Industriële eiwitten: veelzijdige grondstof in food en non-food sector

Industriële eiwitten 207–1

Industriële eiwitten: veelzijdige grondstof in food en non-food sector door dr. Marian van Opstal Bèta Communicaties Deze Chemische Feitelijkheid is geschreven in samenwerking met dr. Wim Aalbersberg, programmavoorzitter van het IOP Industriële Eiwitten (1992-2004) en voorheen (1973-1992) algemeen directeur van NIZO. tel: 0317-420 028, e-mail: [email protected]

1. 2. 2.1 2.2 3. 4. 4.1 4.2 5. 5.1 5.1.1 5.1.2 5.1.3 5.2 5.3 6. 6.1 6.2 6.3 6.4 6.5 6.6 7. 8. 9.

Inleiding Eiwitchemie Peptiden en polypeptiden Voeding en voedingswaarde Eiwitstructuren Functionele eigenschappen Functionaliteit en invloed van omgevingsfactoren Aanpassen functionaliteit door modificatie Van bron tot product Productiebronnen Plantaardige oorsprong Dierlijke oorsprong Microbiële oorsprong Verwerking Overzicht van eiwitten en toepassingen Ontwikkelingen Alternatieve gewassen Eiwittechnologie Bioactiviteit Vleesvervangers Eiwitten ‘op maat’ Tissue engineering IOP Industriële Eiwitten Toekomst Literatuur en websites

207– 3 207– 4 207– 4 207– 5 207– 6 207– 8 207– 9 207– 10 207– 11 207– 12 207– 12 207– 14 207– 15 207– 16 207– 17 207– 19 207– 19 207– 20 207– 21 207– 22 207– 23 207– 23 207– 24 207– 25 207– 27

Chemische Feitelijkheden is een uitgave van ten Hagen & Stam bv in samenwerking met de Koninklijke Nederlandse Chemische Vereniging.

44 Chemische Feitelijkheden april 2004

tekst_144/207


1.

Inleiding

Wie ‘eiwit’ opzoekt in de Van Dale leest als eerste omschrijving witte vloeibare vloeistof in een ei die de dooier omgeeft. Op de tweede plaats volgt de meer biologische en biochemische omschrijving: eiwitten of proteïnen: zeer ingewikkelde verbindingen van stikstof, koolstof, zuurstof en waterstof (soms ook zwavel of fosfor) die in alle planten en dieren voorkomen. Tot slot vermeldt de Van Dale dat eiwit een zeer belangrijke voedingsstof is. De rol van eiwitten in voeding is alom bekend vanwege het beroemde rijtje broodnodige dagelijkse voedingsstoffen: eiwitten, koolhydraten, vetten, mineralen en vitaminen. Voor velen houdt daarmee de kennis over en bekendheid met eiwitten op. Biologen en biochemici gaan een stapje verder en bespreken de rol van eiwitten in levende organismen. Vrijwel alle cellulaire processen worden aangestuurd door eiwitten. Op basis van structuur en functie worden de eiwitten vaak onderverdeeld in een drietal categorieën: ● Structurele eiwitten, die zorgen voor stevigheid en structuur. Hiertoe behoren collageen (een eiwit waaraan bot- en bindweefsel hun stevigheid ontlenen), elastine (een eiwit waaraan spieren hun kracht ontlenen) en fibrine (een stollingseiwit dat cruciaal is bij de aanmaak van stolweefsel). ● Opslageiwitten, die zorgen voor essentiële voedingsstoffen. Hiertoe behoren bijvoorbeeld eiwittypes als globulines in plantenzaden, eieren en melk en caseïne in melk. ● Biochemisch actieve eiwitten (meestal deel van een groter moleculair systeem). Hiertoe behoren enzymen (bijvoorbeeld pepsine dat zorgt voor de afbraak van voedingseiwitten in de maag), moleculaire transportsystemen (bijvoorbeeld hemoglobine dat via het bloed zuurstof aanvoert en CO als verbrandingsproduct afvoert) en antilichamen (eiwitten die een grote rol spelen in het afweersysteem en ervoor zorgen dat ongewenste indringers, bijvoorbeeld virussen, bacteriën of lichaamsvreemde verbindingen, worden opgeruimd). Voor het onderwerp ‘industriële eiwitten’ belanden we bij de eiwitchemie en de eiwittechnologie. In de (vak)literatuur worden deze eiwitten omschreven als: eiwitten van agrarische oorsprong (landbouw, veeteelt of visserij) die in de industrie als grondstof worden


tekst_144/207

207–4

Industriële eiwitten

gebruikt voor zowel food als non-food toepassingen. Het zijn eiwitten die op industriële schaal (kilotonnen per jaar) worden gewonnen uit landbouwgewassen als soja, tarwe, maïs en aardappelen, of uit veeteeltproducten als melk en eieren, of uit slachtafval (huid en botten). Ze vormen een rijke bron van hernieuwbare grondstoffen voor tal van industriële branches waaronder: voedingsmiddelen, veevoer, chemie, papier en karton, cosmetica, farmaca, biomedische technologie en elektronica. Eiwitten blijken ideale ingrediënten in producten variërend van sauzen, worsten, ijsjes en pasta’s tot bloeddrukverlagers en antivirale middelen en van shampoos en kunstbloedvaten tot verven, lijmen, fotomaterialen en beeldbuizen. Naarmate we meer inzicht krijgen in de relaties tussen de moleculaire structuren en de functionele eigenschappen, nemen de industriële toepassingsmogelijkheden van eiwitten toe. Veel inzicht en kennis hierover is vergaard via het IOP Industriële Eiwitten (zie paragraaf 7). Na een algemene beschrijving van eiwitten waarin opbouw, structuur, functies en eigenschappen aan de orde komen, gaat deze Chemische Feitelijkheid dieper in op de productie, verwerking en toepassingen van industriële eiwitten. 2.

