Figure 3-23 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Figure 3-23 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Dělení bílkovin podle jejich funkce stavební a podpůrné

transportní a skladovací

pohyb ochranné a obranné regulační

katalytická

kolageny, elastin, keratiny (fibrilární) bílkoviny cytoskeletu (tubulin, vimentin, též pohyb) nukleoproteiny (histony, ribosomální bílkoviny) hemoglobin a myoglobin (O2) transferrin a ferritin (Fe) sérový albumin (mast. kyseliny, bilirubin, hem...) apolipoproteiny (lipidy, cholesterol) cytochrom c (elektrony) bílkoviny zajišťující membránový transport aktin a myosin (+další) imunoglobuliny fibrinogen hormony receptory (membránové a intracelulární) regulační bílkoviny proteosynthesy enzymy

Proteiny - vazba na jiné molekuly (ligandy) - SPECIFITA - vazebné místo - nekovalentní interakce


Vazebné místo proteinu

Figure 3-37a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Vazebné místo proteinu

Figure 3-37b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Konformace proteinu – určuje chemické vlastnosti - vazebné místo chráněno (H2O) - reaktivita vazebného místa


Interakce protein-protein



Síla vazby (protein –ligand) – rovnovážná konstanta




Enzymy = biokatalyzátory Každá (metabolická) reakce má svůj enzym

Ligand - substrát

Enzymy – biologické katalyzátory

Table 3-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Jak dosáhnouti úspěchu aneb Co musí umět enzym? · účinné snížení aktivační energie · specifita účinku (enzym katalyzuje jen jednu z četných

termodynamicky možných přeměn látky - specifitu zprostředkuje bílkovinná část) · specifita substrátová (látka, která se mění účinkem enzymu) · regulovatelnost účinnosti (aktivity)



ENZYMOVÁ AKTIVITA Katalytickou aktivitu 1 katalu (1 U) vykazuje enzymový preparát, který za definovaných podmínek (pH, pufr, teplota) při nasycení substrátem přemění 1 mol (1 mol) substrátu za 1 sec (1 min). PŘEVOD:

U=16,67 nkat 60 U=1 µkat Číslo přeměny: počet molekul substrátu, které se přemění za 1 minutu jednou molekulou enzymu

Vazba substrátu – substrate binding site

Indukované přizpůsobení

Indukované přizpůsobení

Změna konformace hexokinasy způsobená vazbou substrátu


KINETIKA podle Michaelise a Mentenové

Michaelisova konstanta koncentrace substrátu, při níž se dosáhne poloviny maximální rychlosti

Linerární transformace – Lineweaver-Burk

rovnici Michaelise a Mentenové (rovnice hyperboly) lze převést na rovnici přímky

Mechanismus dvousubstrátových reakcí

Uspořádaný o vazba prvního substrátu (A) → změna konformace komplexu (indukované přizpůsobení) → vazba druhého susbtrátu (B) volný enzym má pro něj malou afinitu → vznik komplexu EAB o přeměna komplexu EAB na EPQ (enzym s reakčními produkty) o postupné oddělení jednoho a poté druhého produktu

Neuspořádaný o pokud nezáleží na sledu vazby substrátů na enzym a na pořadí uvolňování produktů o enzym má přibližně stejnou afinitu k oběma substrátům

Ping-pong (double displacement) o vazba prvního substrátu na enzym, reakce, oddělení se prvního produktu o substrát předá skupinu → uvolnění enzymu v pozměněné formě o připojení druhého substrátu, který převezme od enzymu skupinu z prvního substrátu o uvolnění produktu a obnova enzymu

Enzym = buď jednoduchá bílkovina nebo apoenzym (peptidový řetězec) + kofaktor = holoenzym kofaktor: nepeptidová součást enzymu, která se přímo účastní chemické reakce (bez něj by to nešlo) oprosthetická skupina (př. FAD, PLP, hem) okoenzym (druhý substrát) (př. NAD(P),CoA, ATP) o"nespecifické" organické sloučeniny: - kyselina askorbová (komlex s Fe) - některé další vitaminy okovy přímo se účastnící reakce (metaloenzymy, Zn, Fe, Se, Cu ...) ospecifické kovy, působící "nepřímo" (např. Mg a ATP)

Hem (hemoglobin)

Retinal (rhodopsin)


