MASARYKOVA UNIVERZITA Fakulta sportovních studií Katedra podpory zdraví
Vliv příjmu bílkovin v kombinaci s odporovým tréninkem na svalovou proteosyntézu Bakalářská práce
Vedoucí bakalářské práce:
Vypracoval:
Mgr. Michal Kumstát, PhD.
Michal Richter, DiS. Regenerace a výživa ve sportu
Brno, 2015
Prohlašuji, že jsem bakalářskou práci vypracoval samostatně a na základě literatury a pramenů uvedených v použitých zdrojích.
V Brně dne
podpis:
Poděkování Tímto bych chtěl poděkovat panu Mgr. Michalu Kumstátovi, PhD., který mi poskytnul jak cenné rady, odborné materiály, tak i drahocenný čas. Jeho osobní zápal a nadšení při vedení mé bakalářské práce je mi inspirací. Dále bych chtěl poděkovat rodičům, bez jejichž podpory bych nemohl studovat Fakultu sportovních studií.
OBSAH ÚVOD ..................................................................................................................... 7 1
Aktuální stav poznatků ............................................................................... 10 1.1
2
Svalová hypertrofie ................................................................................ 10
1.1.1
Sarkoplasmatická hypertrofie.......................................................... 10
1.1.2
Myofibrilární hypertrofie ................................................................ 11
1.2
Proteosyntéza .......................................................................................... 12
1.3
Proteolýza ............................................................................................... 13
1.4
Vliv odporového tréninku na svalové bílkoviny .................................... 14
Příjem bílkovin a svalová proteosyntéza................................................... 17 2.1
Role esenciálních aminokyselin ............................................................. 17
2.1.1 2.2
Zdroje bílkovin ....................................................................................... 25
2.2.1
Živočišné bílkoviny......................................................................... 26
2.2.2
Rostlinné bílkoviny ......................................................................... 32
2.2.3
Kombinace zdrojů bílkovin ............................................................. 34
2.3
Optimální množství bílkovin (aminokyselin) ......................................... 36
2.3.1 2.4
3
Význam leucinu .............................................................................. 19
Způsob distribuce bílkovin vs. optimální množství ........................ 38
Načasování příjmu bílkovin vůči odporové zátěži ................................. 41
2.4.1
Potréninkové období ....................................................................... 41
2.4.2
Konzumace živin před vs. po tréninku ............................................ 42
Aplikace teoretických poznatků v praxi ................................................... 44 3.1
Optimální množství vs. zdroj bílkovin ................................................... 44
3.1.1 3.2
Kontroverzní zdroje bílkovin .......................................................... 45
Distribuce optimálního množství bílkovin ............................................. 48
4
3.3
Načasování příjmu bílkovin vůči odporovému tréninku ........................ 48
3.4
Limitující aspekty uplatnění teoretických poznatků v praxi .................. 49
ZÁVĚR ......................................................................................................... 50
SEZNAM ZDROJŮ ............................................................................................ 53 SEZNAM OBRÁZKŮ ........................................................................................ 75 SEZNAM TABULEK ......................................................................................... 76 SEZNAM PŘÍLOH ............................................................................................. 77 RESUMÉ .............................................................................................................. 78 SUMMARY ......................................................................................................... 78
SEZNAM ZKRATEK AK ............ aminokyseliny BCAA ....... větvené aminokyseliny (z angl. branched chain amino acids) EAK.......... esenciální aminokyseliny FBR .......... míra frakční degradace (z angl. fractional breakdown rate) FFM .......... beztuková tělesná hmota (z angl. fat free mass) FSR ........... míra frakční syntézy (z angl. fractional synthesis rate) GIT ........... gastrointestinální trakt MNPB ...... čistá bilance svalových bílkovin (z angl. muscle net protein balance) MPB ......... degradace svalových bílkovin (z angl. muscle protein breakdown) MPS .......... syntéza svalových bílkovin (z angl. muscle proteosynthesis) mTOR....... savčí cíl rapamycinu (z angl. mammalian target of rapamycin) NEAK ....... neesenciální aminokyseliny RM............ opakovací maximum (z angl. repetition maximum) WP ............ syrovátkový protein (z angl. whey protein) α-KIC ....... alfa-ketoisokaproát (z angl. alpha-ketoisocaproate)
ÚVOD Svalová hypertrofie, jakožto jeden z primárních cílů silově zaměřených sportovců, je složitý proces ovlivňován mnoha faktory. Na tyto faktory můžeme nahlížet jak z aspektu neovlivnitelných interindividuálních rozdílů (věk, pohlaví, fyziologické hladiny důležitých hormonů, genetika…), tak i naopak z hlediska ovlivnitelného (fyzická zátěž, trénovanost, výživa, aktivní regenerace, spánek…). Tato práce je zaměřena především na dva ovlivnitelné faktory – výživu a fyzickou zátěž. V prvním jmenovaném případě se jedná především o příjem bílkovin pro podporu anabolických dějů ve svalové buňce (Dideriksen, Reitelseder, & Holm, 2013). Druhý jmenovaný faktor představuje odporový trénink, jako vhodný stimul k dosažení svalové hypertrofie (Burd, Tang, Moore, & Phillips, 2009; Mitchell et al., 2012). Nicméně svalová hypertrofie není akutním odrazem působení odporového tréninku (Mitchell et al., 2014), jednorázově podaného množství bílkovin (Hulmi, Lockwood, & Stout, 2010), nebo jejich vzájemné kombinace (Dideriksen et al., 2013). Je totiž prokázáno, že k dosažení svalové hypertrofie musí jedinec dlouhodobě respektovat stav pozitivní dusíkové bilance, který přirozeně vychází z rovnice syntéza bílkovin mínus degradace bílkovin (Tang & Phillips, 2009a). Svalová proteosyntéza, jako jeden z uvedených parametrů rovnice, podléhá akutnímu vlivu příjmu bílkovin a přítomnosti fyzické zátěže (Moore et al., 2009a; Phillips, Tipton, Aarsland, Wolf, & Wolfe, 1997). Z uvedeného trvzení vyplývá, že sportovec může vhodnou dietní či tréninkovou strategií pozitivně ovlivnit hladinu syntézy bílkovin. V této práci bude pozornost směrována zejména vůči dietní strategii, a to konkrétně příjmu bílkovin. Dle racionálních doporučení by měly bílkoviny tvořit cca 12 – 15 % z celkového denního energetického příjmu, respektive 0,8 g/kg tělesné hmotnosti jako tzv. hygienické minimum pro zachování funkčnosti organismu (Mandelová & Hrnčiříková, 2007). Nicméně v případě vrcholového sportovce trénujícího vícefázově, či rekreačního sportovce s nadprůměrným počtem tréninkovým jednotek týdně, není možné se na příjem bílkovin dívat pouze z hlediska absolutní
7
spotřeby. Je potřeba respektovat více faktorů, a to především optimální jednorázové množství bílkovin, jejich zdroj (živočišný vs. rostlinný) či aminokyselinové spektrum. Dále také forma (přirozená strava vs. doplněk stravy), způsob distribuce (bolus1 vs. pulse2) nebo vhodné načasování vůči fyzické zátěži jsou neméně důležitými aspekty ovlivňující příjem bílkovin a jejich pozitivní dopad na proteosyntézu (Tang & Phillips, 2009a). Respektování výše uvedených aspektů nemusí být pouze nástrojem k podpoře výkonnosti sportovce, ale také k pomyslnému boji proti neodvratného procesu sarkopénie u starších jedinců (Kim, Wilson, & Lee, 2010; Paddon-Jones, Short, Campbell, Volpi, & Wolfe, 2008). Ukazuje se, že vlivem stárnutí organismu se snižuje senzitivita vůči působení exogenně přijatých bílkovin, respektive aminokyselin (Cuthbertson et al., 2005; Katsanos, Kobayashi, Sheffield-Moore, Aarsland, & Wolfe, 2005). Z tohoto důvodu bude v práci věnována pozornost mimo jiné i věku, jako interindividuálnímu faktoru ovlivňující optimální příjem bílkovin (Yang et al., 2012a). Cílem práce je na základě teoretických poznatků, rešerše odborných pramenů a osobních zkušeností vytvořit praktická doporučení pro optimální příjem bílkovin (aminokyselin) vedoucí k maximální stimulaci svalové proteosyntézy za přítomnosti odporového tréninku. Členění práce V úvodní kapitole budou představeny základní pojmy související s primárním cílem silových sportovců, respektive bude analyzován vliv odporového tréninku na metabolismus svalových bílkovin. Druhá kapitola je z velké části věnována především příjmu bílkovin, aminokyselin a jejich účinku na syntézu svalových bílkovin, a to také v kontextu s odporovým tréninkem. V závěrečné třetí kapitole budou již prezentována praktická doporučení vycházející mimo jiné
Z angl. bolus; pravidelné a konzistentní dávkování určitého množství bílkovin během dne (např. 4x20 g) 2 Z angl. pulse; oproti bolusovému způsobu představuje pulsní metoda podání podstatně menšího množství bílkovin v kratších časových intervalech; je izoenergetické vůči bolus (např. 8x10 g) 1
8
z diskutovaných odborných pramenů. Vybrané kapitoly budou obohaceny o shrnutí v podobě klíčových poznatků.
9
1
Aktuální stav poznatků V kapitole aktuálního stavu poznatků budou nyní stručně představeny
základní pojmy související s hlavním tématem této práce. Pozornost bude mimo jiné zaměřena směrem k hypertrofickým změnám kosterní svaloviny, které jsou častým cílem sportovců věnující se odporovému tréninku. V neposlední řadě budou také popsány důležité termíny z oblasti syntézy a degradace endogenních bílkovin. Závěr kapitoly bude věnován samotnému vlivu odporového tréninku na svalové bílkoviny.
1.1
Svalová hypertrofie Svalová hypertrofie neboli zvětšení příčného průřezu (CSA3) svalového
vlákna je přirozený fyziologický proces doprovázený změnami jak na buněčné, tak i mimobuněčné úrovni. Z těchto změn můžeme jmenovat například zvětšení objemu sarkoplasmy, novotvorbu nebo zvětšení objemu kontraktilních proteinů aktinu a myosinu, či v neposlední řadě syntézu nekontraktilních pojivových tkání (Schoenfeld, 2010). Z hlediska hypertrofické odpovědi různých typů svalových vláken je největší citlivost vůči odporovému tréninku pozorována u vláken II. typu (Deschenes & Kraemer, 2002; Fry, 2004). Zatsiorsky & Kraemer (2006) rozlišují dva druhy svalové hypertrofie – sarkoplasmatický a myofibrilární (viz obr. 1).
1.1.1
Sarkoplasmatická hypertrofie Sarkoplasmatická hypertrofie je charakterizována nárůstem objemu
sarkoplasmy a nekontraktilních bílkovin. Hustota myofibril se ve svalovém vláknu snižuje, naproti tomu se zvětšuje jeho průřez bez odpovídajícího zvýšení úrovně svalové síly (Zatsiorsky & Kraemer, 2006). Tento typ hypertrofie Thibaudeau (2007) označuje za nefunkční.
3
Z angl.. cross-sectional area; oblast příčného průřezu
10
1.1.2
Myofibrilární hypertrofie Při myofibrilární hypertrofii dochází, jak už název napovídá, k zvětšování
myofibril uložených ve svalovém vlákně. Objem svalového vlákna se tedy přímo úměrně mění zvětšování průřezu myofibril (viz obr. 1). Dochází také k syntéze kontraktilních bílkovin aktinu a myosinu. Tento proces je stimulován geny obsažené v jádře svalové buňky. Odporový trénink zmíněné geny dokáže podnítit, aby vyslaly signál vně jádra k zahájení syntézy kontraktilních bílkovin. Tím se mimo jiné zvyšuje hustota myofibril ve svalovém vlákně, což vede k nárůstu svalové síly (Zatsiorsky & Kraemer, 2006). Tento typ naopak označuje Thibaudeau (2007) za funkční. Zatsiorsky & Kraemer (2006) a Thibaudeau (2007) na základě uvedeného rozdělení tvrdí, že kulturisté, kteří se primárně zaměřují na vzhled jejich muskulatury, dosahují více sarkoplasmatické hypertrofie než silově zaměření sportovci (např. vzpěrači). U těchto sportovců dochází dle autorů spíše k myofibrilární hypertrofii, tedy k přímo úměrnému zlepšení silových schopností vůči zvětšujícímu se obvodu svalových partií. Takto by se mohly interpretovat například výsledky desetitýdenní studie Mitchell et al. (2012), který srovnával efekt nízké (30 % 1RM4) a vysoké intenzity (80 % 1RM) odporové zátěže při unilaterální extenzi v kolenním kloubu. Obě skupiny (n = 12) po tréninkové intervenci dosáhly stejné úrovně svalové hypertrofie, ačkoliv skupina s vysokou intenzitou signifikantně zlepšila silové schopnosti v porovnání se skupinou opačnou. Mitchell et al. (2012) však již neobjasňuje, proč bylo v těchto dvou skupinách dosaženo stejné úrovně svalové hypertrofie. O dvojím dělení se též nezmiňuje.
4
Z angl. 1 repetition maximum; maximální zátěž pro jedno opakování
11
Obr. 1 Příčný řez svalovým vláknem při funkční a nefunkční hypertrofii (dle Thibaudeau, 2007)
Pokud se však zaměříme na svalovou hypertrofii jako takovou, jednou z podmínek pro její vznik je vytvoření ideálního prostředí charakterizované dlouhodobým nepoměrem mezi svalovou proteosyntézou a svalovou proteolýzou (degradací svalových bílkovin) ve prospěch první jmenované (Tang & Phillips, 2009a). Klíčové poznatky:
Svalová hypertrofie nemusí vést ke zlepšení silových schopností (tzv. nefunkční hypertrofie).
1.2
Zlepšení silových schopností nepredikuje svalovou hypertrofii.
Proteosyntéza Proteosyntéza je proces představující novotvorbu bílkovin. Stimulace
proteosyntézy, respektive bílkovin svalových (MPS), je jedním z možných způsobů, jak dosáhnout svalové hypertrofie. Za správné instrukce a postup průběhu proteosyntézy je zodpovědná DNA, která se ale procesu přímo neúčastní, jelikož většina buněčné DNA je přítomna v jádře, kdežto syntéza bílkovin probíhá v cytoplazmě, respektive v sarkoplazmě (Kittnar & Mlček, 2009). Nutno podotknout, že proteosyntéza je několikastupňový proces, který započne v momentě, kdy organismus dostane určitý podnět k jeho spuštění. Tímto podnětem může být například příjem specifických živin, hormonální aktivita či svalová práce (Burke & Deakin, 2009).
12
V neposlední řadě rozhoduje o spuštění proteosyntézy energetický stav buňky, který je spojen s aktivitou různých enzymů a metabolických drah. V případě enzymů se jedná hlavně o AMP-kinázu (AMPK5), která působí mimo jiné jako inhibitor proteosyntézy. Pokud se výrazně zvýší intracelulární poměr AMP6 vůči ATP7, dochází k aktivaci AMPK. Její činnost podněcuje aktivitu katabolických reakcí, jako je například β-oxidace mastných kyselin či zvýšená tvorba GLUT-48 pro rychlejší intracelulární transport glukózy. Tyto a další katabolické reakce stojí za udržením energetické homeostázy buňky (Winder, 2001). Jako protiklad k AMPK působí tzv. mTOR dráha, která je v souvislosti s proteosyntézou a příjmem bílkovin posledních letech velmi často citována (blíže kap. 2.1.1).
1.3
Proteolýza Za proteolýzu je označován proces degradace kompletních bílkovin na
jejich jednodušší složky (aminokyseliny či peptidové řetězce). Tento proces je katabolický a je protichůdným činitelem k proteinové syntéze při dosahování tzv. čisté proteinové bilance (NPB9). Většina sportovců má proces proteolýzy spojený hlavně s odbouráváním bílkovin kosterního svalstva (MPB). Ke svalové proteolýze může docházet za různých podmínek, které představují zejména postresorpční fázi příjmu živin, patologické stavy (infekce, trauma, popáleniny…), hladovění a fyzickou zátěž. Z fyziologického hlediska do svalové proteolýzy zasahují hlavně hormony (glukagon a kortizol). Také se ukazuje, že důležitou roli hraje i samotný imunitní systém, který reaguje zánětem na svalová mikrotraumata vznikající jako důsledek odporové zátěže (Pedersen & Hoffman-Goetz, 2000; Shephard & Shek, 1998).