Eiwitchemie

De vele miljoenen in de levende natuur voorkomende eiwitten verschillen sterk in biologische eigenschappen en functies, maar zijn allemaal samengesteld uit dezelfde bouwstenen: twintig verschillende aminozuren. Aminozuren bestaan uit koolstof (C), zuurstof (O), stikstof (N) en sommige bevatten daarnaast fosfor- (P) of zwavelatomen (S). Via peptidenverbindingen worden twee aminozuren aan elkaar gekoppeld. De eiwitten kunnen sterk in grootte (= aantal aminozuren) verschillen, waardoor de moleculair gewichten variëren van enkele tientallen tot vele duizenden kD. 2.1

Peptiden en polypeptiden

De aminogroep (-NH2) van een aminozuur kan zich binden aan de zuurgroep (-COOH) van een ander aminozuur onder afsplitsing van



0886-0412

H H3N

C R

H COO

H3N

C

H COO

R

H3N H2O

R: restgroep verschilt per aminozuur

C

C

R

O

H

H

N

C

COO

R

peptidenbinding

a

aminozuur dipeptide polypeptide

eiwit

b

Figuur 1. Aminozuur, peptidenbinding, polypeptide en eiwit.

water (H2O). De koppeling tussen twee aminozuren wordt een peptidenbinding genoemd (Figuur 1a). Een aantal aan elkaar gekoppelde aminozuren vormen (poly)peptiden (Figuur 1b). Er zijn talloze combinaties mogelijk. Een eiwit is een polypeptide opgebouwd uit zo’n 500 of meer aminozuren. De volgorde en samenstelling luisteren zeer nauw. Als ook maar één aminozuur afwijkt, is het eiwit meestal onwerkzaam en/of vervult het niet de vereiste biologische functie. 2.2

Voeding en voedingswaarde

Naast koolhydraten en vetten vormen eiwitten een derde belangrijke groep macronutriënten. Eiwitten zijn energieleveranciers, maar hun belangrijkste rol is de toevoer van aminozuren waaruit weer nieuwe eiwitten worden gemaakt die de groei bevorderen (bij kinderen) en noodzakelijk zijn bij aanmaak van cellen in allerlei weefels of voor zuurstoftransport naar de spiercellen. De spijsvertering zorgt ervoor dat eiwitten, die via de voeding worden ingenomen, worden afgebroken tot de individuele aminozuren. Deze aminozuren worden door het lichaam weer gebruikt om nieuwe eiwitten aan te maken. We kunnen echter niet alle twintig soorten aminozuren zelf aanmaken. Voor


tekst_144/207

207–6


een achttal aminozuren, de zogenoemde essentiële aminozuren, is het lichaam afhankelijk van de voeding. Eiwitten met een hoog gehalte aan essentiële aminozuren hebben een hoge biologische waarde. In het algemeen hebben dierlijke eiwitten een hogere biologische waarde dan plantaardige eiwitten. Een uitzondering op deze regel zijn sojaproducten die wel een hoge biologische waarde kunnen hebben. Ongeveer 10% van de totale energiebehoefte zou afkomstig moeten zijn van eiwitten. De hoeveelheid eiwit die nodig is, hangt af van het lichaamsgewicht (Tabel 1). Als meer eiwit wordt opgenomen dan nodig is voor de opbouw van weefsel wordt het teveel omgezet in energie. Overtollige energie wordt opgeslagen in lichaamsvet. Een tekort aan eiwit in de voeding leidt tot een gebrek aan kracht (fitheid) en verminderde weerstand tegen infectieziekten. Een groot tekort, zoals in ontwikkelingslanden soms voorkomt, heeft slechte groei en slechte spierontwikkeling tot gevolg. Tabel 1. De aanbevolen hoeveelheid eiwitten per dag bedraagt 0,8 gram eiwit per kg lichaamgewicht. Dit betekent voor vrouwen ongeveer 55 gram per dag, voor mannen 65 gram per dag. voedingsmiddelen 100 gram vlees 2 glazen melk plak kaas 150 gram aardappelen 6 sneden brood 1 plak vleeswaren Totaal

3.

hoeveelheid eiwit (gram) 30 10 4 3 12 5 64 gram

Eiwitstructuren

Door de aaneenschakeling van aminozuren hebben de eiwitketens allemaal dezelfde ruggengraatstructuur (-NH-CH-CO-). Ook bestaan ze allemaal uit dezelfde bouwstenen, de twintig aminozuren. De grote verschillen in eigenschappen en (biologische) functies van de eiwitten worden bepaald door de aard en volgorde van de aminozuren en de ruimtelijke structuur.



We onderscheiden vier verschillende structuren die worden aangeduid met primaire, secundaire, tertiaire en quartenaire structuur. De primaire structuur wordt bepaald door aantal, soort en volgorde van aminozuren in de lineaire keten (Figuur 2). De chemische zijgroepen van deze aminozuren kunnen onderlinge interacties aangaan. Hierdoor neemt het eiwit een ruimtelijke vorm aan die het best past bij die interacties en waarbij de secundaire, tertiaire en quartenaire structuren ontstaan. 0886-0413

Figuur 2. De aminozuren in de lineaire keten vormen de primaire structuur. Interacties tussen de aminozuren leiden tot α-helices en β-sheets in de secundaire structuur.

Allereerst kunnen lineaire ketens van aminozuren zich lokaal organiseren in zogenaamde α-helices of β-sheets en deze twee lokale structuren karakteriseren de secundaire structuur (Figuur 2). Vervolgens verknopen de aminozuren zich over grotere afstanden met zichzelf door middel van zwavelbruggen waarbij de α-helices of β-sheets onderlinge interacties aangaan op basis van waterstofbruggen, Van der Waals krachten, ionen bindingen en hydrofobe interacties. Het gaat over in een stabiele ruimtelijke vorm: de tertiaire structuur (Figuur 3). Sommige eiwitten, tot slot, vormen onderling een complex waarbij de quartenaire structuur ontstaat. Zo’n eiwit is alleen actief en werkzaam als het zich in deze quartenaire structuur bevindt. Een voorbeeld is collageen (Figuur 3).


tekst_144/207

207–8


0886-0414

Figuur 3. De α-helices en β-sheets gaan onderling interacties aan waardoor de stabiele tertiaire structuur ontstaat. Afzonderlijke eiwitmoleculen kunnen onderling samengaan tot een complex in de quartenaire structuur. Collageen, een structureel eiwit dat zorgt voor de stevigheid van bindweefsel en huid, komt voor als een vlecht van drie eiwitketens.

De ruimtelijke structuur van een eiwit is essentieel voor de functionaliteit. De structuur en de stabiliteit zijn sterk afhankelijk van omgevingsfactoren (pH, temperatuur, ionsterkte etc.). Als de omgevingsomstandigheden veranderen, treedt vaak denaturering op waarbij de ruimtelijke structuur wordt beïnvloed. Hierdoor kunnen de eigenschappen van het eiwit volledig veranderen. De eiwitstructuren en stabiliteit spelen een cruciale rol bij gebruik van eiwitten in industriële toepassingen. 4.

