http://biomikro.vscht.cz/
Biologie I
Chemické základy života
ZASTOUPENÍ PRVKŮ V PŘÍRODĚ
Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
významně zastoupeny v živé hmotě
BIOGENNÍ PRVKY dělení podle zastoupení „INVARIABILNÍ“ ► makrobiogenní (> 1%) ► oligobiogenní (0,05 – 1 %) ► mikrobiogenní
„VARIABILNÍ“ např.
a stopové (< 0,05 %)
Si - rozsivky, přeslička Au - kukuřice Ag - houby
Atomové číslo
Podíl v živé buňce [%] 65
8
Uhlík Vodík
12 1
0,03 0,14
18,5 9,5
Dusík Vápník
7 20
stopy 3,6
3,3 1,5
Fosfor
15
0,07
1,0
Draslík Síra Sodík Chlór Hořčík
19 16 11 17 12
2,6 0,03 2,8 0,01 2,1
0,4 0,3 0,2 0,2 0,1
Železo
26
5,0
0,05
Fluór Mangan Zinek Křemík Bór Jód Měď Hliník Vanad Chrom Kobalt Selen Molybden
9 25 30 14 5 53 29 13 23 24 27 34 42
0,07 0,1 stopy 27,7 stopy stopy 0,01 6,5 0,01 0,01 stopy stopy stopy
0,01 0,005 0,002 0,001 0,0007 0,0004 0,0002 stopy stopy stopy stopy stopy stopy
Biologický význam Součást vody, organických molekul a aniontů, vzdušný O2 pro buněčnou respiraci Součást všech organických látek Součást vody a organických látek, v buňce jako nositel elektronu při oxidačněredukčních reakcích Součást všech aminokyselin a nukleotidů Součást koster a zubů, ovlivňuje asociace a disociace proteinů, svalové kontrakce Součást nukleových kyselin a nukleotidů, fosfát je důležitý při přenosu energie Hlavní positivní náboj uvnitř buňky Součást proteinů a modifikovaných sacharidů Hlavní positivní náboj vně buňky Hlavní negativní náboj vně buňky Součást proteinů účastnících se přenosu energie a informace v buňce Součást proteinů, účastní se přenosu O 2 v krvi a některých oxidačně-redukčních reakcí Komponenta řady enzymů Komponenta řady enzymů
Součást thyroidního hormonu Komponenta řady enzymů
Součást vitaminu B12 Součást atypické aminokyseliny selenocystein Komponenta řady enzymů
makrobiogenní oligobiogenní mikrobiogenní a stopové
Kyslík
Podíl v zemské kůře [%] 46,6
Prvek
>1/3 zemské kůry 1/3 živé hmoty (nekovy)
BIOGENNÍ PRVKY se vyskytují v živé hmotě ve formě iontů a sloučenin, které plní funkce:
•Stavební •Informační, metabolické a regulační •Provozní •Zásobní
Dnes: ■ Voda, voda, voda… a pár dalších anorganických sloučenin ■ Monosacharidy a polysacharidy ■ Mastné kyseliny, lipidy a další nepolární látky ■ Aminokyseliny, peptidy a proteiny ■ Nukleotidy a nukleové kyseliny
vždy se potěšíme strukturou a zhodnotíme fukce
Anorganické látky
VODA ►život vznikal ve vodném prostředí → ►voda vytváří kontinuální fázi v buňce, tkáni, pletivu → ►je základním reakčním prostředím v buňce → obsah vody odráží metabolickou aktivitu Obsah vody Mozek 80 % Kostra 25 % List Dřevo Semena
70 – 90 % 30 – 60 % 10 – 20 %
Anorganické látky
VODA ►je výborným rozpouštědlem hydrofilních látek ►napomáhá organizovat nepolární molekuly
►účastní se řady reakcí a některé polární molekuly vytváří ve vodě kyseliny a zásady (plus a minus náboje) ►napomáhá udržovat stabilní teplotu organizmu
pro biologickou funkci vody je zásadní
dipolární charakter molekuly vody
Dipóly se přitahují a vytváří vodíkové můstky
Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Agregáty (H2O)n, poločas rozpadu H-vazby 10-11 s
►voda
je výborným rozpouštědlem pro hydrofilní látky polární látky
ionty
Organické molekuly obsahující -OH, -NH2, >CO, -CHO, -COOH, -CONH2, -PO32-, -SO32-...
