KARAKTERISASI SIFAT KIMIA, FISIK ,DAN TERMAL EKSTRAK GELATIN DARI TULANG IKAN TUNA (Thunnus sp) PADA VARIASI LARUTAN ASAM UNTUK PERENDAMAN 1
Marsaid1*, dan Lukman Atmaja2
Jurusan Kimia, FMIPA, Institut Teknologi Sepuluh Nopember Surabaya e-mail:
[email protected] 2 Kepala Jurusan Kimia , Institut Teknologi Sepuluh Nopember Surabaya ABSTRAK
Gelatin merupakan turunan protein dari serat kolagen yang ada pada tulang . Pada penelitian ini gelatin diekstraksi dalam waterbath dari tulang ikan tuna (Thunnus sp.) menggunakan proses asam(tipe A) . Penelitian ini, telah dibuat gelatin dari tulang ikan tuna (Thunnus
sp.) dengan proses asam melalui variasi jenis pelarut asam pada konsentrasi 4%,5% dan 6% serta variasi suhu 700C,750C dan 800C dengan waktu perendaman yang sama untuk mengetahui pengaruhnya terhadap karakteristik kimia, fisik dan termal gelatin yang dihasilkan. Tulang ikan direndam dalam berbagai pelarut asam yaitu, HCl , CH3COOH , dan H3PO4 , dengan konsentrasi 4%,5% dan 6% kemudian diekstraksi dan dikeringkan untuk memperoleh gelatin. Proses konversi kolagen menjadi gelatin dipengaruhi oleh perbedaan laju hidrolisis kolagen karena konsentrasi ion H+ yang berbeda pada setiap pelarut. Hasil penelitian menunjukkan GCl memiliki rendemen terbesar yaitu 12,6% pada suhu 750C dan konsentrasi 5%. Analisis FTIR dari setiap gelatin yang dihasilkan menunjukkan gugus- gugus fungsi O-H, C-H, C=O, N-H dan C-H aromatis yang sama dengan gelatin komersial. Analisis kadar air GCl memiliki kadar air yang paling kecil yaitu 13,95 % dibandingkan dengan GF maupun GA masingmasing 14,12% dan 14,05%.
Kata kunci: gelatin, tulang ikan tuna, FTIR, termal
PENDAHULUAN
Gelatin adalah biopolymer protein yang diperoleh dari jaringan kolagen hewan yang terdapat pada kulit, tulang dan jaringan ikat. Dalam industri makanan, gelatin digunakan pada permen (sebagai penyedia elastisitas dan stabilisator), mentega dan keju (sebagai penyebab bentuk cream), susu (sebagai stabilisator), roti dan kue (sebagai emulsifier dan stabilisator) dan makanan – makanan
berdaging (sebagai water-binding) (JohnstonBanks,1990; Scheriber dan Gareis,2007). Gelatin juga digunakan sebagai bahan untuk membuat zat pelapis makanan dan lapis tipis (film) pembungkus bahan – bahan makanan yang berfungsi sebagai pelindung dari proses pengeringan gelatin
pada
dan
oksidasi.
umumnya
Pemanfaatan diambil
dari
pemanfatan kulit atau tulang hewan mamalia yaitu
Babi
dan
Sapi.
Hal
tersebut
menimbulkan kekhawatiran segi religius
menyebutkan
umat Islam dan umat Yahudi. Umat islam
gelatin 15,26 – 20,68 %; viskositas 4 – 5,8
diharamkan untuk mengkonsumsi produk
cP; kekuatan gelnya 118,69 – 170,62 bloom.
dari Babi dan umat Yahudi terdapat anjuran
Sedangkan pada penelitian lainnya dengan
untuk mengkonsumsi produk dari Sapi.