Table 3-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Multienzymové komplexy


Regulace enzymové aktivity:

o„perfect enzyme“??? ona úrovni transkripce a translace (synthesa enzymu) opomocí změn kovalentní struktury (řízeno specifickými enzymy) - nevratné (aktivace stìpením peptidové vazby - proenzymy) - vratné (fosforylace, adenylace...) oAllosterické interakce oefektory (aktivátory a inhibitory) oPřístup k substrátu (koncentrace)

AKTIVACE A INHIBICE FOSFORYLACÍ

ALOSTERICKÉ ENZYMY Zpětná vazba (P, syntéza cholesterolu) Sigmoidní závislost [v] - [S] často složeny z více podjednotek- podjednotky se vzájemně ovlivňují kooperativní efekt: vazba substrátu na podjednotku změny u ostatních podjednotek změna jejich afinity k substrátu

Alosterický aktivátor usnadňuje vazbu substrátu posun saturační křivky k nižším koncentracím substrátu saturační křivka méně sigmoidní, při vysoké koncentraci aktivátoru hyperbola

Alosterický inhibitor znesnadňuje vazbu substrátu posun saturační křivky k vyšším koncentracím substrátu zesílení sigmoidního efektu


INHIBICE: - nevratná - vratná: a) substrátem b) kompetitivní (competitive) c) akompetitivní (acompetitive) d) nekompetitivní (noncompetitive) e) smíšená

Kompetitivní inhibice (př. chemoterapie)

Nekompetitivní inhibice

„Suicide inhibition“ Ireversibilní vazba inhibitoru (kovalentní) penicilin (G+)

Motor proteins


pumps




prilohy

Rozdělení enzymů 6 tříd 1. Oxidoreduktázy - biologické oxidace a redukce 2. Transferázy - přenos skupin (z donoru na akceptor) 3. Hydrolázy - hydrolytické štěpení vazeb 4. Lyázy - nehydrolytické nebo neoxidační štěpení (eliminační reakce) často za vzniku dvojných vazeb nebo adici na dvojné vazby 5. Izomerázy - intramolekulární změny (geometrické, strukturní) 6. Ligázy - (syntázy) syntéza molekul na tvorbu vazby energie ATP

Mechanismus katalýzy - Chymotrypsin – serinová proteáza

1

2

3

4

5

Názvosloví enzymů

triviální (pepsin, trypsin, elastasa, invertasa ...) doporučené ("polosystematické") (alkoholdegydrogenasa...)

1. OXIDOREDUKTASY donor + akceptor  oxidovaný donor + redukovaný akceptor Systematický název: donor : akceptor-oxidoreduktasa angl .: donor : acceptor oxidoreductase Triviální názvy: dehydrogenasa reduktasa (důležitější redukce substrátu) transhydrogenasa (vzácné, glutathion-cystin-transhyhrogenasa) oxidasa (přenos dvou elektronů na O2, obvykle vznik H2O2) oxygenasa (1 nebo 2 atomy O jsou inkorporovány do substrátu(ů), monooxygenasa: vzniká voda, dioxygenasa: nevzniká) peroxidasa (peroxid vodíku je akceptorem elektronů) katalasa (disproporcionace peroxidu vodíku)

donor

akceptor

CH_OH (alkohol) CHO (aldehyd) CH_CH CH_NH2 CH_NH (sekundární amin) NADH nebo NADPH ostatní dusíkaté donory sloučeniny síry hemová skupina difenoly a příbuzné slouč. peroxid vodíku jako akceptor vodík působící na jeden donor, do něhož se vnáší kyslík (oxygenasy) 1.14. působící na dva donory, které inkorporují kyslík 1.15. superoxidový radikál jako akceptor 1.16. kovové ionty _CH _ (vzniká alkohol) 1.17. 2 1.18. redukovaný ferredoxin 1.19. redukovaný flavodoxin 1.97. ostatní oxidoreduktasy 1.1. 1.2. 1.3. 1.4. 1.5. 1.6. 1.7. 1.8. 1.9. 1.10. 1.11. 1.12. 1.13.

