Enzim
dan koenzim Macam-macam enzim Cara kerja enzim Sifat kinetik enzim Faktor-faktor yang
mempengaruhi katalisis enzim Regulasi
dan aktivitas enzim Enzim dan koenzim - 2
Enzim dan koenzim - 3
Substansi yang terdapat didalam sel dalam jumlah sedikit yang berfungsi untuk mempercepat (10 juta kali lipat) atau mengkatalisis reaksi kimiawi tetapi enzimnya sendiri tidak mengalami perubahan. Enzim dan koenzim - 4
1
Pada permukaan enzim terdapat celah yang berfungsi sebagai active site atau catalytic site dimana satu atau dua substrat spesifik dapat diikat. Enzim lengkap disebut holoenzim terdiri dari:
Apoenzyme / apoprotein adalah bagian protein dari enzim Cofactor adalah bagian non-protein dari enzim (contoh: Ca++, Mg++, dan K+)
Apoenzyme
(Apoprotein) Cofactor Enzim dan koenzim - 5
Enzim dan koenzim - 6
Jika
cofactor berupa Beberapa koenzim molekul organik diperoleh dari disebut coenzyme. vitamin. Koenzim bertindak Coenzyme yang sebagai transporter penting: gugus kimia dari NAD+ satu reaktan ke NADP+ reaktan lainnya. FAD Coenzyme A Enzim dan koenzim - 7
Enzim dan koenzim - 8
2
Enzim
bekerja dengan cara:
Induced fit model (hand in glove) Reaksi enzim-substrat
Enzim dan koenzim - 9
Ikatan substrat pada enzim menyebabkan sedikit perubahan bentuk enzim fleksibel, melalui proses yang disebut induced fit untuk membentuk zat antara (intermediate) yang disebut kompleks enzim-substrat.
Enzim dan koenzim - 11
Enzim dan koenzim - 10
Enzim
merubah molekul target “SUBSTRAT” menjadi molekul yang berbeda “PRODUK”
Enzim dan koenzim - 12
3
Kinetika enzim berkaitan dengan mekanisme reaksi kimia yang dikatalisis enzim untuk menentukan kecepatan reaksi dan bagaimana perubahan respon pada parameter. Enzim meningkatkan kecepatan reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi. Tenaga pendorong reaksi kimia adalah bahwa energi bebas pada produk harus kurang dari energi bebas reaktan.
Penurunan
energi aktivasi dilakukan dengan cara mengikat substrat sehingga terbentuk kompleks enzim-substrat yang memungkinkan produk dari reaksi enzim terbentuk dan dilepaskan.
Untuk dapat dirubah menjadi produk, maka reaktan harus
menyerap cukup energi untuk memasuki keadaan teraktifkan (transisi). Enzim dan koenzim - 13
Hal
Enzim dan koenzim - 14
ini dapat terjadi, karena:
Enzim mengikat substrat mereka pada active
site. Ikatan substrat pada active site akan membawa
enzim dan substrat menjadi sangat dekat sehingga reaksi akan terjadi. Enzim akan menekuk substrat kedalam sehingga membuat lebih reaktif. ● Dalam istilah biokimia, disebut transition state. ● Hal ini membuat kemungkinan subtrat untuk bereaksi dan membentuk produk baru. Enzim dan koenzim - 15
BAGAIMANA DAPAT MEMBUAT REAKSI BIOLOGIKAL BERJALAN LEBIH CEPAT??? Menambahkan lebih
banyak substrat.
Menambah lebih banyak
enzim. ● Sel mungkin meningkatkan ekspresi dari enzim dalam merespon terhadap beberapa stimulus.
Enzim dan koenzim - 16
4
Penambahan substrat akan meningkatkan aktivitas enzim.
Merubah
kondisi reaksi, seperti: Temperatur.
Tetapi, pada titik
pH.
tertentu enzim akan menjadi tersaturasi dan penambahan substrat tidak akan membantu mempercepat reaksi lagi.
Enzim dan koenzim - 17
Enzim dan koenzim - 18
Enzim
dapat di denaturasi oleh temperatur dan pH. Denaturasi terjadi bila pola ikatan normal rusak dan menyebabkan
perubahan bentuk protein. Hal ini dapat disebabkan oleh perubahan temperatur, pH atau
konsentrasi garam. ● Contoh: asam menyebabkan susu menjadi menggumpal dan panas (memasak) putih telur menyebabkan ia menggumpal.
