BAB II TINJAUAN PUSTAKA

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Tanaman Jarak Kepyar (Ricinus communis L)

Menurut taksonomi tumbuh- tumbuhan, tanaman jarak kepyar (Ricinus communis L) diklasifikasikan sebagai berikut : Divisi

: Spermatophyta

Subdivisi

: Angiospermae

Kelas

: Dicotyledonae

Sub Kelas

: Rosidae

Ordo

: Euphorbiales

Famili

: Euphorbiaceae

Genus

: Ricinus

Spesies

: Ricinus communis L

Nama Umum Dagang

: Jarak Kepyar

(http://www.pdf-finder.com/Komoditi Tanaman Jarak Kepyar.html).

Tanaman jarak kepyar merupakan tanaman tahunan yang hidup di daerah tropik maupun subtropik, dan dapat tumbuh pada ketinggian 0 – 800 meter di atas permukaan laut.

Penanaman jarak kepyar dilakukan dengan cara memasukkan 2-3 biji pada setiap lubang sedalam kira – kira 3 cm pada tanah yang telah di gemburkan dan diratakan. Waktu tanam perlu disesuaikan dengan keadaan iklim setempat serta jenis jarak yang akan ditanam. Sebaiknya penanaman dilakukan pada akhir musim hujan, untuk menjaga supaya pada saat pembungaan tidak terkena hujan yang dapat mengakibatkan

gugurnya

bunga.

Untuk

mempercepat

perkembangan

dan

Universitas Sumatera Utara

pertumbuhan biji secara serentak, sebelum ditanam biji direndam selama 24 jam. Pemeliharaan tanaman berumur kurang lebih 3 minggu.

Panen jarak kepyar dimulai pada saat buah jarak kepyar sudah mulai tua, yang ditandai dengan kulit buah yang mulai kering. Waktu panen harus tepat sebab keterlambatan akan mengakibatkan pecahnya kulit biji dan biji akan terlempar keluar.

Buah yang masih berkulit kemudian dijemur selama 3 hari dan kulit buah akan pecah dengan sendirinya. Biji – biji yang diperoleh dijemur kembali sampai kering kemudian disimpan. Setiap hektar tanaman jarak kepyar dapat menghasilkan 6 – 8 kwintal biji kering, dan tanaman jarak kepyar umumnya produktif sampai umur 6 – 9 bulan.

2.1.1. Komposisi Kimia Biji Jarak Kepyar

Biji jarak kepyar terdiri dari 75 % kernel ( daging biji ) dan 25 % kulit dengan komposisi sebagai berikut:

Tabel 2.1. Komposisi biji jarak kepyar Komponen

Jumlah

Minyak

54

Karbohidrat

13

Serat

12,5

Abu

2,5

Protein

18

(Ketaren, 1986).

2.2. Perkecambahan Biji

Definisi perkecambahan atau germinasi secara teknis adalah permulaan munculnya pertumbuhan aktif yang menghasilkan pecahnya kulit biji dan munculnya semai.


Perkecambahan meliputi peristiwa-peristiwa fisiologis dan morfologis berikut: imbibisi dan absorbsi air, hidrasi jaringan, absorbsi oksigen, pengaktifan enzim, transfor molekul yang terhidrolisis ke sumbu embrio, peningkatan respirasi dan asimilasi, inisiasi pembelahan dan pembesaran sel serta munculnya embrio.

Ontogeni perkecambahan meliputi dua fase metabolik yang berbeda, yaitu : hidrolisis secara enzimatik terhadap cadangan makanan yang disimpan dan disintesis jaringan baru dari senyawa yang dihidrolisis (yaitu dari gula, asam amino, asam lemak, dan mineral yang dibebaskan) (Gardner, 1991).

Menurut J. Derek Bewley dan Michael Black, serta G.Ray Noggle dan George J.Fritz, ternyata didalam bijian berkecambah terdapat beberapa enzim antara lain; αamilase, lipase, peptida hidrolase, amilolitik, protease, isositrat liase, β-manase, αgalaktosidase, aminoliase, dan nitrat reduktase.