AMPK = adenosin-monofosfát aktivovaná kináza; je považována za signální molekulu hlídající energetický stav buňky 6 AMP = adenosinmonofosfát; vzniká při hydrolýze ATP 7 ATP = adenosintrifosfát; hlavní makroergní buněčný zdroj energie 8 Z angl. Glucose transporter-4; membránový přenašeč glukózy do intracelulárního prostoru 9 Z angl. NPB; net protein balance = čistá proteinová bilance 5
13
Závěrem je nutné podotknout, že stimulace novotvorby svalových bílkovin nemusí být primárním cílem sportovce, pokud chce dosáhnout hypertrofie zatěžovaných svalů. Burke & Deakin (2009) uvádějí, že sportovci často lpí na maximální stimulaci MPS, ačkoliv k dosažení čisté proteinové bilance může dojít i potlačením MPB bez výrazných změn v MPS.
1.4
Vliv odporového tréninku na svalové bílkoviny Svalová hypertrofie je ovlivněna mnoha fyziologickými mechanismy a
také faktory, které do těchto mechanismů zasahují. Je obecně známo, že odporový trénink poskytuje potřebný stimul k dosažení hypertrofie svalových vláken, čímž se stává právě jedním z důležitých činitelů (Hikida et al., 2000; Kosek, Kim, Petrella, Cross, & Bamman, 2006). Odporový trénink ovlivňuje MPS i MPB, respektive má vliv jak na syntézu (FSR 10), tak na degradaci (FBR 11) svalových proteinových frakcí. Proteinovými frakcemi jsou myšleny bílkoviny sarkoplasmy, myofibril, mitochondrií a kolagenu (Phillips, Hill, & Atherton, 2012; viz příloha 1). Phillips, Tipton, Aarsland, Wolf, & Wolfe (1997) za pomocí izotopů fenylalaninu prokázali, že odporový trénink má vliv na bilanci mezi FSR a FBR. Participantům byla po absolvování odporového cvičení odebírána krev v časovém rozestupu 3, 24 a 48 hodin po tréninku. Degradace proteinových frakcí byla po 3 hodinách zvýšena o 31 %, po 24 hodinách o 19 % a 48 hodin po tréninku již FBR dosáhla své bazální hodnoty. Naopak syntéza bílkovinných frakcí byla podstatně vyšší, a to o 112, 65, respektive 34 % ve stejných časových rozestupech (viz tab. 1). Zvýšenou míru pozátěžové syntézy myofibrilární frakce a její citlivosti na exogenní příjem aminokyselin potvrzuje i Burd et al. (2011).
10 11
Z angl. FSR; fractional synthesis rate = míra frakční syntézy (příbuzné k MPS) Z angl. FBR; fractional breakdown reate = míra frakční degradace (příbuzné k MPB)
14
Tab. 1 Syntéza a degradace svalových bílkovin po odporové zátěži (dle Phillips et al., 1997) Čas po odporovém tréninku
MPS
MPB
3h 24 h 48 h
↑ 112 % ↑ 65 % ↑ 34 %
↑ 31 % ↑19 % ↔
Výsledky výše uvedených výzkumů by mohly upevnit nepsané pravidlo v myslích sportovců, že pro vytvoření ideálního prostředí ke svalové hypertrofii jsou z hlediska výživy nejdůležitější první dva dny po zátěži. V této době dochází k synergickému působení zvýšené MPS a specifických makroživin (bílkovin), respektive aminokyselin (Phillips, 2004). Dostatečná konzumace proteinů po zátěži by tedy mohla být optimální strategií při dosahování kladných hodnot čisté proteinové bilanci svalových bílkovin. (MNPB12). Jak již bylo jednou zmíněno, ve svalové tkáni je rozlišována syntéza a degradace různých proteinových frakcí. Odborné zdroje dokonce zmiňují, že existuje silná korelace mezi typem fyzické zátěže a syntézy konkrétních svalových bílkovin. Například Wilkinsona et al. (2008) považuje pro svalovou hypertrofii přínosnější odporový typ zátěže než typ vytrvalostní. Ukazují to statisticky signifikantní výsledky, ze kterých lze usoudit, že odporový trénink významně
stimuluje
především
syntézu
myofibrilárních
bílkovin.
U
vytrvalostního typu zátěže byla pozorována zejména zvýšená tvorba frakcí mitochondriálních. Zajímavostí studie je, že nehledě na charakter zátěže byla myofibrilární syntéza u netrénovaných participantů v porovnání s trénovanými nižší, kdežto u mitochondriální syntézy tomu bylo opačně. Moore et al. (2009a) pro změnu porovnával vliv samotného odporového tréninku, respektive jeho kombinaci s konzumací syrovátkové bílkoviny vůči syntéze myofibrilárních a sarkoplasmatických frakcích. Odporový trénink signifikantně prodloužil pozitivní odpověď organismu na přijaté bílkoviny.
Z angl. MNPB; muscle net protein balance = čistá bilance svalových bílkovin (příbuzné k NPB), je výsledkem rozdílu MPS a MPB. 12
15
Z hlediska tvorby specifických frakcí v kosterním svalu se ukazuje, že odporový trénink má v první řadě vliv na tvorbu myofibrilárních bílkovin, kdežto v případě frakcí sarkoplasmatických je jeho vliv méně podstatný. Toto zjištění je však v kontrastu s výsledky některých další studií (Cuthbertson et al., 2006; Louis et al., 2003; Miller et al., 2005). Nicméně je důležité zmínit, že akutně zvýšená MPS (např. po odporovém tréninku, nebo příjmu živin) nekoreluje se svalovou hypertrofií indukovanou chronickým odporovým tréninkem (Mitchell et al., 2014). Klíčové poznatky:
K dosažení čisté proteinové bilance musí proteosyntéza převažovat nad proteolýzou.
Rozlišujeme čtyři základní bílkovinné frakce ve svalovém vlákně: myofibrilární, sarkoplazmatické, mitochondriální a kolagenní
Odporový trénink přirozeně vytváří anabolické prostředí, respektive vyšší MPS v porovnání s MPB.
Akutně zvýšená MPS nekoreluje se svalovou hypertrofií.
16
2
Příjem bílkovin a svalová proteosyntéza V této kapitole bude nyní rozebrána problematika příjmu bílkovin a jejich
vliv na svalovou proteosyntézu. Tento vliv bude sledován mimo jiné i z pohledu kombinace příjmu bílkovin a odporového tréninku. Recentní zdroje tvrdí, že významnou roli hrají jak samotné bílkoviny, respektive aminokyseliny (AK), tak i jejich zdroj, množství, načasování příjmu či způsob dávkování (Jeukendrup & Gleeson, 2009). Uvedené aspekty a další faktory budou v následující druhé kapitole analyzovány.
2.1
Role esenciálních aminokyselin Dělení aminokyselin dle jejich nezbytnosti pro organismus je již delší
dobu známé, nicméně to, jak významnou roli tento faktor hraje v oblasti svalové proteosyntézy, potažmo svalové hypertrofie, je zajímavou otázkou. Na tu se snažil již v roce 1998 odpovědět Smith et al. (1998), kteří zkoumal vliv esenciálních (fenylalanin, threonin) a neesenciálních (arginin, serin, glycin) aminokyselin na úroveň svalové proteosyntézy. Oba typy aminokyselin byly dávkovány v množství 0,05 g/kg tělesné hmotnosti. Ukázalo se, že arginin, glycin a serin nemají tu schopnost stimulovat MPS, jako bylo sledováno u fenylalaninu a threoninu. Tento výsledek dal vzniknout hypotéze, že esenciální aminokyseliny jsou právě ten typ aminokyselin, jehož význam v souvislosti se stimulací MPS může být považován za zásadní. Ke stejnému závěru došli i Tipton, Ferrando, Phillips, Doyle, & Wolfe (1999), kteří se zaměřili na potréninkovou (odporový typ zátěže) konzumaci aminokyselin. Participantům byl podán roztok 40 g esenciálních AK (EAK), nebo kombinovaný roztok 40 g esenciálních a neesenciálních AK (MAK). Získaná data uvedených roztoků byla srovnána s výsledky jedinců užívajících placebo. EAK spolu s MAK způsobili nárůst v proteosyntéze, respektive oproti placebu vykazovaly kladné hodnoty u čisté proteinové bilance. Rozdíl mezi EAK a MAK však nebyl statisticky významný.
17
Důležitost esenciálních aminokyselin chtěl potvrdit Volpi et al. (2003) ve studii se staršími jedinci (70 ± 3 let). Participanti byli rozděleni do dvou skupin, a to na skupinu konzumující pouze 18 g esenciálních AK a skupinu, jejíž konzumovaná dávka představovala 40g směs v poměru 18:22 ve prospěch neesenciálních AK. Specifikum tohoto výzkumu byl způsob dávkování, který představoval pulsní dávky testovaných směsí každých 10 minut po dobu 3 hodin. To dle Areta et al. (2013) nemusí být sice ideální způsob podávání aminokyselin (bílkovin) pro maximální stimulaci MPS, nicméně Volpi et al. (2003) ve studii sledoval pouze rozdílný efekt uvedených směsí na stimulaci FSR, proto zde způsob podávání není znehodnocujícím metodologickým faktorem. Výsledky studie jasně ukázaly, že klíčovou roli při stimulaci MPS hrají esenciální aminokyseliny. Isolované podání EAK ve srovnání se stejným množství EAK obohacených o NEAK vedlo ke shodným výsledkům. Role sacharidů – kombinovaný příjem Na otázku, zda by nebyla anabolická odezva svalové tkáně vyšší po příjmu kombinovaného příjmu sacharidů a bílkovin, se snažil odpovědět Miller et al. (2003), který testoval tři nápoje o různém složení. Podávaly se buď nápoje obsahující jen glukózu (35 g), nebo směs glukózy a aminokyselin (3 g esenciálních a 3 g neesenciálních AK), či pouze kombinaci aminokyselin. Jedincům byla zavedena infúze značeného fenylalaninu, jehož buněčná absorpce (tzv. „Phe uptake“) byla mimo jiné cílem sledování vlivu podaných směsí. Výsledky studie opět dokazují, že pro stimulaci MPS je příjem aminokyselin, potažmo jejich kombinace se sacharidy, podstatnější než konzumace samotných sacharidů. Podání směsi esenciálních a neesenciálních AK bylo ve studii zcela účelné, jelikož v předcházejícím výzkumu sledoval Rasmussen, Tipton, Miller, Wolf, & Wolfe (2000) „Phe uptake“ po podání 35 g sukralózy a 6 g esenciálních AK. Odlišností tedy byla nepřítomnost NEAK. To se ale ukázalo jako nevýznamný faktor pro stimulaci intrabuněčné absorpce fenylalaninu, jelikož sledované hodnoty po konzumaci 6 g esenciálních AK dosáhly cca dvojnásobných hodnot, než kterých dosáhli jedinci ze studie Miller et al. (2003). Je tedy možné,
18
že kombinace sacharidů a bílkovin nepřináší z hlediska stimulace MPS větší benefit než konzumace samotných bílkovin (Staples et al., 2011). Výše zjištěná fakta daly vzniknout hypotézám, že sacharidy nejsou nutné pro
efektivní
stimulaci
MPS,
respektive
k
významnému
ovlivnění
aminokyselinového metabolismu ve svalové tkáni po odporovém tréninku. Také je zřejmá existence určité minimální dávky esenciálních AK, jejíž dosažení je potřebné pro žádoucí stimulaci MPS. Klíčové poznatky:
Pro efektivní stimulaci MPS nejsou neesenciální AK nutné.
Kombinace sacharidů a EAK nevede k vyšší hladině MPS, než je sledováno po podání samotných aminokyselin.
2.1.1
Význam leucinu Esenciální aminokyselině leucinu, která je společně s valinem a
isoleucinem řazena mezi větvené aminokyseliny (BCAA), se v posledních letech přisuzuje největší význam z hlediska stimulace MPS. Leucin je důležitý nejen jako stavební prvek bílkovin, ale je také například donorem dusíku pro svalovou tvorbu glutaminu a alaninu. Leucin se mimo jiné považuje i za jistý regulační faktor hladiny krevní glukózy (Layman & Baum, 2004; Rennie & Tipton, 2000). Jak je známo, cvičení způsobuje změny v metabolismu bílkovin a aminokyselin v pracujícím kosterním svalstvu (Layman, 2002; Rennie & Tipton, 2000). Za nejdůležitější aminokyselinu se v oblasti ovlivnění míry MPS považuje právě leucin (Norton & Layman, 2006). O leucinu se diskutuje jako o kritickém činiteli ovlivňující translační pochody proteosyntézy. Do jaké míry však ovlivňuje zmíněný překlad genetické informace, závisí především na jeho intracelulární koncentraci. Tato koncentrace reprezentuje rovnováhu mezi vstupem leucinu z krevní plasmy do buňky a vnitrobuněčnou degradací bílkovin, respektive mezi oxidací leucinu samotnou buňkou a implementací leucinu do bílkovin vytvořených de novo (Kimball & Jefferson, 2001).
19
Biochemické působení leucinu na buněčné úrovni se připisuje tzv. mTOR signální dráze, která je přítomností leucinu v dostatečné koncentraci aktivována (Norton et al., 2009). Proteinkináza mTOR dále působí na tzv. iniciační faktory, například eIF4E či p70S6K, které jsou mimo jiné zodpovědné za translaci genetické informaci při proteosyntéze (viz obr. 2). Za inhibující faktor zmíněné translace je považován tzv. eIF4E-BP1 (Greiwe, Kwon, McDaniel, & Semenkovich, 2001). Norton et al. (2009) uvádí, že množství leucinu nekoreluje s délkou trvání MPS, respektive hlavní role leucinu spočívá pouze v zahájení pochodů vedoucí k MPS. Tento výzkum byl ale proveden na zvířecích modelech. Výsledky novější studie Dickinson et al. (2014) provedené na starších netrénovaných mužích odporují závěrečným výstupům experimentu Nortona et al. (2009). Disckinson et al. (2014) sledoval dvě skupiny probandů 24 hodin po absolvování odporového tréninku. První skupina konzumovala 10 g esenciálních AK s přirozeným obsahem leucinu (1,85 g; kontrolní skupina) a druhá stejné množství AK s vyšším podílem leucinu (3,5 g; experimentální skupina). U obou skupin byla 2, 5, respektive 24 hodin po zátěži provedena biopsie m. vastus lateralis. Po 5 hodinách byla myofibrilární proteosyntéza zvýšená napříč skupinami stejně, nicméně 24 hodin po zátěži zůstala vyšší míra proteosyntézy pouze u experimentální skupiny. Tato diference mezi skupinami je zřejmě důsledek snížené citlivosti na příjem bílkovin, respektive aminokyselin u starších jedinců (blíže kap. Dávkování leucinu).
Obr. 2 Působení leucinu na buněčné úrovni (dle Greiwe et al., 2001)
20
Dávkování leucinu Několik výzkumů na zvířecích modelech demonstrovalo fakt, že leucin dokáže nezávisle na jiných činitelích stimulovat MPS skrze mTOR signální kaskádu (Anthony, Anthony, Kimball, Vary, & Jefferson, 2000; Bolster, Vary, Kimball, & Jefferson, 2004; Crozier, Kimball, Emmert, Anthony, & Jefferson, 2005). To bylo také prokázáno in vitro (Buse & Reid, 1975) a in vivo u lidí (Katsanos, Kobayashi, Sheffield-Moore, Aarsland, & Wolfe, 2006). Nicméně z hlediska optimální dávky leucinu se odborné prameny rozcházejí. Co se týče interindividuálních rozdílů mezi participanty, významnou roli hraje zejména věk, jelikož starší jedinci vykazují lepší výsledky s vyšším příjmem leucinu v porovnání s jedinci mladšími (Katsanos et al., 2006). Případně jsou registrovány horší výsledky u starších participantů v situacích, kdy je oběma věkovým skupinám podána stejná dávka leucinu (Katsanos et al., 2005, 2006; Paddon-Jones et al., 2004). Také na homogenním vzorku starších probandů prokázali Rieu et al. (2006) a Wall et al. (2013), že vyšší dávky leucinu (více jak 2,5 g) mají pozitivní efekt na MPS. Dalším faktorem ovlivňující efekt podaného množství leucinu může být i přítomnost odporové zátěže, jelikož autoři výše uvedených studií tuto zátěž participantům neindikovali a sledované ukazatele byly porovnávány pouze za běžných klidových podmínek s izolovaným příjmem testované směsi. Možný vliv odporového tréninku dokazují výsledky výzkumu Koopman et al. (2008) na starších mužích (73 ± 1 let). U probandů nebyly po absolvování fyzické zátěže shledány žádné rozdíly při podání směsi sacharidů (0,49 g/kg), bílkovin (0,16 g/kg) a leucinu v množství 0,041 g/kg, nebo 0,011 g/kg. Je tedy otázkou, zda odporový trénink poskytuje už sám o sobě dostatečný impuls pro zvýšení míry svalové proteosyntézy, kterou tak není nutné stimulovat vyššími dávkami leucinu. Této hypotéze by nasvědčovaly i výsledky studie Churchward-Venne et al. (2012), ačkoliv provedené na mladších jedincích.