1.n.1 NAD+ nebo NADP+ 1.n.2 cytochrom 1.n.3 molekulový kyslík 1.n.4 disulfidová sloučenina 1.n.5 chinon nebo příbuzné látky 1.n.6 dusíkatá skupina 1.n.7 FeS proteiny 1.n.8 flavin

1.13. (14.) 11 až 18 (různé typy oxygenačních reakcí)

1.n.99 různé další akceptory

Oxidoreduktasy - příklady EC 1.14.13.25 Methan,NAD(P)H:kyslík-oxidoreduktasa (hydroxylující) CH4 + NAD(P)H + H+ + O2  CH3OH + NAD(P)+ + H2O

EC 1.11.1.6 H2O2: H2O2-oxidoreduktasa, katalasa (též peroxid vodíku:peroxid vodíku - oxidoreduktasa) H2O2 + H2O2  2 H2O + O2

EC 1.11.1.7 donor: H2O2-oxidoreduktasa, peroxidasa donor + H2O2  oxidovaný donor + 2 H2O

Oxidoreduktasy - příklady EC 1.1.1.1 Alkohol:NAD+-oxidoreduktasa, alkoholdehydrogenasa CH3-CH2-OH + NAD+  CH3-CHO + NADH + H+ EC 1.1.3.4 -D-Glukosa:O2-1-oxidoreduktasa, glukosaoxidasa -D-glukosa + O2  -D-glukono-1,5-lakton + H2O2 EC1.13.11.18 Síra:kyslík-oxidoreduktasa, síradioxygenasa S + O2  SO2

2. TRANSFERASY

donor_SK + akceptor

 donor + akceptor_SK

Systematický název: donor : akceptor_skupinatransferasa angl. donor : acceptor grouptransferase Triviální názvy: methyltransferasy, hydroxymethyltransferasy aminotransferasy (dříve transaminasy) kinasy = fosfotransferasy atd.

Kofaktory transferas (koenzym)

Kofaktory transferas (koenzym)

přenos acylových zbytků

2. TRANSFERASY 2.1 Přenášející jednouhlíkatou skupinu 2.1.1 Methyltransferasy 2.1.2 Hydroxymethyltransferasy 2.1.3 Karboxyl_ a karbamoyltransferasy 2.1.4 Amidinotransferasy 2.2 Přenášející aldehydické nebo ketonické skupiny 2.1.1. Transaldolasy a transketolasy 2.3 Acyltransferasy 2.3.1. Acyltransferasy 2.3.2. Aminoacyltransferasy

2. TRANSFERASY 2.4 Glykosyltransferasy 2.4.1. Hexosyltransferasy 2.4.2. Pentosyltransferasy 2.4.3. Přenášející ostatní glykosylové skupiny 2.5 Přenášející akrylové nebo arylové skupiny jiné než methyl 2.5.1. (velmi heterogenní skupina) 2.6 Přenášející dusíkaté skupiny 2.6.1. Aminotransferasy 2.6.3. Oximinotransferasy 2.6.99 Přenášející jiné dusíkaté skupiny

2. TRANSFERASY 2.7. Přenášející skupiny obsahující fosfor 2.7.1. Fosfotransferasy s alkoholem jako akceptorem 2.7.2. Fosfotransferasy s karboxylem jako akceptorem 2.7.3. Fosfotransferasy s dusíkatou skup. jako akcept. 2.7.4. Fosfotransferasy s fosfátovou skup. jako akcept. 2.7.6. Difosfotransferasy 2.7.7. Nukleotidyltransferasy 2.7.8. Transferasy ostatních substituovaných fosf. skup. 2.7.9. Fosfotransferasy se dvěma akceptory 2.8. Přenášející sirné skupiny 2.8.1. Sulfurtransferasy (sirné skupiny kromě 2.8.2. a 2.8.3.) 2.8.2. Sulfotransferasy (přenášející sulfát) 2.8.3. CoA_transferasy

Transferasy - příklady EC 2.4.1.1 fosforylasa

1,4--D-Glukan:orthofosfát--D-glukosyltransferasa,

(1,4--D-glukan)n + Pi  (1,4--D-glukan)n-1 + -D-glukosa-1-fosfát EC 2.6.1.2 L-Alanin:2-oxoglutarát-aminotransferasa, alaninaminotransferasa (AAT) O

