7 ENZIM
ENZIM
REAKSI KIMIA :
ENZIM : - PROTEIN - KATALIASATOR BIOKIMIA
• MENGHASILKAN ENERGI (EKSERGONIK) • MEMBUTUHKAN ENERGI (ENERGONIK) • KEDUANYA MEMERLUKAN ENERGI PENGAKTIF
BAGIAN ENZIM • KATALISATOR : MEMPECEPAT REAKSI TANPA IKUT DALAM REAKSI • ENZIM : MEMPERCEPAT REAKSI DENGAN MENURUNKAN ENERGI PENGAKTIF
•
HOLOENZIM : APOENZIM + KOFAKTOR
•
TEMPAT AKTIF ENZIM : RUANG PADA APOENZIM YANG SESUAI DENGAN BENTUK SUBTRAT MENENTUKAN SELEKTIVITAS KOFAKTOR DAPAT BERUPA :
(PROTEIN)
•
– MOL ORGANIK (MIS.VITAMIN) – MOL ORGANIK MENGANDUNG LOGAM – ION LOGAM (CU, Fe, Mg, Zn, Ca, K, Co)
• •
KOFAKTOR MENENTUKAN TIPE REAKSI KOFAKTOR DISEBUT : – GUGUS PROTESTIK : TERIKAT ERAT PADA PROTEIN – KOENZIM & AKTIVATOR : MUDAH LEPAS DARI P[ROTEIN
MEKANISME KERJA ENZIM :
E
+
(ENZIM)
S
--------- ES
(SUBTRAT)
----------- E
(KOMPLEK ENZIM SUBTRAT)
(ENZIM)
METABOLISME : REAKSI HIDUP
+
P
(PRODUK)
• ANABOLISME : R. PEMBENTUKAN MOL.KECIL BESAR (PERLU ENERGI) • KATABOLISME : R. DEGRADASI/ PEROMBAKAN MOL. BESAR KECIL
1
7 ENZIM
MEKANISME PENGIKATAN SUBTRAT
LINTASAN-LINTASAN METABOLIK A ----- B ----- C ----- D AWAL AKHIR MIS: PADA RESPIRASI GLUKOSA ----- ……. -------- CO2 + H20 (50 REAKSI) LINT. METABOLISME DIPENGARUHI : ENERGI, KATALISATOR ENZIM : KATALISATOR DALAM SEL REAKSI 8 20 DIPERCEPAT 10 -10 X
1. TEORI LOCK AND KEY (KUNCI DAN ANAK KUNCI) OLEH EMIL FISCHER. BENTUK RUANG (KONFORMASI) TEMPAT AKTIF ENZIM KOMPLEMENTER DENGAN BENTUK MOL. SUBTRAT 2 TEORI INDUCED FIT OLEH D.E. KOSHLAND SUBTRAT MENGINDUKSI KONFOMASI TEMPAT AKTIF ENZIM SEHINGGA KOMPLEMENTER DENGAN SUBTRAT.
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
SIFAT ENZIM • • •
MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI DENGAN MENURUNKAN ENERGI PENGAKTIFNYA MEMBANTU REAKSI TANPA MENGALAMI PERUBAHAN ENZIM DIPERLUKAN DALAM JUMLAH YANG SANGAT KECIL – TURNOVER NUMBER : 100-3 JUTA – YANG UMUM : 1000 – NILAI TERSENUT ADALAH JUMLAH MOL SUBTRAT YANG DIBANTU OLEH SEBUAH MOL. ENZIM DALAM SATU MENIT
•
ENZIM BERSIFAT SANGAT SPESIFIK (SELEKTIF) THD REAKSI
1. 2. 3. 4.
