BIOCHEMIE BIOCHEMIE OBECNĚ......................................................................................................................................2 ZNAKY ŽIVÝCH SOUSTAV...........................................................................................................................2 SLOŽENÍ ŽIVÉ HMOTY .................................................................................................................................3 BÍLKOVINY (PROTEINY) ................................................................................................................................6 FUNKCE
BÍLKOVIN .................................................................................................................................................6
VLASTNOSTI ROZDĚLENÍ
BÍLKOVIN .........................................................................................................................................7
BÍLKOVIN ...........................................................................................................................................7
Podle počtu vázaných aminokyselin v peptidovém řetězci ..............................................................7 Podle složení .......................................................................................................................................................7 ZDROJE
BÍLKOVIN.................................................................................................................................................9
STRUKTURA
BÍLKOVIN ..........................................................................................................................................9
DENATURACE
A KOAGULACE BÍLKOVIN .......................................................................................................... 10
METABOLISMUS
BÍLKOVIN ................................................................................................................................ 10
KATABOLISMUS (ODBOURÁVÁNÍ)
BÍLKOVIN ................................................................................................... 12
Chemické přeměny aminokyselin ............................................................................................................ 12 Dělení aminokyselin podle produktu odbourávání ........................................................................... 12 Fáze odbourávání aminokyselin ............................................................................................................... 12
Autor: Barbora Chalupová alias Pandě
B IOCHEMIE OBECNĚ
chemická disciplína zabývající se studiem chemického složení živé hmoty a chemickými i dalšími procesy, které v ní probíhají
o
jedná se o hraniční vědní disciplínu mezi chemií a biologií
o
zkoumá biologické objekty chemickými i fyzikálními metodami
rozvoj biochemie úzce souvisí s rozvojem chemie přírodních látek o
důležitým mezníkem je rok 1828, ve kterém proběhla syntéza močoviny z kyanatanu amonného (F. Wöhler)
o
dále v roce 1897 bratři Buchnerové prokázali, že buněčný extrakt kvasinek kapsuje fermentaci
postupný rozvoj biochemie nabýval na intenzitě o
postupně se samotný obor začal rozdělovat na jednotlivé části
o
z obecného hlediska lze rozdělit biochemii na statickou a dynamickou
biochemie se zabývá: o
popisem a analýzou látkového složení živých soustav
o
chemickými procesy i příbuznými pochody
o
energetickým metabolismem
o
organizačními vztahy a regulací
o
přenosem informace v živých systémech