Functionele eigenschappen

We hebben gezien dat eiwitten in feite complexe natuurlijke polymeren zijn waarin aminozuren de monomere bouwstenen vormen. De voedingsmiddelenindustrie kent een lange traditie in het gebruik van deze biopolymeren. Niet alleen vanwege hun hoge voedingswaarde, maar ook vanwege hun aantrekkelijke functionele eigenschappen, die vaak van belang zijn voor structuur, textuur en fysische eigenschappen van voedingsmiddelen. Ook in technische producten wordt gebruik gemaakt van de functionele eigenschappen (Tabel 2). Zo blijken eiwitten geschikt als schuim-, gelen emulsievormer of als stabilisa-



Tabel 2. Functionele eigenschappen en toepassingsgebieden. Functionele eigenschap oplosbaarheid water- en/of vetbinding schuimvorming emulgerende of gelerende werking stabiliseren (schuimen of emulsies) textuurbevorderend vermogen smaak- en geurvorming adhesiewerking bioafbreekbaarheid en biocompatibiliteit bioactiviteit

Toepassingsgebied voedingsmiddelen, verven voedingsmiddelen, verven voedingsmiddelen cosmetica, voedingsmiddelen cosmetica, voedingsmiddelen voedingsmiddelen voedingsmiddelen lijmen, papier en karton kunsthuid of kunstweefsel (tissue engineering) novel food, geneesmiddelen

tor van schuimachtige producten, gelen en emulsies. In non-food toepassingen fungeren eiwitten onder meer als plakmiddel in lijmen, als bindmiddel in verven of als aangroeiwerend middel in beschermende coatings. 4.1

Functionaliteit en invloed omgevingsfactoren

Voor het gebruik van eiwitten in industriële toepassingen is het van belang dat de functionele eigenschappen van het eiwit leiden tot de gewenste eigenschappen van het product. Om te weten of een eiwit geschikt is voor een toepassing, moeten niet alleen de functionele eigenschappen in kaart worden gebracht, maar ook de invloed van omgevingsfactoren worden bepaald. Allereerst hangen de functionele eigenschappen zeer nauw samen met de eiwitstructuur, dat wil zeggen de aminozuursamenstelling (primaire structuur) en de ruimtelijke bouw (secundaire, tertiaire en quartenaire structuren). De laatste jaren is onder meer in het kader van het IOP-IE heel veel onderzoek verricht naar de relatie tussen structuur en eigenschappen van eiwitten. Fundamentele fysisch-chemische research (oppervlaktechemie, colloïdchemie, reologie) en geavanceerde analysemethoden zijn daarvoor vereist. Eiwitten zijn macromoleculen en gedragen zich als deeltjes in, al dan niet waterige, vloei-


tekst_144/207

207–10


stoffen. Dat gedrag moet worden onderzocht en daarbij gaat het bijvoorbeeld om bestudering van emulsies (vloeistofdeeltjes in vloeistoffen), suspensies (vaste deeltjes in vloeistoffen) en dispersies (verdelen van de deeltjes in de vloeistof) of om onderzoek aan processen zoals sedimenteren (uitzakken van de deeltjes) en agglomereren (samenklontering van deeltjes). Afhankelijk van structuur, ladingverdeling en omgeving vertonen eiwitten een bepaald gedrag, waaraan hun functionele eigenschappen worden ontleend. Maar die eigenschappen zijn zeer gevoelig voor omgevingsfactoren als temperatuur, druk, pH, oplosmiddel, de aanwezigheid van andere componenten zoals oppervlakteactieve stoffen of verbindingen waarmee interactie wordt aangegaan. Onder invloed van deze fysische en chemische omgevingsfactoren kunnen de eiwitten: ● een andere ruimtelijke structuur aannemen (denatureren) ● intra- en intermoleculaire interacties aangaan (cross linking) ● uiteenvallen in kleinere peptiden (hydrolyse) ● samenklonteren (aggregatie van uiteengevallen delen) ● reacties aangaan (chemische modificatie) Bij verwerking en toepassing van eiwitten, moet sterk rekening worden gehouden met de invloed van omgevingsfactoren. De kans bestaat dat functionele eigenschappen van het oorspronkelijke (natieve) eiwit verloren gaan, waardoor het niet meer geschikt is voor de beoogde toepassing. Door denaturering kunnen functionele eigenschappen veranderen of (gedeeltelijk) verdwijnen. Vooral als het gaat om economisch interessante eiwitten zullen technologen er alles aan doen de verwerkingstechnieken zodanig te beheersen dat de gewenste functionaliteit wordt bereikt. 4.2

Aanpassen functionaliteit door modificatie

Soms kunnen functionele eigenschappen van eiwitten verder worden geoptimaliseerd met behulp van eiwitmodificaties waarbij fysische, chemische of enzymatische technieken worden onderscheiden. Bij fysische modificaties worden de eigenschappen aangepast onder invloed van fysische factoren als temperatuur, druk, pH en oplosmid-



del waardoor bijvoorbeeld de gewenste ladingverdeling of de gewenste ruimtelijke structuur wordt verkregen. Bij chemische modificatie worden de functionele groepen in de aminozuren aangepast. Afhankelijk van de chemische groep die wordt vervangen of geïntroduceerd veranderen de functionele eigenschappen. Zo leidt bijvoorbeeld de introductie van extra aminogroepen (-NH2) en carboxylgroepen (-COOH) of oxidatie van -SH groepen tot betere oplosbaarheid en introductie van alkylgroepen (-CH3) tot betere hechtingseigenschappen. In het algemeen mogen chemisch gemodificeerde eiwitten niet worden toegepast in voedingsmiddelen. Voor aanpassing van functionele eigenschappen in voedingseiwitten wordt daarom vrijwel altijd gebruik gemaakt van fysische of enzymatische methoden. Voor enzymatische modificaties komen steeds meer zogeheten food grade enzymen beschikbaar. Zo zijn er de hydrolases om een eiwit te splitsen, transferases om bepaalde groepen uit te wisselen waardoor andere cross links ontstaan en lipases om specifieke vetzuren te introduceren. 5.

Van bron tot product

Industriële eiwitten worden in hoeveelheden van ‘tonnen of kilotonnen per jaar’ gewonnen uit landbouwgewassen, landbouwdieren (melk, vlees, eieren en slachtafval) of vis en tegenwoordig ook uit microorganismen. Maar voordat de eiwitten hun weg vinden naar de industrie voor gebruik als basisstof of ingrediënt in eindproducten (voeding, verven, geneesmiddelen, cosmetica, lijmen, textiel, elektronica etc) moeten ze worden verwerkt tot bruikbare industriële grondstoffen. Hierbij wordt ruw materiaal verwerkt tot zogeheten eiwitproducten die als halffabrikaten worden geleverd aan de voedingsmiddelenindustrie, farmaceutische industrie, biomedische industrie, textielindustrie, papier- en kartonindustrie, chemische industrie en elektronica industrie waar ze worden gebruikt in een eindproduct.