21
Pohlaví, jako další interindividuální odlišnost z hlediska potřeby odlišného množství leucinu pro dostatečnou stimulaci MPS, zřejmě nehraje roli (Fujita, Rasmussen, Bell, Cadenas, & Volpi, 2007; Glynn et al., 2010).
Leucin vs. inzulin Výživou indukovaná stimulace proteosyntézy vyžaduje dva zásadní regulační faktory – hormon inzulin a adekvátní příjem esenciálních aminokyselin (Gautsch et al., 1998; Yoshizawa, Kimball, & Jefferson, 1997). Zda je ale nutná přítomnost inzulinu pro zachování schopnosti leucinu stimulovat MPS se snažil zjistit Anthony et al. (2002) svým výzkumem na krysách. Ty byly nejprve po dobu 18 h odstaveny od jídla za účelem stanovení bazální hodnoty proteosyntézy a sérové hladiny inzulinu. Po odebrání vzorků byl krysám podán leucin v množství 1,35 g/kg tělesné hmotnosti (kontrolní skupina), nebo leucin spolu s infuzí somatostatinu pro blokaci sekrece inzulinu z pankreatu (experimentální skupina). Bylo zjištěno, že MPS dosáhla svého vrcholu 30 – 60 minut po příjmu leucinu s návratem k bazálním hodnotám kolem 120. minuty. U experimentální skupiny (s eliminací účinku inzulinu) vykazovala změna míry MPS statisticky nevýznamné hodnoty oproti bazálním hladinám. Tento výsledek byl autory studie interpretován tak, že inzulin je synergickým regulačním faktorem MPS a bez jeho role není možné svalovou proteosyntézu efektivně stimulovat. Pokud je tedy zvýšená hladina inzulinu podmínkou pro zvýšení míry MPS, mohou být přirozeně inzulinogenní sacharidy dostačující makroživinou v časné regenerační fázi po odporovém tréninku? Na tuto otázku se snažil odpovědět Börsheim et al. (2004), který podal testovaným subjektům 100 g maltodextrinu po odporové zátěži. V této studii byla sledována bilance fenylalaninu jako ukazatel MPS a MPB. Ukázalo se, že konzumace maltodextrinu signifikantně snížila míru MPB, čímž se dosáhlo lepší proteinové bilance než u placebo skupiny, nicméně MPS nebyla samotným maltodextrinem dostatečně stimulována.
Konzumace
sacharidů po zátěži tedy není efektivní nutriční strategií k vytvoření optimálního prostředí pro svalovou hypertrofii (Roy, Tarnopolsky, Macdougall, Fowles, &
22
Yarasheski, 1997), nicméně sacharidy přispívají k lepší proteinové bilanci prostřednictvím redukce míry MPB. Klíčové poznatky:
Suboptimální množství leucinu v přijímané bílkovině, či v kvantitativně nedostatečné směsi EAK, je zejména u starších jedinců limitujícím faktorem pro stimulaci MPS.
Odporový trénink snižuje potřebu leucinu k dostatečné stimulaci MPS.
Pokud je podáno optimální množství bílkovin (EAK), je potřeba leucinu snížena.
Ke stimulaci MPS je zapotřebí inzulinu. To může být limitujícím faktorem především u diabetiků I. typu.
Příjem sacharidů přispívá k pozitivní proteinové bilanci prostřednictvím redukce míry MPB.
Význam HMB Jak již bylo řečeno výše, leucin je významnou esenciální aminokyselinou zodpovědnou za ovlivnění MPS, potažmo MPB. V posledních dekádách se ale ukazuje, že svůj důležitý význam může mít v případě anabolického a antikatabolického efektu v organismu i HMB neboli β-hydroxy-β-metylbutyrát, jeden z produktů metabolismu leucinu (Jówko et al., 2001; Knitter, Panton, Rathmacher, Petersen, & Sharp, 2000). Leucin je v kosterním svalstvu jedním z energetických substrátů pro vznik acetyl-CoA. Děje se tak skrze enzymy, které jsou v játrech deficitní, což je mimo jiné důvod, proč je exogenní příjem BCAA přímo úměrný postprandiální plazmatické hladině větvených AK (Norton & Layman, 2006). Játra mají odlišnou enzymatickou výbavu pro metabolické zpracování leucinu, a to konkrétně tzv. αKIC dioxygenázu, jejíž činností vzniká HMB (Van Koevering & Nissen, 1992). Zmíněný jaterní enzym disponuje svou přítomností zejména v játrech a ledvinách, kde je jeho aktivita nejznatelnější. Nicméně výskyt a aktivita α-KIC dioxygenázy, ačkoliv v podstatně menší míře, se prokázala i v kosterní svalovině (Wilkinson et
23
al., 2013). Schopnost HMB ovlivnit MPB či MPS spočívá mimo jiné v aktivaci mTOR-p70S6K dráhy podobným způsobem, jaký je připisován leucinu (Wilkinson et al., 2013). Výstupy některých placebem kontrolovaných studií mluví ve prospěch suplementace HMB, zejména u netrénované populace, kde jsou výsledky výzkumů konzistentní. Například příjem 3 g HMB během intenzivního odporového tréninku se ukázal jako efektivní z hlediska novotvorby beztukové tělesné hmoty a zlepšení silových schopností (Nissen et al., 1996). Pozitivní vliv na proteosyntézu, snížení míry MPB, zvýšení podílu FFM a zlepšení silových parametrů byl popsán u žen při kombinaci HMB (2 g) spolu s lysinem a argininem (Flakoll et al., 2004). Zajímavé výsledky ukázala studie Wilsona et al. (2014) zaměřená na mladé (21,6 ± 0,5 let) trénované sportovce věnující se odporovému tréninku. Výzkum byl dvojitě zaslepený, placebem kontrolovaný s řízeným dietním a tréninkovým režimem po dobu 12 týdnů. Suplementace HMB představovala dávku 3,4 g/den rozdělenou do třech denních dávek. Jak experimentální skupina, tak i participanti konzumující placebo zredukovali obsah tukových zásob (placebo: 1,7 ± 1,7 kg; HMB: 5,4 ± 1,7), respektive navýšili absolutní množství beztukové tělesné hmoty (placebo: 2,1 ± 1,1; HMB: 7,4 ± 1,1). V tomto případě se tedy suplementace HMB jeví jako velmi významný faktor úspěchu v případě ovlivnění tělesného složení. Ve studii se ale autoři nezmiňují, zda byli sportovci pod kalorickou restrikcí, což by mohlo vysvětlovat takto markantní zlepšení antropometrických ukazatelů během 12 týdnů. Nutno podoktnout, že pokud by chtěl sportovec ovlivnit suplementací HMB výše zmíněné fyziologické a biochemické pochody pro dosažení svalové hypertrofie, je potřeba HMB přijímat ve formě doplňku stravy. Endogenní přeměna leucinu v HMB totiž dosahuje pouze 5 % (G. J. Wilson, Wilson, & Manninen, 2008). To znamená, že až po příjmu 60 g leucinu má organismus k dispozici 3 g HMB. Právě 3g dávky jsou dle aktuálních poznatků považovány za
24
dostatečně efektivní množství (G. J. Wilson, Wilson, & Manninen, 2008). Co se týče chemické formy HMB, biologicky dostupnější a přínosnější je forma volné kyseliny HMB (HMB-FA) než vazba HMB na kalciovou sůl (CaHMB) (Fuller, Sharp, Angus, Baier, & Rathmacher, 2011).
2.2
Zdroje bílkovin Výsledky studií a výzkumů v posledních letech jasně ukazují, že velký
význam z hlediska ovlivnění MPS má zdroj konzumované bílkoviny. Tento původ proteinu mimo jiné určuje jeho aminokyselinové spektrum (viz příloha 2). Jak již bylo popsáno v předchozích kapitolách, míru změny MPS ovlivňují zejména esenciální AK včele s leucinem jako hlavním regulátorem iniciačních procesů svalové proteosyntézy. To je zřejmě jeden ze zásadních faktorů, který odlišuje cílový efekt různých zdrojů bílkovin (Pennings et al., 2011; Tang, Moore, Kujbida, Tarnopolsky, & Phillips, 2009b). Dle kritéria hodnocení kvality bílkovin (viz tab. 2) je možné rozlišovat například stravitelnost či využitelnost daného zdroje. Nicméně tyto parametry zřejmě nekorelují se schopností daného zdroje stimulovat MPS (Tang et al., 2009b). Tab. 2 Hodnocení kvality bílkovin (dle Hoffman & Falvo, 2004)
Zdroj proteinu
PER
BV
NPU
PDCAAS
Vejce Mléko Syrovátka Kasein Sója Hovězí
3.9 2.5 3.2 2.5 2.2 2.9
100 91 104 77 74 80
94 82 92 76 61 73
1.00 1.00 1.00 1.00 1.00 0.92
V literatuře aj. odborných pramenech se v souvislosti se zatížením a mírou svalové
proteosyntézy
nejčastěji
diskutují,
respektive
(syrovátková a kaseinová frakce) a sójové bílkoviny.
25
zkoumají
mléčné
Zdrojů bílkovin z řad živočišných a rostlinných existuje podstatně více (např. vaječné, masné, rýžové, hrachové, konopné…), ale odborná literatura, studie a experimentální výzkumy jsou k těmto zdrojům velmi strohé, tudíž popis jejich účinnosti je omezen pouze na marketingový text výrobců, což nelze považovat za objektivní měřítko. Z tohoto důvodu bude výše uvedeným minoritním zdrojům bílkovin v této kapitole věnována pouze marginální část a pozornost bude soustředěna hlavně na nejčastěji diskutované zdroje bílkovin. Z hlediska formy podaných bílkovin se nejvíce využívá skupenství tekuté (roztok), které predikuje velmi rychlé strávení přijatých živin oproti stravě tuhé konzistence.
2.2.1
Živočišné bílkoviny Živočišný původ bílkovin se obecně z hlediska vlivu na svalovou
proteosyntézu považuje za superlativní ve srovnání s původem rostlinným. Mezi živočišné bílkoviny se řadí například bílkovina mléka, jeho frakce (syrovátka, kasein), mléčné výrobky (tvaroh, sýry, jogurty…), či maso, vejce a ryby. Vzhledem k omezené dostupnosti a charakteru metodologie některých odborných referencí budou nyní analyzovány pouze bílkoviny mléka, syrovátky, kaseinu a hovězího masa. Mléko Mléko jako takové dokáže zajistit dostatečnou stimulaci svalové proteosyntézy po odporovém tréninku dolních končetin. Uvádí tak výzkum Elliot, Cree, Sanford, Wolfe, & Tipton (2006), který u mladých netrénovaných mužů zjišťoval rozdíly mezi příjmem 237 g odtučněného mléka (FM), 237 g plnotučného mléka (WM) a 393 g odtučněného mléka (IM; izokalorické13 vůči plnotučnému). U sledovaného parametru „absorpce/příjem Phe“ vykazovalo plnotučné mléko o 312 % vyšší hodnoty než FM, respektive o 91 % vyšší vůči IM. Odlišné hodnoty jsou zřejmě důsledkem rozdílného způsobu trávení uvedených mlék a vyšší, respektive nižší kalorické hodnoty některých z nich. Izokalorický = obsahuje stejné množství kalorií jako jiný sledovaný vzorek; nemusí mít stejné zastoupení makroživin 13
26
Čistá aminokyselinová bilance pro fenylalanin a threonin byla signifikantně vyšší u WM a IM skupiny. Nicméně rozdíl mezi WM a IM nebyl překvapivě pozorován, ačkoliv izokalorické nízkotučné mléko obsahovalo nejvíce bílkovin (14,5 g vs. 8 g pro WM a FM). V tomto případě se zřejmě uplatnil pozitivní efekt vyšší dávky laktózy prostřednictvím snížení míry MPB (Börsheim et al., 2004). Pozitivní vliv konzumace kompletní mléčné bílkoviny ve své naturální podobě potvrzuje také (Hartman et al., 2007), který se ve studii zaměřil na mladé netrénované jedince (nebyla přítomen odporový trénink alespoň 8 měsíců před započetím studie). Participanti podstoupili 12týdenní odporový trénink (5x týdně) a 1 hodinu po zátěži přijímali buď nízkotučné mléko (17,5 g bílkovin; Milk), sójový protein (izokalorický, izonitrogenní14 a izomakroživinový15 roztok jako mléko; Soy), potažmo maltodextrin (izokalorický; Control). Po 12 týdnech dosáhli probandi ze skupiny Milk v porovnání s ostatními jedinci významně větších hypertrofických změn svalových vláken I. a II. typu. Také množství zredukované tukové tkáně bylo jednoznačně vyšší u skupiny Milk než u Soy a Control. Přínosnější význam mléka v porovnání se sójovou bílkovinou sledoval i Wilkinson et al. (2007) na mladých trénovaných mužích (n = 8), kteří podstoupili odporový trénink. Bezprostředně po zátěži bylo podáno buď mléko, či sójový izolát (izoenergetický a izonitrogenní roztok). Ukázalo se, že mléko je z hlediska stimulace
FSR o 34 %
efektivnější
a
přináší tak větší
benefit
z
pohledu potréninkové konzumaci bílkovin. Bílkovinné frakce mléka Mléko se skládá ze dvou proteinových frakcí – syrovátky (20 %) a kaseinu (80 %). Z hlediska potravinářství není technologické získání zmíněných bílkovinných složek předmětem této práce, proto nebude popsáno. Je ale potřeba
Izonitrogenní = poskytuje stejné množství dusíku jako jiný sledovaný vzorek; nemusí mít stejné zastoupení makroživin 15 Izomakroživinový = obsahuje stejné množství sacharidů, bílkovin a tuků jako jiný sledovaný vzorek; typ makroživin může být rozdílný 14
27
zmínit, že jak syrovátková, tak i kaseinová bílkovina může být zpracována rozdílnými způsoby dle požadované charakteristiky výsledného produktu (viz obr. 3). V případě syrovátkového proteinu se jedná o syrovátkový koncentrát (WPC), izolát (WPI) a hydrolyzát dvou předchozích forem (HWPC, HWPI). Kaseinovou bílkovinu je možné konzumovat v podobě micelárního kaseinu (MC), hydrolyzátu kaseinu (CH), potažmo tzv. kaseinátu (Tunick, 2008).
Sýr
MC
Kasein
Kaseináty
Tvaroh
CH
Mléko
WPI Syrovátka
HWPI
WPC HWPC
Obr. 3 Technologické získání různých forem mléčných bílkovin (převzato, doplněno o vlastní poznatky a upraveno dle Gangurde, Patil, Chordiya, & Baste, 2011)
Kaseinová frakce mléka je oproti syrovátkové považována za pomaleji působící formu, která vyžaduje podstatně více času pro strávení a kompletní vstřebání. Gangurde et al. (2011) uvádí, že kasein ve své přirozené podobě vyžaduje cca 2 – 4 hodiny pro kompletní strávení, kdežto syrovátková bílkovina je zcela absorbována do 2 hodin. Rozdílné časy jsou v úzkém vztahu s konzistencí, jakou zmíněné bílkoviny dosahují v trávicím traktu. Syrovátková bílkovina v GIT zůstává po celou dobu trávení v tekuté formě, oproti tomu kasein vytváří tuhou sraženinu a formuje se do tzv. micel (Mahé et al., 1996; Mahé, Messing, Thuillier, & Tomé, 1991). Výše uvedené doby trávení v neposlední řadě ovlivňuje také množství a forma (intaktní16 vs. enzymaticky naštěpěná) podané bílkoviny (Mahé et al., 1996; Reitelseder et al., 2011).