Perkecambahan suatu biji yang telah mengalami kematangan baru akan berlangsung setelah masa dormasi terlewati, yaitu suatu keadaan pertumbuhan yang tertunda atau istirahat, merupakan kondisi yang berlangsung selama suatu periode yang tidak terbatas walaupun berada dalam keadaan yang menguntungkan untuk perkecambahan. Perkecambahan tidak terlepas pula dari faktor – faktor lingkungan.

Syarat – syarat lingkungan perkecambahan : a. Air Imbibisi air merupakan awal proses perkecambahan. Biji yang hidup dan mati, keduanya melakukan imbibisi air dan membengkak. Banyaknya imbibisi air tergantung pada komposisi kimia biji. Protein, getah dan pektin lebih bersifat koloid dan hidrofilik serta lebih banyak mengalami imbibisi air daripada zat tepung. Kandungan air yang kurang dari batas optimum biasanya menghasilkan imbibisi sebagian dan memperlambat atau menahan perkecambahan.

b. Temperatur Proses perkecambahan juga meliputi sejumlah proses katabolisme dan anabolisme yang dikendalikan enzim, karenanya sangat responsif terhadap temperatur.


Temperatur kardinal (maksimum, optimum dan minimum) untuk perkecambahan pada kebanyakan biji tanaman pada dasarnya merupakan temperatur kardinal untuk pertumbuhan vegetatif yang normal. Temperatur optimim adalah temperatur yang menberikan persentase perkecambahan yang paling tinggi dalam periode waktu yang paling pendek.

c. Cahaya Biji membutuhkan cahaya untuk perkecambahan. Dalam hal ini cahaya merupakan faktor pemasak lanjut, suatu mekanisme pemicu dalam mematahkan macam dormansi tertentu. Kuantitas (tingkat energi),

kualitas (warna atau panjang

gelombang) dan lamanya penyinaran (fotoperiode) dalam daur harian atau musiman mempunyai pengaruh yang nyata terhadap perkecambahan.

d. Gas Perkecambahan memerlukan tingkat oksigen yang tinggi kecuali bila repirasi yang berhubungan dengan hal ini terjadi karena fermentasi. Kebanyakan spesies memberikan respon yang baik terhadap komposisi udara normal; 20% O2, 0,03% CO2 dan 80% N. Penurunan kandungan oksigen dibawah 20% biasanya menurunkan kegiatan perkecambahan. Perkecambahan biji pada kebanyakan spesies berlangsung baik pada kandungan O2 udara atau konsentrasi O2 udara yang lebih tinggi.

e. Senyawa kimia eksogen Sejumlah senyawa kimia dalam medium dapat menggalakkan perkecambahan. Senyawa kimia dapat dianggap sebagai perangsang dan bukanlah persyaratan perkecambahan. Senyawa kimia tertentu seperti gibrelin, Kalium Nitrat (KNO3), Tiourea atau CS(NH2)2, dapat mempertinggi atau menggantikan persyaratan pencahayaan atau persyaratan suhu dingin untuk masak lanjutan (Bonner, 1976).

2.3. Enzim

Kata enzim berasal dari “en-zyme” yang berarti dalam ragi (yeast), mulai dipakai sejak 1877. Sebelumnya telah dikenal diastase (A.Payen dan J.Persoz,1833), pepsin


(T.Schwan,1836), emulsion (J.V.Liebig dan F.Wohler,1837), masing – masing adalah senyawa organik yang dapat menghidrolisis pati, protein dan glikosida.

Enzim adalah suatu biokatalisator yang dapat bertindak menguraikan molekul yang rantainya panjang menjadi lebih sederhana, serta dapat juga membantu mekanisme reaksi yang mana tergantung pada enzimnya. Walaupun enzim ikut serta dalam reaksi dan mengalami perubahan fisik selama reaksi, enzim akan kembali kepada keadaan semula bila reaksi telah selesai.

Enzim mempunyai tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya jauh lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Enzim mempercepat reaksi kimia secara spesifik tanpa pembentukan produk samping. Enzim merupakan unit fungsional untuk metabolisme dalam sel, bekerja menurut urutan yang teratur. Sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda.