tekst_144/207

207–12

5.1


Productiebronnen

Alle levende organismen produceren eiwitten, maar niet alle planten, dieren of micro-organismen zijn geschikt als productiebron voor industriële eiwitten. Hieronder wordt een aantal veel gebruikte bronnen besproken, onderscheiden in plantaardige, dierlijke en microbiële oorsprong. 5.1.1 Plantaardige oorsprong Gluten Graangewassen als tarwe, maïs, rogge en rijst bevatten gluteneiwitten, die vaak als emulgator worden gebruikt in de brood- en banketbakkerij. Ze stabiliseren gasbellen in deeg en maken het mogelijk om water en vet tot een smeuïge emulsie te mengen, waardoor het vet in brooddeeg beter kan worden verdeeld. Tarwe-eiwitten worden veel in brood gebruikt en de hoeveelheid en kwaliteit bepalen het broodvolume en de broodkruimstructuur. Tijdens het kneden en rijzen ondergaat het tarwegluten een transformatie die de elasticiteit en het gashoudend vermogen van het deeg positief beïnvloeden. Ook wordt gluten vaak toegevoegd als emulgator aan cakemixen en roompoeders om de opklopbaarheid en de stabiliteit te verbeteren. Daarnaast wordt gluten toegepast in technische producten. In voeding kan gluten problemen geven bij mensen die overgevoelig zijn en bij wie gluteneiwitten leiden tot stofwisselingstoornissen. Ook als producten slechts sporen van deze eiwitten bevatten, kan de overgevoeligheid (coeliakie) tot ernstige maag- en darmproblemen veroorzaken. Er wordt al jarenlang gezocht naar glutenvrije granen. Teff is één van de (in onze omgeving) nieuwe graansoorten die glutenvrij is. Het is een grasachtige graansoort die in Nederland in 2001 voor het eerst is verbouwd. Inmiddels beschikken we over zo’n 600 hectare. Teff bevat veel ijzer en eiwitten en weinig vet. Soja Van alle boonsoorten bevatten sojabonen de meeste eiwitten (ongeveer 40% w/w). Vanwege gunstige functionele eigenschappen worden soja-eiwitten heel veel gebruikt in tal van voedingsmiddelen.



Ook worden soja-eiwitten gezondheidsbevorderende eigenschappen toegekend. Het cholesterolverlagend vermogen is officieel erkend door de Amerikaanse ‘gezondheidswaakhond’ FDA (Food and Drug Administration). Peulvruchten Onder peulvruchten verstaan we eigenlijk alle bonen (witte, bruine en rode bonen, erwten, kapucijners). Ongeveer 90% van de oogst wordt gebruikt als veevoer. Peulvruchten bevatten veel minder eiwitten dan sojabonen (ongeveer 20 tot 25% w/w). In verband met de discussie (vooral in Europa) over de toelaatbaarheid van genetisch gemodificeerde voedingsmiddelen, of componenten in voedingsgrondstoffen, worden peulvruchten wel gebruikt als alternatief voor soja. In tegenstelling tot soja en maïs behoren peulvruchten niet tot de zogenoemde GMO’s (Genetic Modified Organism). Nadeel van peulvruchten is dat ze antinutritionele componenten bevatten zoals trypsineremmers en lectines die interfereren met de eiwitvertering in de mens. Voor toepassing in voeding moeten deze componenten worden geïnactiveerd. Aardappels Aardappels (300 mln ton per jaar, wereldwijd) worden voor het grootste gedeelte gebruikt voor directe consumptie. Een klein percentage (4-5%) gaat voor industriële verwerking naar de zetmeelindustrie (Chemische Feitelijkheid 197, Zetmeel en zetmeelderivaten). Hierbij ontstaan eiwitten als nevenproduct. Aardappels bevatten ongeveer 1 tot 2% w/w eiwitten, die op zich zeer geschikt zijn voor toepassing in voedingsmiddelen. Ze worden echter (nog) niet grootschalig toegepast omdat bij de huidige verwerkingstechnieken de functionaliteit verloren gaat doordat de eiwitten denatureren en oplosbaar worden. Zonnebloempitten Ongeveer 90% van de wereldproductie (28 miljoen ton) wordt gebruikt voor de productie van olie. Uit de overige 10% worden eiwitten gewonnen. Het eiwitgehalte in zonnebloempitten bedraagt ongeveer 15-20% w/w. De pitten bevatten echter ook antinutritionele componenten, onder meer chloorzuren en fenolen, die voor toepassingen in


tekst_144/207

207–14


voedingsmiddelen moeten worden verwijderd. Dat levert nog zoveel praktische problemen op, dat deze zonnebloempiteiwitten ondanks gunstige functionele eigenschappen niet veel worden toegepast. 5.1.2 Dierlijke oorsprong Belangrijke bronnen van dierlijke eiwitten zijn (koe)melk, kippeneieren en slachtafval zoals huiden en botten. Melk Koemelk bevat ongeveer 3,2% eiwitten waarvan 80% caseïne en 20% wei-eiwitten. Caseïne is een zeer veelzijdig eiwit met een scala aan toepassingsmogelijkheden, zowel in de food als de non-food sector. Van sommige caseïnaten (zouten of hydrolysaten van caseïne), is bioactiviteit aangetoond. Deze bioactieve peptiden worden wel toegepast in zogeheten functionele voeding, ook wel novel foods en soms nutraceuticals genoemd (Chemische Feitelijkheid 187 Functionele Voedingsmiddelen). Dit zijn voedingsmiddelen waarvan gezondheidseffecten worden geclaimd zoals antimicrobiële activiteit of bloeddrukregulerende werking. De tweede eiwitfractie uit melk is afkomstig uit wei, dat als bijproduct ontstaat bij de kaasbereiding en vroeger alleen werd gebruikt in veevoer. Er blijven echter melkeiwitten over in de wei en dit zijn ook voor de mens belangrijke voedingsstoffen. De levensmiddelenindustrie is geïnteresseerd in deze wei-eiwitten om ze bijvoorbeeld te gebruiken voor het verdikken van sauzen. Sinds men erin slaagt de wei-eiwitten verder te scheiden in de afzonderlijke eiwitten, zijn de toepassingen toegenomen, met name in gezondheidsvoeding waarbij van sommige wei-eiwitten bloeddrukverlagende werking en antibacteriële effecten worden geclaimd. Ook antivirale effecten zouden zijn aangetoond. Collageen en gelatine Botten en huiden van koeien en varkens (slachtafval) bevatten veel collageen en daarmee is slachtafval een rijke bron van een zeer veelzijdig industrieel eiwit. Collageen wordt bijvoorbeeld toegepast voor tissue engineering (kunstweefsels). Voor de voedingsmiddelen