16
intaktní = nepodléhá enzymatickému zpracování
28
Boirie et al. (1997) již dříve zjistil, že 43 g kaseinu dokáže ovlivnit čistou bilanci specifických aminokyselin až po dobu 7 hodin, což bylo v porovnání se syrovátkovou bílkovinou o 4 hodiny déle. Kasein také snížil proteolýzu o 30 %, kdežto syrovátková bílkovina neměla na proteolýzu žádný supresivní účinek. Nutno dodat, že syrovátkového proteinu bylo podáno o 13 g méně, avšak kvantitativnímu
deficitu
nelze
přisoudit
velkou
významnost
vzhledem
k markantnímu časovému rozdílu a naměřeným hodnotám v novější studii některých stejnojmenných autorů (Dangin et al., 2001). V ní tvůrci mimo jiné poukázali na fakt, že kaseinová bílkovina v porovnání se syrovátkovým proteinem dokáže za bazálních podmínek zajistit lepší postprandiální utilizaci přijatých bílkovin (měřeno dle leucinové bilance), jelikož rapidní nárůst aminoacidémie u „rychlé“ syrovátkové bílkoviny vede pouze k oxidaci nadbytečného množství leucinu. Nicméně výsledky některých experimentů naznačují, že z hlediska efektivní stimulace proteosyntézy je rapidní nárůst aminoacidémie klíčovým prvkem (Tang et al., 2009b). Změny na
úrovni
arteriovenózní
a
buněčné
bilance
vybraných
aminokyselin po podání bílkovin v kombinaci s odporovým tréninkem sledoval jako první
(Tipton et al., 2004). Výzkumu se účastnilo 23 mladých
netrénovaných probandů. Těm byly 1 hodinu po absolvování indikované zátěže podány roztoky obsahující buď placebo, kasein (CS), nebo syrovátkový protein (WP). Jedinci z CS a WP skupiny dosáhli výrazně vyšších hodnot u sledovaných parametrů než participanti konzumující placebo. Mezi CS a WP byly pozorovány rozdíly u čisté leucinové bilance ve prospěch WP, naopak u bilance phenylalaninu si vedla lépe CS skupina. Z hlediska MNPB nebyly mezi CS a WP shledány statisticky významné odlišnosti. V porovnání s výstupy některých výše uvedených výzkumů (Boirie et al., 1997; Dangin et al., 2001) je možné tvrdit, že přítomnost odporového tréninku má zřejmě také podstatný vliv na reakci organismu vůči podaným bílkovinám a kinetiku vstřebaných aminokyselin. Pozitivní vliv syrovátkové a kaseinové bílkoviny na MPS, či jiné důležité indikátory předpokládající svalový anabolismus, dokazují i další odborné práce (Reitelseder
29
et al., 2011; Tipton et al., 2007; Tipton, Elliott, Ferrando, Aarsland, & Wolfe, 2009; Wilborn et al., 2013; Wilkinson et al., 2007). Hovězí bílkovina Symons et al. (2007) jako první zjistil, že jedinci nižšího staršího věku v porovnání s mladšími (41 ± 8 let) nevykazují odlišné výsledky ve změnách MPS po příjmu 113 g libového hovězího masa (~ 30 g bílkovin, 10 g EAK, 2 g leucinu). U obou věkových skupin se hladina MPS zvýšila přibližně o 50 % v porovnání s bazálními hodnotami. Množství EAK a leucinu v plazmě byly ale u starších probandů signifikantně vyšší, než vykazovala skupina mladších jedinců. Trojnásobně větší porce hovězího masa (340 g; ~ 90 g bílkovin) nepřináší dle Symons, Sheffield-Moore, Wolfe, & Paddon-Jones (2009) z hlediska stimulace MPS větší benefit. Zdali bude mít kombinovaný příjem hovězí bílkoviny s odporovým typem fyzické aktivity synergické efekt na MPS, zjišťoval opět Symons et al. (2011) na základě svých předchozích prací. Starší a mladí participanti přijmuli 60 minut před odporovým tréninkem 340 g hovězího masa. Hladina MPS byla měřena v postabsorpčním a pozátěžovém období. Ukázalo se, že odporový trénink v kombinaci s předtréninkovým příjmem hovězí bílkoviny vykazuje o 50 % vyšší hladiny, než je sledováno ve stejném období bez absolvování fyzické zátěže. Zmíněná relativní hodnota se ale mezi skupinami nelišila. Limitujícím faktorem výše uvedených experimentů je však neodlišení změn na úrovni jednotlivých proteinových frakcí nacházejících se ve svalovém vlákně. Konkrétní syntézu myofibrilárních bílkovin po podání hovězí bílkoviny sledoval pro změnu Robinson et al. (2013) u mužů ve středním věku (59 ± 2 let). Probandům bylo po odporovém tréninku podáno 57, 113, respektive 170 g mletého hovězího masa (cca 21% obsah bílkovin a 15 % tuku). Největší vliv na míru myofibrilární syntézy byl pozorován u nejvyšší gramáže (~ 36 g bílkovin), která zaznamenala signifikantní změnu v porovnání s ostatními dávkami hovězího masa (blíže obr. 4).
30
Obr. 4 Porovnání vlivu odlišných množství hovězího masa na myofibrilární syntézu v klidových podmínkách a po odporové zátěži u mužů středního věku. *Signifikantní rozdíl oproti ostatním gramážím (dle Robinson et al., 2013)
Spolu s výsledky výzkumů Symons et al. (2007, 2009) je tedy možné předpokládat, že minimálně 30 g bílkovin hovězího původu je dostatečným množstvím pro maximální stimulaci MPS jak u mladých, tak i starších mužů nehledě na přítomnost odporového tréninku. Z hlediska technologického zpracování se jeví mleté hovězí maso v porovnání se steakovou formou jako vhodnější varianta pro rychlejší dostupnost aminokyselin a postprandiální zadržení bílkovin v organismu (Pennings et al., 2013). Vaječná bílkovina Co se týče vaječného zdroje bílkovin a jeho vlivu na svalovou proteosyntézu po absolvování odporového tréninku, doposud byla zveřejněná pouze jediná odborná práce. Moore et al. (2009b) sledoval působení 5, 10, 20 a 40g dávek vaječné bílkoviny u mladých trénovaných mužů (n = 6). Ukázalo se, že již 5 g vaječné bílkoviny zvyšuje míru MPS o 37 %. Zajímavý výsledek byl pozorován u 40g množství, které nevykazovalo signifikantně lepší výsledek než 20 g. Tento výzkum byl mimo jiné prvním experimentem zaměřeným na vztah mezi potréninkovou konzumací odlišného množství kompletního proteinu a odpovědí svalové tkáně ve smyslu syntézy endogenních bílkovin (blíže kap. 2.3).
31
2.2.2
Rostlinné bílkoviny Rostlinné zdroje bílkovin mohou mít oproti živočišným bílkovinám
z určitého aspektu výhody, mezi které je možné zařadit například nepřítomnost alergenů (vyjma sóje), nízké množství nasycených mastných kyselin či deficitní obsah cholesterolu. Nicméně v kontrastu k živočišným zdrojům mají rostlinné bílkoviny limitní obsah určité esenciální aminokyseliny. Tato skutečnost se stává doslova limitním faktorem pro jejich schopnost akutně stimulovat MPS (Norton, Wilson, Layman, Moulton, & Garlick, 2012; Tang et al., 2009b), respektive pozitivně ovlivnit svalovou hypertrofii z hlediska chronického (Hartman et al., 2007). Sójová bílkovina Sójový protein může být atraktivním zdrojem bílkovin pro vegetariánsky a vegansky zaměřené sportovce, potažmo jedince trpící laktózovou intolerancí. Sója je například dle přísného kritéria PDCAAS17 řazena vedle živočišných proteinů nejvyšší kvality (Hoffman & Falvo, 2004). Ve sportovní výživě je možné získat sójovou bílkovinu ve formě koncentrátu a izolátu (viz tab. 3). Ve výzkumech, studiích a obecně sportovní výživě je poslední zmíněná forma velmi často využívána. Tab. 3 Obsah bílkovin ve vybraných sójových produktech (dle Hoffman & Falvo, 2004)
Sójový produkt
Obsah bílkovin
Sójová mouka Sójový koncentrát Sójový izolát
50 % 70 % 90 %
Izolát sójové bílkoviny již dříve prokázal, že z hlediska dusíkové bilance je kvalitní alternativou pro masné a mléčné bílkoviny (Scrimshaw et al., 1983; Wayler et al., 1983). Pozitivní vliv sójového izolátu na MPS je stejně tak průkazný, nicméně v odborných pracích velice často vykazuje horší výsledky než
Z angl. PDCAAS; protein digestibility corrected amino acid score = kritérium posuzující kvalitu bílkovin z hlediska jejich stravitelnosti a zastoupení aminokyselin 17
32
kompletní mléčná bílkovina (Wilkinson et al., 2007), či její syrovátková frakce (Tang et al., 2009b). V případě porovnání mléčného proteinu se sójovou bílkovinou je možné z hlediska chronického dopadu na svalovou hypertrofii sledovat významnější vliv ve prospěch mléčné bílkoviny. Dokazuje to mimo jiné studie Hartman et al. (2007), ve které byly sledovány tři skupiny mladých netrénovaných mužů po dobu 12 týdnů (5 TJ18/týden). Participanti po tréninku konzumovali 500 ml mléka, 500 ml sójového drinku, nebo maltodextrin, přičemž oba zdroje bílkovin obsahovaly shodné množství makroživin (17,5 g B) a kalorií. Jedinci ze skupiny kompletní mléčné bílkoviny vykazovali oproti ostatním skupinám signifikantní lepší výsledky. Sójová bílkovina se v tomto případě ukázala jako efektivnější než maltodextrin, nicméně rozdíl mezi nimi nebyl statisticky významný. Zajímavým aspektem studie byla detekce značné hypertrofie svalových vláken I. typu, ačkoliv odporový trénink byl vyšší intenzity (80 % 1RM). Také u starších jedinců jsou potřeba vyšší dávky absolutního množství sójové bílkoviny v porovnání s živočišnými zdroji. Yang et al. (2012a) jasně prokázal, že příjem 20 g syrovátkového proteinu po odporové zátěži je stejně účinné množství jako 40 g sójového izolátu. V neprospěch sójové bílkoviny hraje zřejmě její aminokyselinové spektrum (viz příloha 2) a odlišná kinetika absorbovaných aminokyselin, které mají oproti AK pocházejících z mléčného zdroje větší tendenci podílet se na syntéze endogenních bílkovin ve splanchnické oblasti a krevní plazmě (Bos et al., 2003; Fouillet, Mariotti, Gaudichon, Bos, & Tomé, 2002). Rýžová bílkovina Během období tvorby této rešerše byla dostupná pouze jedna jediná studie zaměřená na vliv rýžové bílkoviny v kombinaci s odporovým tréninkem. Joy et al. (2013) nesledoval působení rýžového proteinu na MPS a jiné společné ukazatele odrážející akutní vliv podaných živin. Studie byla zaměřena na chronickou 18
TJ = tréninková jednotka
33
suplementaci rýžovým proteinem u mladých trénovaných (>1 rok pravidelného odporového tréninku) jedinců, respektive na dopad suplementace vůči změnám v jejich tělesné kompozici. Probandi konzumovali 48 g rýžového (~ 3,8 g LEU), nebo syrovátkového izolátu ihned po ukončení tréninku. Po 8 týdnech nebyly shledány statisticky průkazné rozdíly mezi oběma skupinami. Hrachová bílkovina Stejně jako u rýžového proteinu, tak i k hrachovému zdroji bílkovin chybí dostatek odborných prací, které by sledovaly jeho vliv na akutní, potažmo chronickou odpověď organismu. Doposud pouze Babault et al. (2015) ve své dvojitě zaslepené, placebem kontrolované randomizované studii sledoval působení hrachové bílkoviny, a to mimo jiné na změnu tloušťky svalového vlákna m. biceps brachii (měřeno ultrasonografií) při současné intervenci odporovým tréninkem. Po 12 týdnech vykazovala skupina konzumující 25 g hrachové bílkoviny statisticky lepší výsledky oproti izokvantitativní syrovátkové bílkovině a placebu. Nutno podotknout, že ke zvětšení tloušťky svalového vlákna došlo napříč všemi skupinami. Limitujícím faktorem této studie bylo nemonitorování stravovacích zvyklostí probandů, kteří byli pouze instruováni neměnit své dietní návyky. Studii nelze tudíž považovat za metodologicky zcela bezchybnou.
2.2.3
Kombinace zdrojů bílkovin Vzájemná kombinace zdrojů bílkovin (angl. „protein blend“) může být
velmi
vhodným
způsobem,
jak
docílit
zvýšení
potréninkové
svalové
proteosyntézy. Tato hypotéza přirozeně vzešla z výzkumu Butteiger et al. (2013), který pozoroval kinetiku aminokyselin u krys po podání jednodruhového zdroje bílkovin (sójový, nebo syrovátkový izolát), či proteinové směsi složené ze syrovátkového izolátu, kaseinátu a sójového izolátu v různých poměrech. Ukázalo se, že sledovaná směs odlišných zdrojů bílkovin je pro stimulaci MPS minimálně stejně efektivní jako monokomponentní bílkovina. Na výstupy předešlého experimentu navázal Reidy et al. (2013) randomizovaným dvojitě zaslepeným výzkumem, ve kterém sledoval účinek
34
bílkovinné směsi složené z kaseinátu sodného (50 %), syrovátkového izolátu (25 %) a sójového izolátu (25 %) oproti působení samostatného zdroje syrovátkové bílkoviny u mladých netrénovaných jedinců po absolvování odporové zátěže. Měřena byla zejména syntéza proteinových frakcí (provedena biopsie). Obě skupiny participantů dosáhly signifikantně vyšší hladiny FSR, než bylo zjištěno za klidových podmínek. Mezi skupinami byl sledován mírný rozdíl ve prospěch proteinové směsi (viz obr. 5), nicméně tato diference neměla statistickou významnost.
Obr. 5 Vliv směsi bílkovin (PB) a syrovátkové bílkoviny (WP) v průběhu času. *Statisticky významné oproti „Rest“ období pro daný zdroj bílkovin. (dle Reidy et al., 2013)
Dle výše uvedených výzkumů je možné předeslat, že kombinace různých zdrojů bílkoviny by mohl být jeden z dalších efektivních způsobu stimulace MPS, potažmo vytvoření optimálních podmínek pro dosažení svalové hypertrofie. Nicméně na téma proteinových směsí je potřeba uskutečnit více experimentů, zejména v kombinaci s odporovým tréninkem.
35
Klíčové poznatky
Živočišné bílkoviny jsou pro maximální stimulaci MPS přirozeně vhodnější než bílkoviny rostlinné.
Rostlinné bílkoviny efektivně zvýší hladinu MPS až při velmi vysokém dávkování, respektive při exogenním doplnění leucinu.
Pro efektivní stimulaci proteosyntézy je rapidní nárůst aminoacidémie klíčovým prvkem (významný benefit syrovátkové bílkoviny).
Vícesložkové proteinové doplňky jsou pro stimulaci MPS zřejmě vhodnou alternativou k monokomponentním zdrojům bílkovin.
2.3
Optimální množství bílkovin (aminokyselin) Již dříve bylo prokázáno, že pozitivní změna na úrovni svalové
proteosyntézy je mimo jiné v přímé úměře vůči množství přijímaných esenciálních AK (Börsheim, Tipton, Wolf, & Wolfe, 2002). Nicméně neplatí, že čím větší množství EAK jedinec příjme, tím více bude MPS stimulována. Cuthbertson et al. (2005) podával starším a mladším jedincům 2,5, 5, 10, 20 či 40g (jen u starších) dávky krystalických EAK. U obou věkových skupin byla zřetelná přímá úměra mezi exogenním množstvím EAK a odpovědi MPS s pozorovatelným plató efektem u 10 g. Vyšší dávky již nepřinesly statisticky významný benefit. Nutno podotknout, že u starších jedinců byla křivka podstatně plošší než u mladších probandů (viz obr. 6). To indikuje určitou věkem progresivní desenzibilizaci MPS vůči exogennímu příjmu aminokyselin (bílkovin). Dle autorů spočívá příčina ve snížené fosforylaci proteinkinázy mTOR a iniciačního faktoru p70S6k. Dle výzkumu Drummond et al. (2008) lze také sledovat opožděnou odpověď na přijaté aminokyseliny.
36
Obr. 6 Myofibrilární syntéza u mladých a starších jedinců po podání odlišného množství krystalických EAK (převzato a upraveno dle Cuthbertson et al., 2005).