Enzim dan koenzim - 19
Enzim dan koenzim - 20
5
Regulasi enzim apakah diperlukan atau tidak diperlukan, tetapi enzim masih belum ada? Mengontrol kecepatan
sintesis enzim baru, melalui transkripsi gene. Contoh: ● Jika tersedia asam amino dalam jumlah banyak dalam sel dari cairan ekstraseluler, maka sintesis enzim yang mampu memproduksi asam amino sendiri dihentikan.
Sebaliknya, jika tersedia substrat baru dalam sel, maka akan menstimulasi sintesis enzim. Contoh:
● Tidak ada metabolisme lactose maka tidak ada lactase. ● Tetapi, jika terdapat lactose, maka segera dimulai sintesis lactase – melalui transkripsi dan translasi.
Regulasi
aktivitas Terdapat dua enzim yang telah macam inhibitor: ada dalam sel. Kompetitif. Non kompetitif. Enzim dapat di nonaktifkan oleh beberapa molekul (inhibitor) yang merubah bentuk mereka atau memblok active site.
Enzim dan koenzim - 21
Pada beberapa jalur metabolik, regulatori enzim dihambat oleh produk akhir dari jalur metabolik ketika konsentrasi produk akhir melebihi kebutuhan sel.
Enzim dan koenzim - 22
Inhibitor
kompetitif, adalah molekul-molekul yang mengikat pada active site. Mereka bersaing
Bila regulatori enzim
dengan substrat untuk menempati ruang dalam active site.
diperlambat, maka semua kerja enzim mengalami penurunan kecepatan. Hal ini disebut feedback inhibition. Enzim dan koenzim - 23
Terdapat
dua macam inhibitor kompetitif: Reversible. Irreversible. ● Kebanyakan inhibitor kompetitif adalah irreversibel.
Enzim dan koenzim - 24
6
Inhibitor kompetitif reversible.
Inhibitor kompetitif Irreversible.
Kompetitor ini bukan
Kompetitor dan substrat
molekul substrat tetapi mereka berkompetisi dengan substrat. Jika mereka dalam konsentrasi tinggi, menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Kompetisi bersifat reversibel dan kompetitor tersebut dapat ditekan dengan cara meningkatkan konsentrasi substrat.
keduanya berkompetisi untuk menempati active site, tetapi kompetitor menempati active site secara permanen sehingga menyebabkan enzim tidak aktif. Karbon monoksida adalah inhibitor kompetitif irreversible dari hemoglobin. Penicillin adalah inhibitor kompetitif irreversible.
Pada
inhibisi kompetitif, molekul dengan bentuk yang mirip substrat akan berkompetisi dengan substrat untuk menempati active site.
Enzim dan koenzim - 25
Produk akhir (inhibitor) dari jalur metabolik mengikat pada active site dari enzim pertama. Sebagai akibatnya, enzim tidak dapat mengikat pada substrat (starting substrate) dari jalur.
Enzim dan koenzim - 26
Inhibitor non-kompetitif, adalah inhibitor yang mengikat pada allosteric site dari enzim. Allosteric site berbeda lokasi
daripada active site. Inhibitor dan substrat tidak
berkompetisi untuk menempati ruang dalam active site.
Terdapat dua macam inhibitor non kompetitif: Reversible.
● Inhibisi non-kompetitif reversibel adalah mekanisme kontrol metabolik yang utama. Irreversible.
● Substrat memasuki active site tetapi inhibitor menempati allosteric site.
Enzim dan koenzim - 27
Enzim dan koenzim - 28
7
Non-kompetitif reversible.
Non-kompetitif irreversible.
Melibatkan
Inhibitor menempati
Inhibitor mengikat secara
allosteric site sehingga terjadi perubahan bentuk dari active site sehingga molekul substrat tidak dapat menempati active site secara tepat. Molekul produk akhir seringkali bertindak sebagai inhibitor dari salah satu enzim dalam jalur metabolik, terutama pada enzim pertama.
irreversibel dengan beberapa bagian lain dari enzim (atau pada active site) dan secara permanen merubah sifat atau menyebabkan enzim tidak aktif. Inhibitor secara permanen merubah bentuk asli dari protein. Inhibitor dapat terdiri dari logam berat, sianida, gas saraf dan arsenik. Enzim dan koenzim - 29
dua tempat ikatan pada molekul enzim, yaitu active site dan allosteric site dimana inhibitor mengikat.
Enzim dan koenzim - 30
Bila produk akhir (inhibitor) dari jalur bergabung dengan allosteric site dari enzim, akan menyebabkan perubahan active site dari enzim sehingga ia tidak dapat mengikat pada substrat (starting substrate) dari jalur. Hal ini menyebabkan produksi produk akhir berhenti.
Enzim dan koenzim - 31
8
