AKTIVITAS ENZIM AMILASE, LIPASE, DAN PROTEASE DARI LARVA

Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2

ISSN 1979-8911

AKTIVITAS ENZIM AMILASE, LIPASE, DAN PROTEASE DARI LARVA Hermetia illucens yang diberi pakan jerami padi

Ateng Supriyatna1, Dea Amalia2, Ayu Agustini Jauhari2, Dyna Holydaziah2 Email: [email protected]

ABSTRAK Kemampuan larva Hermetia illucens untuk hidup dalam sampah organik, mengindikasikan bahwa larva tersebut dapat memanfaatkan sampah tersebut sebagai pakan. Dalam saluran pencernaannya larva tersebut mengeluarkan enzim pencernaan untuk mengkonversi sampah organik menjadi protein dan lemak tubuh. Aktivitas enzim organisme dipengaruhi oleh beberapa faktor diantaranya adalah suhu Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui suhu optimum aktivitas enzim amilase, lipase dan protease dari usus larva H. illucens yang diberi pakan jerami padi. metode penelitian ini menggunakan metode eksperimental dengan memberikan faktor variasi suhu (30 ℃, 35 ℃, 40 ℃, 4 5℃, dan 50 ℃). Hasil penelitian menunjukkan terdapat perbedaan aktivitas enzim amilase, lipase, dan protease pada setiap suhu yang berbeda. Aktivitas enzim amilase pada variasi suhu secara berturutturut 0,30 U/mL, 0,39 U/mL, 0,42 U/mL, 0,30 U/mL, 0,28 U/mL. Aktivitas enzim amilase optimum pada suhu 40 ℃ yaitu 0,42 U/mL. Aktivitas enzim lipase pada variasi suhu secara berturut-turut yaitu 0,22 U/mL, 0,24 U/mL, 0,41 U/mL, 0,32 U/mL dan 0,21 U/mL. Aktivitas enzim lipase optimum pada suhu 40 ℃ yaitu 0,41 U/mL. Aktivitas enzim protease pada variase suhu secara berturut-turut yaitu 0,57 U/mL, 0,67 U/mL, 0,87 U/mL, 0,96 U/mL, 0,77 U/mL. Aktivitas enzim protease optimum pada suhu 45 ℃ yaitu 0,96 U/mL. Kata kunci: amilase, lipase, protease, Larva H. illucens

PENDAHULUAN

ditemukan hidup di tumpukan sampah

Kemampuan larva Hermetia illucens

organik atau pada kotoran hewan ternak.

untuk hdup dalam sampah organik

Melihat

membuka

H.illucens

potensi

kemungkinan larva

lain,

diduga

tersebut,

larva

mengekskresikan

untuk

senyawa kimia berupa enzim untuk

menghasilkan enzim amilase, lipase, dan

menghidrolisis substrat yang digunakan

protease.

sebagai

Larva

H.illucens

yaitu

fenomena

H.illucens

banyak

pakannya.

Enzim

adalah

18


ISSN 1979-8911

biokatalisator yang berfungsi sebagai

organ pada hewan dan tanaman yang

katalis dalam proses biologis (Lehninger,

secara katalitik menjalankan berbagai

1982).

reaksi,

Enzim

yang

dikenal

luas

seperti

hidrolisis,

oksidasi,

penggunaannya adalah enzim amilase,

reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal,

lipase, dan protease yang merupakan

pemutusan rantai karbon (Sumardjo,

enzim

senyawa

2009).

makromolkul karbohidrat, lemak, dan

Secara

ptotein. Berdasarkan hal tersebut maka

kecepatan,

dilakukan “Uji Aktivitas Enzim Amilase,

pengaturan terhadap reaksi dalam tubuh.