menggunakan
Selain dari faktor religious juga terdapat
(Peranginangin,2005) menyebutkan ekstraksi
kekhawatiran pada faktor kesehatan. Jika
gelatin
pemanfaatan dari tulang atau kulit Sapi
hypopthalmus) yang divariasikan asam sitrat
dikhawatirkan adanya virus sapi gila (Mad
dengan
Cow Disease) yang nantinya virus tersebut
rendemen 9,36 %; (Cek abstrak jurnal)
berpengaruh terhadap kesehatan konsumen
viskositas 10,1 cP; kekuatan gel 202,55
(Intan, 2009). Struktur gelatin tersusun atas
bloom. Penelitian Melly dan Peranginangin
asam amino dimana glisin sebagai asam
hanya sampai pada kajian sifat fisika – kimia,
amino utama dan merupakan 2/3 dari seluruh
yang meliputi nilai rendemen, nilai kekuatan
asam amino yang menyusunnya, 1/3 asam
bloom, viskositas dan belum membahas
amino yang tersisa diisi oleh prolin dan
kajian sifat kimia yang meliputi gugus fungsi
hidroksiprolin
Berikut
molekul gelatin, berat molekul gelatin dan
struktur molekul gelatin dari tulang atau kulit
membandingkan dengan gelatin komersial
sapi.
yang telah beredar di masyarakat umum yang Sebagai
(Chaplin,
2005).
alternatif
untuk
memiliki
sumber
kulit pH
ikan 3
nilai
kulit Patin
memberikan
rendemen
ikan
Patin
(Pangasius hasil
nilai
sebagaian besar berasal dari gelatin Babi dan
menggantikan gelatin dari hewan mamalia
Sapi.
(Babi dan Sapi), maka sebagai potensi
Penelitian ini mengkaji karakteristik sifat
menggunakan
Tuna
kimia yang meliputi gugus fungsi molekul
sebagai sumber gelatin. Gelatin dari ikan
gelatin, berat molekul gelatin gelatin tulang
Tuna 9,43 % (Junianto,dkk,2006) dan ikan
ikan Tuna dengan variasi konsentrasi asam
Pari 6,10 % (Suviana,2002). Rendeman
asetat (CH3COOH) , asam klorida (HCl) dan
gelatin ikanTuna lebih tinggi daripada ikan
asam
Pari. Peneltian terdahulu mengenai gelatin
4%,5% dan 6% serta suhu perendaman
dengan sumber kulit ikan Patin (Melly
700C,750C dan 800C yang dibandingkan
Dianti,2006) yang divariasikan pada larutan
dengan gelatin komersial.
pemanfaatan
ikan
asam sitrat dengan konsentrasi 1,5 %
phospat
(H3PO4)
masing-masing
gram
METODE PENELITIAN A.
2. Preparasi Gelatin
Alat dan bahan Alat - alat yang digunakan pada penelitian ini adalah timbangan, alat-alat gelas, waterbath, pemanas, termometer, kertas pH indikator universal dari Merck, kain katun
(cheesecloth),
pengaduk, pisau,
gelas ukur, labu ukur, gelas beker, pipet volum,
kaca
spectrometer
arloji, FTIR
cawan ,dan
petri,
viskometer
Ostwald,DSC/TGA
selama 3 menit. Tahap selanjutnya tulang tersebut dipotong – potong kecil dengan ukuran ± 2 – 3 cm. b. Demineralisasi
dilakukan selama 12 jam. Kulit yang
c. Larutan CH3COOH
telah direndam kemudian ditimbang
d. Larutan H3PO4
dan dicuci air mengalir hingga pH
C. Metode Penelitian Penelitian ini menggunakan tipe A yaitu perendaman tulang ikan tuna dengan variasi 3 jenis larutan asam yaitu larutan HCl ( Asam Klorida) , Larutan H3PO4 (Asam Phospat) dan larutan CH3COOH .
Adapun
prosedur
penelitian sebagai berikut : Ikan Tuna segar diambil tulangnya dibersihkan
lapisan ya n g
menjadi netral (6-7). c. Ekstraksi Kulit Ikan Patin dimasukkan ke dalam
beaker
ditambahkan
glass
aquadest
dan dengan
perbandingan kulit dan aquadest adalah 1 : 3. Kemudian kulit tersebut diekstraksi dalam waterbath
1. Persiapan Bahan Baku
dan
2 – 3 menit dan selanjutnya ditiriskan
%, dan H3PO4 5 %. Perendaman
b. Larutan HCl
kemudian
panas pada suhu 600 – 700 C sampai
yaitu (C3H5O(COOH)3) 5 %, HCl 5
a.Tulang ikan Tuna
Asetat)
Tulang Ikan Tuna dicuci dengan air
Kulit direndam dalam larutan asam,
B. Bahan Penelitian
(Asam
a. Degresing
dari
daging
mengandung
lemak. Kemudian tulang dicuci dengan air mengalir hingga bersih. Berat kulit ikan Patin yang akan dianalisis ±15
pada suhu 800 - 900C selama 3 jam. Ekstrak disaring dengan kain katun berlapis
empat
untuk
menghilangkan kotoran, kemudian filtrat yang diperoleh diukur. d. Pembentukan Gel
Filtrat dimasukkan dalam lemari 0
0
mengoptimalkan interaksi molekul-molekul
pendingin dengan suhu 4 C - 10 C
kolagen dengan larutan pada saat perendaman
selama 10 – 12 jam hingga
maupun ekstraksi. Penelitian ini, variasi jenis
membentuk gel.