Kebanyakan enzim diberi nama dengan penambahan akhiran –ase pada kata yang menunjukkan senyawa asal yang diubah oleh enzim atau pada nama jenis reaksi kimia yang dikatalisis enzim.

2.3.1. Sifat – Sifat Enzim

1.

Spesifitas Aktivitas enzim sangat spesifik. Pada umumnya enzim tertentu hanya dapat mengkatalisis satu reaksi. Sebagai contoh, laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul.

2.

Pengaruh suhu Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Suhu optimalnya adalah antara 35oC dan 40oC, yaitu suhu tubuh. Pada suhu diatas dan dibawah optimalnya, aktivitas enzim berkurang.


3.

Pengaruh pH Masing – masing reaksi yang dikatalisis oleh enzim paling cepat terjadi pada pH yang tertentu. Untuk kebanyakan enzim pH optimal adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi.

4.

Ko-enzim dan aktivator Enzim sering kali memerlukan bantuan substansi lain agar berfungsi secara efektif. Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim (Gaman, 1992).

2.3.2. Faktor – Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

1. Suhu enzim Enzim tidak aktif pada suhu kurang dari pada 0oC. Aktivitas enzim meningkat dua kali lipat bagi setiap kenaikan suhu 10oC. Aktivitas enzim paling optimum pada suhu 37oC.

2. Nilai pH Setiap enzim paling bagus pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum. pH optimum bagi kebanyakan enzim adalah pH 7. Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bereaksi paling bagus pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bereaksi paling bagus pada pH 8.

3. Kepekatan substrat Apabila kepekatan substrat bertambah, maka molekul enzim dapat bereaksi dengan molekul substrat. Sedangkan apabila kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat. Oleh karena itu, hanya sejumlah kecil molekul enzim yang bereaksi dengan molekul substrat.

4. Kepekatan enzim Apabila kepekatan enzim bertambah, maka molekul substrat dapat bereaksi dengan molekul enzim hingga ke satu kadar maksimum. Sedangkan pada kepekatan enzim


rendah, bilangan molekul substrat melebihi bilangan molekul enzim. Oleh karena itu, hanya sejumlah kecil molekul substrat bereaksi dengan molekul enzim (http:/ms.wikipedia.org/wiki/Enzim).

Semua enzim yang dikenal dapat mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen dikenal dengan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak atau lipid, amilase menghidrolisis pati atau amilum, dan protease menghidrolisis protein.

2.3.3. Klasifikasi Enzim

Pada tahun 1956, The International Union of Biochemistry membentuk suatu panitia untuk menyusun konsep dan mengusulkan klasifikasi dan nomenklatur enzim. Baru tahun 1961 usul tersebut diterima secara resmi.

Prinsip penamaan tersebut ternyata berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis dan enzim yang dibagi menjadi enam kelompok utama, yaitu :

1. Oksidoreduktase

Enzim oksidoreduktase adalah enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi atau reduksi suatu bahan. Dalam golongan ini terdapat 2 jenis enzim yang paling utama yaitu oksidase dan dehidrogenase.

Oksidase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi antara substrat dengan molekul oksigen. Yang termasuk enzim oksidase adalah katalase, peroksidase, tirosinase, dan asam askorbat oksidase.

Dehidrogenase adalah enzim yang aktif dalam pengambilan atom hidrogen dari substrat. Contohnya yaitu suksinat dehidrogenase, glutamat dehidrogenase, dan laktat dehidrogenase.


2. Transferase

Enzim transferase adalah enzim yang ikut serta dalam reaksi pemindahan (transfer) suatu radikal atau gugus. Enzim yang termasuk dalam golongan ini adalah transglikosidase, transfosforilase, transaminase, dan transasetilase.

3. Hidrolase

Enzim hidrolase merupakan enzim yang sangat penting dalam pengolahan pangan, yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat atau pemecahan substrat dengan pertolongan molekul air. Enzim yang termasuk kedalam golongan ini adalah lipase yang menghidrolisis ikatan ester pada lemak alami menjadi gliserol dan asam lemak, glikosidase menghidrolisis ikatan glikosida dan sebagainya. Disamping itu masih banyak lagi yang termasuk enzim hidrolase, diantaranya karboksil esterase, pektin metal esterase, selulase, β-amilase, α-amilase dan invertase. 4. Liase

Enzim liase adalah enzim yang aktif dalam pemecahan ikatan C-C dan ikatan C-O dengan tidak menggunakan melekul air. Yang termasuk dalam golongan enzim ini adalah enzim dekarboksilase.