Lipase, Dan Protease dari Ekstrak Usus

Enzim berfungsi sebagai katalisator,

Larva

yaitu

hidrolitik

Hermetia

pemecah

illucens”

untuk

umum,

enzim

spesifikasi,

senyawa

yang

menghasilkan dan

kedali

meningkatkan

mempelajari potensi larva H.illucens

kecepatan reaksi kimia (Marks, dkk.,

sebagai penghasil enzim amilase, lipase,

2000). Suatu enzim dapat mempercepat

dan protease serta pendegradasi limbah

reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat

organik. Larva H. illucens memiliki

dibandingkan ketika reaksi tersebut tidak

enzim protease, amilase, dan lipase,

menggunakan katalis. Seperti katalis

protease

berfungsi mengubah protein

lainnya, enzim juga menurunkan atau

menjadi asam amino, amilase mengubah

memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi

pati

lipase

kimia (Poedjiadi dan Supriyanti, 2009).

mengubah lemak menjadi asam lemak

Dalam raksi tersebut enzim mengubah

dan gliserol. (Kim, dkk., 2011).

senyawa yang slanjutnya disebut substrat

Enzim merupakan sekelompok protein

menjadi suatu senyawa yang baru yaitu

yang

menjalankan

produk, namun enzim tidak ikut berubah

perubahan-perubahan kimia dalam sistem

dalam reaksi tersebut (Palmer, 1991).

Biologi. Enzim dihasilkan oleh organ-

Setiap

menjadi

maltosa,

mengatur

dan

dan

enzim

memiliki

aktivitas 19


ISSN 1979-8911

maksimum pada suhu tertentu, aktivitas

protease yang mengandung proteinase

enzim akan semakin meningkat dengan

dan peptidase (Frazier dan Westhoff,

bertambahnya

1983, dalam Ferdiansyah, 2005).

suhu

hingga

suhu

optimum tercapai. Setelah itu kenaikan

Enzim lipase adalah enzim yang bekerja

suhu lebih lanjut akan menyebabkan

untuk menghidrolisis lemak dan minyak.

aktivitas enzim menurun (Megiadari,

Berdasarkan fungsi fisiologisnya enzim

2009)

lipase

Amilase dapat diperoleh dari berbagai

menghidrolisis

sumber mikroorganisme, tanaman, dan

menjadi asam lemak dan gliserol yang

hewan (Aiyer, 2005). Molekul amilum

dibutuhkan dalam proses metabolisme.

dakan dipercah oleh amilase pada ikatan

Enzim lipase ini dapat memecah ikatan

α-1,4-glikosida

ester pada lemak sehingga menjadi asam

dan

α-1,6-glikosida

mempunyai

lemak

minyak

lemak

menjadi endoamilase dan eksoamilase.

Supriyanti, 2007). Menurut Mingrui Yu

Endoamilase umumnya dikenal seagai α-

dkk., (2007) lipase merupakan kelompok

amilase, sedangkan eksoamilase dikenal

enzim yang secara umum berfungsi

sebagai

β-amilase (Sumardjo, 2009).

dalam

Enzim

protease

(trigliserida) untuk menghasilkan asam

pengertian,

yaitu

dua

proteinase

yang

gliserol

dan

penting

(Richana, 2000). Amilase dibedakan

mempunyai

dan

peranan

hidrolisis

(Poedjiadi

dan

triasilgliserol

lemak rantai panjang dan gliserol

mengkatalisis hidrolisis molekul protein

Hermetia illucens merupakan salah satu

menjadi fragmen-fragmen yang lebih

jenis

sederhana,

yang

dimanfaatkan sebagai pakan tambahan

polipeptida

bagi ikan dan hewan ternak (Newton

menjadi asam amino. Enzim proteoitik

dkk., 1977; St-Hilaire dkk., 2007).

yang berasal dari mikroorganisme adalah

Kandungan protein larva (magot) H.

menhdirolisis

dan

peptidase

fragmen

serangga

potensial

untuk

20


ISSN 1979-8911

illucens cukup tinggi, yaitu sekitar 40%.

sangat tinggi sehingga menjadi kendala

Oliver (2004) melaporkan bahwa larva

untuk

H. illucens mengandung 42% protein.

Pemanfaatan larva H. illucens sebagai

Sheppard dan Newton (1994)

sumber

juga

pengembangan

akuakultur.