industrie is niet zozeer collageen zelf (dat bijvoorbeeld wordt gebruikt als velletje om de worst) van belang, maar veel meer gelatine, het eiwit dat uit collageen wordt gemaakt. Gelatine is geen zuiver eiwit, maar bestaat uit een (nog) niet goed omschreven peptidenmengsel, dat niet alleen varieert in grootte, maar ook in samenstelling. De precieze samenstelling verschilt per batch en het is niet mogelijk de procesomstandigheden zodanig te beheersen dat de samenstelling geheel reproduceerbaar is. Ondanks het feit dat op moleculair niveau nog veel kennis ontbreekt, wordt gelatine op grote schaal toegepast. Gelatine heeft een aantal typische eigenschappen, die niet alleen interessant zijn voor toepassingen in de food sector, maar ook in de non-food. Het geleert, heeft een hoog waterbindend vermogen, het kan een schuimstructuur stabiliseren maar is bijvoorbeeld ook filmvormend. Zonder gelatine was de huidige foto- en filmindustrie onmogelijk geweest. Ook in farmaceutische producten wordt gelatine gebruikt. Eieren Het eiwit in eieren is uiteraard zeer rijk aan eiwitten en is wereldwijd de belangrijkste bron van dierlijke eiwitten. De uitstekende emulsievormende werking van ei-eiwitten wordt vooral veroorzaakt door de aanwezigheid van veteiwitten (een combinatie van een eiwit en een vetzuur). Het belangrijkste eiwit in het ei-eiwit is ovalbumine dat een goede schuimen gelvormer is. De functionele eigenschappen van eieiwitten worden niet alleen op industriële schaal toegepast, maar ook op kleine schaal in de keukens van menige, al dan niet professionele, kok. 5.1.3 Microbiële oorsprong Gist heeft een eiwitgehalte dat kan oplopen tot 65%. Zowel de hele eiwitfractie als hydrolysaten worden veel gebruikt in de voedingsmiddelenindustrie. De hydrolysaten dienen vooral als smaakstoffen in soepen, sauzen en brood. Met de opkomst van de biotechnologie en de beschikbaarheid van recombinant DNA-technieken zijn echter ook micro-organismen ontwikkeld voor grootschalige productie van industriële eiwitten. Zo is


tekst_144/207

207–16


men er met behulp van gentechnologie in geslaagd een gistsoort (Pischia pastoris) aan te zetten tot het produceren van gelatines. 5.2

Verwerking

Om uit de oorspronkelijke materialen als granen, zonnebloempitten, sojabonen, melk en slachtafval eiwitproducten te halen, moeten de grondstoffen worden verwerkt. Daarbij ondergaat het ruwe uitgangsmateriaal een aantal bewerkingen. Welke bewerkingen precies nodig zijn, is afhankelijk van de soort eiwitbron en gewenste specificaties van het eiwitproduct. Deze specificaties (zuiverheid, precieze samenstelling) zijn afhankelijk van de toepassing. Naarmate hogere eisen worden gesteld aan zuiverheid en kwaliteit zijn meer specifieke bewerkingen nodig. Verwerking van ruw materiaal gebeurt door gespecialiseerde bedrijven. Voor producenten van plantaardige eiwitproducten zijn dat bijvoorbeeld Cargill-Cerestar, Dupont Protein Technologies, Avebe en Danisco, terwijl DMV International, Banner Pharmacaps, Gelatine Smith en PB Gelatins belangrijke producenten zijn van dierlijke eiwitproducten. De verwerking van grondstof tot eiwitproduct kan worden onderscheiden in een aantal stappen (Figuur 4). Allereerst ondergaat het ruwe materiaal een mechanische en/of chemische bewerking (malen, snijden, mengen, zure/alkalische behandeling) waarbij een verrijkt eiwitmateriaal overblijft. Dit materiaal ondergaat bewerkingen als wassen, ontwateren, drogen en scheiden waarbij ongewenste componenten, bijvoorbeeld antinutritionele bestanddelen worden verwijderd en een eiwitfractie overblijft. Afhankelijk van de bewerkingen wordt hieruit een eiwitproduct verkregen in de vorm van meel of granulaat. Bij verdere zuivering ontstaat eiwitconcentraat of eiwitisolaat. Beide zijn poeders met een eiwitgehalte van minimaal 70% in het concentraat en minimaal 90% in het isolaat. Omdat in de meeste plantaardige en dierlijke grondstoffen verschillende soorten eiwitten voorkomen, bestaan deze eiwitfracties uit verschillende eiwitten. Met behulp van industriële eiwitscheidingsmethoden kunnen de enkelvoudige eiwitten worden verkregen. Voor sommige toepassingen is niet het eiwit zelf, maar slechts een deel van het eiwit (een peptide) nodig. In dat geval wordt het gewenste deel (het peptide) uit het eiwit



0886-0415

ruw materiaal mechanische en/of chemische behandeling

malen, snijden, zeven, mengen, zure/alkalische behandeling afvalstroom eiwit verrijkt materiaal (meel, poeder, granulaten)

fysische en/of chemische behandeling

afvalstroom

wassen, ontvetten, hittebehandeling, drogen, extraheren, concentreren, fractioneren

eiwitconcentraat

afvalstroom

(eiwitmengsel; minimaal 70% eiwit)

zuiverings- en/of scheidingstechnologie (eiwitmengsel; minimaal 90% eiwit)

eiwitisolaat

specifieke eiwitscheidingstechnologie enkelvoudig eiwit

(polypeptide)

hydrolyse hydrolysaat

(peptide)

Figuur 4. Verwerking van ruw materiaal tot eiwitproduct in een sterk vereenvoudigd schema.

‘geknipt’ door middel van enzymatische hydrolyse en wordt het verkregen hydrolysaat verder gezuiverd. 5.3

Overzicht van eiwitten en toepassingen

Industriële eiwitten en eiwitproducten worden toegepast als grondstof in talrijke eindproducten in vele verschillende industriële branches. Behalve vanwege de intrinsieke voedingswaarde worden de eiwitten gebruikt vanwege hun functionele eigenschappen (Tabel 3). Ze worden bijvoorbeeld gebruikt als geleermiddel, als emulgator en schuimvormer, of als water- of vetbindend middel waardoor eindproducten de gewenste vorm, stevigheid en structuur krijgen of, als het om voedingsmiddelen gaat, de gewenste smaakbeleving, het juiste mondgevoel en het beoogde smeltgedrag. Voor sommige toepassingen zijn enkelvoudige eiwitcomponenten vereist, maar vaak worden de eiwitfracties als geheel gebruikt.


tekst_144/207


600.000 ton gluten (Europa) 80 mln ton sojabonen (wereldwijd)

Productie volume / jaar

Eiwitten componenten

>100 kton (wereldwijd)