O

O

C

O

O

+

H3N

+

O

CH2

+

CH

CH2

CH3

C O

L-Ala

C

O C

C

O

O



C

O C

H3N CH

+

CH3

O

CH2 CH2 C

O

+ 2-oxoglutarát  pyruvát +

O

L-Glu

Transferasy - příklady

EC 2.7.1.1 ATP:D-hexosa-6-fosfotransferasa, hexokinasa ATP + D-hexosa  ADP + D-hexosa-6-fosfát NH2

O N

N



N

N O O

O

O



O

OH

P O P O P O H2C O

O P O CH2 O H

O

H H HO

H

H H

OH

OH

H H

HO

O

O

OH

3. HYDROLASY

A _ B + H2O  AOH + HB Systematický název: substrát (skupina) hydrolasa angl.: substrate (group) hydrolase Triviální název: substrátasa, často zcela nesystematické názvy

3. HYDROLASY 3.1 Esterasy 3.1.1. Estery karboxylových kyselin (lipasy) 3.1.3. Monoestery fosforečné kyseliny (fosfatasy) 3.1.4. Diestery fosforečné kyseliny (fosfodiesterasy,

štěpení c-AMP) 3.1.11

_

30 Endo_ a exo_ (deoxy)nukleasy

3.2 Glykosidasy 3.2.1. Hydrolysující O_glykosidové vazby (amylasy, invertasa=sacharasa, celulasy) 3.2.2. Hydrolysující N-glykosidové vazby 3.3 Působící na etherové vazby

3. HYDROLASY 3.4 Peptidasy 3.4.11._Aminoacylpeptid hydrolasy (aminopeptidasy) 3.4.13. Dipeptid hydrolasy 3.4.14. Dipeptidylpeptid hydrolasy 3.4.15 Peptidyldipeptid hydrolasy 3.4.16 Serinové karboxypeptidasy 3.4.17 Metallo_karboxypeptidasy 3.4.18 Cysteinové karboxypeptidasy 3.4.21 Serinové proteinasy 3.4.22 Cysteinové proteinasy 3.4.23 Aspartátové proteinasy 3.4.24 Metallo_proteinasy 3.4.99 Proteinasy neznámého katalyt. mechanismu 3.5 Působící na C_N vazbu jinou než peptidovou

3. HYDROLASY 3.6 Působící na anhydridy kyselin 3.6.1 Anhydridy fosforečné kyseliny (pyrrofosfatasa, nespec. ATPasy)

3.6.3 a zprostředkující membránový transport (transportní ATPasy) 3.6.4 umožňující pohyb (aktomyosinový komplex, složky cytoskeletu) 3.7 Působící na vazbu C_C 3.8 Působící na vazby halogenů 3.9 Působící na P_N vazby 3.10 Působící na S_N vazbu

3.11 Působící na C_P vazbu

4. LYASY

substrát 1 (+ substrát 2)  produkt 1 + produkt 2 (malý)

Systematický název: substrát 1 (substrát 2)- produkt 2lyasa angl: substrate l (substrate 2)- product 2 lyase Triviální název: dekarboxylasa, hydrolyasy (=dehydratasa), ammonialyasa, aldolasa, synthasa (velmi riskantní)

4. LYASY 4.1 C_C lyasy 4.1.1 Karboxylyasy (dekarboxylasy) 4.1.2 Aldehydlyasy (aldolasy) 4.1.3 Oxo_acid lyasy (např. citrátsynthasa) 4.1.99 Ostatní C_C lyasy 4.2 C_O lyasy 4.2.1 Hydrolyasy (např. fumarasa) 4.2.2 Působící na polysacharidy (štěpí za vzniku deoxysacharidů) 4.2.3 Ostatní C _O lyasy 4.3 C_N lyasy 4.3.1 Ammonia_lyasy (např. aspartátamonialyasa) 4.4 C_S lyasy 4.5 C_halogen lyasy 4.6 P_O lyasy 4.99 Ostatní lyasy

4. LYASY Lyasy - příklady: EC 4.1.1.1 pyruvát-karboxylyasa, pyruvátdekarboxylasa

CH3-CO-COOH  CH3-CHO + CO2 EC 4.2.1.1 karbonát-hydrolyasa, karbonátanhydrasa,

karbonátdehydratasa H2CO3  CO2 + H2O

4. LYASY EC 4.6.1.1 ATP-pyrrofosfátlyasa (cyklisující), adenylátcyklasa 

ATP

cAMP

O

O

P O P O P O H2C O

O

O

CH2

O H

H HO

O

H H OH

N

N

N

N

O

N

N

N

N

O

PPi

NH2

NH2

O

+

O

P O

+ O

H H

P O P O O

H H

O

O

OH

O

O

5. ISOMERASY

Triviální názvy: (různé typy isomerací

_

podobně i

v systematickém názvu) racemasy, cis_trans_isomerasy, ketolisomerasy, mutasy, atd. Systematický název: substráttyp angl.: substrate type

