SH
PEPTIDY A BÍLKOVINY (PROTEINY) (proteos = ec. prvotní)
p ítomny ve všech bu kách základní stavební jednotkou jsou -L-aminokyseliny (AK) spojené tzv. peptidovými vazbami podle po tu spojených AK zbytk (Mr): peptidy = spojeno 2 - 100 AK zbytk => Mr 10000 bílkoviny = spojeno více než 100 AK zbytk => Mr > 10000 A) AMINOKYSELINY z chemického hlediska = substitu ní deriváty karboxylových kyselin biochemicky významné jsou -L-aminokyseliny dnes známo ~ 300 AK z toho 20 je proteinogenních (kódovaných genetickým kódem) p íslušnost k D- nebo L- ad se odvozuje od serinu (2-amino-3-hydroxypropanové kyseliny): COOH
COOH H2 N
C H2C
H OH
L-serin
H
C H2C
COOH H2 N
NH2 OH
D-serin
C
COOH H
H
R
C
NH2
R
L-aminokyselina
D-aminokyselina
chirální (asymetrický) uhlík
=> všechny proteinogenní AK obsahují spole nou ást:
COOH H2 N
C
H
pouze glycin je opticky inaktivní (nemá chirální uhlík) krom základních charakteristických skupin (–COOH a –NH2) obsahují n které AK i další skupiny, jako nap .: –OH , –SH , –CONH2 , –NH–C(NH2)=NH , –S–S– , … názvy AK – používají se p ednostn triviální od nichž jsou odvozeny t ípísmenné zkratky podle pom ru po tu základních charakteristických skupin –COOH a –NH2: neutrální = pom r –COOH : –NH2 = 1 : 1 kyselé = pom r –COOH : –NH2 > 1 : 1 zásadité = pom r –COOH : –NH2 < 1 : 1 podle schopnosti organismu syntetizovat AK se rozlišují aminokyseliny: esenciální = organismus je nedokáže syntetizovat => nepostradatelné v potrav neesenciální = organismus je dokáže syntetizovat nap . transaminací oxokyselin –NH2 R–CO–COOH R–CH(NH2)–COOH dle množství esenciálních AK se ur uje biologická hodnota bílkovin – plnohodnotné bílkoviny (obsahují esenciální AK), neplnohodnotné bílkoviny (neobsahují esenciální AK) VLASTNOSTI AMINOKYSELIN pevné, krystalické, bezbarvé látky s relativn vysokou teplotou tání iontové slou eniny > v roztoku podléhají disociaci, v krystalické m ížce vnit ní ionizace R–CH–COOH NH2
R–CH–COONH3+
amfion = obojetný ion (navenek neutrální!)
Kc ~ 105 => AK existují p evážn v podob amfiont Peptidy a bílkoviny - 1 -
SH
P ehled kódovaných aminokyselin Glycin Gly – G nepolární neesenciální Alanin Ala – A nepolární neesenciální Valin Val – V nepolární esenciální Leucin Leu – L nepolární esenciální Isoleucin Ile – I nepolární esenciální Prolin Pro – P nepolární neesenciální
H2N
H3C
NH2
Cystein Cys – C polární neesenciální
CH3 COOH
H3C
NH2 H3C
Methionin Met – M nepolární esenciální
COOH CH3
NH2
Lysin Lys – K zásaditá esenciální
CH3 H3C
COOH NH2
H N
Arginin Arg – R zásaditá neesenciální
COOH
NH2 COOH NH2
HO
COOH NH2
NH N N H
COOH NH2
COOH
HO
NH2 CH3 COOH
HO
NH2 COOH
HS
NH2
H3C
S
H2N
COOH NH2 NH2
HN
Glutamin Gln – Q polární neesenciální
Peptidy a bílkoviny - 2 -
COOH
NH
NH2
Kyselina glutamová HOOC Glu – E kyselá neesenciální Aspragin Asn – N polární neesenciální
COOH NH2
Kyselina aspragová Asp – D HOOC kyselá neesenciální
COOH
Tryptofan Trp – W nepolární esenciální Histidin His – H zásaditá neesenciální
Threonin Thr – T polární esenciální
COOH
Fenylalanin Phe – F nepolární esenciální Tyrosin Tyr – Y polární neesenciální
Serin Ser – S polární neesenciální
