ENZIM Ir. Niken Astuti, MP. Prodi Peternakan, Fak. Agroindustri, UMB YOGYA
ENZIM
• ENZIM ADALAH PROTEIN YG SANGAT KHUSUS YG MEMILIKI AKTIVITAS KATALITIK. • SPESIFITAS ENZIM SANGAT TINGGI TERHADAP SUBSTRAT NYA • ENZIM MEMPERCEPAT REAKSI KIMIAWI SPESIFIK TANPA PEMBENTUKAN PRODUK SAMPING • ENZIM BEKERJA ATAU BERFUNGSI DI DALAM LARUTAN ENCER PADA KEADAAN SUHU DAN pH NORMAL • ENZIM BEKERJA DG URUT-URUTAN YG TERATUR, MENGKATALIS RATUSAN REAKSI BERTAHAP YG MENGURAIKAN MOLEKUL NUTRIEN, REAKSI YG MENYIMPAN DAN MENGUBAH ENERGI KIMIAWI
SEJARAH BIOKIMIA MERUPAKAN SEJARAH PENELITIAN ENZIM • BAHWA BEBERAPA BENTUK KATALIS TERJADI DLM SISTEM BIOLOGI PERTAMAKALI DITEMUKAN PADA AWAL TAHUN 1800 YAITU PENELITIAN PENCERNAAN DAGING OLEH SEKRESI LAMBUNG DAN PERUBAHAN PATI MENJADI GULA OLEH AIR LIUR • PADA TAHUN 1850 Louis Pasteur MENYIMPULKAN BAHWA FERMENTASI GULA MENJADI ALKOHOL OLEH RAGI YG DIKATALIS FERMEN (YG KEMUDIAN DINAMAKAN ENZIM) • PADA TAHUN 1879 EDUARD BUCHNER BERHASIL MENGESTRAK DR LARUTAN SUATU BENTUK AKTIF DARI SEL RAGI.
• PADA AWAL ABAD DUA PULUH EMIL FISCHER MELAKUKAN PENELITIAN MENGENAI SPESIFITAS ENZIM, PENELITI LAIN MEMPELAJARI KINETIKA AKTIVITAS ENZIM DAN MENYUSUN TEORI KERJA ENZIM • PADA TAHUN 1926 ENZIM DPT DIISOLASI DLM BENTUK KRISTAL UNTUK PERTAMAKALINYA YAITU ENZIM UREASE YG DIPEROLEH DARI EKSTRAK KACANG OLEH JAMES SUMMER. KRISTAL URASE KESELURUHANNYA TERDIRI DARI PROTEIN SEHINGGA DIKEMUKAKAN BAHWA SEMUA ENZIM ADALAH PROTEIN
• PADA TAHUN 1930 John Northrop dkk MENGKRISTALKAN PEPSIN DAN TRIPSIN YG KEDUANYA JG PROTEIN • BERKEMBANG PENELITIAN PENELITIAN TENTANG ENZIM SHGGA DIKETEMUKAN 2000 JENIS ENZIM YG MASINGMASING MENGKATALIS REAKSI KIMIA YG BERBEDA. • MASIH BANYAK PERTANYAAN TENTANG ENZIM YG BELUM TUNTAS TERJAWAB ANTARA LAIN MENGAPA MOLEKUL ENZIM DEMIKIAN BESAR DIBANDINGKAN SUBSTRATNYA? BAGAIMANA KERJA ENZIM DIATUR DAN SEBAGAINYA.