5. ISOMERASY

5.2

Cis_trans_isomerasy

5.3

Intramolekulární oxidoreduktasy

5.3.1 Přeměňující aldehydy na ketony (ketolisomerasy) 5.3.2 Přeměňující ketoskupiny na enoly (keto_enolisomerasy) 5.3.3 Posunující C=C vazbu (n

_

 m isomerasy)

5.3.4 Posunující S_S vazbu (proteindisulfid_isomerasa) 5.3.99 Ostatní intramolekulární oxidoreduktasy

5. ISOMERASY 5.4 Intramolekulární transferasy (mutasy) 5.4.1 Přenášející acylovou skupinu (acylmutasy) 5.4.2 Fosfotransferasy (fosfomutasy) 5.4.3 Přesunující aminoskupinu (aminomutasy) 5.5 Intramolekulární lyasy (decyklisující, intramolekulární adice)

5.99 Ostatní isomerasy (např. DNA-topoisomerasy)

Isomerasy - příklady: EC 5.1.1.13 Aspartátracemasa (s poloviční rychlostí působí též na Ala) EC 5.1.2.1 Laktátracemasa EC 5.3.1.1 D-Glyceraldehyd-3-fosfátketolisomerasa, triosafosfátisomerasa H2C OH

HC O HO CH H2C

O O



O C H2C

P O

O P O

O

O

O

D-glyceraldehyd-3-fosfát



dihydroxyacetonfosfát

EC 5.4.2.1 D-Fosfoglycerát-2,3-fosfomutasa, fosfoglycerátmutasa O

O

HO CH H2C

O O

O

O

C



P O

O P O

O

3-fosfo-D-glycerát

O



C O CH H2C

OH

2-fosfo-D-glycerát

6. LIGASY substrát 1 + substrát 2 + A(G) TP  substrát 1_substrát 2 + ADP + Pi

nebo substrát 1 + substrát 2 + ATP  substrát 1_substrát 2 + AMP + PPi Systematický název: substrát1: substrát 2_ligasa (tvořící ADP, AMP nebo GDP)

angl.: substrate l : substrate 2 ligase (ADP, AMP or GDP _forming) Triviální názvy: pokud možno substrát 1_substrát 2_ligasa (synthetasy jsou možné, často se však vyskytují i synthasy)

6. LIGASY 6.1 Tvořící C_O vazby (aminoacyl_tRNA_ligasy a podobné estery) 6.2 Tvořící C_S vazby (kyselina_thiol_ligasy) 6.3 Tvořící C_N vazby 6.3.1

Acid_ammonia (or amine) ligases (asparaginsynthetasa)

6.3.2

Acid_amino_acid ligases (např. peptidsynthetasy)

6.3.3 Cyklisující ligasy 6.3.4

Ostatní C_N ligasy

6.3.5

C_N ligasy s glutaminem jako donorem dusíku (např. karbamoylfosfátsynthetasa)

6.4 Tvořící C_C vazby (např. karboxylasy) 6.5 Tvořící estery kyseliny fosforečné (např. DNA-ligasa)

Ligasy - příklady EC 6.1.1.1 L-Tyrosin:tRNATyr-ligasa (AMP-tvořící), tyrosin-tRNA-ligasa L-Tyr + tRNATyr + ATP  L-Tyr-tRNATyr + AMP + PPi EC 6.2.1.1 Acetát:CoA-ligasa (AMP-tvořící), acetát-CoA ligasa CH3COO- + HSCoA + ATP  acetyl-SCoA + AMP + PPi EC 6.3.1.4 L-Aspartát:amoniak-ligasa (ADP-tvořící), asparaginsynthetasa L-Asp + NH3 + ATP  L-Asn + ADP + Pi (EC 6.3.1.1.. AMP-tvořící)