COOH
H2NOC
COOH NH2
COOH NH2 COOH NH2
H2NOC
COOH NH2
SH
podle prost edí se AK chovají jako kyseliny nebo jako zásady => amfoterní charakter R–CH–COO-
+ H+
R–CH–COOH
NH3+
NH3+ R–CH–COO-
+ OH- H2 O
NH2
=> v siln kyselém prost edí (pH~1) mají všechny AK náboj + v siln zásaditém prost edí (pH~13) mají všechny AK náboj – pH, p i kterém je výsledný náboj AK je 0 = izoelektrický bod – pI =>AK je v podob amfiontu (=> AK se nepohybuje ve stejnosm rném elektrickém poli, stejn jako peptidy a bílkoviny jsou AK v pI nejmén rozpustné) hodnota pH = významný parametr všech kapalných prost edí živých soustav (obvykle ~ neutrální oblast => 6,0 – 7,5), nap .: - krevní plazma ……... 7,34 – 7,43 - žaludek ……………. ~ 2,0 - dvanáctník …….…... 7,50 – 8,80 velká ást biologicky aktivních molekul = charakter slabých kyselin => ve fyziologickém prost edí (pH ~ 7) jsou disociovány => asto se ozna ují názvy jejich aniont , nap .: - kys. citrónová …………….. citrát - kys. asaparagová …………. aspartát - kys. octová ……………….. acetát - kys. trihydrogenfosfore ná .. fosfát (anorganický fosfát) - Pi B) PEPTIDY látky složené ze 2 – 100 zbytk AK spojených peptidovou (peptidickou, amidovou) vazbou Mr 10000 podle po tu AK zbytk : oligopeptidy … 2 – 10 zbytk AK (dipeptidy, tripeptidy, …) polypeptidy … 11 – 100 zbytk AK (100
kondenzace H2 N
CH R1 AK1
COOH +
H2 N
CH R2
COOH
H 2N - H2O
CH
CO NH CH CO
R1
AK2
všechny atomy peptidové vazby –CO–NH– jsou v jedné rovin konformaci protein )
COOH
R2 dipeptid
(význam pro strukturu a
názvosloví peptid – základ = názvy acyl (zbytk ) p íslušných AK v po adí od N-konce (volná skupina –NH2 na -uhlíku) + název AK na C-konci (volná skupina –COOH) => záleží na po adí Ala–Gly Gly–Ala (!), nap . tripeptid: H2 N
N-konec C-konec CH COOH H2N CH COOH H2N CH2 COOH H2N CH CO NH CH CO NH CH2 COOH + + - H2O CH3 OH CH3 OH glycin alanyl-seryl-glycin alanin serin Ala-Ser-Gly nebo A-S-G Peptidy a bílkoviny - 3 -
SH 2+
d kaz peptidové vazby = biuretová reakce – reakce s Cu ionty v alkalickém prost edí ervenofialový komplex (d kaz a analytické stanovení peptid a protein ) – stejnou pozitivní reakci poskytuje i kondenzát vzniklý zah íváním mo oviny = biuret (obsahuje také peptidovou vazbu – odtud název reakce) H2 N
C
NH 2
O mo ovina
+
H2 N
C
NH2
H2 N - NH3
O mo ovina
C
NH C
O
O
NH2
biuret
(provedení biuretové reakce: 1g vzorku + 0,5 ml CuSO4 (aq,0,1%) + 1 ml NaOH (aq,10%)) BIOLOGICKÉ FUNKCE P ÍRODNÍCH PEPTID - hormony, antibiotika, jedy, toxiny, … 1) HORMONY Oxytocin (ocytocin) = cyklický oktapeptid - vznik v podhrbolí mezimozku do neurohypofýzy (zadního laloku hypofýzy) - zp sobuje kontrakce hladkého svalstva (nap . d lohy, mlé ných žláz, …) Tyr Ile Glu Asn Cys
S
S
Cys
Pro
Leu
Gly
NH2
Vasopresin (antidiuretický hormon - ADH) = cyklický oktapeptid podobný oxytocinu do neurohypofýzy (zadního laloku hypofýzy) - vznik v podhrbolí mezimozku - zvyšuje resorpci vody v ledvinách => zvýšení krevního tlaku (vliv na množství t lních tekutin) Tyr Phe Glu Asn Cys
S
S
Cys
Pro
Arg
Gly
NH2