Výstupy z odborné práce Cuthbertson et al. (2005) však nelze dobře aplikovat do každodenní praxe sportovců, jelikož krystalické aminokyseliny nejsou dobře dostupné a užívají se zejména v experimentálních podmínkách. První výzkum aplikovatelným do praxe provedl Moore et al. (2009b) na mladých mužích. Jejich zkušenost s odporovým tréninkem se pohybovala mezi 4 měsíci až 8 lety. Sledovaným indikátorem byla MPS po podání 5, 10, 20, respektive 40 g vaječné bílkoviny. Byla zjištěna stoupající tendence hladiny MPS přímo úměrně zvyšujícímu se podanému množství, nicméně 40g dávka v porovnání s 20 g (~ 8,6 g EAK) vaječného proteinu již nevedla k jejímu významnému ovlivnění. Toto zjištění koreluje s výsledky studie Areta et al. (2013). Yang et al. (2012a) experimentoval s odlišným množstvím (10, 20 a 40 g) syrovátkového izolátu u starších jedinců po absolvování unilaterálního odporového tréninku. Ačkoliv 40g množství vykazovalo oproti 10 a 20g dávkám výraznou oxidaci leucinu, z hlediska syntézy myofibrilární frakce bylo v zatížené dolní končetině signifikantně nejefektivnější. Střední dávka 20 g syrovátkového izolátu byla shledána jako suboptimální. Výsledky byly následně konfrontovány s výstupy novějšího, metodologicky blízkého výzkumu Yang et al. (2012b), ve kterém byl syrovátkový izolát nahrazen sójovým. Ukázalo se, že ani 40 g sójové bílkoviny není za klidových podmínek dostatečné množství pro stimulaci MPS. Pozitivní efekt této dávky byl sledován pouze v zatížené končetině, ale
37
v porovnání se syrovátkovým izolátem je signifikantně nedostatečná pro maximální ovlivnění MPS. Dle uvedených pramenů je tedy možné shledat věk jedince, přítomnost odporového tréninku a kvalitu (typ) přijímaných bílkovin jako tři hlavní determinanty určující optimální množství pro maximální stimulaci MPS. Klíčové poznatky:
Věk, přítomnost odporového tréninku a kvalita zdroje bílkovin tvoří tři hlavní faktory determinující optimální množství.
Při podání směsi EAK je 10 g dostatečné množství jak pro mladé, tak i starší jedince.
Z hlediska příjmu kompletní bílkoviny je sledována optimální stimulace MPS u mladších jedinců po podání 20 – 25 g kvalitní bílkoviny, respektive 25 – 40 g u jedinců staršího věku.
Starší
jedinci
vykazují
sníženou,
ačkoliv
odporovým
tréninkem
ovlivnitelnou citlivost na endogenní působení přijatých bílkovin (aminokyselin).
2.3.1
Způsob distribuce bílkovin vs. optimální množství V předchozích kapitolách již bylo předloženo, že prudký vzestup
aminoacidémie esenciálních AK je jeden z klíčových faktorů pro optimální stimulaci MPS (Tang et al., 2009b). K rychlému nárůstu aminokyselin v krvi dochází zejména po konzumaci syrovátkové bílkoviny, jejíž stravitelnost je velice rychlá v porovnání například s kaseinovou frakcí mléka (Martial Dangin, Boirie, Guillet, & Beaufrère, 2002; Pennings et al., 2011) a sójovým izolátem (Yang et al., 2012b). Na otázku, jakým způsobem dávkovat určité množství syrovátkové bílkoviny po odporové zátěži, se snažil odpovědět West et al. (2011) ve svém výzkumu zaměřeného na mladé, rekreačně aktivní jedince. Ti po ukončení zátěže přijmuli tzv. bolusovou dávku (jednorázové množství 25 g WP), nebo dávku tzv.
38
pulsní (10x 2,5 g WP s rozestupem 20 minut mezi dávkami), která měla napodobovat pomalu stravitelný zdroj bílkovin. Celkových 5 hodin trvalo pozorování změn na úrovni myofibrilární syntézy. Bolusová dávka se ukázala jako signifikantně optimálnější způsob podání bílkoviny. K zajímavým výsledkům došel Mamerow et al. (2014), který podrobil 8 jedinců (muže i ženy) vlivu odlišného rozdělení 90g dávky bílkovin během dne. Uvedené množství bílkovin bylo rozděleno do pravidelných (30:30:30) a nepravidelných (10:15:65) dávek. Participanti byli sledování týden, na jehož začátku i konci byly odebrány potřebné biochemické vzorky. Skupina s konzistentní pravidelnou dávkou bílkovin dosáhla první i poslední den měření signifikantně lepší míry MPS. Limitujícím faktorem této studie byla nepřítomnost odporového tréninku. Nicméně uvedený výsledek se dal očekávat, jelikož nepravidelné dávkování poskytlo optimální množství bílkovin pro stimulaci MPS pouze jedenkrát (Moore et al., 2009b; Tang et al., 2009b). Výzkum zahrnující trénovanou populaci a odporový trénink uskutečnil Areta et al. (2013). V experimentu sledoval vliv třech odlišných strategií distribuce bílkovin během 12 hodin, a to 8x10 g každých 90 minut, 4x20 g každé tři hodiny a 2x40 g každých 6 hodin. Předposlední jmenovaná strategie dávkování se ukázala pro 70 – 80kg cvičence jako signifikantně nejoptimálnější pro syntézu myofibrilární bílkovin. Teorii o důležitosti pravidelného dávkování bílkovin v optimálním množství se snaží vysvětlit Lanham-New, Stear, Shirreffs, & Collins (2011) obrazně (viz obr. 7).
39
Obr. 7 Distribuce bílkovin vs. optimální množství (dle Lanham-New, Stear, Shirreffs, & Collins, 2011, s. 121)
Z grafického znázornění lze vyčíst, že strategie pravidelného dávkování optimálního (konzistentního) množství bílkovin vede k minimálnímu využití aminokyselin jako zdroje energie (oxidace) a dochází tak k lepšímu zabudování proteinů do svalové tkáně. Naopak nadměrné jednorázové množství bílkovin, které dohání deficit z předchozích suboptimálních dávek, již nedokáže stimulovat MPS nad určitou maximální úroveň. Nadbytečný přísun aminokyselin poté vede pouze k jejich oxidaci. Klíčové poznatky:
Tzv. bolusové dávkování (představující konzistentní a pravidelné dodávání bílkovin v optimálním množství) je nejvhodnější způsob distribuce pro dosažení maximální stimulace MPS, respektive pozitivní proteinové bilance.
40
2.4
Načasování příjmu bílkovin vůči odporové zátěži V posledních letech je problematika načasování příjmu živin ve vztahu
k fyzické zátěži velice často diskutována (Kerksick et al., 2008). Na danou oblast je možné se dívat jak z hlediska akutního (vázáno na předtréninkovou a potréninkovou dobu), tak i z aspektu chronického (časování příjmu živin během celého dne). V předchozí kapitole byl druhý jmenovaný pohled již nepřímo analyzován, respektive byly zmíněné dva nejzásadnější odborné prameny (Areta et al., 2013; Mamerow et al., 2014). Z tohoto důvodu bude následující kapitola věnována pouze akutnímu načasování bílkovin ve vztahu k časné předtréninkové a potréninkové době. Nicméně k problematice časování příjmu bílkovin v souvislosti ke svalové proteosyntéze indukovanou odporovým tréninkem jsou odborné zdroje kvantitativně nedostačující.
2.4.1
Potréninkové období Již Biolo, Tipton, Klein, & Wolfe (1997) ve svém výzkumu naznačil, že
zvýšený periferní krevní průtok v zatížených svalech je synergickým činitelem pro intrabuněčný transport přijatých aminokyselin. Tento poznatek by odůvodňoval potřebu správného načasování příjmu bílkovin či aminokyselin ve vztahu k potréninkové době. Výsledky některých experimentů teorii časného příjmu bílkovin po odporovém tréninku dokonce podporují. (Rasmussen et al., 2000; Tang et al., 2007; Tipton et al., 2004, 2009). Zda je však nutné přijmout živiny do jistého času od ukončení tréninku (využít tzv. „anabolického okna“ – pojem kolující mezi laickou sportovní veřejností) není přesně potvrzeno. Rasmussen et al. (2000) porovnával na mladých ženách a mužích vliv konzumace směsi sacharózy a EAK jednu hodinu, respektive tři hodiny po ukončení zátěže. Ukázalo se, že ani jeden z časových rozestupů nebyl signifikantně lepší strategií potréninkové konzumace živin. Esmarck et al. (2001) však u starších jedinců prokázal, že příjem živin ihned po ukončení tréninku je pro svalovou hypertrofii lepší volbou než konzumace s dvouhodinovým zpožděním. V této studii nebyla MPS sledována,
41
nicméně autoři vzhledem k výsledkům předpokládali, že experimentální protokol s časnou konzumací živin dosáhl lepší proteinové bilance, která přirozeně vychází z rovnice MPS – MPB. Důležitost načasování konzumace živin potvrzuje i výzkum Mori (2014), který sledoval akutní vliv odlišného časového rozvržení příjmu živin po tréninku u trénovaných a netrénovaných jedinců. Kombinace sacharidů a bílkovin byla podána buď ihned po tréninku, nebo s šestihodinovým odstupem. Ukázalo se, že u trénovaných participantů je okamžitá konzumace živin po ukončení zátěže významným faktorem úspěchu při dosažení pozitivní dusíkové bilance. Naopak u netrénovaných jedinců nebyly registrovány signifikantní odchylky. Limitujícím faktorem této studie je sledování metabolismu svalových bílkovin pouze dle dusíkové bilance.
2.4.2
Konzumace živin před vs. po tréninku Již dříve se snažil Tipton et al. (2001) zjistit benefit předtréninkové
konzumace vůči příjmu živin po tréninku. V obou případech se podávala kombinace sacharidů a EAK (6 g), jejíž příjem byl těsně navázaný na čas tréninkové jednotky. Dle sledovaných parametrů autoři shledali předtréninkový příjem živin jako signifikantně výhodnější. Nicméně Kumar, Atherton, Smith, & Rennie (2009) tento experiment kriticky označil za nepřesný kvůli použití ne zcela optimální metody pro sledování metabolismu svalových bílkovin. Hypotézu pozitivnějšího efektu předtréninkového příjmu živin dokonce Tipton et al. (2007) ve svém novějším, metodologicky přesnějším výzkumu vyvrací. Fujita et al. (2009) dokonce tvrdí, že předtréninkový příjem živin nemá očekávaný synergický efekt na MPS. Avšak Cribb & Hayes (2006) ve své longitudinální
studii
na
mladších
jedincích
prokazují,
že
kombinace
předtréninkové a potréninkové suplementace směsi sacharidů, bílkovin a kreatinu je pro pozitivní změny antropometrických parametrů signifikantně vhodnější variantou než příjem stejné suplementace mimo těsnou časovou blízkost k odporovému tréninku (viz obr. 8).
42
Obr. 8 Změny na úrovni tělesné aktivní a tukové hmoty po příjmu suplementace před a po tréninku (PRE/POST) v porovnání s ranním a večerním (MOR/EVE) příjmem téže suplementace. * Signifikantně lepší než MOR/EVE (dle Cribb & Hayes, 2006).
Klíčové poznatky:
Včasný potréninkový příjem bílkovin je zejména u starších a trénovaných jedinců doporučenou strategií pro maximální stimulaci MPS, respektive pro dosažení pozitivní dusíkové bilance.
Kombinace předtréninkové a potréninkové konzumace optimálního množství bílkovin se jeví jako lepší způsob zajištění anabolického prostředí v porovnání s konzumací bílkovin mimo čas odporové zátěže.
43
3
Aplikace teoretických poznatků v praxi Na základě teoretických poznatků z předešlých kapitol zde budou
prezentována praktická doporučení pro vrcholově sportující populaci, respektive pro jedince, kteří využívají ve svém tréninkovém plánu hlavně odporový trénink (např. kulturisté, vzpěrači či siloví trojbojaři) a budou tak z optimální stimulace proteosyntézy těžit nejvíce. Doporučení mohou být vhodná i pro sportovce ve stavu kalorické restrikce, který přirozeně vyžaduje důkladný a promyšlený příjem bílkovin pro udržení aktivní tělesné hmoty (Helms, 2013; Helms, Aragon, & Fitschen, 2014). Nutno podotknout, že zmíněné návrhy k příjmu bílkovin může respektovat i rekreační sportovec, který podstupuje několik málo tréninkových jednotek týdně ke zlepšení kondice, ovlivnění antropometrických parametrů, nebo v prevenci vzniku civilizačních chorob. V takovém případě však některé diskutované aspekty nebudou kriticky důležitými faktory, jako tomu nastává u vrcholových sportovců trénující například vícefázově během dne. Tato situace totiž přirozeně predikuje potřebu dostatečně kvalitní, kvantitativní a optimálně načasované výživy.
3.1
Optimální množství vs. zdroj bílkovin Mezi nejcitovanějšími odbornými prameny existuje jistý konsenzus, že
optimální množství bílkovin by mělo pro dostatečnou stimulaci MPS obsahovat 8 – 10 g EAK (Cuthbertson et al., 2005; Churchward-Venne et al., 2012), nebo 2 – 3 g leucinu pokud není současně zajištěn uvedený příjem EAK (Norton et al., 2012). Doporučená množství esenciálních aminokyselin ve většině případu obsahuje 20 – 25 g kvalitní (živočišné) bílkoviny (Moore et al., 2009b; Witard et al., 2014). Pro jedince s nadprůměrným obsahem aktivní tělesné hmoty je pro jednorázovou dávku doporučeno 0,4 – 0,5 g bílkovin/kg FFM (Aragon & Schoenfeld, 2013). Nicméně vzhledem k existujícím faktorům ovlivňující dávkování bílkovin budou nyní některé diskutované zdroje z předešlých kapitol konfrontovány s uvedeným optimálním množstvím.
44
Syrovátková bílkovina Syrovátkový protein, především jeho hydrolyzovaná forma, se jeví jako jeden z nejvhodnějších zdrojů bílkovin pro maximální stimulaci MPS (Beelen et al., 2008; Tang et al., 2009b; Tipton et al., 2004). Optimální dávka se pohybuje mezi 20 – 25 g u mladších jedinců (Witard et al., 2014), respektive mezi 25 – 40 g u jedinců staršího věku (Yang, 2012a, 2012b). Vaječná bílkovina Stejně jako syrovátková bílkovina je i vaječný protein, konkrétně vaječný albumin, vhodnou volbou pro akutní stimulaci MPS (Moore et al., 2009b). Optimální dávkování pro mladší jedince se pohybuje ve stejném rozmezí jako v případě syrovátkové bílkoviny (20 – 25 g). Doporučené množství vaječné bílkoviny pro starší jedince je vzhledem ke kvantitativně nedostačujícím referencím omezené pouze na zohlednění spektra, respektive obsahu esenciálních aminokyselin (viz příloha 2).