larutan asam dilakukan untuk mengetahui
e. Pembentukan Gelatin
pengaruh larutan asam terhadap karakteristik
Gel dimasukkan kedalam tempat
kimia, fisik, serta termal gelatin yang
loyang oven yang dilapisi plastik
dihasilkan dari tulang ikan tuna.
mika
untuk
memudahkan
Larutan asam yang digunakan untuk
pengambilan lapisan tipis gelatin.
perendaman ialah larutan asam CH3COOH,
Gel dioven pada suhu 60oC selama
HCl dan H3PO4 dengan konsentrasi berbeda
24 jam hingga terbentuk lapisan
yaitu 4%,5%, 6% dan waktu perendaman
gelatin. Lapisan tipis gelatin yang
yang sama, yaitu selama 12 jam.
diperoleh ditimbang dengan neraca analitis. Proses perendaman bertujuan untuk mengkonversi kolagen menjadi bentuk yang HASIL DAN PEMBAHASAN Tulang ikan yang telah beku dan
sesuai untuk ektraksi, yaitu dengan adanya interaksi ion H+ dari larutan asam dengan
disimpan selama beberapa waktu dalam
kolagen. Sebagian ikatan hidrogen dalam
lemari pendingin, dicuci dengan air bersih
tropokolagen serta ikatan-ikatan silang yang
pada suhu ruang terlebih dahulu hingga tidak
menghubungkan tropokolagen satu dengan
beku saat akan digunakan. Hal ini untuk
tropokolagen lainnya dihidrolisis
memudahkan membersihkan lemak yang
menghasilkan rantai-rantai tropokolagen yang
mungkin masih menempel pada tulang serta
mulai kehilangan struktur tripel heliknya
memudahkan pengolahan tulang selanjutnya.
(Gambar 4.1). Pada larutan asam dapat
Tulang lalu ditimbang dan dibersihkan
dimungkikan telah terjadi konversi kolagen
kembali dengan air mengalir.
menjadi gelatin, yaitu tripel helik telah benar-
Tulang kemudian dipotong kecil-kecil
benar kehilangan struktur aslinya menjadi
dan direndam dalam larutan asam.
rantai-rantai α. Jika hal ini terjadi, gelatin
Pemotongan berguna untuk memperluas
akan larut dalam larutan asam yang dapat
permukaan kulit sehingga dapat
mempengaruhi hasil akhir rendemen gelatin.
Proses perendaman juga mengakibatkan
dengan presentase kenaikan bobot pada kulit
terjadinya penggembungan (swelling) yang
setelah beberapa kurun waktu perendaman.
dapat membuang material-material yang
Besarnya derajat penggembungan
tidak diinginkan, seperti lemak dan protein
menunjukkan bahwa makin banyak ruang
non-kolagen pada kulit dengan kehilangan
dalam fibril kolagen yang dapat dimasuki
kolagen yang minimum (Zhou, 2005). Saat
larutan. Swelling berlebihan akan
jaringan yang mengandung kolagen
menyebabkan komponen kolagen mengalami
diperlakukan secara asam dan diikuti dengan
degradasi lanjutan, yaitu terjadinya
pemanasan dalam air, maka struktur fibril
pemutusan rantai-rantai tropokolagen
kolagen akan dipecah secara irreversible.
