása okoz. Az így készült termék fehérje tartalma nem hasznosul megfelelően. Helyes ételkészítési gyakorlattal a dehidroalanin / lizino-alanin mennyisége csökkenthető.
Transzglutamináz keresztkötés Keresztkötési reakciókat szándékosan is létrehoznak. Ilyen a transzglutamináz enzim által létrehozott keresztkötés. •A transzglutamináz enzim keresztkötési reakcióját célzottan használják ki, pl. kis húsdarabokból restrukturált hús, halakból gélszerkezet (surimi), vizveszteség csökkentése fagyasztott-felengedtetett halaknál, alacsony zsírtartalmú joghurtok gélesítése, búza keményítése jobb tészta-szerkezet elérésére. •Ez az enzim 5-8 pH között használható, alacsony hőmérsékleteken működik, kb. hetven foknál denaturálódik. A glutamin gamma-glutamil transzferáz (transglutaminase, TGase) katalizálja az acil-transzfert a peptidkötésben lévő gamma-karboxiamid és a primer aminok között. 64
Tehát izopeptid kötés jön létre a szabad aminocsoport (pl. lizin) és a glutamin acil csoportja között. Ammónia is keletkezik. (Izopeptid kötés: olyan CO-NH kötés, ami nem a fő láncon jön létre, hanem pl. a lizin oldalláncával.)
A transzglutamináz által létrehozott keresztkötések ellenállnak a proteolízisnek. Először 1959-ben írták le ezeknek az enzimieknek a működését. Később a véralvadás XIII. faktorának működése kapcsán sikerült tisztázni a működésüket. (A véralvadék is ilyen keresztkötött szerkezet, a XIII. faktor tulajdonképpen transzglutamináz.) 65
lizin
glutamin (a glutaminsav savamindja) 66
transzglutamináz
glutamin
lizin
keresztkötés A transzglutamináz hatására a lizin és a glutamin között izopeptid kötés jött létre, ammónia lépett ki. 67
restrukturált hús
csirke-marha hústömb transzglutaminázzal (meat-glue) 68
Transzglutamináz által létrehozott kötések
69
Plasztein reakció A plasztein a proteázok-indukálta peptid aggregáció terméke, gélszerű anyag. Peptidkondenzációval, transzpeptidációval és fizikai kölcsönhatással jön létre. A reakció használható a fehérjeminőség javítására és a fehérjehidrolizátumok keserű ízének megszűntetésére. A peptid-aggregátum bioaktivitással is rendelkezik. 70
71
72
73