5. Isomerase

Enzim isomerase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi perubahan konfigurasi molekul substrat, sehingga dihasilkan molekul baru yang merupakan isomer dari substrat, atau dengan perubahan isomer posisi. Yang termasuk dalam golongan ini adalah enzim fosfoheksosa isomerise atau fosfomanosa isomerise.


6. Ligase

Enzim ligase adalah enzim yang mengakatlisis pembentukan ikatan - ikatan tertentu, misalnya pembentukan ikatan C-O, C-C, dan C-S dalam biosintesis ko-enzim A serta pembentukan ikatan C-N dalam sintesis glutamin (Winarno, 1983).

2.4. Enzim Lipase

Lipase (E.C.3.1.1.3) adalah enzim yang terutama untuk hidrolisa dari asil gliserida. Bagaimanapun jumlah berat molekul dari ester baik tinggi maupun rendah tiol ester, amida, poliol dan lain – lain, dapat diterima sebagai substrat oleh kelompok enzim lipase ini. Pencampuran dari minyak juga telah dikatalisa dengan lipase, penggunaan biokatalis ini karena keselektifan dari lipase yang mana memberikan kontrol terhadap produk (Gandhi, 1997).

Enzim – enzim yang bekerja dalam hidrolisis lemak dan minyak dapat dikelompokkan menjadi dua kelompok besar yaitu enzim lipase dan enzim esterase. Keduanya terlihat baik dalam proses metabolisme lemak maupun penguraian dan kerusakan lemak. Enzim lipase dan enzim esterase sukar dibedakan karena daya kerjanya yang sangat mirip, yaitu mengkatalisis hidrolisis ester karbohidrat. Pada preparat murni enzim diekstraksi dari bahan alami sering terkandung enzim lipase maupun esterase.

Secara fisiologik, enzim ini penting artinya karena dengan menghidrolisis lemak dihasilkan asam lemak bebas dan gliserol yang penting peranannya dalam metabolisme dalam tubuh.

Di bidang industri lemak dan minyak, enzim – enzim ini juga sangat penting karena peranannya dalam mengendalikan proses produksi minyak dan lemak; misalnya pada minyak goreng dan margarin dalam proses menyingkirkan cita rasa dan bau – bauan yang tidak dikehendaki atau sebaliknya dengan enzim tersebut beberapa cita rasa yang dikehendaki dapat diatur untuk ditampilkan.


Berdasarkan nomenklatur dari International Union of Biochemistry, enzim lipase berfungsi mengkatalisis trigliserida menjadi gliserol dan asam lemak bebas.

Gambar 2.1. Reaksi hidrolisis trigliserida oleh enzim lipase

2.4.1. Sifat – Sifat Enzim Lipase

Tergantung dari asal dan substratnya, keaktifan optimum lipase sangat tergantung pada pH dan suhu. Enzim lipase pada pankreas misalnya mempunyai pH optimal antara 8 dan 9, tetapi dapat menurun menjadi antara 6 – 7 bila substratnya berbeda. Keaktifan optimal enzim lipase tegantung juga dari senyawa pengemulsi yang digunakan dan ada tidaknya garam dalam substrat. Enzim lipase yang berasal dari susu mempunyai pH optimal sekitar 9. Suhu optimum enzim lipase pada umumnya berkisar antara 30o – 40oC. Meskipun telah ditemukan adanya lipase yang masih aktif pada suhu -29oC, terutama pada ikan dan udang yang dibekukan.

2.4.2. Sumber – Sumber Enzim Lipase

Enzim lipase dapat diperoleh atau diisolasi dari pankreas, susu, serta bahan lain seperti misalnya dari biji – bijian, mikroba, dan kacang – kacangan seperti gandum, biji kapas, dan jarak. Enzim lipase yang bersifat asam banyak terdapat dalam biji jarak kepyar (Ricinus communis L).