Kortikotropin (adrenokortikotropní hormon - ACTH) = polypeptid (39 AK) do adenohypofýzy (p edního laloku hypofýzy) - vznik v podhrbolí mezimozku - stimuluje tvorbu hormon k ry nadledvinek Insulin = polypeptid (51 AK) - vznik v B-bu kách Langerhansových ostr vk – pankreas – v podob proinsulinu (84 AK) aktivace = odšt pení st ední inaktivní ásti (tzv. peptid C) obsahující 33 AK 2 polypeptidové et zce (peptid A – 21 AK a peptid B – 30 AK) spojené dv ma disulfidovými vazbami (3. disulfidová vazba uzavírá cyklus) - podporuje metabolismus – odbourávání glukosy => snižuje hladinu Glc v krvi - nedostatek = Diabetes mellitus (cukrovka) Glukagon = polypeptid (29 AK) – antagonista insulinu - vznik v A-bu kách Langerhansových ostr vk – pankreas - mobilizace Glc ze zásob (glykogenu) 2) ANTIBIOTIKA = látky selektivn (více i mén ) toxické v i mikroorganism m produkované mikroorganismy, asto obsahuhjí neobvyklé AK jako nap .: ornithin (Orn), N-methylvalin, N-methylglycin a neproteinogenní D-AK - nap .: penicilin G, ampicilin, … = metamorfované dipeptidy aktinomycin D, gramicidin S, valinomycin, … = s D-aminokyselinami Peptidy a bílkoviny - 4 -
SH
NH H C 3
S
CH CH
C
H C 3
N
CH COO
R
R=
CH
R=
CH
2
CO
penicilin G
CO
ampicilin
C O
-
H N 2
3) JEDY - nap .: -amanitin (cyklický polypeptid) = jeden z jed muchom rky zelené 4) DALŠÍ PEPTIDY - nap .: glutathion (tripeptid) = reduk ní inidlo obsahující skupinu –SH (ve všech bu kách) C) BÍLKOVINY (PROTEINY) makromolekulární (vysokomolekulární) látky složení = polypetidový et zec složený z více než 100 zbytk AK spojených peptidovou vazbou + nebílkovinné složky tvo í 80 % sušiny živé hmoty (u živo ich více než u rostlin (více polysacharid )) vznik – kondenzací AK: mikroorganismy (bakterie, sinice, …) – syntéza AK z N2 rostliny – syntéza AK z NO3 živo ichové – p íjem AK v potrav ! prokaryotní bu ka ~ 3000 druh protein , eukaryotní bu ka ~ 10000 druh protein (103 – 106 molekul v bu ce) složení – 50% C, 24% O, 18% N, 6% H, 2% další prvky (S, …) KLASIFIKACE PROTEIN 1) JEDNODUCHÉ – výjime né – obsahují pouze polypeptidový et zec proteinogenních AK a) Fibrilární (skleroproteiny) - vláknité b) Globulární (sferoproteiny) - kulovité 2) SLOŽENÉ – krom polypeptidového et zce (= apoprotein) obsahují i pevn vázanou nepeptidovou složku (= prosthetická skupina) a) Glykoproteiny – obsahují glykosidov vázaný sacharid b) Chromoproteiny – obsahují vázané barvivo c) Metaloproteiny – obsahují vázané ionty kov (= komplexy protein s kovy) d) Lipoproteiny – obsahují vázané lipidy e) Nukleoproteiny – jednoduché bazické proteiny vázané na NK (nap . v RNA) f) … FUNKCE PROTEIN 1)
STAVEBNÍ
- p evážn nerozpustné, fibrilární proteiny - extracelulární (mimobune né) struktury (chrupavky, kosti, vlasy, nehty, tkán – k že, svaly, orgány, …) - nap .: kolageny (chrupavky), elastiny (elastická vaziva), keratiny (k že a její deriváty = vlasy, nehty, rohy, …), fibroin (hedvábí), … 2)
KATALYTICKÁ
- enzymy – vliv na biochemické d je v bu kách i mimo n Peptidy a bílkoviny - 5 -
SH
3)
ÍDÍCÍ A REGULA NÍ
- koordinátory – hormony (bílkovinné povahy), nap .: insulin, hormony adenohypofýzy, … - regulace toku látek metabolickými drahami a další fyziologické funkce 4)