Z NAKY ŽIVÝCH SOUSTAV
k základním znakům patří jednotný chemický základ o
tedy přítomnost stejných látek (prvků, sloučenin) v organismu
dalším znakem je metabolismus = chemická přeměna, návaznost biochemických dějů
třetím znakem je látková výměna, kdy dochází k výměně energie i částic
další znaky:
o
nutnost dodávat energie
o
katalýza dějů enzymy
o
stálost vnitřního prostředí = homeostáza
o
časově omezená existence
všechny organismy mají společné vodní prostředí, schopnost reprodukce, schopnost komunikace s okolím, adaptace a dráždivost
jedná se o vysoce organizované systémy v dynamické rovnováze o
jednotlivé procesy na sebe zde většinou navazují
2|Stránka
S LOŽENÍ ŽIVÉ HMOTY
v živých organismech nacházíme tzv. prvky biogenní o
ve všech organismech je přítomno 28 z 90 přírodních prvků
o
mají převážně nízkou molekulovou hmotnost
podle podílu výskytu a důležitosti pro živý organismus se dělí na makrobiogenní, mikrobiogenní a oligobiogenní prvky
pro zdravý život organismů jsou důležité všechny biogenní prvky o
určuje se jejich koncentrace v sušině, což je zbytek těla po odstranění vody
o
sušina obsahuje jak organické, tak anorganické látky
další možností je koncentrace v popelovině, což je zbytek po spálení těla o
druh prvků
spálením došlo k odstranění organických látek a obsahuje pouze anorganické látky koncentrace v sušině
popis
prvky sem zařazené
makrobiogenní
0,1-50%
základní stavební prvky
C, H, O, N, P + S, Ca
oligobiogenní
0,05-1%
běžné organismů
S, Ca, Fe, K, Mg, Na, Cl
mikrobiogenní
0,001-0,01%
ultrabiogenní
<0,001
biogenních
podmiňují katalyzátorů
součásti
funkci
Zn, Mn, Cu, Mo, I, Co F, B, Br, Se, Ci, Al, Li, Ti, V, Ni, Au
makrobiogenní prvky o
tvoří nejvýznamnější organické látky těl organismů
o
C – uhlík
tvoří kostru všech organických látek
do těla rostlin se dostává ve formě CO2
základní stavební prvek všech organických látek vznikajících při fotosyntéze
živočichové uhlík přijímají výhradně v potravě ve formě organických sloučenin = cukry, tuky, bílkoviny
o
O2 – kyslík
organismy ho přijímají buď ve formě sloučenin (H2O, CO2) nebo jako plynnou dvoumolekulu O2
v plynné dvoumolekule O2 má zásadní význam při uvolňování energie z organických látek – dýchání
3|Stránka
o
H – vodík
přijímán vždy ve formě sloučenin H2O, NH3, H3PO4
vodík ovlivňuje pH
jeho molekula tvoří redukční činidlo v buněčném metabolismu – dýchání.
o
N - dusík
rostliny ho přijímají v anorganických sloučeninách NO3, NH3, živočichové výhradně ve formě bílkovin
dusík je zásadní součástí všech aminokyselin
ty
jsou
základní
stavební
jednotkou
bílkovin
(bílkoviny tvoří např. svaly, kůži a její deriváty, vnitřní orgány,…)
nadbytek i nedostatek anorganického dusíku v půdě má negativní vliv na pěstování rostlin a následnou kvalitu potravin
nadbytek podporuje překotný růst vegetativních částí rostliny a způsobuje tmavě zelené zbarvení listů
o
P – fosfor
je rostlinami přijímán ve formě H2PO4
fosfor je součástí mnoha látek
o
je obsažen v membránách buněk, v enzymech…
ATP – adenosintrifosfát
universální energetická „měna“ všech živých buněk
z rostlin ho potřebují především ty, které hromadí v těle velké množství cukrů
o
nedostatek se projevuje zesvětláním listů a zpomalením růstu
brambory, cukrovka, obilí, vinná réva…
Ca – vápník
vápník přijímají rostliny i živočichové formou kationu Ca2+, spolu s K+
reguluje vodní režim rostlinné buňky a příznivě působí na růst kořenů
u živočichů je vápník nezbytnou součástí opěrné soustavy a zubů [uhličitan vápenatý - CaCO3, fosforečnan vápenatý Ca3(PO4)2]