protein alternatif berhasil

melaporkan hal yang serupa, bahwa

mengatasi masalah tersebut (Hem dkk.,

kandungan protein yang tinggi pada larva

2008). Pakan ikan alternatif ini bisa

lalat black soldier dapat digunakan

didapatkan dengan harga yang relatif

sebagai pakan ternak atau ikan.

murah dan efisien. Larva atau magot

Hasil lain pada tubuh larva serangga

memiliki kandungan protein mencapai

adalah

memiliki

42%, lemak 35%, dan kadar air hanya

kandungan protein tinggi yang dapat

8% (Sheppard dkk., 1994). Tujuan dari

dijadikan sebagai suplemen untuk pakan

penelitian

ternak, kandungan proteinnya hampir

aktivitas enzim amilase, lipase, dan

sama dengan protein pada tepung ikan

protease yang diisolasi dari usus larva

(Chiou dkk., 1982; Moreki dkk., 2012).

H.illucens, dan 2) mengetahui suhu

Larva serangga dapat dijadikan sumber

optimum enzim amilase, lipase, dan

pakan

protease yang dihasilkan dari ekstrak

protein.

karena

Serangga

memiliki

kandungan

protein tinggi (Finke, 2003). Larva atau magot

H.

digunakan

illucens sangat sebagai

sumber

ini

adalah

1)

mengukur

usus larva H.illucens.

potensial protein

METODE PENELITIAN

pengganti pada pakan ikan dan ternak

Ekstrak usus larva H.illucens

lainnya. Menurut Hem (2008) dalam

Bahan utama yang digunakan adalah

penelitiannya

Guinea,

larva H.illucens dari daerah Cibiru

dimana biaya pelet ikan dan bahan

Bandung. Bahan kimia yang digunakan

seperti tepung ikan, minyak ikan, kedelai

meliputi bahan proses ekstraksi dan

di

Republik

21


ISSN 1979-8911

bahan kimia untuk uji aktivitas amilase,

tabung reaksi masing-masing 1

lipase, dan protease. Parameter yang diuji

kemudian ditambahkan reagen DNS 1,5

adalah suhu inkubasi pada lima taraf (30

ml dan diinkubasi pada suhu 37

o

selama 5 menit, lalu didinginkan dengan

Sebanyak 200 ekor larva dibedah pada

air

bagian dorsal dengan membuat sayatan

C, 35 oC, 40 oC, 45 oC, dan 50 oC).

o

C

kemudian

dilakukan

pengukuran

absorbansi

dengan

membujur dari kepala hingga anus,

menggunakan

spetrofotometer

kemudian

dan

panjang gelombang 540 nm. Uji amilase

disimpan dalam pelarut buffer posfat

dilakukan dengan menambahkan amilum

(PBS) pH 7,2 dalam suhu 4 oC. Usus

1% sebanyak 1 ml pada ekstrak enzim

larva

kasar

ususnya

divorteks

kemudian

dipisahkan

selama

±1

disentrifugasi

menit,

mengalir,

ml

sebanyak

1

ml,

pada

kemudian

dengan

diinkubasi pada variasi suhu 30°C, 35°C,

kecepatan 14.000 rpm selama 10 menit.

40°C, 45°C, dan 50°C selama 10 menit.

Supernatan diambil dengan mikropipet 1

Aktivitas

ml yang digunakan sebagai ekstrak

menambahkan 2 ml DNS, kemdian

enzim kasar untuk dilakukan uji aktivitas

diinkubasi pada suhu 37 oC selama 5

enzim amilase, lipase dan protease.

menit.

enzim

Aktivitas

dihentikan

amilase

dengan

ditentukan

denagn mengukur absorbansi dengan Uji Aktivitas Amilase

menggunakan

spektrofotometer

Sebelm uji aktivitas amilase dilakukan,

panjang gelombang 540 nm.