ENZIM MEMPERLIHATKAN SEMUA SIFAT PROTEIN • SEMUA ENZIM ADALAH PROTEIN YG AKTIVITAS KATALITIKNYA BERGANTUNG PADA INTEGRITAS STRUKTURNYA SEBAGAI PROTEIN. CONTOH : JIKA SATU ENZIM DIDIDIHKAN DG ASAM KUAT ATAU DIINKUBASIKAN DG TRIPSIN YAITU PERLAKUAN MEMOTONG RANTAI POLIPEPTIDA MAKA AKTIVITAS KATALITIKNYA AKAN HANCUR. • JIKA RANTAI PROTEIN ENZIM DIUBAH OLEH ADANYA PANAS, OLEH PERLAKUAN pH yg MENYIMPANG DR NORMAL ATAU OLEH PERLAKUAN DG SENYAWA PERUSAK LAINNYA MAKA AKTIVITAS KATALITIK ENZIM JUGA LENYAP
• ENZIM SEPERTI PROTEIN LAIN MEMPUNYAI BERAT MOLEKUL YG BERKISAR DARI 12000 SAMPAI 1 JUTA. OLEH KARENA ITU ENZIM BERUKURAN SANGAT BESAR DIBANDINGKAN DENGAN SUBSTRAT ATAU GUGUS FUNGSIONAL TARGETNYA. • BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA DAN TIDAK MENGANDUNG GUGUS KIMIAWI SELAIN RESIDU ASAM AMINO. TETAPI ENZIM LAIN MEMERLUKAN TAMBAHAN KOMPONEN KIMIA BAGI AKTIVITASNYA, KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR. • KOFAKTOR MUNGKIN SATU MOLEKUL ANORGANIK
• SEPERTI Fe2+, Mn2+ atau Zn2+ ATAU MUNGKIN JUGA SATU MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS YG DISEBUT KOENZIM • BEBERAPA ENZIM MEMBUTUHKAN BAIK KOENZIM MAUPUN SATU ATAU LEBIH ION LOGAM BAGI AKTIVITASNYA. • PADA BEBERAPA ENZIM KOENZIM ATAU GUGUS LOGAM HANYA TERIKAT SECARA LEMAH ATAU DLM WAKTU SEMENTARA PADA PROTEIN TETAPI PADA ENZIM LAIN SENYAWA INI TERIKAT KUAT ATAU TERIKAT SECARA PERMANEN YG DISEBUT DG GUGUS PROSTETIK
• ENZIM YG STRUKTURNYA SEMPURNA DAN AKTIF MENGKATALISIS BERSAMA-SAMA DG KOENZIM ATAU GUGUS LOGAMNYA DISEBUT HOLOENZIM • KOENZIM DAN ION LOGAM BERSIFAT STABIL SEWAKTU PEMANASAN, BAGIAN PROTEIN ENZIM YANG TERDENATURASI OLEH PANAS DISEBUT APOENZIM • CONTOH UNSUR ANORGANIK SEBAGAI KOFAKTOR YAITU : • 1.Fe2+ atau Fe3+ pd oksidase sitokhrom, Katalase dan Peroksidase • 2. Cu2+ pada Oksidase sitokhrom • 3. Zn2+ pd polimerase DNA, Anhidrase karbonik dan Dehidrogenase alkohol
• • • • • •
4. Mg2+ pd heksokinase dan 6-fosfatase glukosa 5. Mn2+ pd Arginase 6. K+ pd Kinase piruvat (jg memerlukan Mg2+) 7. Ni2+ pd urease 8. Mo pd reduktase nitrat 9. Se pd Peroksidase glutation
• • • • •
Macam-macam koenzim yaitu : Koenzim Senyawa yg dipindahkan 1. Tiamin pirofosfat Aldehida 2. Flavin adenin dinukleotida Atom hidrogen 3. Nikotinamidanadenin dinukleotida Ion hidrida
• • • • •
4. Koenzim A 5. Pridoksal fosfat 6. Koenzim B12 7. Biositin 8. Tetrahidrofolat
Gugus asil Gugus amino Atom H dan gugus alkil CO2 Gugus satu-karbon lainnya
• ENZIM DIGOLONGKAN BERDASARKAN REAKSI YG DIKATALISIS • BANYAK ENZIM YG TELAH DINAMAKAN DENGAN MENAMBAHKAN AKHIRAN ASE KEPADA NAMA SUBSTRATNYA, CONTOH UREASE MENGKATALISIS HIDROLISIS UREA, ARGINASE MENGHIDROLISIS ARGININ.
• TETAPI BANYAK ENZIM YG DINAMAKAN DENGAN TIDAK MENERANGKAN SUBSTRATNYA CONTOH TRIPSIN DAN PEPSIN. • KARENA TERUS MENINGKATNYA JUMLAH ENZIM YG DIKETEMUKAN MAKA SUATU DASAR PENGGOLONGAN ENZIM SECARA SISTEMATIS TELAH DIKEMUKAKAN OLEH PERSETUJUAN INTERNASIONAL • SISTEM INI MENEMPATKAN SEMUA ENZIM KE DALAM ENAM KELAS UTAMA MASING-MASING DGN SUBKELAS DIDASARKAN PADA MACAM REAKSI YANG DIKATALISA • MASING-MASING ENZIM MEMPUNYAI KODE DALAM
• • • • • • • • • • •
BENTUK ANGKA TERDIRI DARI 4 ANGKA, MASING-MASING ANGKA DIPISAHKAN DENGAN TITIK. ANGKA PERTAMA MENGGAMBARKAN KATAGORI KELAS UTAMA DENGAN PENGATURAN SEBAGAI BERIKUT : KELAS KLASIFIKASI ENZIM TIPE REAKSI YG DIKATALISIS 1 OKSIDOREDUKTASE PEMINDAHAN ELEKTRON 2 TRANSFERASE REAKSI PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL 3 HIDROLASE REAKSI HIDROLISIS 4 LIASE MELEPASKAN SEBUAH GUGUS YG TERDAPAT PADA SUATU SUBSTRAT 5 ISOMERASE REAKSI ISOMERISASI 6 LIGASE REAKSI SINTESIS DGN MENGGABUNG KAN DUA MOLEKUL, C-C, C-O, C-S, C-N EX PD PENGURAIAN ATP