3.1.1
Kontroverzní zdroje bílkovin Zde budou nyní v souladu s odbornými prameny popsány některé zdroje
bílkovin, které vykazují určité limitující vlastnosti. Mléko Dle studií a výzkumů se mléčná bílkovina jeví jako efektivní, nikoliv však optimální. U mladších netrénovaných jedinců vykazuje potréninková MPS pozitivní zvýšení po podání 250 g plnotučného mléka (Elliot et al., 2006), respektive 400 – 500 g mléka nízkotučného (Hartman et al., 2007). Vzhledem k přirozeně nízkému obsahu bílkovin se však mléko stává nepraktickou volbou ze dvou hlavních důvodů: 1. Optimální dávku bílkovin poskytuje porce 600 – 800 ml pro mladší jedince a 800 – 1200 ml pro starší jedince. 2. Obsah laktózy (cca 4%) omezuje použití mléka jako zdroje bílkovin u laktózově intolerantních jedinců, zejména pokud by chtěli v první řadě respektovat uvedené optimální množství. 45
Hovězí bílkovina V případě konzumace hovězího masa je dle Robinson et al. (2013) náležité zvolit porci, která odpovídá obsahu 30 g bílkovin. Množstevní doporučení platí jak pro mladší, tak i starší jedince (Symons et al., 2007). Maso by mělo být ideálně v mleté formě pro rychlé strávení bílkovin (Pennings et al., 2013). Uvážení volby hovězího masa a jiných masných bílkovin jako optimálního zdroje je limitováno (zejména po tréninku) ze tří zásadních aspektů: 1. Opožděný plazmatický nárůst EAK s 60 – 90minutovým zpožděním oproti předchozím zdrojům bílkovin (Hartman et al., 2007; Moore et al., 2009b; Tang et al., 2009b). S tímto faktem by měli počítat zejména starší a trénovaní jedinci, u nichž je načasování potréninkového příjmu živin kritické (blíže kap. 2.4.1 a 3.3). 2. Maso vyžaduje dostatečné trávicí schopností GIT pro degradaci strukturálních bílkovin. 3. Nutná technologická úprava (tepelné zpracování). Možným řešením, ačkoliv neekonomickým a s ohledem na příjem soli diskutabilním, by byl příjem sušeného hovězího masa. Kaseinová bílkovina Dle výsledků dlouhotrvajících studií zaměřených mimo jiné na chronickou tvorbu aktivní tělesné hmoty představuje kaseinová bílkovina vhodnou alternativu k syrovátkovému i vaječnému proteinu (Urbina, White, Shaw, Wilborn, & Brabham, 2011; Wilborn et al., 2013). Nicméně pro akutní ovlivnění MPS není kasein vhodnou bílkovinou jak u mladých, tak i starších jedinců (Burd et al., 2012; Pennings et al., 2011; Tang et al., 2009b). Sójový izolát Sójový izolát je efektivní bílkovinou pro ovlivnění MPS, ale nikoliv optimální a stejně účinnou, jako jsou syrovátkové, vaječné nebo masné bílkoviny (Hartman et al., 2007; Symons et al., 2009; Tang et al., 2009b). To by měli
46
respektovat zejména starší jedinci, u nichž není ani 40 g sójového izolátu dostatečným množstvím pro maximální stimulaci MPS (Yang et al., 2012b). Ostatní zdroje Jak již bylo v předchozích kapitolách několikrát zmíněno, zdrojů bílkovin existuje podstatně více. Ve sportovní výživě se nově objevují například izolát rýžové bílkoviny, konopný protein či v neposlední řadě protein hrachový. K těmto typům proteinů jsou ale odborné zdroje velmi strohé, potažmo metodologicky nevyhovující (Babault et al., 2015). Na druhou stranu se ve výzkumech na zvířecích modelech ukazuje, že pokud je rostlinný protein přijat v množství, které poskytuje dostatek esenciálních aminokyselin (leucinu), může být rostlinná bílkovina stejně optimální jako živočišná. Nicméně ke splnění této podmínky je buď nutná dodatečná suplementace leucinem (Norton et al., 2012), nebo minimálně dvojnásobné dávka oproti kvalitnějšímu zdroji bílkovin (Joy et al., 2013; Tang et al., 2009b; Witard et al., 2014; Yang et al., 2012b). Tato fakta řadí většinu rostlinných zdrojů mezi nepraktické, ekonomicky zatěžující, či jinak nevyhovující řešení příjmu bílkovin. Zmíněná suplementace volným leucinem by mohla být však zajímavou dietní strategií pro vegetariánsky a vegansky zaměřené sportovce, jejichž pokrmy při nevyvážené kombinaci rostlinných proteinů nemusí dostatečně stimulovat MPS. Kombinace zdrojů Dle dostupných pramenů je možné předeslat, že kombinace rostlinných a živočišných zdrojů, respektive směs rychle a pomalu stravitelných bílkovin, může být stejně optimální dietní strategií pro stimulaci MPS jako v případě monokomponentní syrovátkové bílkoviny (Reidy et al., 2013, 2014). Nicméně na téma směsi různých bílkovin je nutné provést více experimentů a longitudinálních studií pro stanovení objektivního doporučení.
47
3.2
Distribuce optimálního množství bílkovin Výsledky diskutovaných odborných referencí jasně naznačují, že
pravidelný příjem konzistentní dávky respektující optimální množství (pro daný bílkovinný zdroj) je nejvhodnějším způsobem konzumace proteinů (Areta et al., 2013; Mamerow et al., 2014; West et al., 2011). Tento způsob optimální stimulace MPS jasně znevýhodňuje jakékoliv stravovací způsoby založené na přerušovaném půstu (např. Leangain, Warrior diet atd.).
3.3
Načasování příjmu bílkovin vůči odporovému tréninku Jak již bylo naznačeno v dřívější kapitole (2.4), na tzv. timing příjmu
bílkovin je možné se dívat z akutního a chronického pohledu. Níže budou shrnuta doporučení pro příjem bílkovin těsně před a po zátěži (akutní hledisko), jelikož chronický pohled nepřímo řeší kapitoly 2.3.1 a 3.2. Potréninkové období Na základě teoretických poznatků je možné naznačit, že načasování potréninkového příjmu bílkovin je důležitým aspektem stravovacích zvyklostí hlavně u starších jedinců a trénovaných sportovců (Esmarck et al., 2001; Mori, 2014). U mladších, respektive netrénovaných jedinců nebyl rozdíl mezi včasnou a opožděnou konzumací bílkovin prokázán (Mori, 2014; Rasmussen et al., 2000). Tito jedinci se tedy musí řídit hlavně dle svého cíle a individuálního tréninkového plánu, který určuje nutnost podpory akutní fáze regenerace časným příjmem bílkovin (živin). V případě, že je časná konzumace bílkovin po zátěži nezbytná, měl by sportovec přistoupit k užití sportovních doplňků stravy, zejména syrovátkových a vaječných proteinů, nebo esenciálních aminokyselin (např. BCAA, komplexní směsi apod.) pro svoji rychlou stravitelnost. Zdali sportovec zvolí kombinaci bílkovin a sacharidů (tzv. gainery), to už záleží na stanoveném cíli. Přesto by měl příjem bílkovin, potažmo aminokyselin, v obou případech respektovat optimální množství.
48
Předtréninkové období Výzkumy a experimenty z oblasti zaměřené na předtréninkovou konzumaci bílkovin pro maximalizaci (potréninkové) MPS jsou nekonzistentní (Fujita et al., 2009; Tipton et al., 2001, 2007). Dle Cribb & Hayes (2006) však existuje jistý synergický efekt plynoucí ze spojení kombinace předtréninkové a potréninkové suplementace v porovnání s kombinací ranní a večerní suplementace stejnými doplňky. Z hlediska předtréninkového doplňování bílkovin je ale především nutné, aby se sportovec řídil zkušenostmi a individuální potřebou bílkovin. V praxi totiž sportovci před tréninkem nekonzumují pouze bílkovinný pokrm, ale většinou se jedná o kvalitní a komplexní jídlo s dostatkem všech makroživin (např. kombinace masa, sacharidové přílohy a zeleniny). Pokud je takové jídlo zkonzumováno s vhodným odstupem od zátěže, není potřeba přijímat doplňky stravy před tréninkem. Pokud je však odstup od posledního jídla a tréninku kriticky dlouhý (u lehce stravitelných jídel cca 2,5 hodiny a více), je vhodné přistoupit ke konzumaci 20 – 25 g syrovátkových/vaječných bílkovin, nebo 8 – 10 g EAK v podobě komplexní směsi (či BCAA), 30 – 60 minut před zátěží (Moore et al., 2009b; Tang et al., 2009b; Witard et al., 2014).
3.4
Limitující aspekty uplatnění teoretických poznatků v praxi Uvedená praktická doporučení nepředstavují kompletní možnosti příjmu
bílkovin u silově zaměřených sportovců z několika limitujících aspektů. První hledisko, možné označit jako metodologické, je, že většina diskutovaných výzkumů a experimentů sleduje akutní vliv pouze izolovaně podaných bílkovin. Takový způsob konzumace bílkovin ale neodráží běžné stravovací návyky většiny sportovců. Také příjem bílkovin u sportovců podstupující kalorickou restrikci, kalorický nadbytek, nebo u vytrvalostně zaměřených jedinců, je neméně důležité téma. V neposlední řadě je limitujícím aspektem samotný rozsah práce, který nedovoluje studovat problematiku z širšího pojetí.
49
4
ZÁVĚR Příjem bílkovin a odporový trénink jsou markantními činiteli ovlivňující
svalovou proteosyntézu. Dle uvedených poznatků je možné tvrdit, že zvýšená hladina svalové proteosyntézy indukovanou odporovým tréninkem převažuje míru degradace svalových bílkovin, a to po dobu minimálně 24 hodin. Akutní příjem bílkovin má na zvýšenou proteosyntézu vliv pouze v řádech několika hodin. Ve svalovém vlákně rozlišujeme čtyři základní bílkovinné frakce – myofibrilární, sarkoplazmatické, mitochondriální a kolagenní. Odporová zátěž stimuluje zejména syntézu myofibrilárních a sarkoplazmatických bílkovin. Nicméně akutně zvýšená syntéza zmíněných frakcí po odporové zátěži nekoreluje se svalovou hypertofií. To jisté platí i v případě akutně zvýšené proteosyntézy po podání bílkovin. Pro dosažení svalové hypertrofie je nutné zajistit chronicky pozitivní hodnoty čisté proteinové bilance. Pro
efektivní
aminokyselinového
stimulaci
spektra
svalové
potřebné
proteosyntézy
pouze
esenciální
jsou
z hlediska
aminokyseliny.
Neesenciální aminokyseliny nemají schopnost navodit vyšší hladinu svalové proteosyntézy, avšak z hlediska příjmu dusíku hrají stejně významnou roli. Optimální množství esenciálních aminokyselin se pohybuje v rozmezí 8 – 10 g v jedné dávce pro starší i mladší jedince. Nejvýznamnější vliv na svalovou proteosyntézu je ze všech esenciálních aminokyselin pozororován zejména u leucinu. Obsah leucinu v kompletní bílkovině může hrát významnou roli především u starších jedinců za klidových podmínek, respektive u všech jedinců po podání suboptimálního množství esenciálních aminokyselin. V klidových podmínkách jsou pozorovány nejvyšší hladiny proteosyntézy po konzumaci bílkoviny, respektive aminokyselin s obsahem leucinu v rozmezí 2 – 3 g. Při aplikaci odporové zátěže je požadavek na kvantitu leucinu snížen, a to na hodnotu cca 1 g bez interindividuálních diferencí.
50
Kombinace esenciálních aminokyselin a sacharidů nevede k vyšší hladině proteosyntézy, než je sledováno po podání samotných aminokyselin. Nicméně sacharidy přispívají k čisté proteinové bilanci prostřednictvím snížení degradace svalových bílkovin. Výsledky uvedených experimentů také naznačují, že bez inzulinu, přirozeně anabolického hormonu secernovaným slinivkou břišní, není možné proteosyntézu významně ovlivnit. Optimální jednorázové množství bílkovin je z hlediska interindividuálních rozdílů nejvíce ovlivněno věkem jedince. Starší osoby, z důvodu určité hyposenzibilizaci vůči působení exogenně přijatých aminokyselin, vyžadují v porovnání s jedinci mladšími až dvojnásobné množství bílkovin. Vhodné dávky ke stimulaci svalové proteosyntézy tedy u mladších jedinců představují 20 – 25 g, respektive 25 – 40 g u jedinců staršího věku (uvedená rozmezí platí pro kvalitní živočišné zdroje). Nutno podotknout, že odporový trénink pozitivně ovlivňuje zmíněnou senzitivitu. Z hlediska původu bílkovin se pozoruje nejvyšší míra bílkovinné syntézy po konzumaci živočišných zdrojů, zejména u syrovátkové, vaječné a hovězí bílkoviny. Jmenované typy živočišných proteinů mají v porovnání se zdroji rostlinnými příznivější charakter aminokyselinového spektra. U rostlinných bílkovin je prokazatelně sledován pozitivní efekt až u nadměrných dávek, respektive při vnějším doplnění leucinu na úroveň jeho optimálního množství. Ve dvou výzkumech byl také pozorován příznivý efekt vícesložkových proteinů, nicméně jejich vhodnost pro stimulaci proteosyntézy je potřeba podrobit četnějším experimentům a studiím. Způsob distribuce bílkovin je určujícím činitelem efektivní stimulace svalové syntézy bílkovin. Dle distkutovaných odborných pramenů je možné prokazatelně usoudit, že tzv. bolusové dákování, tedy konzistentní a pravidelné dodávání bílkovin v optimálním množství během dne, je nejvhodnější způsob nabídky bílkovin.
51
Správné načasování příjmu bílkovin vůči odporovému tréninku se jeví jako neméně zásadní faktor ovlivňující hladinu proteosyntézy, a to zejména u starších a trénovaných jedinců. U těchto osob se kombinace předtréninkové a potréninkové konzumace optimálního množství bílkovin jeví jako vhodnější způsob zajištění anabolického prostředí v porovnání s konzumací bílkovin mimo těsný předtréninkový a potréninkový čas.
52
SEZNAM ZDROJŮ 1.
Anthony, J. C., Anthony, T. G., Kimball, S. R., Vary, T. C., & Jefferson, L. S. (2000). Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. The Journal of Nutrition, 130(2), 139–145.
2.
Anthony, J. C., Lang, C. H., Crozier, S. J., Anthony, T. G., MacLean, D. A., Kimball, S. R., & Jefferson, L. S. (2002). Contribution of insulin to the translational control of protein synthesis in skeletal muscle by leucine. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 282(5), 1092–1101.
3.
Aragon, A., & Schoenfeld, B. J. (2013). Nutrient timing revisited: is there a post-exercise anabolic window? Journal of the International Society of Sports Nutrition, 10(1), 5.
4.
Areta, J. L., Burke, L. M., Ross, M. L., Camera, D. M., West, D. W. D., Broad, E. M., … Coffey, V. G. (2013). Timing and distribution of protein ingestion during prolonged recovery from resistance exercise alters myofibrillar protein synthesis. The Journal of Physiology, 591(Pt 9), 2319–2331.
5.
Babault, N., Païzis, C., Deley, G., Guérin-Deremaux, L., Saniez, M. H., Lefranc-Millot, C., & Allaert, F. A. (2015). Pea proteins oral supplementation promotes muscle thickness gains during resistance training: a double-blind, randomized, Placebo-controlled clinical trial vs. Whey protein. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 12(1), 3.
53
6.
Beelen, M., Tieland, M., Gijsen, A. P., Vandereyt, H., Kies, A. K., Kuipers, H., … Loon, L. J. C. van. (2008). Coingestion of Carbohydrate and Protein Hydrolysate Stimulates Muscle Protein Synthesis during Exercise in Young Men, with No Further Increase during Subsequent Overnight Recovery. The Journal of Nutrition, 138(11), 2198–2204.
7.
Biolo, G., Tipton, K. D., Klein, S., & Wolfe, R. R. (1997). An abundant supply of amino acids enhances the metabolic effect of exercise on muscle protein. The American Journal of Physiology, 273(1 Pt 1), 122–129.
8.
Boirie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M.-P., Maubois, J.-L., & Beaufrère, B. (1997). Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proceedings of the National Academy of Sciences, 94(26), 14930–14935.
9.
Bolster, D. R., Vary, T. C., Kimball, S. R., & Jefferson, L. S. (2004). Leucine regulates translation initiation in rat skeletal muscle via enhanced eIF4G phosphorylation. The Journal of Nutrition, 134(7), 1704–1710.
10. Börsheim, E., Cree, M. G., Tipton, K. D., Elliott, T. A., Aarsland, A., & Wolfe, R. R. (2004). Effect of carbohydrate intake on net muscle protein synthesis during recovery from resistance exercise. Journal of Applied Physiology, 96(2), 674–678. 11. Börsheim, E., Tipton, K. D., Wolf, S. E., & Wolfe, R. R. (2002). Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism. 283(4), 648–657.
54
12. Bos, C., Metges, C. C., Gaudichon, C., Petzke, K. J., Pueyo, M. E., Morens, C., … Tomé, D. (2003). Postprandial kinetics of dietary amino acids are the main determinant of their metabolism after soy or milk protein ingestion in humans. The Journal of Nutrition, 133(5), 1308–1315. 13. Burd, N. A., Tang, J. E., Moore, D. R., & Phillips, S. M. (2009). Exercise training and protein metabolism: influences of contraction, protein intake, and sex-based differences. Journal of Applied Physiology, 106(5), 1692– 1701. 14. Burd, N. A., West, D. W. D., Moore, D. R., Atherton, P. J., Staples, A. W., Prior, T., … Phillips, S. M. (2011). Enhanced amino acid sensitivity of myofibrillar protein synthesis persists for up to 24 h after resistance exercise in young men. The Journal of Nutrition, 141(4), 568–573. 15. Burd, N. A., Yang, Y., Moore, D. R., Tang, J. E., Tarnopolsky, M. A., & Phillips, S. M. (2012). Greater stimulation of myofibrillar protein synthesis with ingestion of whey protein isolate v. micellar casein at rest and after resistance exercise in elderly men. The British Journal of Nutrition, 108(6), 958–962. 16. Burke, L., & Deakin, V. (2009). Clinical Sports Nutrition, 4th Edition (4 edition). Sydney: McGraw-Hill Book Company Australia. 17. Buse, M. G., & Reid, S. S. (1975). Leucine. A possible regulator of protein turnover in muscle. Journal of Clinical Investigation, 56(5), 1250–1261. 18. Butteiger, D., Cope, M., Liu, P., Mukherjea, R., Volpi, E., Rasmussen, B., & Krul, E. (2013). A soy, whey and caseinate blend extends postprandial
55
skeletal muscle protein synthesis in rats1,2. Clinical nutrition (Edinburgh, Scotland), 32(4), 585–591. 19. Cribb, P. J., & Hayes, A. (2006). Effects of supplement timing and resistance exercise on skeletal muscle hypertrophy. Medicine and Science in Sports and Exercise, 38(11), 1918–1925. 20. Crozier, S. J., Kimball, S. R., Emmert, S. W., Anthony, J. C., & Jefferson, L. S. (2005). Oral leucine administration stimulates protein synthesis in rat skeletal muscle. The Journal of Nutrition, 135(3), 376–382. 21. Cuthbertson, D. J., Babraj, J., Smith, K., Wilkes, E., Fedele, M. J., Esser, K., & Rennie, M. (2006). Anabolic signaling and protein synthesis in human skeletal muscle after dynamic shortening or lengthening exercise. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 290(4), 731–738. 22. Cuthbertson, D. J., Smith, K., Babraj, J., Leese, G., Waddell, T., Atherton, P., … Rennie, M. J. (2005). Anabolic signaling deficits underlie amino acid resistance of wasting, aging muscle. FASEB Journal: Official Publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 19(3), 422–424. 23. Dangin, M., Boirie, Y., Garcia-Rodenas, C., Gachon, P., Fauquant, J., Callier, P., … Beaufrère, B. (2001). The digestion rate of protein is an independent regulating factor of postprandial protein retention. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 280(2), 340–348.