KONSENTRASI SUBTRAT SUHU PH KONSENTRASI ENZIM
– TINGKAT KEKHUSUSAN : • KELOMPOK SUBTRAT • SEBUAH SUBTRAT • ISOMER TERTENTU
• •
ENZIM SANGAT PEKA TERHADAP SUHU & pH MOLEKUL-MOLEKUL ENZIM MERUPAKAN PARTIKEL KOLOID
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
1. KONSENTRASI SUBTRAT • • • •
SAMPAI KONSENTRASI SUBTRAT TERTENTU SUBTRAT ↑ LAJU REAKSI ↑ SETELAH BATAS TERSEBUT. SUBTRAT ↑ LAJU REAKSI TETAP BATAS TERSEBUT DICAPAI JIKA ENZIM TELAH MENGIKAT SUBTRAT SECARA MAKSIMUM HUBUNGAN TERSEBUT PADA KONSENTRASI ENZIM TERTENTU DAN KEADAAN LINGKUNGAN YANG TETAP
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
2. SUHU – Q 10 REAKSI ENZIMATIS = 2 UNTUK KISARAN SUHU SAMPAI 35oC ; DI ATAS 35oC KECEPATAN ↓ KARENA DENAURASI ENZIM – ADA INERAKSI ANTARA SUHU DENGAN WAKTU THD LAJU REAKSI
2
7 ENZIM
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
3. PH • • • •
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
4. KONSENTRASI ENZIM
UMUMNYA PH OPTIMUM 5-7 PH EKSTRIM DENATURASI ATAU TIDAK AKTIF PH MEMPENGARUHI BENTUK ION ENZIM MENENTUKAN SIFAT KATALISNYA P OPTIMUM TIDAK DIPENGARUHI FAKTOR WAKTU
ZAT PENGHAMBAT • ZAT PENGHAMBAT : – BERSAING (KOMPETITIF) – TIDAK BERSAING (NON-KOMPETITIF)
ZAT PENGHAMBAT TAK BERSAING : • PENGHAMBATA MEMNPEL PADA BAGIAN YANG BUKAN TEMPAT AKTIF STRUKTUR TEMPAT AKTIF BERUBAH SIFAT KATALIS HILANG • CONTOH : Hg 2+ ATAU Ag 2+ BERGABUNG DENGAN GUGUS SUPRIHIDRIL (-SH) DARI ENZIM • ION LOGAM UNTUK AKTIVITAS ENZIM (MIS. Mg2+) DIIKAT ZAT PENGHAMBAT
•
PADA KEADAAN SUBTRAT YANG BERLEBIHAN KONSENTRASI ENZIM ↑ LAJU REAKSI TINGGI
ZAT PENGHAMBAT BERSAING • STRUKTUR MOLEKUL PENGHAMBAT MIRIP SUBTRAT NORMAL BERSAING MENEMPATI TEMPAT AKTIF ENZIM TIDAK BEBAS TIDAK TERBENTUK HASIL (PRODUK) • CONTOH : PENGHAMBAT PADA ENZIM SUKSINAT DEHIDROGENASE OLEH ASAM MALONAT ATAU GLUTARAT • SUBTRAT NORMAL : ASAM SUKSINAT MIRIP DENGAN STRUKTUR ZAT PENGHAMBAT; PENGHAMBATAN DAPAT DIATASI DENGAN PENAMBAHAN SUBTRAT
PENAMAAN DAN KLASIFIKASI ENZIM KOMISI ENZIM PERSATUAN BIOKIMIA INTERNASIOAL MENGKLASIFIKASI ENZIM BERDASARKAN REAKSI YANG DIKATALISNYA ADA DUA NAMA TRIVIAL (PENDEK & DIGUNAKAN SEHARI HARI SISTEMATIK (MENGIDENTIFIKASI REAKSI YANG DIKATALIS)
CONTOH : FRUKTOSA 1,6-DIFOSFAT -- 2 TRIOSA FOSFAT ENZIM : ALDOSE (TRIVIAL) KETOSA-1- FOSFAT ALDEHIDA LIASE (SISTEMATIK)
3
7 ENZIM
PRODDUK REAKSI
PENAMAAN ENZIM
• KECEPATAN REAKSI ↓ JIKA WAKTU ↑
En.1
A
En.2
B
En.3
C
• SITOKROM C : O2 OKSIDOREDUKTSE (SIT.C SEBAGAI SUMBER ELEKTRON ; O2 SEBAGAI AKSEPTOR ELEKTRON)
En.4
D
E
FEEDBACK INHIBITION
KELAS ENZIM 1. 2. 3. 4.
• NAMA ENZIM : AKHIRAN –ASE – TRIVIAL : SITOKROM OKSIDASE – STANDAR :
– DNATURASI ENZIM – SUBTRAT ↓ DAN PRODUK ↑ – PRODUK ↑ REAKSI KEBALIKAN – PRODUK SINTESISNYA ↓
OKSIDUREDUKTASE TRANSFERASE HIDROLASE LIASE
– TRVIAL : DEHIDROGENASE AS. MALAT – STANDAR: L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKATSE (L-MALAT SEBAGAI DONOR H; NAD SEBAGAI AKSEPTOR H)
OKSIDUREDUKTASE • MENGKATALIS REAKSI OKSIDASIREDUKSI • CONTOH : – OKSIDASE (MENGUNGAKAN OKSIGEN SEBAGAI PENERIMA ELEKTRON) – DEHIDROGENASE (MEMINDAHKAN H)
TRANSFERASE • MEMINDAHKAN GUGUS KIMIA DARI SUATU ZAT KE ZAT LAIN • CONTOH: – TRANSMINASE (MEMINDAHKAN GUGUS AMINO) – KINASE (MEMINDAHKAN GUGUS FOSFAT DARI ATP KE FOSFAT)
HIDROLASE • MEMECAHKAN MOLEKUL DENGAN MENGGUNAKAN AIR • CONTOH : – KARBOHIDIDRASE (MENGHIDROLISIS POLISAKARIDA) – ESTERASE (MENGHIDROLISIS ESTER) – PROTEASE (MENGHIDROLISIS PROTEIN)
4
7 ENZIM
LIASE • MEMINDAHKAN GUGUS DARI SUBTRAT DENGAN MENINGGALKAN IKATA RANGKAP ATAU PENAMBAHAN GUGUS PADA IKATAN RANGKAP • CONTOH : – DEKARBOKSILASE (MEMINDAHKAN CO2)
5