menjadi rantai peptida dan asam-asam amino penyusunnya sehingga digolongkan gelatin kualitas rendah. Kategori gelatin kualitas baik ialah bila diperoleh dari degradasi struktur tripel helik protein kolagen kulit menjadi campuran polipetida yang bersifat mudah
Gambar 4.1 Ikat Silang pada Kolagen
larut dalam air, dan bila suhu didinginkan akan membentuk gelatin (Kurnianingsih,
Protein kolagen mengalami perubahan
2004). Penelitian ini, swelling menyebabkan
berupa pembengkakan (swelling), karena adanya interaksi antara fibril kolagen dengan
perubahan bobot tulang ikan sebelum dan
larutan asam. Interaksi tersebut ditunjukkan
setelah mengalami perendaman. Perubahan
jumlah bobot ditunjukkan dalam persen derajat penggembungan (DP), seperti tampak pada Tabel 4.1. Derajat penggembungan diperoleh melalui perbandingan antara bobot kulit sebelum (Wi) dan setelah perendaman (Wf) (Samsudin, 2006). Tabel 4.1 Perubahan Bobot Tulang IkanTuna Sebelum dan Sesudah Perendaman dalam Larutan Asam Larutan Asam
Bobot tulang awal
Bobot tulang akhir
(gram)
(gram)
4%
15,2012
45,6796
200,50
CH3COOH 4%
15,1252
45,5276
200
H3PO4
15,0214
45,1198
198
HCl
4%
DP (%)
Larutan Asam
Bobot tulang awal
Bobot tulang akhir
(gram)
(gram)
5%
15,2234
47,9537
215
CH3COOH 5%
15,1450
46,4952
207
H3PO4
15,1215
45,9694
204
HCl
5%
Larutan Asam
DP (%)
Bobot tulang awal
Bobot tulang akhir
(gram)
(gram)
6%
15,2165
48,6928
220
CH3COOH 6%
15,2054
47,1367
210
H3PO4
15,2175
46,8699
208
HCl
6%
DP (%)
\ Perubahan bobot yang terjadi hampir
pH tersebut merupakan titik isoelektrik dari
sama satu dengan yang lainnya, tetapi
komponen-komponen protein non-kolagen
perubahan paling besar ialah pada larutan
pada tulang sehingga mudah terkoagulasi dan
HCl ,yaitu terjadi perubahan bobot sebanyak
dihilangkan (Hinterwaldner, 1977). Titik
220 %, sedangkan H3PO4 dan CH3COOH
isoelektrik ialah pH pada saat peptida tidak
penambahan bobot maing-masing ialah 210
bergerak dalam medan listrik (Lehninger,
% dan 208%. Hal ini menunjukkan interaksi
1982), sehingga pada saat ekstraksi
asam klorida dengan fibril kolagen adalah
komponen non-kolagen tersebut tidak ikut
yang paling besar dibandingkan H3PO4 dan
terekstrak dalam air.
CH3COOH.
Ekstraksi dilakukan pada suhu 700C,750C dan 800C dalam sistem water
4.3 Proses Konversi Kolagen Menjadi Gelatin Tulang ikan yang telah direndam
bath, dimana pebandingan tulang dengan air adalah 1:2. Pemanasan perlu dilakukan karena gelatin umumnya akan melarut dalam
tersebut dicuci dengan air mengalir hingga
air hangat (T≥ 400C) (Ross-Murphy, 1991).
mencapai pH netral (6-7), karena umumnya
Ekstraksi dengan air hangat akan melanjutkan
perusakan ikatan-ikatan silang, serta untuk merusak ikatan hidrogen yang menjadi faktor penstabil struktur kolagen. Selama ekstraksi
O
O H
C
N H
rantai polipeptida
struktur tripel helik terdenaturasi menjadi
H C
O
N H
O
O
rantai polipetida
H N
C
C
rantai-rantai tunggal yang dapat larut air, atau Gambar 4.3 Reaksi Pemutusan Ikatan
polimer-polimer kecil atau fragmen (Karim,
Hidrogen Tropokolagen
2008).