56
24. Dangin, M., Boirie, Y., Guillet, C., & Beaufrère, B. (2002). Influence of the protein digestion rate on protein turnover in young and elderly subjects. The Journal of Nutrition, 132(10), 3228–33. 25. Deschenes, M. R., & Kraemer, W. J. (2002). Performance and physiologic adaptations to resistance training. American Journal of Physical Medicine & Rehabilitation / Association of Academic Physiatrists, 81(11 Suppl), 3– 16. 26. Dickinson, J. M., Gundermann, D. M., Walker, D. K., Reidy, P. T., Borack, M. S., Drummond, M. J., … Rasmussen, B. B. (2014). Leucineenriched amino acid ingestion after resistance exercise prolongs myofibrillar protein synthesis and amino acid transporter expression in older men. The Journal of Nutrition, 144(11), 1694–1702. 27. Dideriksen, K., Reitelseder, S., & Holm, L. (2013). Influence of Amino Acids, Dietary Protein, and Physical Activity on Muscle Mass Development in Humans. Nutrients, 5(3), 852–876. 28. Drummond, M. J., Dreyer, H. C., Pennings, B., Fry, C. S., Dhanani, S., Dillon, E. L., … Rasmussen, B. B. (2008). Skeletal muscle protein anabolic response to resistance exercise and essential amino acids is delayed with aging. Journal of Applied Physiology (Bethesda, Md.: 1985), 104(5), 1452–1461. 29. Elliot, T. A., Cree, M. G., Sanford, A. P., Wolfe, R. R., & Tipton, K. D. (2006). Milk ingestion stimulates net muscle protein synthesis following resistance exercise. Medicine and Science in Sports and Exercise, 38(4), 667–674.
57
30. Esmarck, B., Andersen, J. L., Olsen, S., Richter, E. A., Mizuno, M., & Kjaer, M. (2001). Timing of postexercise protein intake is important for muscle hypertrophy with resistance training in elderly humans. The Journal of Physiology, 535(Pt 1), 301–311. 31. Flakoll, P., Sharp, R., Baier, S., Levenhagen, D., Carr, C., & Nissen, S. (2004). Effect of beta-hydroxy-beta-methylbutyrate, arginine, and lysine supplementation on strength, functionality, body composition, and protein metabolism in elderly women. Nutrition (Burbank, Los Angeles County, Calif.), 20(5), 445–451. 32. Fouillet, H., Mariotti, F., Gaudichon, C., Bos, C., & Tomé, D. (2002). Peripheral and splanchnic metabolism of dietary nitrogen are differently affected by the protein source in humans as assessed by compartmental modeling. The Journal of Nutrition, 132(1), 125–133. 33. Fry, A. C. (2004). The role of resistance exercise intensity on muscle fibre adaptations. Sports Medicine (Auckland, N. Z.), 34(10), 663–679. 34. Fujita, S., Dreyer, H. C., Drummond, M. J., Glynn, E. L., Volpi, E., & Rasmussen, B. B. (2009). Essential amino acid and carbohydrate ingestion before resistance exercise does not enhance postexercise muscle protein synthesis. Journal of Applied Physiology, 106(5), 1730–1739. 35. Fujita, S., Rasmussen, B. B., Bell, J. A., Cadenas, J. G., & Volpi, E. (2007). Basal muscle intracellular amino acid kinetics in women and men. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 292(1), 77–83.
58
36. Fuller, J. C., Sharp, R. L., Angus, H. F., Baier, S. M., & Rathmacher, J. A. (2011). Free acid gel form of β-hydroxy-β-methylbutyrate (HMB) improves HMB clearance from plasma in human subjects compared with the calcium HMB salt. The British Journal of Nutrition, 105(3), 367–372. 37. Gangurde, H., Patil, P., Chordiya, M., & Baste, N. (2011). Whey protein. Scholars’ Research Journal, 1(2), 69. 38. Gautsch, T. A., Anthony, J. C., Kimball, S. R., Paul, G. L., Layman, D. K., & Jefferson, L. S. (1998). Availability of eIF4E regulates skeletal muscle protein synthesis during recovery from exercise. The American Journal of Physiology, 274(2 Pt 1), 406–414. 39. Glynn, E. L., Fry, C. S., Drummond, M. J., Timmerman, K. L., Dhanani, S., Volpi, E., & Rasmussen, B. B. (2010). Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in young men and women. The Journal of Nutrition, 140(11), 1970–1976. 40. Greiwe, J. S., Kwon, G., McDaniel, M. L., & Semenkovich, C. F. (2001). Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 281(3), 466–471. 41. Hartman, J. W., Tang, J. E., Wilkinson, S. B., Tarnopolsky, M. A., Lawrence, R. L., Fullerton, A. V., & Phillips, S. M. (2007). Consumption of fat-free fluid milk after resistance exercise promotes greater lean mass accretion than does consumption of soy or carbohydrate in young, novice, male weightlifters. American Journal of Clinical Nutrition, 86(2), 373– 381.
59
42. Helms, E. R., Zinn, C., Rowlands, D. S. & Brown S. R. (2013). A Systematic Review of Dietary Protein During Caloric Restriction in Resistance Trained Lean Athletes: A Case for Higher Intakes. International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 24(2). 43. Helms, E. R., Aragon, A., & Fitschen, P. J. (2014). Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 11(1), 1–39. 44. Hikida, R. S., Staron, R. S., Hagerman, F. C., Walsh, S., Kaiser, E., Shell, S., & Hervey, S. (2000). Effects of High-Intensity Resistance Training on Untrained Older Men. II. Muscle Fiber Characteristics and NucleoCytoplasmic Relationships. The Journals of Gerontology Series A: Biological Sciences and Medical Sciences, 55(7), 347–354. 45. Hoffman, J. R., & Falvo, M. J. (2004). Protein – Which is Best? Journal of Sports Science & Medicine, 3(3), 118–130. 46. Hulmi, J. J., Lockwood, C. M., & Stout, J. R. (2010). Effect of protein/essential amino acids and resistance training on skeletal muscle hypertrophy: A case for whey protein. Nutrition & Metabolism, 7, 51–51. 47. Churchward-Venne, T. A., Burd, N. A., Mitchell, C. J., West, D. W. D., Philp, A., Marcotte, G. R., … Phillips, S. M. (2012). Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men. The Journal Of Physiology, 590(Pt 11), 2751–2765.
60
48. Jeukendrup, A., & Gleeson, M. (2009). Sport Nutrition - 2nd Edition (2 edition). Champaign, IL: Human Kinetics. 49. Jówko, E., Ostaszewski, P., Jank, M., Sacharuk, J., Zieniewicz, A., Wilczak, J., & Nissen, S. (2001). Creatine and beta-hydroxy-betamethylbutyrate (HMB) additively increase lean body mass and muscle strength during a weight-training program. Nutrition (Burbank, Los Angeles County, Calif.), 17(7–8), 558–566. 50. Joy, J. M., Lowery, R. P., Wilson, J. M., Purpura, M., Souza, E. O. D., Wilson, S. M., … Jäger, R. (2013). The effects of 8 weeks of whey or rice protein supplementation on body composition and exercise performance. Nutrition Journal, 12(1), 86. 51. Katsanos, C. S., Kobayashi, H., Sheffield-Moore, M., Aarsland, A., & Wolfe, R. R. (2005). Aging is associated with diminished accretion of muscle proteins after the ingestion of a small bolus of essential amino acids. The American Journal of Clinical Nutrition, 82(5), 1065–1073. 52. Katsanos, C. S., Kobayashi, H., Sheffield-Moore, M., Aarsland, A., & Wolfe, R. R. (2006). A high proportion of leucine is required for optimal stimulation of the rate of muscle protein synthesis by essential amino acids in the elderly. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 291(2), 381–387. 53. Kerksick, C., Harvey, T., Stout, J., Campbell, B., Wilborn, C., Kreider, R., … Antonio, J. (2008). International Society of Sports Nutrition position stand: Nutrient timing. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 5(1), 17.
61
54. Kimball, S. R., & Jefferson, L. S. (2001). Regulation of protein synthesis by branched-chain amino acids. Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 4(1), 39–43. 55. Kim, J. S., Wilson, J. M., & Lee, S. R. (2010). Dietary implications on mechanisms of sarcopenia: roles of protein, amino acids and antioxidants. The Journal of Nutritional Biochemistry, 21(1), 1–13. 56. Knitter, A. E., Panton, L., Rathmacher, J. A., Petersen, A., & Sharp, R. (2000). Effects of beta-hydroxy-beta-methylbutyrate on muscle damage after a prolonged run. Journal of Applied Physiology (Bethesda, Md.: 1985), 89(4), 1340–1344. 57. Koopman, R., Verdijk, L. B., Beelen, M., Gorselink, M., Kruseman, A. N., Wagenmakers, A. J. M., … van Loon, L. J. C. (2008). Co-ingestion of leucine with protein does not further augment post-exercise muscle protein synthesis rates in elderly men. The British Journal of Nutrition, 99(3), 571–580. 58. Kosek, D. J., Kim, J. S., Petrella, J. K., Cross, J. M., & Bamman, M. M. (2006). Efficacy of 3 days/wk resistance training on myofiber hypertrophy and myogenic mechanisms in young vs. older adults. Journal of Applied Physiology (Bethesda, Md.: 1985), 101(2), 531–544. 59. Kumar, V., Atherton, P., Smith, K., & Rennie, M. J. (2009). Human muscle protein synthesis and breakdown during and after exercise. Journal of Applied Physiology, 106(6), 2026–2039. 60. Lanham-New, S. A., Stear, S., Shirreffs, S., & Collins, A. (2011). Sport and Exercise Nutrition. John Wiley & Sons.
62
61. Layman, D. K. (2002). Role of leucine in protein metabolism during exercise and recovery. Canadian Journal of Applied Physiology = Revue Canadienne De Physiologie Appliquée, 27(6), 646–663. 62. Layman, D. K., & Baum, J. I. (2004). Dietary protein impact on glycemic control during weight loss. The Journal of Nutrition, 134(4), 968–73. 63. Louis, M., Poortmans, J. R., Francaux, M., Berré, J., Boisseau, N., Brassine, E., … Rennie, M. J. (2003). No effect of creatine supplementation on human myofibrillar and sarcoplasmic protein synthesis after resistance exercise. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 285(5), 1089–1094. 64. Mahé, S., Messing, B., Thuillier, F., & Tomé, D. (1991). Digestion of bovine milk proteins in patients with a high jejunostomy. The American Journal of Clinical Nutrition, 54(3), 534–538. 65. Mahé, S., Roos, N., Benamouzig, R., Davin, L., Luengo, C., Gagnon, L., … Tomé, D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of [15N]betalactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the protein. The American Journal of Clinical Nutrition, 63(4), 546–552. 66. Mamerow, M. M., Mettler, J. A., English, K. L., Casperson, S. L., Arentson-Lantz, E., Sheffield-Moore, M., … Paddon-Jones, D. (2014). Dietary Protein Distribution Positively Influences 24-h Muscle Protein Synthesis in Healthy Adults123. The Journal of Nutrition, 144(6), 876– 880. 67. Mandelová, L., & Hrnčiříková, I. (2007). Základy výživy ve sportu. MU.
63
68. Miller, B. F., Olesen, J. L., Hansen, M., Dössing, S., Crameri, R. M., Welling, R. J., … Rennie, M. J. (2005). Coordinated collagen and muscle protein synthesis in human patella tendon and quadriceps muscle after exercise. The Journal of Physiology, 567(Pt 3), 1021–1033. 69. Miller, S. L., Tipton, K. D., Chinkes, D. L., Wolf, S. E., & Wolfe, R. R. (2003). Independent and combined effects of amino acids and glucose after resistance exercise. Medicine and Science in Sports and Exercise, 35(3), 449–455. 70. Mitchell, C. J., Churchward-Venne, T. A., Parise, G., Bellamy, L., Baker, S. K., Smith, K., … Phillips, S. M. (2014). Acute post-exercise myofibrillar protein synthesis is not correlated with resistance traininginduced muscle hypertrophy in young men. PloS One, 9(2), 89431. 71. Mitchell, C. J., Churchward-Venne, T. A., West, D. W. D., Burd, N. A., Breen, L., Baker, S. K., & Phillips, S. M. (2012). Resistance exercise load does not determine training-mediated hypertrophic gains in young men. Journal of Applied Physiology, 113(1), 71–77. 72. Moore, D. R., Robinson, M. J., Fry, J. L., Tang, J. E., Glover, E. I., Wilkinson, S. B., … Phillips, S. M. (2009b). Ingested protein dose response of muscle and albumin protein synthesis after resistance exercise in young men. The American Journal of Clinical Nutrition, 89(1), 161– 168. 73. Moore, D. R., Tang, J. E., Burd, N. A., Rerecich, T., Tarnopolsky, M. A., & Phillips, S. M. (2009a). Differential stimulation of myofibrillar and
64
sarcoplasmic protein synthesis with protein ingestion at rest and after resistance exercise. The Journal of Physiology, 587(Pt 4), 897–904. 74. Mori, H. (2014). Effect of timing of protein and carbohydrate intake after resistance exercise on nitrogen balance in trained and untrained young men. Journal of Physiological Anthropology, 33, 24. 75. Nissen, S., Sharp, R., Ray, M., Rathmacher, J. A., Rice, D., Fuller, J. C., … Abumrad, N. (1996). Effect of leucine metabolite beta-hydroxy-betamethylbutyrate on muscle metabolism during resistance-exercise training. Journal of Applied Physiology (Bethesda, Md.: 1985), 81(5), 2095–2104. 76. Norton, L. E., & Layman, D. K. (2006). Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. The Journal of Nutrition, 136(2), 533–537. 77. Norton, L. E., Layman, D. K., Bunpo, P., Anthony, T. G., Brana, D. V., & Garlick, P. J. (2009). The leucine content of a complete meal directs peak activation but not duration of skeletal muscle protein synthesis and mammalian target of rapamycin signaling in rats. The Journal of Nutrition, 139(6), 1103–1109. 78. Norton, L. E., Wilson, G. J., Layman, D. K., Moulton, C. J., & Garlick, P. J. (2012). Leucine content of dietary proteins is a determinant of postprandial skeletal muscle protein synthesis in adult rats. Nutrition & Metabolism, 9(1), 67. 79. Paddon-Jones, D., Sheffield-Moore, M., Zhang, X. J., Volpi, E., Wolf, S. E., Aarsland, A., … Wolfe, R. R. (2004). Amino acid ingestion improves
65
muscle protein synthesis in the young and elderly. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 286(3), 321–328. 80. Paddon-Jones, D., Short, K. R., Campbell, W. W., Volpi, E., & Wolfe, R. R. (2008). Role of dietary protein in the sarcopenia of aging. The American Journal Of Clinical Nutrition, 87(5), 1562–1566. 81. Pedersen, B. K., & Hoffman-Goetz, L. (2000). Exercise and the immune system: regulation, integration, and adaptation. Physiological Reviews, 80(3), 1055–1081. 82. Pennings, B., Boirie, Y., Senden, J. M. G., Gijsen, A. P., Kuipers, H., & van Loon, L. J. C. (2011). Whey protein stimulates postprandial muscle protein accretion more effectively than do casein and casein hydrolysate in older men. The American Journal of Clinical Nutrition, 93(5), 997–1005. 83. Pennings, B., Groen, B. B. L., van Dijk, J. W., de Lange, A., Kiskini, A., Kuklinski, M., … van Loon, L. J. C. (2013). Minced beef is more rapidly digested and absorbed than beef steak, resulting in greater postprandial protein retention in older men. The American Journal of Clinical Nutrition, 98(1), 121–128. 84. Phillips, B. E., Hill, D. S., & Atherton, P. J. (2012). Regulation of muscle protein synthesis in humans. Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 15(1), 58–63. 85. Phillips, S. M. (2004). Protein requirements and supplementation in strength sports. Nutrition (Burbank, Los Angeles County, Calif.), 20(7–8), 689–695.