OBRANNÁ A OCHRANNÁ
- proteiny = antigeny (v cizím organismu vyvolávají imunitní reakci = vznik protilátek) - nap .: imunoglobuliny (IgG, IgE, …), hemokoagula ní systém (p em na fibrinogenu na fibrin p i zacelování porušených cév), … 5)
TRANSPORTNÍ
6)
KONTRAKTILNÍ
- nap .: hemoglobin a myoglobin (p enos O2), transferin (p enos FeIII p es bun né membrány), ferritin (váže zásobní FeII ve slezin ), sérový albumin (p enos malých molekul a iont ), …
- podíl na p em n chemické energie na mechanickou práci - obvykle komplexy katalyzující rozklad energeticky bohatých látek - nap .: aktin, myosin, troponin, tropomyosin, … 7)
ZÁSOBNÍ
- zásoba a zdroj energie - nap .: ovoalbumin (ve vaje ném bílku), … 8)
TOXINY
- nap .: hadí jedy
VLASTNOSTI PROTEIN relativn vysoká Mr > 10000, velikost molekuly 5 – 100 nm => koloidní charakter mikrobiální rozklad = hnití zapáchající slou eniny (i jedovaté) rozpustnost ve vod : nerozpustné – odolné v i fyzikálním i chemickým vliv m (v k ži a jejích derivátech, …) rozpustné – citlivé v i fyzikálním i chemickým vliv m (v krevní plazm , vaje ném bílku, …) isoelektrický bod – pI (analogie u AK) – ur uje pohyblivost molekuly v roztoku, do n hož je zaveden stejnosm rný elektrický proud => bílkoviny s pI p i r zném pH lze rozd lit pomocí elektroforézy lze je odd lit od minerálních solí dialýzou (za použití semipermeabilní membrány, jejíž póry nepropoušt jí molekuly protein , ale propoušt jí ionty solí a rozpoušt dla) další d lící technika protein = chromatografie D
KAZY PROTEIN
biuretová reakce = d kaz peptidové vazby (viz. peptidy) ninhydrinová reakce = ninhydrin ( inidlo) reaguje s volnými –NH2 skupinami za vzniku fialového zabarvení (pozitivní reakci poskytují i peptidy a AK) xanthoproteinová reakce = d kaz p ítomnosti aromatických AK – vzorek po zah átí s HNO3 poskytn žluté zabarvení (lze zvýraznit p idáním amoniaku) STRUKTURA PROTEIN souvisí s funkcí X proteiny stejné funkce se liší ve struktu e podle druhu organismu (nap . sérový albumin lidský ko ský hov zí, …), n kdy v rámci jednoho druhu i podle vývojového stadia (nap . u lov ka fetální Hb (lidského plodu) Hb dosp lého jedince ; u enzym asté variace isoenzymy – drobné odchlky ve struktu e i funkci) proteiny = chemická individua v pravém slova smyslu (=> p esn definované po adí AK zakódované v NK + unikátní dokonale organizovaná a ú inn stabilizovaná struktura 1 i více polypeptidových et zc pomocí kovalentních i nekovalentních vazeb Peptidy a bílkoviny - 6 -
SH
Typy vazeb fixující nej ast ji prostorové uspo ádání protein 1) disulfidové vazby (m stky) – kovalentní propojení dvou míst v et zci nebo mezi et zci – uskute uje se mezi dv ma zbytky Cys –S–S– - velmi asté, nap .: v IgG propojení 4 et zc , ve fibrinogenu propojení 6 et zc , … 2) nekovalentní vazby (nevazebné interakce) – velmi významné pro stabilizaci tzv. nativní struktury (nativní konformace) protein – nap . enzymy – r zná struktura = r zná aktivita - pro každou nativní konformaci existuje soubor energeticky výhodných vazebných interakcí, kdy má protein nejnižší energii => nejvýhodn jší