podílí se však také na přenosu nervového vzruchu a kontrakci svalů
nedostatek Ca u rostlin způsobuje zahnívání kořenů, u živočichů špatný vývoj a stav kostí
4|Stránka
oligobiogenní prvky o
K – draslík
rostliny i živočichové ho přijímají jako kationtu K+
u rostlin podporuje tvorbu kvalitních plodů, zvyšuje množství vody v buňkách a jejich metabolickou aktivitu
u živočichů se podílí na celé řadě metabolických dějů a přenosu nervového vzruchu
o
o
nedostatek se u rostlin projevuje špatnou kvalitou plodů a žloutnutím listů
S – síra
rostliny ho přijímají výlučně ve formě SO4 2- z půdního roztoku
síra je součástí některých aminokyselin a enzymů
v půdě je jí obvykle dostatek
Fe – železo
pouze ve formě Fe2+
je součástí řady enzymů účastnících se fotosyntézy
u živočichů je stěžejní jeho přítomnost v hemoglobinu - červeném krevním barvivu
nedostatek způsobuje chudokrevnost (nedostatek červených krvinek)
mikrobiogenní prvky o
jód v hormonu - tyroxin
o
zinek v enzymu zvaném zinkové prsty
chrání DNA před mutacemi
o
z křemíku se tvoří schránky některých živočichů
o
měď je součástí barviva – hemocyanin
o
kobalt je ve vitamínu B 12
centrální atom v porfirinovém jádře
5|Stránka
B ÍLKOVINY ( PROTEINY )
bílkoviny neboli proteiny jsou makromolekulární látky o
skládají se z mnoha aminokyselinových zbytků spojených peptidovou vazbou (-CO-NH-) = druh kovalentní vazby
pravidelně se v nich vyskytuje pouze 21 tzv. kódovaných aminokyselin o
existuje pro ně genetický kód
v organismech se vyskytují zejména tvořené tzv. α-aminokyseliny o
mají obecně charakteristické skupiny navázané na stejný α-uhlík
spolu se sacharidy a tuky tvoří jednu ze tří základních živin
rostliny si vytváří aminokyseliny z anorganických látek (dusitanů a dusičnanů)
heterotrofní organismy přijímají dusík z aminokyselin v potravě, enzymaticky je štěpí v trávicím traktu a tvoří si z nich v játrech vlastní aminokyseliny o
tělo člověka obsahuje jen dvacet aminokyselin
F UNKCE
devět z nich si však neumí samo vytvořit = esenciální aminokyseliny
BÍLKOVIN
spolu s nukleovými kyselinami jsou podstatou živých organismů
funkce stavební o
tvoří tkáně – pojiva (KOLAGEN, ELASTIN, KERATIN), svalstvo (AKTIN, MYOSIN), součást tělních tekutin, cytoplazmy
funkce řídící o
jsou základní složkou enzymů, podstatnou některých hormonů (insulin)
o
jsou součástí receptorů na povrchu buněk
funkce transportní o
funkce ochranná a obranná O
např. HEMOGLOBIN IMUNOGLOBULIN, FIBRIN, FIBRINOGEN
všechny proteiny mají schopnost působit jako antigen o
průnik cizorodé bílkoviny do organismu vyvolá tvorbu protilátek
6|Stránka
V LASTNOSTI
většinou jsou rozpustné ve vodě a ve zředěných roztocích solí o
rozpustnost se pro jednotlivé druhy bílkovin liší
jedná se o bezbarvé látky o
BÍLKOVIN
k výjimkám patří hemoproteiny a flavoproteiny (=pigmenty)
elektroforéza = metoda využívaná k oddělení jednotlivých bílkovin o
v závislosti na pH prostředí mohou mít bílkoviny výsledný náboj kladný nebo záporný
o
při určitém pH se počet kladných a záporných nábojů v molekule vyrovná
celkový náboj bílkoviny je roven nule = tzv. izoelektrický bod
při pH izoelektrického bodu se protein nepohybuje v elektrickém poli
R OZDĚLENÍ PODLE
BÍLKOVIN
P O Č T U V Á Z A N Ý C H A M I N O K Y S E LI N V P E P T I D O V É M Ř ET Ě Z C I
dipeptidy – mají dvě aminokyseliny tripeptidy – mají tři aminokyseliny oligopeptidy – mají méně než deset aminokyselin polypeptidy – mají deset až padesát aminokyselin bílkoviny/proteiny – mají nad padesát aminokyselin (mají Mr < 10 000)