Kerusakan biji – bijian biasanya disebabkan beberapa hal di antaranya oleh enzim lipase; semakin tinggi kadar air semakin aktif enzim lipase yang ada didalamnya. Sebagai contoh, enzim lipase pada biji gandum mempunyai keaktifan 5 kali pada kadar air 15 % daripada pada kadar air 8,8 %.

Enzim lipase dari biji Vernonia anthelmintica mempunyai daya aktif spesifik yang unik, yaitu pada posisi kedua atau tengah dari trigliserida.

Berbagai mikroba dapat memproduksi lipase misalnya Candida dan Torulopsis. Demikian juga kapang Rhizopus, Penicillium, Aspergillus, Pseudomonas, Achromobakter, dan Staphylococcus (Winarno, 1983).

2.4.3. Aktifitas Enzim Lipase

Keaktifan enzim dapat ditentukan secara kualitatif dengan reaksi kimia yaitu dengan substrat yang dapat dihidrolisis oleh enzim tersebut, dan secara kuantitatif ditentukan dengan mengukur laju reaksi tersebut. Aktivitas enzim lipase mempunyai satuan unit (U). Satu unit aktivitas enzim lipase setara dengan 1µmol asam lemak bebas yang dihasilkan dari hidrolisis substrat yang dikatalisis oleh enzim lipase tiap satuan menit (Handayani, 2005).

Untuk menentukan aktivitas optimum pada kondisi optimum dari enzim lipase maka dilakukan pengukuran aktivitas enzimatik pada variasi suhu dan pH. Sehingga akan diketahui berapa aktifitas lipase di setiap rentang suhu dan pH yang ditentukan.

Pada umumnya, semakin tinggi suhu, maka semakin naik laju reaksi kimia, baik yang dikatalisis oleh enzim. Tetapi perlu diingat bahwa enzim adalah protein, jadi semakin tinggi suhu proses, maka inaktifasi enzim juga akan meningkat. Pengaruh suhu sangat kompleks, misalnya suhu yang terlalu tinggi dapat mempercepat kerusakan enzim. Pada suhu terlalu rendah, laju reaksi akan kecil, sedangkan pada suhu terlalu besar maka laju inaktifasi enzim akan semakin cepat dan menyebabkan reaksi praktis berhenti sama sekali. Oleh karena itu enzim mempunyai suhu yang optimal dimana laju reaksi akan berjalan cepat, sedangkan laju inaktifasi


enzim akan berjalan begitu lambat sehingga laju inaktivasi enzim bisa diabaikan (Ilistyawati, 1996).

Selain itu enzim mempunyai pH optimum yang khas, yaitu pH yang menyebabkan aktivitas enzim maksimal. pH optimum enzim tidak perlu sama dengan pH lingkungan normalnya, dengan pH yang mungkin sedikit di atas atau dibawah pH optimum (Lehninger, 1990).

2.5. Minyak Wijen Sebagai Substrat

Minyak wijen kurang lebih 0,3 – 0,5 persen sesameoline, fenol berikatan 1-4 yang dikenal sebagai sesamol, dan sesamin sekitar 0,5 – 0,1 persen. Sesamol dihasilkan dari hidrolisa sesamoline dan merupakan suatu antioksidan. Minyak wijen juga mengandung asam – asam lemak yaitu oleat dan linoleat, palmitat dan stearat dan jumlahnya dapat dilihat pada tabel dibawah ini:

Tabel 2.2. Komposisi asam lemak didalam minyak wijen Asam lemak

Rumus

Persen

1. Palmitat

C16H32O2

9,1

2. Stearat

C18H36O2

4,3

3. Arachidat

C20H40O2

0,8

1. Oleat

C18H34O2

45,4

2. Linoleat

C18H32O2

40,4

3. Linolenat

C18H30O2

Asam lemak jenuh

Asam lemak tak jenuh

Minyak wijen bersifat larut dalam alkohol dan dapat bercampur dengan eter, chloroform, petroleum benzene dan CS2, tetapi tidak larut dalam eter.