pada

terlebih dahulu membuat kurva standar glukosa. Larutan glukosa 1000

g/ml

Uji Aktivitas Lipase

sebanyak 100 ml, diencerkan menjadi

Penentuan

aktivitas lipase, terlebih

berbagai konsentrasi dari 100-600 g/ml.

dahulu

Tiap konsentrasi dimasukkan kedalam

standar. Kurva standar dibuat dengan

dilkaukan

pengukuran

kurva

22


menggunakan

beberapa

ISSN 1979-8911

variasi

6N dan 5 mL heksana. Campuran

konsentrasi asam oleat. Konsenrasi yang

selanjutnya

digunakan adalah konesntrasi 31,68 ;

menggunakan voteks tube dan lapisan

63,38 ; 95,04 ; 126,72 ; 158,84 (x 10-2

atas diambil sebanyak 4 mL, kemudian

M). Variasi konsentrasi tersebut dibuat

ditambahkan 1 mL reagen tembaga (II)

dengan menggunakan larutan standar

asetat dan diaduk 1 menit. Campuran

asam oleat 3,168 M, larutan tersebut

diukur dengan spektrofotometer pada

diambil sebannyak 1; 2; 3; 4; 5 mL lalu

panjang gelombang 715 nm. Aktivitas

dincerkan dengan Heksana sampai 10

lipase diukur pada suhu inkubasi yang

mL. Campuran selanjutnya diambil 4 mL

bervariasi yaitu 30oC, 35oC, 40oC, 45oC,

dan ditambahkan reagen tembaga (II)

dan

asetat 1 mL diaduk 1 menit. Pengukuran

inkubator, dan masing-masing variasi

dilakukan

menggunakan

diperlakukan sama seperti penentuan

spektrofotomter pada panjang gelombang

aktivitas yang sebelumnya (Yuneta, 2009

715 nm. Penentuan aktivitas lipase

; Kwon dan Rhee, 1986). Untuk larutan

dilakukan dengan menggunakan metode

blangko dibuat sesuai dengan prosedur

Kwon dan Rhee,

yaitu substrat yang

untuk sampel, tanpa penambahan larutan

digunakan dalam metode ini adalah

enzim karena larutan enzim diganti

minyak zaitun. Minyak zaitun sebanyak 1

dengan menggunakan aquades.

dengan

50oC

dikocok

dengan

kuat

dengan

menggunakan

mL, ditambahkan dengan 1 mL buffer fosfat pH 7,2 dan 1 mL larutan enzim.

Uji Aktivitas Protease

Campuran ini di vortes selama 10 meint

Pengukuran aktivitas protease dilakukan

dan

pada

berdasarkan metode Bergmeyer (1983).

waterbath selama 20 menit. Selanjutnya

Sebanyak 1 mL larutan 2% kasein

campuran ditambahkan larutan 1 mL HCl

dicampur dengan 1 mL buffer borat (0,01

selanjutnya

diinkubasi

23


ISSN 1979-8911

M) pH 8,0, 0,20 mL asam khlorida 0,05

lipase pada suhu yang berbeda. Amilase

M dan 0,20 mL ekstrak enzim protease

memiliki aktivitas pada suhu 30 °C, 35

(ekstrak usus larva Hermetia illucens)

°C, 40 °C, 45 °C, dan 50 °C, secara

yang

aktivitasnya.

berturut-turut yaitu 0,12 unit/mL, 0.13

Kemudian diinkubasi pada watterbath

unit/mL, 0.30 unit/mL, 0.27 unit/mL, dan

dengan variasi suhu yang ditetapkan

0.13 unit/mL (Gambar 1), aktivitas enzim

yaitu : yaitu 30 oC, 35 oC, 40 oC, 45 oC,

amilase optimum pada suhu 40

akan

dan 50

o

ditetapkan

o

C

C selama 10 menit, lalu

dengan aktivitas enzim 0,30 unit/mL.