stav a) vodíkové vazby (m stky) – vznikají mezi skupinami –NH– a –CO– ale i mezi ástmi postranních et zc AK b) iontové vazby (elektrostatické interakce) – vznikají mezi opa n nabitými ástmi postranních et zc AK –NH3+ a –COOc) hydrofóbní interakce – p itažlivé p sobení nepolárních skupin – zejména u globulárních a membránových protein d) … Úrovn popisu struktury protein 1) Primární struktura = po adí (sekvence) AK v peptidovém et zci - zakódována po adím nukleotid v NK - pro každý protein typická! - kódovaných AK je 20, ale nap . pro protein složený z 500 AK existuje 20500 možných chemických individuí - neposkytuje úplnou informaci o chemické struktu e proteinu – tu poskytuje tzv. kovalentní stuktura bílkoviny (= primární struktura + všechny chemické modifikace proteinu) - spojovcí lánek mezi genetickou informací (v DNA i RNA) a trojrozm rnou strukturou (ta ur uje i funkci proteinu) 2) Sekundární struktura = ur ité pravideln se opakující uspo ádání (konforma ní motivy) - nej ast ji stabilizována H-m stky - podmín na volnou rotací podle -vazeb -uhlík AK - 2 typy: a) -helix ( -šroubovice) – pro L-AK obvykle pravoto ivý, délka 1 závitu = 3,6 AK, postranní et zce AK jsou vn , chirální struktura, n které AK preferují tuto strukturu (nap . Ala, Glu, …), je-li v et zci Pro dochází k porušení -helixu
Peptidy a bílkoviny - 7 -
SH
b) -struktura (struktura skládaného listu) – hlavní et zec je pln rozvinutý – propjení 2 paralelních nebo ast ji antiparalelních (N-konec jednoho je proti C-konci druhého et zce) et zc , plochá struktura, postranní et zce AK jsou nad a pod „rovinou“ skládaného listu, n které AK preferují tuto strukturu (nap . Cys, Phe, …)
c) kolagenová struktura – zvláštní typ = 3 šroubovice sto ené podle 1 osy (podobn jako lano), 3,3 AK na 1 závit, ~ 30% Pro + neobvyklé AK (5-hydroxylysin, 4-hydroxprolin, …)
- ob základní struktury ( , ) jsou univerzální, dovolují inkorporacivšech proteinogenních AK s výjimkou Pro (nemá na peptidovém dusíku atom vodíku => nem že tvo it H-m stek => protein s vysokým obsahem Pro netvo í struktury a ) - n kdy se sekundární struktury kombinují do v tších opakujících se celk supersekundární struktura 3) Terciární struktura = výsledný tvar vlákna protienu fixovaný kovalentními a nekovalentními vazbami - asto obtížn odlišitelná od sekundární struktury - nap . „klubí ko“ (ve vodném prost edí jsou nepolární AK uvnit a polární vn ) - jednotlivé ásti molekuly mohou být konforma n i funk n nezávislé proteinové domény zabezpe ující nap . vazbu na bun né struktury, katalytické funkce, imunochemické funkce, …
Peptidy a bílkoviny - 8 -
SH
4) Kvarterní struktura = u protein složených z více peptidových et zc (jsou „oligomerní“) - výsledný tvar molekuly protienu => kombinace kompletn sbalených struktur jednotlivých vláken (podjednotek) shodných (nap . u viru tabákové mozaiky) nebo r zných (nap . u hemoglobinu) - asociace podjednotek je vratná => nejsou spojeny kovalentními vazbami => schopné disociovat
P íklady protein s kvarterní strukturou Protien -amylasa hemoglobin glutaminsynthetasa ferritin pyruvátdekarboxylasa Virus tabákové mozaiky