Minyak wijen bersifat synergist terhadap phrethrum yang merupakan sifat khas dari minyak wijen. Minyak wijen mempunyai nilai putaran optik positif, jadi


unsur non gliserida dalam minyak lebih positif putaran optiknya, dibandingkan dengan asam – asam lemak maupun gliserida.

Minyak wijen mempunyai nilai gizi yang baik karena kandungan proteinnya cukup tinggi yaitu sebesar 19,3 persen, juga mengandung asam lemak essensial yang dibutuhkan oleh tubuh seperti oleat dan linoleat, sehingga wijen merupakan salah satu sumber nabati yang baik. Minyak wijen menghasilkan kalori yang tinggi yaitu sekitar 902 kalori/100 gram (Ketaren,1986).

2.6. Modifikasi Minyak dan Lemak yang di Katalisis Oleh Lipase

Secara tradisional, interesterifikasi kimia telah menjadi industri pertama yang sangat berarti dalam menghasilkan lemak dan minyak yang termodifikasi. Hal ini merupakan reaksi yang secara teori memproduksi gugus asil dalam triasilgiserol (TAG) secara acak. Interesterifikasi kimia digunakan dalam industri shortening trans yang rendah, margarin, dan meluas hingga mengubah bentuk penyusunnya, memodifikasi keadaan melebur dan meningkatkan stabilitas. Interesterifikasi kimia memiliki potensi untuk mengubah nutrisi dari lemak dan minyak, terutama untuk menghasilkan proporsi dari asam lemak spesifik dalam posisi bagian belakang gliserol untuk mengubah bioavailabilitynya. Interesterifikasi kimia bukan merupakan metode yang efektif untuk menghasilkan konsentrasi yang tinggi dari asam lemak rantai menengah (MCFA), struktur lipid yang diacak posisi spesifiknya atau asam lemak yang melekat secara selektif dalam metode ini. Interesterifikasi yang di katalisis oleh lipase adalah hal yang paling besar untuk interesterifikasi kimia, ketika distribusi dari posisi spesifik diperlukan untuk posisi yang melekat dan asam lemak yang memiliki spesifitas oleh lipase.

Lipase

mengkatalisis

hidrolisis

triasilgliserol,

diasilgliserol,

dan

monoasilgliserol, dalam keadaan kelebihan air tetapi dibawah kondisi air yang terbatas, reaksi sebaliknya, sintesis ester, dapat tercapai. Interesterifikasi yang dikatalisis lipase dan hidrolisis mengikuti reaksi yang Ping Pong Bi Bi untuk reaksi multisubstrat.

Didalam istilah aplikasi lipase untuk modifikasi nutrisi dari lemak dan minyak, posisi dan asam lemak yang spesifik dari lipase tertentu yang digunakan. Lipase yang


mana tidak memiliki kemampuan spesifik untuk memproduksi posisi yang sama yang didistribusi sebagai interesterifikasi kimia dengan biaya yang lebih besar dan memakan waktu, membuat hal ini tidak cocok digunakan sebagai aplikasi. Posisi spesifik terhadap posisi 1 dan 3 dari triasilgliserol merupakan keadaan akhir dari ketidakmampuan lipase untuk beraksi pada posisi sn-2 karena hambatan mencegah akses sterik dari asam lemak didalam posisi sn-2 ke sisi aktif. Asam lemak yang spesifik, didalam istilah terhadap spesifitas keaduanya dan perbedaan asam lemak yang bekerja didalam perpindahan atau konsentrasi asam lemak ini. Posisi spesifik asam lemak dari perbedaan lipase telah digunakan dalam reaksi katalisis oleh lipase, termasuk transesterifikasi, asidolisis, gliserolisis, dan digunakan untuk mengubah kualitas nutrisi dari lemak dan minyak. Lipase juga digunakan dalam modifikasi lemak dan minyak untuk tujuan modifikasi secara fisik, untuk menggunakan substitusi mentega dari coklat dan mengubah properti yang mencair.