30 mln ton eieren (wereldwijd)

slachtafval

kippeneieren

vlees en vis

120.000 ton weipoeder (Nederland)

koemelk

ei-eiwitten

collageen

wei-eiwitten

lipo-eiwitten, ovalbumine actine, myosine

α-caseïne, β-caseïne, κ-caseïne, caseïnaten, hydrolysaten α-lactalbumine, β-lactoglobuline, lactoferrine , lactoperoxidase gelatine, collageen

legumine, viciline

glutaninen, gliadinen enzymen, conglycinen, structuureiwitten, (α, β en γ) glycinen, opslageiwitten hydrolysaten

gluten

fractie

peulvruchten 4 mln ton droge opslageiwitten (bonen, erwten, bonen (Europa) kapucijners) dierlijk koemelk 200.000 ton caseïne caseïne (Nederland)

soja

bron plantaardig tarwe

Toepassingen

lijmen, coatings, plastics, surfactants diervoeder, fermentatie

non-food

lijmen, verven, plastics, foto- en filmmaterialen, farmaca, cosmetica farmaca

vlees- en visproducten

gelatine: sauzen, desserts, gelatine: foto- en filmdieet- en gezondheidsvoeding materialen, farmaca collageen: worst ‘verpakking’ collageen: tissue engineering bakkerij, toetjes, sauzen

kaas, baby- en dieetvoeding, toetjes, (zuivel)dranken, vleesproducten, novel food bakkerij, vleesproducten, babyvoeding, klinische voeding, novel food

bakkerij,ontbijtgranen, (fris)dranken,babyvoeding, vleesvervangers, sauzen, gezondheidsvoeding sauzen, dressings, diervoeder vleesvervangers, dieetvoeding, sportdranken

bakkerij

food

Tabel 3 Een overzicht van veel gebruikte bronnen en toepassingen. De productievolumes en, indien bekend, de afzonderlijke eiwitcomponenten zijn vermeld.

207–18 Industriële eiwitten


6.

Ontwikkelingen

In de vorige paragraaf zagen we een overzicht van eiwitbronnen en toepassingen van industriële eiwitten. Het overzicht geeft de huidige stand van zaken weer. Door fundamentele research naar alternatieve productiebronnen en ontdekking van innovatieve toepassingen zullen mogelijkheden verder uitbreiden. In Nederland vindt onderzoek op het gebied van eiwittechnologie en industriële eiwitten plaats aan universitaire centra waaronder Wageningen Universiteit, Universiteit Twente, Radboud Universiteit en Rijksuniversiteit Groningen en verschillende onderzoeks- en kennisinstituten zoals Agrotechnological Research Institute (ATO), Wageningen Center for Food Sciences, NIZO Food Research en TNO Voeding. Belangrijke spelers in het veld vanuit de industrie zijn onder andere DSM Food Specialties, Unilever, DMV International, Numico, Campina en Cerestar. 6.1

Alternatieve gewassen

In vele mediterrane streken en Zuid-Amerikaanse landen wordt lupine al eeuwenlang gebruikt als veevoer en als groente voor menselijke consumptie. Het is van oorsprong een peulvrucht met een vrij bittere smaak. Nadat in de jaren twintig nieuwe soorten werden gekweekt die minder bitter zijn, heeft de teelt van dit zeer eiwitrijke gewas zich wereldwijd verspreid. De lupine-eiwitten, conglutines geheten, kennen drie hoofdcomponenten: α-, β- en γ-conglutine. Groot voordeel van lupine is dat er nauwelijks antinutritionele componenten in voorkomen, waardoor de verwerkingstechnologie wordt vereenvoudigd. Lupine-eiwit kan worden geëxtraheerd zonder hittebehandeling, zodat de functionaliteit tijdens de verwerking behouden blijft. Nog een voordeel is dat weinig of geen mensen overgevoelig zijn voor lupine-eiwit. Lupinemeel is zeer geschikt voor gebruik in glutenvrije brood- en banketproducten. Eiwit afkomstig uit lupinen wordt gebruikt als alternatief voor soja-eiwit in vleesvervangers. Verder is lupine-eiwit een potentieel technologisch substituut voor eiwitten afkomstig uit vlees, ei en melk vanwege aantrekkelijke eigenschappen op het gebied van oplossen, emulgeren en schuimen.


tekst_144/207

207–20

6.2


Eiwittechnologie

Onderzoek naar relaties tussen structuur en eigenschappen behoort tot de speerpunten bij researchinstituten en industrie en resultaten van dit soort onderzoek leiden tot innovatieve toepassingen. Interessant in dit opzicht is bijvoorbeeld caseïne dat van oudsher een hoofdbestanddeel is voor kaas en ook fungeert als bindmiddel in verven. Verder is al heel lang bekend dat caseïne kan worden versponnen. Al vóór de Tweede Wereldoorlog ontwikkelden enkele zuivelfabrieken wol op basis van caseïne. Hoewel uitstekend van kwaliteit is ‘chinon’ (textiel op basis van caseïne) nooit doorgebroken omdat deze natuurlijke textielvezel moest concurreren met synthetische vezels, zoals kunstzijde, nylon en polyester. Chinon wordt alleen nog gebruikt voor exclusieve en dure nachtkleding, sjaaltjes of stropdassen en voor caseïne knopen (kunsthoorn) in de haute couture. Maar voor de textielindustrie is de elektronica-industrie in de plaats gekomen. Caseïne wordt daar gebruikt voor het maken van schaduwmaskers in tv-toestellen. Zo’n masker is direct op de glasplaat aangebracht en bedoeld om selectief elektronen door te laten, die vervolgens lichtpuntjes op het scherm produceren. Caseïne fungeert als fotogevoelige lak waarin met behulp van uv-licht gaatjes worden geëtst waardoor vervolgens op de onderliggende staalfolie het patroon wordt geëtst. Om nog meer gaatjes per vierkante centimeter te krijgen, wordt onderzocht of caseïne zichzelf kan assembleren tot nanostructuren. Met deze moleculaire constructies van enkele honderden caseïne-eiwitten en een lengte in de orde van micrometers is het mogelijk gaatjes van moleculaire afmetingen te creëren. Eiwittechnologen hebben ontdekt dat een ander melkeiwit, α-lactalbumine, kan worden gebruikt om yoghurt romiger te maken. Eiwitten geven yoghurt zijn karakteristieke consistentie en het volle, romige mondgevoel. Om die eigenschappen verder te verbeteren, zijn grote staafvormige eiwitstructuren nodig. Tot nu toe was er geen geschikte methode om gecontroleerd grote staafvormige aggregaten van eiwitten te maken. Bij verhitting (pasteurisatie van melk) zijn de eiwitten namelijk geneigd om tot bolletjes samen te klitten en een zogeheten random coil te vormen. Het nieuwe proces maakt gebruik van enzymen waardoor geen bolletjes, maar buisjes ontstaan met een lengte van enkele micrometers, waardoor de yoghurt romiger gaat smaken.