ditambahkan 2 mL asam trikhloroasetat

Aktivitas enzim lipase pada suhu 30 °C,

(TCA) 0,1 M, kemudian diinkubasi

35 °C, 40 °C, 45 °C, dan 50 °C secara

selama

berturut-turut yaitu 0,44526 unit/mL,

10

sentrifugasi.

menit

lalu

Bagian

filtrat

lakukan mL

0,6789 unit/mL, 0,8248 unit/mL, 0,5758

dinatrium

unit/mL, dan 0,5758 unit/mL (Gambar

karbonat 0,4 M dan pereaksi Folin

2), aktivitas lipase optimum pada suhu 40

Ciocalteu’s 1ml dan biarkan selama 20

°C yaitu 0,8248 unit/mL. Aktivitas enzim

menit kemudian dibaca absorbansinya

protease pada suhu 30 °C, 35 °C, 40 °C,

pada panjang gelombang 578 nm.

45 °C, dan 50 °C, secara berturut-turut

dicampur

dengan

5

mL

1,5

yaitu 0,0516 unit/mL, 0,1088 unit/mL, HASIL DAN PEMBAHASAN

0,1713 unit/mL, 0,1855 unit/mL, dan

Hasil penelitian menunjukkan bahwa

0,1463 unit/mL (Gambar 3), aktivitas

ekstrak kasar usus larva mempunyai

protease optimum pada suhu 45 °C yaitu

aktivitas enzim amilase, protease, dan

0,1855 unit/mL

24


ISSN 1979-8911

Aktivitas Enzim Amilase (U/mL)

0.45 0.4

0.416 0.389

0.35 0.3 0.305 0.25

0.305 0.278

0.2 0.15 0.1 30

35

40 Suhu (°C)

45

50

Gambar 1. Aktivitas enzim amilase ekstrak usus larva Hermetia illucens

0.45

aktivitas Enzim Lipase Unit/mL

0.4 0.4132

0.35

0.31988

0.3 0.25

0.24385 0.2238

0.2

0.2152

0.15 0.1 0.05 0 30

35

40 Suhu (°C)

45

50

Gambar 2. Aktivitas enzim lipase ekstrak usus larva Hermetia illucens

25

aktivitas enzim (U/mL

Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 1.2 1.1 1 0.9 0.8 0.7 0.6 0.5 0.4 0.3 0.2 0.1

ISSN 1979-8911

0.962 0.8665 0.772 0.6715 0.5705

30

35

40

45

50

55

suhu (°C)

Gambar 3. Aktivitas enzim protease ekstrak usus larva Hermetia illucens

Berdasarkan

grafik

berpengaruh

terhadap

atas,

suhu

yaitu 0,22 U/mL, 0,24 U/mL, 0,41 U/mL,

aktivitas

enzim

0,32 U/mL dan 0,21 U/mL. Pada suhu 40

amilase, lipase dan protease. Aktivitas

℃ enzim lipase mencapai suhu optimum

enzim amilase dari ekastrak usus larva H.

untuk menghidrolisis substrat dengan nilai

illucens yang diinkubasi pada variasi suhu

aktivitas mencapai 0,41 U/mL. Aktivitas

30℃, 35℃, 40 ℃, 45℃, dan 50 ℃ secara

enzim proteasae dari ekstrak usus larva H.

berturut-turut yaitu

0,30 U/mL, 0,39

illucens yang diinkubasi pada variasi suhu

U/mL, 0,42 U/mL, 0,30 U/mL, 0,28 U/mL.