Mr (oligomeru) 97 600 64 000 592 000 480 000 4 400 000 39 300 000
Po et podjednotek 2 4 12 20 72 2 130
Funkce enzym št pící škrob p enos krevních plyn enzym (p em na Glu Gln) uskladn ní FeII multienzymová jednotka bílkovinný obal virové RNA
Zjiš ování primární (resp. kovalentní) struktury protein - poprvé F. Sanger (Nobelova cena) – postupné odšt pování (sekvenování) AK zbytk od N-konce pomocí fenylisothiokyanátu (tzv. Edmannovo odbourávání) - produkty se liší podle N-koncové AK N C S - identifikace obvykle chromatogarficky (=> nutná výpo etní technika) - lze ur it po adí až 80 AK fenylisothiokyanát
BIOLOGICKÁ AKTIVITA PROTEIN úzce souvisí se strukturou a složením charakteristický fixovaný prostorový tvar proteinu v organismu = nativní struktura – energeticky nejvýhodn jší – vlivem fyzikálních i chemických podn t (nap . t epání, teplo, p sobení solí, kyelin, zm na vyšších úrovní struktury = denaturace => zánik biologické aktivity zásad, …) míra stability proteinu = odolnost proti zm n prostorového uspo ádání (denturaci) denaturovaný protein: - mén pravidelné uspo ádání – v tšinou irreverzibilní (nevratná) zm na - pokles rozpustnosti a optické aktivity - ztráta biologické aktivity - lépe p ístupný hydrolytickým enzym m => lepší stravitelnost (podstata tepelné úpravy pokrm – v etn likvidace choroboplodných zárodk ) - pln denaturovaný protein – všechny stabilizující interkce p erušeny náhodné svinutí et zce (random coil) => neuspo ádaná struktura denaturace: - reverzibilní (vratná) – v tšinou u jednoduchých protien vlivem vyšší koncentrace solí - irreverzibilní (nevratná) – v n kterých p ípadech i zm na kovalentní struktury proteinu koagulace (precipitace, agllutinace) = vylou ení proteinu z roztoku: - reverzibilní – vlivem p sobení „lehkých“ solí (NH4+ , K+ , Na+ , …) - irreverzibilní – vlivem p sobení solí t žkých kov fotooxidace = nap . za podpory UV-zá ení oxidace postranních et zc n kterých AK Peptidy a bílkoviny - 9 -
SH
P
EHLED PROTEIN
1) JEDNODUCHÉ PROTEINY a) Fibrilární proteiny (skleroproteiny) - vláknitá struktura (makroskopiská vlákna = fibrily) - stvební funkce – pojivové, podp rné a povrchové tkán , vnit ní bun né struktury - ve vod nerozpustné Kolagen – kosti, chrupavky, šlachy, k že, … - zah íváním v EtOH v alkalickém prost edí
klih
želatina (p i zah ívání bobtná
gel)
Keratin – k že a její deriváty (vlasy, nehty, chlupy, pe í, vlna, rohy, šupiny, …) => základní protein n povrchu t la obratlovc Fibroin – tvo í podstatu p írodního hedvábí b) Globulární proteiny (sferoproteiny) - kulovitý tvar - specifické funkce v tkáních - rozpustné ve vod (albuminy) nebo v roztocích solí (globuliny) Albuminy - rozpustné ve vod – lze je „vysolit“ vysokou koncentrací (NH4)2SO4 - zdroj AK pro organismus - v mléce, krevní plazm , vaje ném bílku, … Globuliny - nerozpustné ve vod , ale rozpustné v roztocích solí - specifické funkce v organismu - v mléce, krevní plazm , vaje ném bílku, n kterých tkáních (játra, svaly, …), … Proteiny krevní plazmy - celkový obsah ~ 6,0 – 8,0 mg/100ml - jednoduché i složené proteiny - nejd ležit jší