PODLE
S LO Ž E N Í
A. JEDNODUCHÉ BÍLKOVINY = obsahují pouze aminokyseliny o
fibrilární
mají vláknitou strukturu a jejich základní funkce je stavební
jsou nerozpustné ve vodě
např.: svaly, kůže
FIBROIN: základní bílkovina hedvábného vlákna, u člověka se nevyskytuje
KERATIN: součástí kožních derivátů a samotné kůže
KOLAGEN: vyskytuje se v kloubech, šlachách, kůži, používá se při výrobě želatiny
AKTIN a MYOZIN: svalové bílkoviny
7|Stránka
o
globulární
vytváří kulovitý tvar a ve vodě jsou rozpustné
mohou zastávat různé funkce
albuminy: jsou součástí mléka, vaječného bílku, krevního séra (obranyschopnost)
globuliny: též součástí vaječného bílku a krevního séra; zajišťují obranyschopnost, součást hemoglobinu a myoglobinu (svalové barvivo); gamaglobuliny= okamžitá dávka protilátek v případě hrozící infekce
histony: vyskytují se v jádrech buněk, váže se na ně nukleová kyselina
B. SLOŽENÉ BÍLKOVINY = kromě aminokyselin obsahují i další nepeptidové složky: a) glykoproteiny
jedná se o látky tvořené proteinem vázaným na sacharid
bílkovinná složka převažuje
např.: IMUNOGLOBULIN
b) proteoglykany
jsou také tvořeny proteinem a sacharidem, zde však převažuje sacharidová složka;
např.: peptidoglyken MUREIN
c) lipoproteiny
k bílkovině je vázán zbytek lipidu
např.: lipoproteiny krevního séra
d) metaloproteiny
součástí
bílkovin
jsou
ionty
kovů;
mezi
metaloproteiny
patří
i tzv. hemoproteiny, jejichž součástí jsou aromatické sloučeniny zvané hem
např.: HEMOGLOBIN
e) fosfoproteiny
f)
trvalou součástí v těchto bílkovinách je fosfátová skupina
např.: KASEIN
nukleoproteiny
k bílkovině je navázána nukleová kyseliny
jsou obsažené v buněčných jádrech
g) chromoproteiny
součástí je vázané barvivo
např.: CHLOROFYL, CYTOCHROMY
8|Stránka
Z DROJE
BÍLKOVIN luštěniny (<20%)
rostlinné
obiloviny (<10%) tvaroh (<18%)
živočišné
+ další …
tvrdé sýry (<25%) maso (20%-30%)
S TRUKTURA
primární struktura je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci o
BÍLKOVIN
informace o struktuře je zanesena v DNA („říká, jak bude vypadat“)
sekundární struktura o
prostorové uspořádání peptidových vazeb
o
vznikají vodíkové vazby mezi vodíkem a prvkem s vysokou elektronegativitou s volným elektronovým párem
o
vznikají různé druhy stavebních motivů
alfa šroubovice (α-helix)
struktura skládaného listu (β-struktura)
struktura některých shluků jednotlivých úseků sekundární struktury se nazývá supersekundární struktura
terciární struktura o
prostorové uspořádání sekundárních struktur = trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce
o
rozlišujeme strukturu globulární a fibrilární
globulární (sféroproteiny) – peptidové řetězce jsou sbaleny do klubíčka
fibrilární (skleroproteiny) – peptidové řetězce jsou „natažené“
kvartérní struktura o
udává vzájemné uspořádání řetězců v prostoru
o
uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech tvořících jednu funkční bílkovinu
9|Stránka
D ENATURACE
A KOAGULAC E BÍLKOVIN
denaturace o
změna nativní struktury vlivem tepla, pH, detergenty, organických rozpouštědel, močoviny, iontů těžkých kovů
a) reverzibilní = vratná
trvá pouze po dobu působení faktoru, poté se struktura vrací do původní podoby
b) ireverzibilní = nevratná o
působením faktorů se struktura trvale mění
má pozitivní i negativní vliv
denaturovaná bílkovina je lépe štěpitelná = lépe stravitelná
nižší riziko onemocnění chorobou z cizích zárodků
bílkovina ztrácí biologickou aktivitu
koagulace o
vyloučení bílkoviny z roztoku
o