H2N H2N
COOH
H2N
H2N
COOH
COOH
H2N
COOH
COOH (CH2) 2
(CH2) 2
(CH2)2
CH2
CH2
O
CH
H
H
N
Gambar 4.2 Transisi Rantai Helik –Gulungan pada Kolagen Ikatan-ikatan hidrogen yang dirusak dan ikatan-ikatan kovalen yang dipecah akan
OH
CH
(CH2)2
H2N
H2N
CH2 O
H
COOH
C
O
Alisin
O
NH
NH2
CH2
CH2 OH
CH
(CH2)2
H2N
CH2 HC +
CH
OH
(CH2)2
COOH
CH2
OH
CH2
CH
(CH2)2
C
CH NH
CH2
(CH2)2
COOH
H2N CH2 OH
CH2
(CH2)2
H2N
COOH
(CH2)2
COOH H2N Hidroksilisin
Gambar 4.4 Reaksi Hidrolisis Ikatan Silang Kovalen Tropokolagen
mendestabilkan tripel helik melalui transisi helik-ke-gulungan dan menghasilkan
Gelatin yang diperoleh dari ekstraksi
konversi gelatin yang larut air (Djabourov,
kemudian disaring dengan kain katun untuk
1993). Tropokolagen yang diekstraksi
dipisahkan dari tulang dan untuk memperoleh
mengalami reaksi hidrolisis yang sama
filtrat yang jernih. Filtrat kemudian
dengan reaksi hidrolisis tropokolagen yang
didinginkan dalam lemari pendingin (150C)
terjadi saat perendaman dalam larutan asam.
untuk memadatkan struktur gel gelatin.
Reaksi hidrolisis tersebut diilustrasikan pada
Masing-masing perlakuan perendaman
Gambar 4.3 dan 4.4, dimana ikatan hidrogen
dengan HCl, CH3COOH, dan H3PO4
dan ikatan silang kovalen rantai-rantai
menghasilkan filtrat gelatin sebanyak 42, 35,
tropokolagen diputus sehingga menghasilkan
dan 30 ml. Perbedaan filtrat gelatin yang
tropokolagen tripel helik yang berubah
diperoleh dapat dipengaruhi oleh penyerapan
menjadi rantai-rantai α dapat larut dalam air
air dalam kulit atau kekurangtepatan
atau disebut gelatin.
penyaringan yang dilakukan, dimungkinkan
O
H H N
H
masih terdapat filtrat yang terserap dalam
tersebut akan mengurangi kandungan air
kain yang digunakan untuk menyaring.
dalam gelatin sehingga diperoleh lapisan tipis
Pendinginan akan membentuk gel yang
gelatin yang kering, transparan dan kaku.
thermoreversibel. Pendinginan ini akan
Selama pengeringan, junction zone akan
mengakibatkan transisi struktur gulungan
membentuk struktur gulungan kembali.
yang acak menjadi struktur helik yang baru
Lapisan tipis tersebut kemudian dimasukkan
dan akan memperkuat kekuatan gel gelatin
desikator selama beberapa saat hingga uap
yang dihasilkan. Struktur helik yang baru
panasnya hilang, kemudian ditimbang untuk
terbentuk tersebut tidak sama dengan struktur
dihitung total rendemenya.
asli kolagen, karena terbatasnya jumlah tripel helik yang terbentuk kembali. Pembentukkan
Penelitian ini, rendemen serbuk gelatin
kembali tripel helik mengakibatkan adanya
yang diperoleh ialah 5,27% untuk GC, 5,48
junction zones yang penting dalam
% untuk GA, dan 8,4 % untuk GP. Perbedaan
pembentukkan gel gelatin. Junction zones
jumlah rendemen ini dapat dipengaruhi oleh
distabilkan oleh ikatan hidrogen, dan saling
jenis asam yang digunakan, dimana
terinterkoneksi satu sama lain melalui rantai-
konsentrasi ion H+ yang semakin banyak
rantai peptida yang fleksibel (De Wolf,
akan meningkatkan jumlah rendemen yang
2003).
diperoleh. Oleh karena itu, tahapan perendaman harus dilakukan dengan tepat (waktu dan konsentrasinya), agar tidak terjadi kelarutan kolagen dalam larutan dan menyebabkan penurunan rendemen yang dihasilkan (Utama, 1997). Nilai rendemen
Gambar 4.5 Junction Zones pada Gelatin Gambar 4.5 menunjukkan struktur gulungan gelatin saat didinginkan dan terbentuk formasi gelatin dengan adanya junction zone. Gelatin yang telah didinginkan tersebut kemudian dioven pada suhu 700C selama 24 jam untuk mengeringkan dan membentuk lapisan tipis gelatin. Pengeringan
dapat menjadi indikator untuk mengetahui efektif tidaknya metode yang diterapkan pada suatu penelitian, khususnya tentang optimalitasnya dalam menghasilkan suatu produk. Semakin tinggi nilai rendemen berarti perlakuan yang diterapkan pada penelitian tersebut semakin efektif.