30℃, 35℃, 40 ℃, 45℃, dan 50 ℃ secara

Pada suhu 40 ℃ enzim amilase mencapai

berturut-turut yaitu 0,57 U/mL, 0,67

suhu

menghidrolisis

U/mL, 0,87 U/mL, 0,96 U/mL, 0,77 U/mL.

substrat dengan nilai aktivitas mencapai

Pada suhu 45 ℃ enzim protease mencapai

0,42 U/mL. Aktivitas enzim lipase dari

suhu

ekstrak usus larva H. illucens yang

substrat dengan nilai aktivitas 0,96 U/mL.

optimum

di

untuk

optimum

untuk

menghidrolisis

diinkubasi pada varisi suhu 30℃, 35℃, 40 ℃, 45℃, dan 50 ℃ secara berturut-turut 26


ISSN 1979-8911

Pada suhu rendah aktivitas enzim amilase

optimumnya dan menyebabkan akktivitas

tidak optimal karena energi yang diserap

enzim berkurang (Lehninger, 1982).

oleh

cukup

Peningkatan suhu sebelum tercapainya

sehingga nilai

suhu optimum akan meningkatkan laju

enzim

tersebut

tidak

menghidrolisis substrat

aktivitas enzim tersebut menjadi rendah.

reaksi

Sedangkan ketika suhu terlalu tinggi,

meningkatnya energi kinetik molekul-

enzim akan mengalami denaturasi yaitu

mlekul yang bereaksi. Sebaliknya, suhu

tergannggunya

dinaikkan

bagian

aktif

enzim

katalitik

enzim

sesudah

karena

suhu

optimum

sehingga kecepatan reaksinyapun menurun

kompleks enzim-substrat yang melampau

(Poedjiadi dan Supriyanti, 2007). Menurut

energi aktivasi terlalu besar, sehingga

Sebayang (2010), struktur tertier enzim

memecah ikatan sekunder pada konformasi

yang terdiri dari ikatan hidrofobik jika

enzim

menyerap

terjadi

mengakibatkan enzim terdenaturasi dan

pemutusan dan mengakibatkan terjadinya

kehilangan sifat katalitiknya (Novita, W.

pembukaan

struktur

2006).

konformasi

enzim

energi

tinggi

akan

tertier

sehingga

sisi

aktifnya.

Hal

ini

dan

Aktivitas enzim pada serangga secara

menurun.

umum adalh sekitar 35 – 45 ℃ , di bawah

Penurunan aktivitas enzim setelah suhu

35 ℃, aktivitas enzim pada serangga akan

optimum terjadi karena pada suhu yang

sangat

paling tinggi dari suhu optimum, protein

energi untuk terjadinya reaksi, sedangkan

dapat terdenaturasi, selain itu substrat juga

jika di atas suhu 50 ℃, enzim akan

dapat mengalami perubahan konformasi

terdenaturasi

sehingga dalam memasuki sisi aktif tidak

bergantung pada batas toleransi suhu

seleluasa

serangga

untuk

perilaku

termoregulasinya

menyebabkan

berubah

dan

aktivitasnya

seperti pada keadaan suhu

lambat

dikarenakan kurangnya

dengan

cepat.

bertahan

Hal

hidup

ini

dan

(Chapman,

27

Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 1998).

Pada

pentatomid,

atas. Hal tersebut diduga nutrisi yang

Cyclopelta siccifolia, aktivitas optimum

terdapat pada jerami padi lebih rendah dari

amilase

PKM

pada

serangga

ISSN 1979-8911

ususnya

adalah

35

dan

gandum,

sehingga

℃ (Neveed, dkk., 2007), sedangkan pada

perkembangan larva lebih lama. Namun

larva kumbang kelapa Rhynchophorus

pada penelitian ini telah membuktikan

phoenicic (Omotoso dan Aedire, 2011),

bahwa

dan larva kumbang, kolanut, Sophrorhinus

mengkonsumsi

insperatus (Adedire dan Balogun, 1992),

satunya adalah jerami padi.

larva

H.

illucens

dapat

bahan organik, salah

aktivitas enzim amilase tertinggi adalah pada suhu 45 ℃. Dalam hal ini, larva H.