frakce (ve 100 ml krevní plazmy): albumin (3,45 mg) -globulin (1,4 mg) - imunitní systém lov ka fibrinogen (0,3 mg) - srážení krve ( vláknitý fibrin), obsažený i v míše další: 2-protein (váže Fe), lipoproteiny r zné hustoty, glykoproteiny, hemoglobin, … Histony - v tší podíl zásaditých AK - v bun ných jádrech – vázány na DNA 2) SLOŽENÉ PROTEINY a) Glykoproteiny - obsahují glykosidicky vázaný sacharid (obvykle polsacharid) - sou ást sekret sliznic (vazkost) – nap . v žaludku, sliny ; krevní skupiny - ve vod rozpustné ( viskózní roztoky), n které chemicky velmi odolné b) Chromoproteiny - obsahují barvivo, asto v kombinaci s ionty Fe nebo Cu Hemoglobin a myoglobin – p enos krevních plyn (O2, CO2) Cytochromy – sou ásti redoxních systém (nap . koncový dýchací et zec, fotosyntéza, …) - transport ePeptidy a bílkoviny - 10 -
SH
c) Metaloproteiny - komplexy protein s kovy Ferritin – uskladn ní FeII (obsahuje ~ 20% Fe) Transferin – p enos FeIII p es membránu + n které enzymy d) Lipoproteiny - vázána lipidová složka - u lipid vazbou na protein m že dojít ke zm n vlastností (nap . ztráta hydrofobnosti) => možnost transportu v polárním prost edí (nap . v krvi) - stavba biomembrán e) Nukleoproteiny - bazické proteiny vázané na NK =>v bun ných jádrech f) Fosfoproteiny - esterov vázáno v tší množství kyseliny trihydrogenfosfore né - v mléce, vaje ném bílku, … - zdroj fosforu pro syntézu NK Kasein – v mléce (jeho Ca2+ s l = zdroj vápníku pro organismus) OBSAH PROTEIN V POTRAVINÁCH vysoký - lušt niny (24%), telecí maso (22%), dr bež (21%), tvrdé sýry (25%), m kký tvaroh (19%), … st ední - zrna obilovin (hladká pšeni ná mouka - 10%), … nízký - zelenina (2%), brambory (2%), ovoce (1%), …
IMUNITNÍ SYSTÉM
zajiš uje obratlovc m obranu proti cizorodým látkám a mikroorganism m (bakterie, viry, paraziti,…) rozpoznává cizorodé molekuly startuje jejich destrukci humorální imunitní odpov – rozpustné protilátky bílkovinné povahy celulární imunitní odpov – speciální bu ky = lymfocyty (rozpoznávají a likvidují bu ky s cizorodými strukturami na povrchu) protilátky (imunoglobuliny) = proteiny - vznik = odpov na p ítomnost antigenu (= imunogenu) – jako antigen p sobí makromolekuly (proteiny, polysacharidy, NK, …), malé molekuly v tšinou tvorbu protilátek nevyvolávají - specifické detektory patogenních mikroorganism , poškození tkání nebo rakovinného procesu - každá protilátka má specifickou afinitu k antigenu, který ji vyvolal - struktura imunoglobulinu (Ig): 4 peptidové et zce: 2 lehké (L) – Mr ~ 23 000 2 t žké (H) – Mr ~ 50 000 – 70 000 spojené disulfidovými vazbami do tetramerní struktury tvaru Y - základní typ = IgG (struktura L2H2) - další typy: IgA, IgD, IgE, IgM bun bý imunitní systém - brání ší ení virové nákazy likvidací napadených bun k - nap . AIDS (vyvolán virem HIV) selhání imunitního systému = organismus se neumí bránit b žným infekcím - n kdy je nutné používat látky áste n potla ující imunitní odpov organismu – p i transplantacích komplikace s nep ijetím i odhojováním transplantátu, … Peptidy a bílkoviny - 11 -
SH
Struktura IgG:
Peptidy a bílkoviny - 12 -