Asam fosfat adalah asam tripotik
untuk menguapkan kandungan air pada
dimana jika dibandingkan dengan kedua
gelatin. Kadar air yang diperoleh untuk
asam monoprotik berikut akan memiliki
gelatin GC, GA, dan GP masing-masing
tingkat keasaman yang lebih tinggi
adalah 14,25%, 14,35%, dan 14,16%.
dibandingkan CH3COOH dan kurang asam
Menurut batas standar mutu gelatin SNI,
jika dibandingkan dengan HCl. Menurut
kadar air maksimum gelatin yang
Poppe (1992), pemecahan tripel helik akan
diperbolehkan adalah 16%. Berdasar data
semakin besar jika laju hidrolisis semakin
total rendemen dan kadar air, maka gelatin
cepat, sehingga proses transformasi kolagen
serbuk terbaik adalah gelatin yang diperoleh
menjadi gelatin akan semakin banyak. Laju
melalui proses perendaman dalam larutan
hidrolisis ini dipengaruhi oleh konsentrasi ion
asam fosfat 4% selama 12 jam karena
H+, yaitu laju hidrolisis semakin cepat dengan
memiliki total rendemen terbesar dengan
+
adanya peningkatan konsentrasi ion H atau
kadar air yang paling sedikit.
penurunan pH.
Rendemen Gelatin
Asam klorida merupakan asam kuat,
Berdasarkan hasil penelitian, diperoleh nilai
dimana dengan konsentrasi yang sama
rata-rata rendemen gelatin yang berkisar
dengan H3PO4 dan CH3COOH akan memiliki
antara 1,45 % - 12,66 %. Hasil rendemen
pH yang lebih asam dari keduanya. Hal inilah
dalam bentuk histogram dapat dilihat pada
yang memungkinkan terjadinya degradasi
Gambar 1.
lanjutan pada gelatin saat perendaman dalam larutan asam HCl, karena pH yang lebih asam dapat mempercepat laju hidrolisis. Sehingga, gelatin dalam larutan asam HCl jika dibandingkan dengan gelatin pada kedua larutan asam yang lain dengan konsentrasi dan waktu perendaman yang sama akan menghasilkan gelatin dengan rendemen yang lebih sedikit. Serbuk gelatin kemudian dioven selama 2 jam pada temperatur 1050C untuk dihitung kadar airnya. Temperatur tersebut digunakan
Gambar 1. Histogram rendemen gelatin tulang ikan tuna (Thunnus sp.) pada suhu 700C
dari rantai triple heliks menjadi rantai tunggal yaitu gelatin lebih banyak, semakin tinggi suhu ekstraksi akan menyebabkan kolagen terurai menjadi gelatin lebih banyak. Kencenderungan ini mencapai batasnya apabila ion H+ yang berlebih disertai suhu yang tinggi mendenaturasi kolagen yang terhidrolisis. Konsentrasi asam yang berlebih Gambar 1. Histogram rendemen gelatin
dan suhu yang tinggi menimbulkan adanya
tulang ikan tuna (Thunnus sp.) pada suhu
hidrolisis lanjutan sehingga sebagian gelatin
0
75 C
turut terdegradasi dan menyebabkan turunnya jumlah gelatin. Konversi kolagen menjadi gelatin dipengaruhi oleh suhu, waktu pemanasan dan pH (Courts, 1977). 4.5 Analisis FTIR Analisis FTIR berguna untuk membuktikan apakah senyawa yang diperoleh dari penelitian ini adalah gelatin.