KESIMPULAN

illucens dipelihara pada media dengan

Enzim amilase, lipase, dan protease dari

kisaran suhu 33 ℃ - 38 ℃, dengan usia

ekstrak kasar usus larva Hermetia illucens

katif makan hingga 28 hari.

yang diberi pakan jerami padi, memiliki

Suhu dan kualitas media pertumbuhan

nilai aktivitas yang berbeda pada variasi

berpengaruh

waktu

suhu (30, 35, 40, 45, 50) ℃. Aktivitas

perkembangan larva. Tomberlin (2002),

enzim amilase optimum pada suhu 40

menyatakan bahwa larva H. illucens

℃ yaitu 0,42 U/mL, Aktivitas enzim lipase

dengan media pertumbuhan gandum pada

optimum pada suhu 40 ℃ yaitu

suhu 30 ℃ - 36 ℃, perkembangan larva

U/mL, sedangkan Aktivitas enzim protease

mencapai 18 – 25,9 hari. Rachmawati

optimum pada suhu 45 ℃ yaitu 0,96

(2009), larva H. illucens yang diperlihara

U/mL.

terhadap

0,41

pada media PKM (Palm Kernel Meal), perkembangan larva mencapai 19 hari.

REFERENSI

Usia larva pada penelitian ini sedikit lebih

Adedire, C.O. dan Balougn, R.A. 1992.

lama dibandingkan dengan penelitian di

Amylase Activity In The Gut

28


ISSN 1979-8911

Homogenate Of The Kola Nut

Ferdiansyah.

V.

2005.

Pemanfaatan

Weevil. Sophrorhinus Insperatus

Kitosan Dari Cangkang Udang

Faust

Sebagai Matriks Penyangga Pada

And Its Response To

Inhibitors From Kola Nuts. Insect

Imobilisasi

Science

[Skripsi]. Fakultas Perikanan Dan

And

Its

Application.

13,223-230.

Enzim

Protease

Ilmu Kelautan. IPB. Bogor

Aiyer, P.V. 2005. Amylases And Their

Finke, D. M. 2003. Gut Loading To

Applications. African Journal Of

Enhance The Nutrient Content Of

Biotechnology. Vol.4 (13).

Insects As Food For Reptiles: A Mathematical Approach Volume

Bergmeyer, H.V., Grassl. 1983. Method Of Enzymatic

Analysis

Vol.

22, Issue 2, Pages 147-162.

2.

Florida: Weinheim Deefield.

Hem, S., Toure, S., Sabla, C., Legendre, M. 2008. Bioconversion Of Palm

Chapman, R.F. 1998. The Insect: Stucture And

Function.

Cambridge

University Press. New York.

Kernel Meal For Aquaculture: Experience

From The

Forest

Region (Republic Of Guinea). African Journal Of Biotechnology

Chiou, Y. Y. And Chen W. J., 1982. Production Protein

Of

Reared

The With

Vol. 7(8), Pp. 1192-1198.

Maggot Swine

Kim, W., Bae, S., Park, K., Lee, S., Choi,

Manure. Natl. Sci. Council Mo.

W., Han, S., Koh, Y., 2011.

(ROC) 10:677-672.

Biochemical Characterization Of Digestive Enzymes In The Black

29


ISSN 1979-8911

Soldier Fly, Hermetia illucens

Air

[Tesis]

Jurusan

(Diptera: Stratiomyidae). Journal

FMIPA. IPB. Bogor.

Kimia

Of Asia Pasific Entomology. Vol 14.

Moreki, J. C., Tiroesele, B., Chiripasi, S. C. 2012. Prospect Of Utilizing

Kwon Y.D, Rhee J.S., (1986), A Simple

Insect As Alternative Sources Of

And Rapid Colorimetric Method

Protein

For Determination Of Free Fatty

Botswana: A Review. Journal Of

Acids For Lipase Assay, JAOCS,

Animal Science Advances, 2(8):

63: 89-92

649-658.

Lehninger,

A.L.,

Biokimia

1982. Jilid

Dasar-Dasar 1.

Erlangga,

Jakarta

In

G.P.,

Hosseti,

Trehalase

2000.

Biokimia

Kedokteran

Diets

In

Naveed, A., Dayananda, G.Y., Bhawane,

Amylase,

Marks, D.B.A.D., Marks, C.M., Smith.