66
86. Phillips, S. M., Tipton, K. D., Aarsland, A., Wolf, S. E., & Wolfe, R. R. (1997). Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans. The American Journal of Physiology, 273(1 Pt 1), 99– 107. 87. Rasmussen, B. B., Tipton, K. D., Miller, S. L., Wolf, S. E., & Wolfe, R. R. (2000). An oral essential amino acid-carbohydrate supplement enhances muscle protein anabolism after resistance exercise. Journal of Applied Physiology, 88(2), 386–392. 88. Reidy, P. T., Walker, D. K., Dickinson, J. M., Gundermann, D. M., Drummond, M. J., Timmerman, K. L., … Rasmussen, B. B. (2013). Protein blend ingestion following resistance exercise promotes human muscle protein synthesis. The Journal of Nutrition, 143(4), 410–416. 89. Reidy, P. T., Walker, D. K., Dickinson, J. M., Gundermann, D. M., Drummond, M. J., Timmerman, K. L., … Rasmussen, B. B. (2014). Soydairy protein blend and whey protein ingestion after resistance exercise increases amino acid transport and transporter expression in human skeletal muscle. Journal of Applied Physiology, 116(11), 1353–1364. 90. Reitelseder, S., Agergaard, J., Doessing, S., Helmark, I. C., Lund, P., Kristensen, N. B., … Holm, L. (2011). Whey and casein labeled with L-[113C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 300(1), 231–242.
67
91. Rennie, M. J., & Tipton, K. D. (2000). Protein and amino acid metabolism during and after exercise and the effects of nutrition. Annual Review of Nutrition, 20, 457–483. 92. Rieu, I., Balage, M., Sornet, C., Giraudet, C., Pujos, E., Grizard, J., … Dardevet, D. (2006). Leucine supplementation improves muscle protein synthesis in elderly men independently of hyperaminoacidaemia. The Journal of Physiology, 575(Pt 1), 305–315. 93. Robinson, M. J., Burd, N. A., Breen, L., Rerecich, T., Yang, Y., Hector, A. J., … Phillips, S. M. (2013). Dose-dependent responses of myofibrillar protein synthesis with beef ingestion are enhanced with resistance exercise in middle-aged men. Applied Physiology, Nutrition & Metabolism, 38(2), 120–125. 94. Roy, B. D., Tarnopolsky, M. A., Macdougall, J. D., Fowles, J., & Yarasheski, K. E. (1997). Effect of glucose supplement timing on protein metabolism after resistance training. Journal of Applied Physiology, 82(6), 1882–1888. 95. Scrimshaw, N. S., Wayler, A. H., Murray, E., Steinke, F. H., Rand, W. M., & Young, V. R. (1983). Nitrogen balance response in young men given one of two isolated soy proteins or milk proteins. The Journal of Nutrition, 113(12), 2492–2497. 96. Shephard, R. J., & Shek, P. N. (1998). Immune responses to inflammation and trauma: a physical training model. Canadian Journal of Physiology and Pharmacology, 76(5), 469–472.
68
97. Schoenfeld, B. J. (2010). The mechanisms of muscle hypertrophy and their application to resistance training. Journal of Strength and Conditioning Research / National Strength & Conditioning Association, 24(10), 2857– 2872. 98. Smith, K., Reynolds, N., Downie, S., Patel, A., & Rennie, M. J. (1998). Effects of flooding amino acids on incorporation of labeled amino acids into human muscle protein. The American Journal of Physiology, 275(1 Pt 1), 73–78. 99. Staples, A. W., Burd, N. A., West, D. W. D., Currie, K. D., Atherton, P. J., Moore, D. R., … Phillips, S. M. (2011). Carbohydrate does not augment exercise-induced protein accretion versus protein alone. Medicine and Science in Sports and Exercise, 43(7), 1154–1161. 100.Symons, T. B., Sheffield-Moore, M., Mamerow, M. M., Wolfe, R. R., & Paddon-Jones, D. (2011). The anabolic response to resistance exercise and a protein-rich meal is not diminished by age. The Journal of Nutrition, Health & Aging, 15(5), 376–381. 101.Symons, T. B., Sheffield-Moore, M., Wolfe, R. R., & Paddon-Jones, D. (2009). A moderate serving of high-quality protein maximally stimulates skeletal muscle protein synthesis in young and elderly subjects. Journal of the American Dietetic Association, 109(9), 1582–1586. 102.Symons, T. B., Schutzler, S. E., Cocke, T. L., Chinkes, D. L., Wolfe, R. R., & Paddon-Jones, D. (2007). Aging does not impair the anabolic response to a protein-rich meal. The American Journal of Clinical Nutrition, 86(2), 451–456.
69
103.Tang, J. E., Manolakos, J. J., Kujbida, G. W., Lysecki, P. J., Moore, D. R., & Phillips, S. M. (2007). Minimal whey protein with carbohydrate stimulates muscle protein synthesis following resistance exercise in trained young men. Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism = Physiologie Appliquée, Nutrition Et Métabolisme, 32(6), 1132–1138. 104.Tang, J. E., Moore, D. R., Kujbida, G. W., Tarnopolsky, M. A., & Phillips, S. M. (2009b). Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. Journal of Applied Physiology, 107(3), 987–992. 105.Tang, J. E., & Phillips, S. M. (2009a). Maximizing muscle protein anabolism: the role of protein quality. Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 12(1), 66–71. 106.Thibaudeau, C. (2007). The Black Book of Training Secrets: Enhanced Edition (Enhanced edition). Saint-Raymond, Quebec, Canada: Francois Lepine. 107.Tipton, K. D., Elliott, T. A., Cree, M. G., Aarsland, A. A., Sanford, A. P., & Wolfe, R. R. (2007). Stimulation of net muscle protein synthesis by whey protein ingestion before and after exercise. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 292(1), 71–76. 108.Tipton, K. D., Elliott, T. A., Cree, M. G., Wolf, S. E., Sanford, A. P., & Wolfe, R. R. (2004). Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise. Medicine and Science in Sports and Exercise, 36(12), 2073–2081.
70
109.Tipton, K. D., Elliott, T. A., Ferrando, A. A., Aarsland, A. A., & Wolfe, R. R. (2009). Stimulation of muscle anabolism by resistance exercise and ingestion of leucine plus protein. Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism = Physiologie Appliquée, Nutrition Et Métabolisme, 34(2), 151–161. 110.Tipton, K. D., Ferrando, A. A., Phillips, S. M., Doyle, D., & Wolfe, R. R. (1999). Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered
amino
acids.
American
Journal
of
Physiology
–
Endocrinology and Metabolism, 276(4), 628–634. 111.Tipton, K. D., Rasmussen, B. B., Miller, S. L., Wolf, S. E., Owens-Stovall, S. K., Petrini, B. E., & Wolfe, R. R. (2001). Timing of amino acidcarbohydrate ingestion alters anabolic response of muscle to resistance exercise. American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 281(2), 197–206. 112.Tunick, M. H. (2008). Whey Processing, Functionality and Health Benefits (s. 1–13). Wiley-Blackwell. 113.Urbina, S. L., White, A., Shaw, J., Wilborn, C., & Brabham, B. (2011). The effects of post-exercise whey vs. casein protein ingestion on muscular strength, muscular endurance, and body composition in older women (5070 years of age). Journal of the International Society of Sports Nutrition, 8(Suppl 1), P27 114.Van Koevering, M., & Nissen, S. (1992). Oxidation of leucine and alphaketoisocaproate
to beta-hydroxy-beta-methylbutyrate
American Journal of Physiology, 262(1 Pt 1), 27–31.
71
in
vivo.
The
115.Volpi, E., Kobayashi, H., Sheffield-Moore, M., Mittendorfer, B., & Wolfe, R. R. (2003). Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. The American Journal of Clinical Nutrition, 78(2), 250–258. 116.Wall, B. T., Hamer, H. M., de Lange, A., Kiskini, A., Groen, B. B. L., Senden, J. M. G., … van Loon, L. J. C. (2013). Leucine co-ingestion improves post-prandial muscle protein accretion in elderly men. Clinical Nutrition, 32(3), 412–419. 117.Wayler, A., Queiroz, E., Scrimshaw, N. S., Steinke, F. H., Rand, W. M., & Young, V. R. (1983). Nitrogen balance studies in young men to assess the protein quality of an isolated soy protein in relation to meat proteins. The Journal of Nutrition, 113(12), 2485–2491. 118.West, D. W. D., Burd, N. A., Coffey, V. G., Baker, S. K., Burke, L. M., Hawley, J. A., … Phillips, S. M. (2011). Rapid aminoacidemia enhances myofibrillar protein synthesis and anabolic intramuscular signaling responses after resistance exercise. The American Journal of Clinical Nutrition, 94(3), 795–803. 119.Wilborn, C. D., Taylor, L. W., Outlaw, J., Williams, L., Campbell, B., Foster, C. A., … Hayward, S. (2013). The Effects of Pre- and PostExercise Whey vs. Casein Protein Consumption on Body Composition and Performance Measures in Collegiate Female Athletes. Journal of Sports Science & Medicine, 12(1), 74–79. 120.Wilkinson, D. J., Hossain, T., Hill, D. S., Phillips, B. E., Crossland, H., Williams, J., … Atherton, P. J. (2013). Effects of leucine and its
72
metabolite β-hydroxy-β-methylbutyrate on human skeletal muscle protein metabolism. The Journal Of Physiology, 591(Pt 11), 2911–2923. 121.Wilkinson, S. B., Phillips, S. M., Atherton, P. J., Patel, R., Yarasheski, K. E., Tarnopolsky, M. A., & Rennie, M. J. (2008). Differential effects of resistance and endurance exercise in the fed state on signalling molecule phosphorylation and protein synthesis in human muscle. The Journal of Physiology, 586(Pt 15), 3701–3717. 122.Wilkinson, S. B., Tarnopolsky, M. A., Macdonald, M. J., Macdonald, J. R., Armstrong, D., & Phillips, S. M. (2007). Consumption of fluid skim milk promotes greater muscle protein accretion after resistance exercise than does consumption of an isonitrogenous and isoenergetic soy-protein beverage. The American Journal of Clinical Nutrition, 85(4), 1031–1040. 123.Wilson, G. J., Wilson, J. M., & Manninen, A. H. (2008). Effects of betahydroxy-beta-methylbutyrate (HMB) on exercise performance and body composition across varying levels of age, sex, and training experience: A review. Nutrition & Metabolism, 5, 1. 124.Wilson, J. M., Lowery, R. P., Joy, J. M., Andersen, J. C., Wilson, S. M. C., Stout, J. R., … Rathmacher, J. (2014). The effects of 12 weeks of betahydroxy-beta-methylbutyrate free acid supplementation on muscle mass, strength, and power in resistance-trained individuals: a randomized, double-blind, placebo-controlled study. European Journal of Applied Physiology, 114(6), 1217–1227.
73
125.Winder, W. W. (2001). Energy-sensing and signaling by AMP-activated protein kinase in skeletal muscle. Journal of Applied Physiology (Bethesda, Md.: 1985), 91(3), 1017–1028. 126.Witard, O. C., Jackman, S. R., Breen, L., Smith, K., Selby, A., & Tipton, K. D. (2014). Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. The American Journal of Clinical Nutrition, 99(1), 86– 95. 127.Yifan Yang, Churchward-Venne, T. A., Burd, N. A., Breen, L., Tarnopolsky, M. A., & Phillips, S. M. (2012b). Myofibrillar protein synthesis following ingestion of soy protein isolate at rest and after resistance exercise in elderly men. Nutrition & Metabolism, 9(1), 57–65. 128.Yifan Yang, L. B. (2012a). Resistance exercise enhances myofibrillar protein synthesis with graded intakes of whey protein in older men. The British Journal of Nutrition, 1–9. 129.Yoshizawa, F., Kimball, S. R., & Jefferson, L. S. (1997). Modulation of translation initiation in rat skeletal muscle and liver in response to food intake. Biochemical and Biophysical Research Communications, 240(3), 825–831. 130.Zatsiorsky, V., & Kraemer, W. (2006). Science and Practice of Strength Training, Second Edition (2 edition). Champaign, IL: Human Kinetics.
74
SEZNAM OBRÁZKŮ Obr. 1 Příčný řez svalovým vláknem při funkční a nefunkční hypertrofii ............12 Obr. 2 Působení leucinu na buněčné úrovni...........................................................20 Obr. 3 Technologické získání různých forem mléčných bílkovin .........................28 Obr. 4 Porovnání vlivu odlišných množství hovězího masa na myofibrilární syntézu v klidových podmínkách a po odporové zátěži u mužů středního věku ...31 Obr. 5 Vliv směsi bílkovin (PB) a syrovátkové bílkoviny (WP) v průběhu času........................................................................................................35 Obr. 6 Myofibrilární syntéza u mladých a starších jedinců po podání odlišného množství krystalických EAK .................................................................................36 Obr. 7 Distribuce bílkovin vs. optimální množství ................................................39 Obr. 8 Změny na úrovni tělesné aktivní a tukové hmoty po příjmu suplementace před a po tréninku (PRE/POST) v porovnání s ranním a večerním (MOR/EVE) příjmem téže suplementace ....................................................................................42
75
SEZNAM TABULEK Tab. 1 Syntéza a degradace svalových bílkovin po odporové zátěži .....................15 Tab. 2 Hodnocení kvality bílkovin.........................................................................25 Tab. 3 Obsah bílkovin ve vybraných sójových produktech ...................................32
76
SEZNAM PŘÍLOH Příloha 1.
Typy bílkovinných frakcí vyskytující se ve svalové buňce.
Příloha 2.
Tabulka aminokyselinových spekter vybraných zdrojů bílkovin.
77
RESUMÉ Vliv kombinace příjmu bílkovin a odporového tréninku na svalovou proteosyntézu je v dnešní době velmi často diskutován. Cílem této práce je na základě rešerše odborných pramenů a teoretických poznatků vytvořit praktická doporučení pro optimální příjem bílkovin (aminokyselin) vedoucí k maximální stimulaci svalové proteosyntézy za přítomnosti odporového tréninku. Bez ohledu na interindividuální rozdíly je možné potvrdit, že optimální příjem bílkovin a odporový trénink vykazují pozitivní vliv na zvýšení hladiny svalové proteosyntézy. Klíčová slova: aminokyseliny, leucin, svalová hypertrofie, syrovátková bílkovina
SUMMARY The combined effect of protein intake and resistance training on muscle proteosynthesis is currently an often discussed issue. The aim of this work is to devise practical recommendations for optimal protein (amino acid) intake for maximal muscle proteosynthesis stimulation in combination with resistance training, based on research of evidence based literature and theoretical knowledge. Regardless of the differences between individuals, it can be proved that optimal protein intake and resistance training have positive effect on the increase in the level of muscle proteosynthesis.
Key words: amino acids, leucine, muscle hypertrophy, whey protein
78
PŘÍLOHY Příloha 1
(dle Lanham-New et al., 2011, s. 135)
Příloha 2 Esenciální aminokyselina Isoleucin Leucin Lysin Metionin Fenylalanin Treonin Tryptofan Valin Celkem BCAA Celkem EAK
MPI
WPI
WPH
Kasein
4.4 10.3 8.1 3.3 5.0 4.5 1.4 5.7 20.4 42.7
6.1 12.2 10.2 3.3 3.0 6.8 1.8 5.9 24.2 49.2
5.5 14.2 10.2 2.4 3.8 5.5 2.3 5.9 25.6 49.8
4.7 8.9 7.6 3.0 5.1 4.4 1.2 5.9 19.5 40.7
Sójový izolát 4.9 8.2 6.3 1.3 5.2 3.8 1.3 5.0 18.1 36.0
Vaječný protein 5.7 8.4 6.8 3.4 5.8 4.9 1.2 6.4 20.4 42.3
Zkratky: MPI = mléčný proteinový izolát; WPI = syrovátkový izolát; WPH = syrovátkový hydrolyzát; šedě zbarvené pole představuje nejvyšší obsah z uvedených zdrojů (převzato a upraveno dle Hulmi, Lockwood, & Stout, 2010).