Gambar 1. Histogram rendemen gelatin tulang ikan tuna (Thunnus sp.) pada suhu 800C
Penelitian ini dimulai dengan preparasi sampel gelatin. Gelatin yang diperoleh dikecilkan terlebih dahulu permukaannya hingga menjadi bentuk bubuk, agar dapat
Berdasarkan hasil penelitian terlihat kecenderungan bahwa semakin tinggi konsentrasi asam , maka rendemen yang dihasilkan makin tinggi. Tingginya rendemen yang dihasilkan diduga karena pengaruh jumlah ion H+ yang menghidrolisis kolagen
dianalisis dengan alat FTIR.Hasil yang diperoleh dari analisis infra merah gelatin adalah sebagai berikut: Gambar 4.5.1 Spektra Infra Merah Gelatin pada (a) GA, (b) GF, dan (c) GCL
76.0 74 72 70 68 1449,67
66 %T
1241,68
1077,67
GA
557,67
64 2926,63
62
1559,64
60 1650,60
58 56 55.0
3436,57
4000.0
3000
2000
1500
cm-1
1000
450.0
62.0 60
55
50
1338,51 1411,50 1457,48 1243,47
45
GCl
1080,52 507,48
%T 40
1540,41 2927,39
35 1650,34
30
3409,31
25.0 4000.0
3000
2000
1500
cm-1
1000
450.0
62.0 60
GF
58 56
1458,57
54
%T
1545,54
1167,55
987,55
495,56
52 50
1648,50
48
2926,49
46 44
3436,44
42.0 4000.0
3000
2000
cm-1
1500
1000
450.0
Gelatin seperti ummnya protein memiliki struktur yang terdiri dari karbon, hidrogen, gugus hiroksil (OH), gugus
ditunjukkan oleh bilangan gelombang 3048 cm-1. Puncak C=O streching ditunjukkan oleh bilangan gelombang 1650 cm-1. Puncak NH
karbonil (C=O), dan gugus amina (NH).
streching tidak tampak karena tertutupi oleh
Spektra infra merah (Gambar 4.7 a) diatas
puncak OH.
menunjukkan adanya vibrasi stretching gugus fungsi OH pada bilangan gelombang sekitar
Spektra infra merah (Gambar 4.6 c) menunjukkan vibrasi streching OH pada
3100-3500 cm . Bilangan gelombang 1448,8
bilangan gelombang 3437,8 cm-1. Bending
menunjukkan adanya bending OH yang
OH ditunjukkan oleh bilangan gelombang
terdapat pada daerah 1500-1300 cm-1. Adanya
1401,5 cm-1. Streching dan bending CH
gugus OH dmungkinkan karena masih
ditunjukkan oleh bilangan gelombang 2926,9
adanya senyawa OH dari air yang digunakan
cm-1. Puncak CH aromatik ditunjukkan oleh
untuk mengekstraksi gelatin. Bending dan
bilangan gelombang 3047,9 cm-1. Puncak
streching CH ditunjukkan pada daerah 3000-
C=O streching ditunjukkan oleh bilangan
2800 cm-1 ditunjukkan oleh bilangan
gelombang 1648,7 cm-1. Puncak NH
gelombang 2928,4 cm-1. Puncak CH aromatik
streching tidak tampak karena tertutupi oleh
pada daerah 3100-3000 cm-1 ditunjukkan oleh
puncak OH.
-1
bilangan gelombang 3047,4 cm-1. Streching
Gugus fungsi-gugus fungsi O-H, C-H,
C=O ditunjukkan oleh bilangan gelombang
C=O, N-H dan C-H aromatis merupakan
1647,2 cm-1 yang daerah bilangan
spektra yang terdapat pada gelatin ikan dan
gelombangnya ialah 1670-1640 cm-1.
sapi komersial (Norziah, 2008). Spektra
Sedangkan puncak N-H streching tidak
senyawa yang diperoleh pada penelitian ini
ditemukan karena tertutupi oleh puncak OH.
menunjukkan gugus fungsi-gugus fungsi yang sama dengan kedua gelatin komersial
Spektra infra merah gelatin (Gambar
tersebut. Sehingga, dapat disimpulkan bahwa
4.6 b) menunjukkan vibrasi streching OH
senyawa yang diperoleh dari penelitian ini
pada bilangan gelombang 3441,2 cm-1.
adalah gelatin.
Bending OH ditunjukkan oleh bilangan
Menurut Prystupa dan Donald (1996),
gelombang 1448,1 cm-1. Streching dan
puncak serapan pada bilangan gelombang
bending CH ditunjukkan oleh bilangan
1645–1657 cm-1 menunjukkan adanya
gelombang 2928,5 cm-1. Puncak CH aromatik
gulungan acak rantai-α. Hal ini menunjukkan
tripel helik yang telah terkonversi
gelatin ini, digunakan sebuah pelarut berupa
menjadi struktur rantai-α atau disebut
air (aquades). Pelarut ini digunakan karena
gelatin. Intensitas puncak terbesar dari
dapat melarutkan gelatin pada temperatur
ketiga jenis gelatin pada daerah tersebut
ruang dan nilai tetapan Mark-Houwink-
ditunjukkan oleh gelatin GP. Gelatin GP
Sakurada-nya (K dan α) telah diketahui
menunjukkan adanya konversi kolagen
sesuai dengan handbook data polimer.