Polutry

Pentatomid Siccifolia

Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis.

Ecophysiol

Penerbit Buku Kedokteran EGC.

Health.7.

B.B.

2007.

Invertase

And

Activity Bug. W. And

In

The

Cyclopelta Journ

Of

Ocupatio.

Jakarta Newton, G.L., Booram, C.V., Barker, Megiandari,

A.

Dan

R.W., Hale, O.M., 1977. Dried

Protease

Hermetia illucens Larvae Meal

Keratinolitik Dari Usus Biawak

As A Supplement For Swine.

Pencirian

2009.

Isolasi

Enzim

30


ISSN 1979-8911

Journal If Animal Science, 44, 395-400.

Palmer, T. 1991. Understanding Enzyme Third Edition. Ellis Horwood Limited. England

Novita, W.K., Arif, F.C., Nisa, Dan Murdiyatmo,

U.,

Karakteristik Kasar

Parsial

Enzim

2006.

Poedjiadi, A., Supriyanti, F.M.T. 2009.

Ekstrak

Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit

Protease

Dari

Universitas Indonesia. Jakarta

Bacillus Amyliquefaciens. NRRL B-14396.

Jurnal

Teknologi

Pertanian. Vol. 7(2) 96-105.

Rachmawati, Buchori, D., Hidayati, P., Hem, S., Fahmi, M.R. 2010. Perkembangan Dan Kandungan

Oliver, P. A. 2004. The Bioconversion Of

Nutrisi Larva Hermetia illucens

Putrescent Wastes. Engineering

(Linnaeus) (Diptea: Stratiomydae)

Separation

Pada Bungkil Kelapa Sawit. J.

Recycling

(ESR).

Washington, Lousiana

Entomol. Indon. Vol. 7. No 1, 2841.

Otomoso, O.T. Dan Adedire, C.O. 2011. Amylase Activity In The Midgut Homogenate

Of

Weevil. Phoenicis

Palm

Rhynchophorus F.

Curculionidae). Agriculture

The

(Coleoptera: Journal

And

Science. Vol 2(1).

Richana, N. 2000. Prospek Dan Produksi Enzim

α-Amilase

Dari

Mikroorganisme. Agro Bio. Vol. 3(2):15-58.

Of

Biological

Sebayang, F. 2005. Isolasi Dan Pengujian Aktivitas Enzim α-Amylase Dari Aspergillus

niger

Dengan

31


ISSN 1979-8911

Menggunakan Media Campuran Onggok

Dan

Komunikasi

Dedak. Penelitian.

Jurnal

Tomberlin, J.K., Sheppard, D.C., Joyce,

Vol.

J.A., 2002. Selected Life-History

17(5).

Traits Of Black Soldier Flies (Diptera: Stratiomyidae) Reared

Sheppard, D.C., Newton, G.L. 1994. Avalue

Added

Manure

On Three Artificial Diets. Ann. Entomol. Soc. Am. 95, 379-286

Management System Using The Black Soldier Fly. Bioresource Technology 50, 275-279.

Yu, G., He, P., Shao, L., And Lee, D. 2007.

Enzyme

Activities

In

Activated Sludge Flocs. Applied St-Hilaire, S., Sheppard, D.C., Tomberlin, J.K., Irving, S., Newton, G.L.,

Microbiology

And

Biotechnology, 77, 605-612.

Mcguire, M.A., Mosley, E.E., Hardy, R.W., Sealey, W., 2007.

Yuneta, R. 2009. Pengaruh Suhu Pada

Fly Prepupae As A Feedstuff For

Lipase Dari Bakteri Bacillus

Rainbow

Subtilis. Skripsi. Fakultas MIPA,

Trout,

Oncorhynchusmykiss. Journal Of

Institut Teknologi Sepuluh

The World Aquaculture Society,

Nopember, Surabaya.

38, 59-67.

32

AKTIVITAS ENZIM AMILASE, LIPASE, DAN PROTEASE DARI LARVA

Recommend Documents