Tabel 2.3. Asam lemak dan posisi spesifik dari lipase yang dipilih untuk digunakan didalam modifikasi nutrisi lemak dan minyak Sumber lipase

Spesifitas

Referensi

Aspergillus niger

Terhadap asam lemak rantai menengah Desnuelle (1972);

Aspergillus delemar

dan pendek

Geotrichum candidum

Terhadap asam lemak rantai panjang Macrae (1985)

Stamatis et al.(1993)

dengan ikatan rangkap di cis-9 Aspergillus niger

Terhadap posisi sn-1 dan sn-3

Macrae (1983)

Terhadap posisi sn-2

Riaublanc et al.(1993)

Mucor miehei Rhizopus arrhizus Rhizopus delemar Candida parapsilosis

2.6.1. Transesterifikasi

Transesterifikasi yang dikatalisis oleh lipase dikenal sebagai pergantiaan dari gugus asil diantara 2 ester, dinamakan dua triasilgliserol (TAG), meskipun ini juga dapat terjadi diantara etil atau metil ester dan TAG (Gambar 2.2). Transesterifikasi tidak


digunakan sebagai metode transfer asam lemak tidak jenuh dari minyak ikan menjadi minyak sayur untuk EPA (Eicosapentaenoic acid) dan DHA (Docosahexaenoic acid) yang relatif memiliki konsentrasi rendah didalam minyak ikan yangmana terkadang tidak lebih dari 25%. Ini menjadi hal yang paling sering digunakan untuk menghasilkan struktur lipid melalui reaksi diantara sebuah rantai menengah triasilgliserol dan sebuah minyak sayur atau minyak ikan yang mengandung konsentrasi tinggi dari asam lemak jenuh rantai panjang dan asam lemak tidak jenuh. Hal ini merupakan metode ideal yang tidak penting untuk produksi struktur lipid karena adanya pengacakan asam lemak jenuh dan tidak jenuh menengah didalam semua tiga posisi dari triasilgliserol. Struktur lipid akan berisi asam lemak rantai sedang dalam posisi sn-1 dan sn-3 untuk hidrolisis didalam dan absorpsi produksi energi, dan asam lemak jenuh berantai panjang dan asam lemak tidak jenuh dalam posisi sn-2 untuk mengubah absorpsinya. Konsentrasi yang lebih tinggi dari struktur lipid lebih mudah diperoleh dengan menggunakan reaksi asidolisis.

Gambar 2.2. TAG diturunkan dari 1,3 reaksi transesterifikasi yang dikatalisis oleh lipase diantara sebuah TAG rantai menengah (A) atau metil ester (B) dan TAG rantai panjang.


2.6.2. Asidolisis

Asidolisis ditemukan sebagai transfer sebuah gugus asil diantara sebuah asam dan sebuah ester, dan digunakan terutama untuk menggabungkan asam lemak bebas kedalam trisasilgliserol (Gambar 2.3.). Asidolisis diantara sebuah fraksi yang banyak mengandung asam lemak tidak jenuh dan minyak ikan merupakan jalan yang baik untuk mendapatkan konsentrasi asam lemak tidak jenuh didalam minyak ikan, sejak minyak ikan cenderung memiliki asam lemak tidak jenuh didalam posisi sn-2, lebih memungkinkan untuk menggabungkannya didalam posisi sn-1 dan sn-3.

Minyak ikan yang diperkaya asam lemak tidak jenuh telah digunakan didalam bentuk enkapsulasi untk mengurangi resiko penyakit kardiovaskuler pada dewasa. Minyak ini tidak cocok digunakan untuk bayi pada konsentrasi EPA yang tinggi yangmana dapat bersaing dengan AA (arachidonic acid) dan mempengaruhi pertumbuhan. Minyak sayur yang diperkaya asam lemak tidak jenuh telah digunakan dalam pencegahan penyakit kardiovaskuler pada dewasa. Manfaat asidolisis dibawah transesterifikasi untuk menghasilkan lipid yang terstruktur merupakan penggabungan yang lebih besar. Bagaimanapun, hal ini masih sulit dalam menempatkan asam lemak tidak jenuh pada posisi sn-2 dan asam lemak rantai menengah pada posisi 1 dan 3.