Ook bij de ontwikkeling van aangroeiwerende verven, bijvoorbeeld voor bescherming van schepen of gevels van gebouwen, speelt eiwittechnologie een belangrijke rol. Er wordt in dit verband een eiwit onderzocht dat lijkt op zijde, waarvan bekend is dat het zogeheten β-sheets bevat (zie paragraaf 3). Die sheets assembleren zichzelf zij aan zij tot plakjes, loodrecht op het te beschermen oppervlak. De aangroeiwerende functie is gebaseerd op elektrische lading van die plakjes. 6.3

Bioactiviteit

Sinds het lukt om uit de eiwitfracties niet alleen hoofdcomponenten, maar ook ‘minor’ componenten als zuiver eiwit te isoleren, zijn specifieke eigenschappen van deze eiwitten nader onderzocht. Voorbeelden zijn lactoferrine en lactoperoxidase uit wei-eiwitten. Beide eiwitten vertonen bioactiviteit in de vorm van antibacteriële werking en worden inmiddels toegepast als bactericide. In verband met bioactiviteit wordt de laatste jaren veel onderzoek verricht naar specifieke peptiden uit melkeiwitten. Het gaat om delen uit weieiwitten en caseïne. Een voorbeeld is caseïne macropeptide (CMP), afkomstig uit de κ-caseïne, dat onder meer toepassing vindt in dieetvoeding. Omdat dit peptide geen aromatische aminozuren bevat, is het geschikt als eiwitbron voor mensen die leiden aan bepaalde leverziekten of stofwisselingstoornissen. Volgens recente onderzoeken ziet het ernaar uit dat nog meer melkpeptiden bioactief zijn en geschikt voor gebruik in novel foods vanwege hun positieve invloed op de gezondheid. Ofschoon waterdichte bewijzen nog ontbreken (denk in dit verband aan de discussies over gezondheidsclaims), zijn de resultaten hoopgevend. Zo blijken caseïnederivaten (caseïnaten) bloeddrukverlagend te werken en is van bepaalde derivaten antitandplaque activiteit aangetoond. Ook zijn er steeds meer aanwijzingen dat bepaalde bioactieve melkpeptiden de groei stimuleren omdat ze effect hebben op celdelingprocessen. Tot slot maken recente onderzoeken melding van een remmende werking op het aids-virus HIV. Met name lactoferrine, dat van zichzelf al antibacteriële en antivirale activiteit bezit, blijkt na chemische modificatie een verhoogde anti-HIV activiteit te vertonen.


tekst_144/207

207–22


Behalve aan melkeiwitten, worden aan soja-eiwitten gezondheidsbevorderende eigenschappen toegekend. Het cholesterolverlagende effect is inmiddels erkend en onderzoek naar andere gezondheidseffecten is in volle gang. Zo zouden de eiwitten de groei van kankercellen remmen en een positief effect hebben op bloeddruk en opvliegers. De verwachting is dat deze onderzoeken zullen leiden tot nieuwe gezondheidsclaims, waardoor de markt voor soja-eiwitten in de toekomst verder zal groeien. 6.4

Vleesvervangers

Het eten van vlees is een omslachtige, milieubelastende manier om onszelf van de noodzakelijke eiwitten te voorzien. Eiwitproductie in planten en schimmels is veel efficiënter en milieuvriendelijker en daarom wordt de bruikbaarheid van deze eiwitten in vleesvervangers steeds vaker onderzocht. Alternatieven voor vlees worden niet zo zeer gezocht in vervangers voor biefstuk of kotelet, maar eerder in de vorm van brokjes tofu van soja-eiwit, gehaktballetjes van schimmeleiwit of kip-nuggets van tarwegluten. Van soja-eiwitten is de hoge biologische waarde aangetoond en sojaproducten als tofu, tempeh en TVP (Textured Vegetable Proteins) liggen volop in de schappen bij de supermarkten. Ook de erwteneiwitten (legumine, viciline en conviciline) staan in de belangstelling voor toepassing als vleesvervangers, vooral omdat erwten behoort tot de non-GMO’s. Het onderzoek naar vleesvervangende eiwitten is niet alleen gericht op de biologische voedingswaarde, maar ook op hun fysisch-chemische eigenschappen. Denk aan oplosbaarheid in relatie tot zuurgraad en zoutgehalte, aan omstandigheden waaronder het eiwit denatureert of aggregeert en aan de mogelijkheden de eiwitten te verwerken tot namaakvleesproducten. De combinatie van eigenschappen en verwerkingstechniek bepaalt hoe het alternatieve vlees eruit ziet, hoe het kan/moet worden bereid en hoe het mondgevoel (zacht, hard, smeuïg, droog) is. Al deze factoren zijn van invloed op waardering van de consument voor het ‘namaakvlees’.



6.5

Eiwitten ‘op maat’

Met de ontdekking van de recombinanttechnologie is het mogelijk genetisch materiaal (DNA) in planten en dieren of micro-organismen zodanig aan te passen dat eiwitten ‘op maat’ worden geproduceerd. De inmiddels beroemd geworden stier Herman bracht na het inbrengen van een menselijk gen ‘dochters’ voort die melk produceerden met extra veel lactoferrine. Behalve transgene dieren worden ook transgene gewassen ontwikkeld voor productie van bijzondere plantaardige eiwitten. In tegenstelling tot de VS is er in Europa nog veel weerstand tegen deze vorm van biotechnologie. Het gebruik van recombinant micro-organismen daarentegen is veel meer geaccepteerd. Tot de eerste toepassingen behoorde de productie van het enzym fytase in de schimmel Aspergillus niger. Dit microbieel fytase wordt gebruikt in veevoer waardoor de hoeveelheid fosfaat in mest van varkens en pluimvee met zo’n 30% daalt. Inmiddels worden dit soort biotech-eiwitten grootschalig geproduceerd, waaronder enzymen voor de brood- en banketindustrie en antibiotica of antivirale middelen voor de farmaceutische industrie. Recent onderzoek richt zich op het gebruik van micro-organismen voor de productie van analoga van dierlijke eiwitten. Ofschoon de kans op besmetting via toepassing van dierlijke eiwitten gering is, sluit deze microbiële bron de kans op overdracht van typische dierziekten als BSE en varkenspest uit. Ook is deze methode geschikt om eiwitten te maken met een reproduceerbare en goed gedefinieerde structuur en samenstelling en met gewenste eigenschappen. Dat is bijvoorbeeld ideaal voor gelatine, dat via natuurlijke weg (uit collageen) moeilijk reproduceerbaar is te produceren. Met behulp van gentechnologie is het gelukt een gistsoort (Pischia pastoris) aan te zetten tot het produceren van recombinant gelatines. Ook nieuwe functionaliteiten kunnen desgewenst worden ingebouwd. Nadeel is (nog) wel dat gistgelatine relatief duur is. 6.6