EC 6.4.1.1 Pyruvát:oxid uhličitý-ligasa (ADP-tvořící), pyruvátkarboxylasa CH3-CO-COO- + HCO3- +ATP  -OOC-CH2-CO-COO- + ADP + Pi EC 6.5.1.1 Poly(deoxyribonukleotid): poly(deoxyribonukleotid)-ligasa (AMP-tvořící), DNA-ligasa ATP + (deoxyribonukleotid)n + (deoxyribonukleotid)m   (deoxyribonukleotid)n+m + AMP + PPi

Svinování (folding)

Příklady posttranslačních modifikací Fosforylace  vratná modifikace (kinasy / fosfatasy)  obvykle na –OH skupinách zbytků serinu, threoninu, tyrosinu

 významný regulační prvek:  aktivita řady enzymů aktivita glykogen fosforylasy je regulována fosforylací na zbytku serinu v pozici 14

 regulace transkripce  role při přenosu signálu

Regulace transkripce fosforylací  CREB (cAMP - responsive element binding protein) – transkripční faktor  fosforylace na serin 133 → asociace s CBP; (CREB binding protein) → CREB –CBP komplex aktivuje CREB dependentní transkripci mj. i remodelací chromatinu acetylací histonů

Glykosylace  připojení sacharidů na proteiny - typické pro extracelulární a membránové proteiny  role glykosylace:  často nutná pro správné svinutí proteinu  stabilizace proteinu  regulace  rozpoznávání  molekulové  mezibuněčné

 obrovská variabilita – řada míst glykosylace a každé z nich může být glykosylováno mnoha způsoby

Mechanismus glykosylace na asparagin

dolichol

Regulace transkripce glykosylací  glykosylace CREBu „brzda“ transkripce - působí opačně než fosforylace  modifikován serin a threonin N- acetylglukosaminem

Lipidace - usnadňuje připojení proteinů na membrány, vzájemné interakce proteinů

 Prenylace - připojení farnesyl, dolichol nebo geranylgeranyl zbytků; farnesylace u některých G proteinů

 Acylace – připojení mastných kyselin (myristová, palmitová) přes ester, thioester nebo amid; rhodopsin palmitoylovaný na zbytku cysteinu

farnesylace

Modifikace proteinu jiným proteinem - proteiny mohou být navázány (např. přes svůj C-konec) ke zbytkům lysinu jiného proteinu  Ubiquitinylace - nejznámější modifikací tohoto typu signál pro degradaci proteinu (např. chybně svinutý protein)

 SUMOylace (SUMO: Small Ubiquitin-like Modifier) - role v řadě buněčných procesů: transport mezi jádrem a cytosolem, regulace transkripce, apoptosa, stabilizace proteinu, odpověď na stres

Acetylace - obvyklá na N – koncích některých proteinů nebo zbytcích lysinu; N-terminální serin histonu H4 acetylován

Hydroxylace - konverze prolinu na hydroxyprolin v kolagenu katalyzovaná prolyl-4-hydroxylasou

acetylace

Jodace - thyroglobulin jodován (na Tyr) při syntéze thyroxinu Karboxylace - karboxylace prothrombinu (srážení krve) na zbytek Glu (účast vitaminu K)

Methylace - methylací mohou být modifikovány například histony; lysine 20 histonu H4 může být mono- nebo di- methylován

methylace

Nukleotidylace - připojení mononukleotidu reguluje aktivitu některých enzymů; utilizace dusíku v E. coli: glutamin synthetasa specificky adenylována (kovalentní připojení AMP) na zbytku tyrosinu; adenylovaná forma je inaktivní; stupeň adenylace je řízen regulačním proteinem PII  schopnost proteinu PII regulovat adenylaci glutamin synthetasy je řízena jeho uridinylací (kovalentní připojení UMP) na zbytku

Sulfatace – různé typy (O-, S-, N-); na Tyr (protein – protein interakce) Připojení prostetických skupin - hem (globin a cytochrom), FAD, biotin

Vytvoření disulfidových vazeb

- typické pro extracelulární proteiny; formace disulfidových můstků - po svinutí proteinu do (téměř) finální podoby

Aktivace zymogenů - odštěpením sekvence, která kryje jejich aktivní centrum - proteasy (chymotrypsin, trypsin, trombin)

Figure 3-23 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)

Recommend Documents