menjadi gelatin yang lebih banyak
Konsentrasi larutan gelatin dibuat bervariasi
dibanding kedua gelatin lainnya, GC dan
yaitu 0,03; 0,035; 0,04; 0,045; dan 0,05
GA. Oleh karena itu, gelatin terbaik yang
gram. Waktu alir larutan gelatin dalam
diperoleh dari penelitian ini jika dilihat
viskometer diukur dan diperoleh bahwa
melalui data FTIR adalah gelatin GP.
waktu alir semakin lambat dengan meningkatnya konsentrasi gelatin dalam
4.6 Pengukuran Massa Molekul Relatif Rata-Rata Gelatin Massa molekul relatif rata-rata
larutan. Hal ini dapat terjadi karena adanya peningkatan konsentrasi gelatin dalam larutan maka molekul-molekul gelatin yang
gelatin dapat ditentukan dengan
bergesekan akan semakin banyak pula
menggunakan analisis viskositas larutan
sehingga viskositas larutan meningkat dan
gelatin pada viskometer Ostwald dalam
waktu alirnya semakin lambat.
suhu kamar. Pengukuran massa molekul
Waktu alir larutan gelatin
relatif rata-rata gelatin dilakukan untuk
dibandingkan terhadap waktu alir pelarut
mengetahui karakteristik fisik gelatin, yaitu
untuk mendapatkan nilai viskositas spesifik
massa molekul relatif rata-rata gelatin yang
( sp ). Nilai viskositas tereduksi ( sp /c)
sebelumnya tidak diketahui. Manfaat
dialurkan terhadap konsentrasi (c) untuk
mengetahui massa molekul relatif rata-rata
memperoleh nilai viskositas intrinsik, [ ],
gelatin ialah dapat diperkirakan banyaknya
yang merupakan intersep grafik. Massa
unit ulang dalam rantai gelatin. Pengukuran
molekul relatif rata-rata viskositas gelatin
viskositas pada viskometer Ostwald
ditentukan dari viskositas intrinsik
dilakukan dengan menentukan waktu yang
menggunakan persamaan Mark-Houwink-
dibutuhkan oleh sejumlah volume larutan
Sakurada (persamaan 2.8), dimana K
untuk mengalir diantara dua tanda kalibrasi.
sebesar 1,66. 10-5 dan α sebesar 0,885 untuk
Penentuan besarnya viskositas larutan
polimer gelatin dalam pelarut air pada
temperatur ruang. Konstanta K dan α yang
harga K dan α gelatin dari kulit ikan tidak
digunakan ialah dari konstanta gelatin pada
ditemukan.
kulit anak sapi. Hal ini dilkukan karena
Bennion, M. 1980. “The Science of Food”. DAFTAR PUSTAKA Adawiyah, D. R. 2002. “Efek Transisi Gelas
New York: John Willey and Sons. Campbell, D., dan White J. R.1989. Polymer
Terhadap Tekstur Bahan Pangan”.
Characterization, Physical
Makalah Falsafah Sains. Bogor: Program
Techniques. New York: Mc Graw Hill.
Pasca Sarjana-S3 IPB. Campbell, N.A. 2002. Biologi. Edisi kelima. AOAC. 1995. Official Methods of Analysis of The Association of Analtical
Jilid 1. Diterjemahkan oleh R. Lestari. Jakarta: Erlangga.
Chemist. Washington. Charley, H. 1982. “Food Science”. 2nd Arnesen, J. A., dan Gildberg, A. 2006. “Extraction 0f Muscle Proteins and
edition. New York: John Willey and Sons.
Gelatin From Cod Head”. Process Biochemistry, 4: 697–700. Badan Pusat Statistik. 1999. Statistik Produksi Ikan di Tempat Pelelangan Ikan. Jakarta. Bassler. 1996. Penyidikan Spektrometrik Senyawa Organik. Edisi keempat. Jakarta: Erlangga.
Chiou, Bo-Sen. 2009.“Effect of Drying Temperature on Barrier and Mechnical Properties of Cold Water Fish Gelatin Films”. Journal of Food Engineering, 95:327-331