Tissue engineering

Tissue engineering is een vrij jong vakgebied dat zich richt op de productie en toepassing van vervangingsweefsel en -organen. Dit leidt


tekst_144/207

207–24


tot nieuwe technische toepassingen voor het dierlijke eiwit collageen, waarbij met name gebruik wordt gemaakt van de bijzondere collageen structuur en van de biologische afbreekbaarheid. Het eiwit blijkt geschikt als moleculair steigermateriaal voor de ‘bouw’ van weefsels in laboratoriumomgeving. Collageen wordt gebruikt om buiten het lichaam kraakbeenweefsel te laten aangroeien dat later weer wordt geïmplanteerd in een beschadigd gewricht. Daartoe worden eerst enkele milligrammen natuurlijk kraakbeenweefsel weggehaald en geënt op collageen. Na verloop van tijd wordt het ‘kraakbeenmatje’ teruggeplaatst en als het goed is, blijven de kraakbeencellen doorgroeien. Het collageen wordt geleidelijk door het lichaam afgevoerd. Nadeel van collageen is dat het eiwit wordt geassocieerd met BSE of andere dierziekten, maar dat probleem kan worden omzeild door recombinant-collageen te gebruiken. Verder proberen onderzoekers collageen voor gebruik in tissue engineering verder te verbeteren door chemische of enzymatische modificatie. Zo blijkt het mogelijk om polysacchariden te koppelen aan collageen waardoor de celgroei wordt bevorderd omdat de polysacchariden in staat zijn biologische groeifactoren te binden. Behalve collageen staan ook elastine (een spiereiwit) en fibrine (een stollingseiwit), of eventueel gemodificeerde varianten van deze eiwitten, in de belangstelling voor toepassing in bijvoorbeeld hartkleppen en bloedvaten. 7.

IOP Industriële Eiwitten

Het Innovatiegerichte Onderzoek Programma (IOP) Industriële Eiwitten startte in 1992 en eindigde, ofschoon nog enkele projecten lopen, eind 2003. Met het programma was een totale investering van ongeveer 16 miljoen euro gemoeid (Figuur 5). De deelnemende universitaire onderzoeksgroepen, onderzoeksinstituten en industrie zijn uitgegroeid tot een internationaal netwerk. Zij hebben de krachten gebundeld op het gebied van onderzoek en ontwikkeling van industriële eiwitten. Het centrale thema tijdens het IOP was onderzoek naar relaties tussen eiwitstructuur en functionele eigenschappen. Inzicht in deze zogeheten structuur-functierelaties leidt tot nieuwe toepassingsmogelijkheden.



0886-0411

Totale investering € 16 miljoen

€ 7,3 miljoen overheid

€ 8,7 miljoen onderzoek en industrie

Figuur 5. Ongeveer de helft van het IOP Industriële Eiwitten is gefinancierd met een gezamenlijke subsidie van de ministeries van Economische Zaken en Landbouw, Natuurbeheer & Voedselkwaliteit. De andere helft is gefinancierd met bijdragen van universiteiten, onderzoeksinstituten en industrie.

8.

Toekomst

In de afgelopen decennia is mede door het IOP Industriële Eiwitten grote vooruitgang geboekt in kennis over structuur en functionele eigenschappen van eiwitten en toepassingen in voeding, geneesmiddelen of technische producten. Het IOP heeft geleerd dat nog veel mogelijkheden binnen bereik liggen, mits het onderzoek wordt voortgezet. Bijvoorbeeld studies naar de rol van bioactieve ingrediënten op basis van eiwitten. Gelukkig worden belangrijke onderdelen van het IOP-programma voortgezet. Onder meer de ontwikkeling van geavanceerde analysetechnieken om snel en efficiënt verbanden tussen biochemische karakteristieken en functionele eigenschappen in kaart te brengen. Ook zullen de toepassingsmogelijkheden van eiwitten voor de ontwikkeling van vervangingsweefsel en -organen en voor het ‘kweken’ van kleine bloedvaten buiten het lichaam worden onderzocht. Verder zullen zeker nieuwe onderzoeksgebieden worden aangeboord zoals het kweken van farmaceutische eiwitten in planten en het gebruik van schimmels (die van nature 24 uur per dag nuttige eiwitten produceren) als productiesysteem voor goedkope en veelzijdige enzymen met toepassingsmogelijkheden in bijvoorbeeld de farma-, voeding- en papiersector. Veelbelovend is het succes dat onlangs werd geboekt met een techniek om spindraadzijde te oogsten


tekst_144/207

207–26


uit zoogdieren. Dit zijde-eiwit rekt beter dan nylon, is sterker dan staal en lichter dan katoen. Ook de toenemende aandacht voor groene chemie en hernieuwbare grondstoffen speelt de toekomst van de industriële eiwitten in de kaart. Het zijn immers hernieuwbare grondstoffen die op milieuverantwoorde wijze kunnen worden gewonnen. De vraag naar gezondheidsbevorderende stoffen en vleesvervangende producten zal in de toekomst toenemen en ook hier kunnen de industriële eiwitten een belangrijke rol vervullen. Kortom, vast staat dat we in de toekomst nog veel van de industriële eiwitten en toepassingen zullen horen. Wellicht komt het zover dat de dikke Van Dale bij eiwitten, ook het begrip industriële eiwitten zal opnemen met als omschrijving: veelzijdige grondstof voor hoogwaardige toepassingen in onder meer voedingsmiddelen, novel foods, farmaca, biomedische materialen, cosmetica, elektronica, beschermende coatings en milieuvriendelijke verven en lijmen.



9. -

Literatuur en websites Industrial Proteins in Perspective, editors W.Y. Aalbersberg, R.J. Hamer, P. Jasperse, H.H.J. de Jongh, C.G. de Kruif, P. Walstra en F.A. de Wolf, Elsevier, 2003, ISBN 0-444-51394-9. Industrial Proteins: functional and nutritional properties, NVVL, Symposium 2 december 2003. J. van Kasteren, Meer met melk, NRC Handelsblad, 4 oktober 2003. J. van Kasteren, Op zoek naar andere eiwitbronnen, Natuur en Techniek, september 2001. M.A.J. van Opstal, Toveren met eiwitten, Chemisch Magazine, 1998, 452-459. B. Klarenbeek en E. Timmermans, Zuivelindustrie wint nieuwe producten door melk te ‘kraken’, Chemisch Magazine, 1995, 167-170. H. Lyklema et al, Colloïden, wat zijn dat eigenlijk, Chemisch Magazine, 1996, 174-184 F.A. de Wolf en M. Werten, Diervrije gelatine uit gist interessant alternatief, VMT, 2002, 10-13. M.A.J. van Opstal, Moderne techniek biedt blik op moleculair gedrag van eiwitten, IOP Nieuwsbrief, 2002, 28, 4.

Internet -

www.wau.nl www.agrotechnologyandfood.wur.nl www.lto.nl www.stw.nl/stw/nieuws/20020205.html www.technieuws.org/cgi-twa/twa.pl www.senter.nl


tekst_144/207

Industriële eiwitten: veelzijdige grondstof in food en non-food sector

Recommend Documents