reverzibilní = účinkem solí, které neobsahují těžké soli (účinkem lehkých solí)
o
ireverzibilní = účinkem solí, které obsahují těžké soli (účinkem solí těžkých kovů)
M ETABOLISMUS
BÍLKOVIN
1. vznik a odbourávání aminokyselin o
bílkoviny složené z mnoha kondenzovaně spojených aminokyselin se po požití hydrolyticky rozkládají na jednotlivé aminokyseliny
o
vzniklé aminokyseliny jsou dále použity při syntéze bílkovin (proteosyntéze)
pořadí aminokyselin v bílkovině je dáno geneticky a přímo zakódované v DNA každého jednotlivce
2. replikace o
z jedné molekuly DNA vznikají při procesu zvaném replikace dvě identické molekuly
o
ty slouží pro přenos genetické informace
deoxyribonukleová kyselina má tvar dvoušroubovice
působením tzv. iniciačních proteinů se můžou vlákna DNA od sebe začít rozplétat
vznikají dvě vlákna DNA, ke kterým se na základě komplementarity bází připojují jednotlivé nukleotidy a vytváří tak druhé vlákno
10 | S t r á n k a
3. transkripce o
samotná proteosyntéze začíná při procesu transkripce
o
přepisuje se genetická informace z DNA do mRNA
dochází k rozplétání vlákna dvoušroubovice DNA a k bázím vlákna se napojují nukleotidy a vzniká řetěz mRNA
po spojení nukleotidů mRNA se vlákno ribonukleové kyseliny začne odpojovat od DNA a její rozpojené řetězce se opět spojí
4. translace o
probíhá překlad genetické informace z mRNA do pořadí aminokyselin v proteinu
o
vlákno mRNA se naváže na ribozomy – zde se uskutečňuje samotná tvorba proteinu
tento proces probíhá čtením trojic bází v řetězci mRNA (kodony)
každý kodon kóduje určitou aminokyselinu (trojice bází dle svého pořadí určí, kterou aminokyselinu k sobě naváží)
proteosyntéza se zahajuje u tzv. start kodonu (AUG)
aminokyseliny se postupně napojují k patřičným kodonům a začlení se pomocí peptidových vazeb do vznikajícího peptidového řetězce
tvorba polypeptidu skončí, jakmile se objeví jeden ze stop kodonů, čili nukleotidového tripletu, který nekóduje žádnou aminokyselinu
stop kodony jsou UAA, UAG a UGA
11 | S t r á n k a
K ATABOLISMUS ( ODBOURÁVÁNÍ )
protézy (různých druhů) – pepsin
volné aminokyseliny jsou:
BÍLKOVIN
a) použity znovu k proteosyntéze b) využity jako zdroj energie c) dále metabolizovány – glukogeneze a metabolismus dusíkatých látek
CHEMICKÉ
P Ř E M Ě N Y A M I N O K YS E L I N
dekarbonizace – odštěpení oxidu uhličitého a vznik aminů
oxidační deaminace – vedlejším produktem je amoniak vznik ketokyselin
transaminace – vzájemná výměna amino a keto skupiny mezi dvěma kyselinami (alfaaminokyseliny a ketokyselinou)
kondenzace – odštěpí se voda, vznikne peptidová vazba = proteosyntéza
DĚLENÍ
A M I NO K Y S EL I N P O D L E P R O D U K T U O D B O U R Á V Á N Í
glukogenní – při jejich odbourávání vznikají meziprodukty, z nichž lze metabolickou cestou vybudovat sacharidy
ketogenní – poskytují při odbourávání pouze takové meziprodukty, z nichž lze získat mastné kyseliny, ne však sacharidy
smíšené – některé kyseliny poskytují jak glukogenní, tak ektogenní meziprodukty
FÁZE 1)
O D BO U R Á V Á NÍ A M I N O K YS E L I N
odstranění amoniaku o
už v nízkých koncentrovaných je toxický a většina organizmů ho metabolizuje
o
malé procenta organizmů ho vylučuje přímo, ale většinou ne
o
kyselina močová, močovina
rostliny si dusík nechávají
2) močovinový cyklus o
do cyklu vstupují dva amoniaky a jeden oxid uhličitý a váží se na primární akceptor
o
dále vzniká arginin, který se účinkem enzymů štěpí na močovinu (diamid kyseliny uhličité) a ornithin
3) z těla ve formě moči 4) uhlíkatý skelet – metabolismus sacharidů
12 | S t r á n k a