Gambar 2.3. TAG yang potensial diturunkan dari 1,3 reaksi asidolisis yang dikatalisis oleh lipase diantara sebuah TAG rantai panjang dan sebuah asam lemak rantai menengah.

Ada kerugian paling besar yang berkaitan dengan penggunaan asidolisis yang berarti mengubah kualitas nutrisi dari lemak dan minyak. Memperoleh asam lemak yang berkonsentrasi tinggi dengan konsentrasi DHA atau EPA yang tinggi memerlukan beberapa tahap, termasuk saponifikasi, ekstraksi pelarut, dan inklusi urea


atau destilasi molekuler. Sejak asam lemak dari TAG murni dirilis selama pembelajaran asidolisis, asam lemak plus penetapan dari substrat asli dapat dipindahkan dari lipid. Akhir dari kelabilan panas asam lemak tidak jenuh, secara tradisional artinya adalah asam lemak yang berpindah tersebut sebagai destilasi molekuler telah ditempatkan sebagai metode titrasi dengan garam untuk mengendapkan asam lemak.

2.6.3. Gliserolisis / Esterifikasi

Gliserolisis adalah reaksi antara TAG dan gliserol, dimana esterifikasi adalah reaksi antara gliserol (atau gugus alkohol yaitu gliserida sebagian) dan sebuah asam lemak bebas (Gambar 2.3). Aplikasi yang penting dari esterifikasi yaitu dalam produksi TAG yang mengandung semua rantai panjang asam lemak tidak jenuh untuk digunakan sebagai suplemen dewasa atau semua asam lemak rantai menengah untuk nutrisi oarng lanjut usia, dimana gliserolisis telah digunakan untuk memproduksi asam lemak tidak jenuh yang mengandung monoasilgliserol. Manfaat dari gliserolisis dan esterifikasi merupakan pemurnian yang tinggi dari TAG yang mengandung hanya 1 macam asam lemak yang dapat dihasilkan, meskipun kemurnian TAG cenderung menjadi rendah. Kerugian dari esterifikasi adalah bahwa substrat asam lemak yang tetap akan dipisahkan. Sebaliknya, esterifikasi menggunakan etil ester tetap layak secara ekonomi untuk biaya produksi yang tinggi dalam memproduksi EPA dan DHA yang berkonsentrasi.

2.6.4. Hidrolisis / Pengayaan yang Selektif

Seperti ynag telah disebutkan sebelumnya, beberapa lipase spesifik terhadap asam lemak tertentu, sebuah properti yangmana dapat digunakan untuk asam lemak berkonsentrasi selama hidrolisis dan transesterifikasi. Lipase dengan spesifitas menurun terhadap DHA telah sering digunakan untuk menaikkan konsentrasi DHA dalam minyak ikan. Aktivitas yang lebih rendah dari beberapa lipase terhadap DHA disebabkan oleh bukti bahwa ikatan rangkap karbon yang paling dekat dengan gugus karbonil adalah satu karbon yang lebih dekat dengan dekat didalam DHA dibandingkan dalam EPA yangmana mempengaruhi kemampuannya untuk dapat


masuk ke sisi aktif. Ketika pengayaan selektif ini digunakan secara efektif dalam modifikasi nutrisi lemak dan minyak, kepedulian harus diambil untuk mengakui spesifitas lipase ini ketika metode modifikasi lain lipase untuk mencegah tingkat rendah dari nggabungan beberapa asam lemak. Secara keseluruhan, pengayaan selektif merupakan metode yang menjanjikan untuk konsentrasi asam lemak dalam minyak, secara spesifik minyak ikan, sejak ini tidak memerlukan asam lemak tidak jenuh yang berkonsentrasi yangmana sulit dan mahal untuk manufaktur.

Gambar 2.4. TAG yang potensial dari esterifikasi nonspesifik yang dikatalisis oleh lipase(A) dan gliserolisis (B) reaksi antara gliserol dan sebuah sam lemak tidak jenuh dan sebuah asam lemak tidak jenuh-etil ester, secara bersamaan. (Willis, 1999).


BAB II TINJAUAN PUSTAKA

Recommend Documents