Hydratační obal biomakromolekul koloidní roztoky
►nikoliv však pro nepolární (hydrofobní) molekuly
Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
► napomáhá organizovat nepolární molekuly
Hydrofobní interakce:
nepolární molekuly jsou nuceny agregovat
►síla 1: maximum vodíkových můstků = termodynamická výhoda pro vodu ►síla 2: van der Waalsovy síly mezi oscilujícími dipóly atomů nepolární molekuly
► některé polární molekuly se ve vodě chovají jako kyseliny a zásady polymery pak mohou interagovat komplementárními náboji na svém povrchu
(i)
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
► voda napomáhá udržovat stabilní teplotu organizmu
(i)
teplo je pohyb
Vodíkové můstky vysoká tepelná kapacita vysoké výparné teplo Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Anorganické látky
ionty ►volné kationty (K+, Na+, Mg2+, Ca2+) ►volné anionty (HPO42-, H2PO4-, HCO3-) ►vázané na biopolymery strukturní funkce (Mg2+, Zn2+) katalytická funkce (Zn2+, Cu2+, Fe2+, Mn2+, Co2+, Mo2+) regulační funkce (Ca2+)
nerozpustné látky ►Součást ochraných a opěrných struktur uhličitan vápenatý – exoskelet bezobratlých hydratovaný oxid křemičitý – schránky rozsivek fosforečnan vápenatý – kostra obratlovců
Organické látky
►v buňce asi 800 – 1000 různých malých organických molekul ►většina složitějších je zbudována nebo odvozena od asi 40 jednoduchých molekul Podíl na celkové hmotě buňky [%]
Počet typů molekul v dané kategorii
Voda
70
1
Anorganické ionty
1
20
Monosacharidy+prekursory
1
250
Mastné kyseliny, lipidy+prekursory
1
50
Aminokyseliny+ prekursory
0,4
100
Nukleotidy+ prekursory
0,4
100
Ostatní malé molekuly
0,2
~ 300
Makromolekuly
26
~ 3000
- 5 monosacharidů - 6 mastných kyselin - glycerol - cholin - 20 a-aminokyselin - 2 purinové báze - 3 pyrimidinové - nikotinamid - kyselina octová
Organické látky
►Makromolekuly = polysacharidy, proteiny, nukleové kyseliny jsou zbudovány z monomerních jednotek - homopolymery - heteropolymery ►Lipidy → biologické membrány, inkluze
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Makromolekuly (biopolymery) organizace = spotřeba energie Podíl v E. coli [%]
Podíl v savčí buňce [%]
Voda
70
70
Anorg. ionty
1
1
Metabolity
3
3
Proteiny
15
18
RNA
6
1,1
DNA
1
0,25
Fosfolipidy
2
3
Další lipidy
-
2
Polysacharidy
2
2
2×10-12 cm3
4×10-9 cm3
1
2000
Komponenta
Objem buňky Poměrný objem
Monosacharidy ►vznikají fotosyntézou z CO2 a H2O (CH2O)n
n = 3 - triosy 4 - tetrosy 5 - pentosy 6 - hexosy 7 - heptosy
►chemicky ▪ polyhydroxyaldehydy – aldosy (-osa) ▪ polyhydroxyketony – ketosy (-ulosa)
strukturní izomery
strukturní (konstituční) izomery a diastereoizomery
diastereoizomery
Monosacharidy –
© Pearson Education, Inc, publishing as Benjamin Cummings
C3H6O3
C5H10O5
C6H12O6
stereoizomery - enantiomery
Monosacharidy –
(i)
glyceraldehyd 1
CHO
CH2OH
C 2
3
H v přírodě převládá
D(+)
1
OH CHO
1
2 3
CH2OH
CH2OH
2
3
CHO C H
OH 1
CHO
2 3
CH2OH
L(-)
Fischerova projekce
CHO
CH2OH O
CH2OH
CH2OH
CH2OH
D-glukosa
L-glukosa
CHO
D-fruktosa
O
CH2OH
CH2OH
L-fruktosa
Ve vodném prostředí vytváří monosacharidy cyklické molekuly… (hemiacetalová vazba)
Haworthova projekce
Monosacharidy –
konformační izomery - anomery
… a vzniká tak další asymetrický uhlík
2 možné konformace „vzniklé“ –OH skupiny: „alfa“ nebo „beta“
Monosacharidy –
deriváty Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
dále např. esterifikace –OH skupiny: fosfátem (cukr-O-PO32-) a sulfátem (cukr-O-SO32-)
Oligosacharidy 2 – 10 monosacharidových jednotek glu-glu
Polysacharidy > 10 monosacharidových jednotek maltosa a1→4
6
O
CH2
isomaltosa a1→6
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
►kondenzační reakce→ glykosidová vazba
celobiosa b1→4
Biologické funkce sacharidů sacharidy jsou pro řadu organizmů hlavním ►zdrojem energie a uhlíku pro syntézu buněčných složek
(i)
monosacharidy oligosacharidy polysacharidy hydrolýza
glukosa glukosa-fosfát fruktosa-fosfát
energie
prekurzory
Biologické funkce sacharidů
některé polysacharidy jsou ► rezervní formy energie a uhlíku
...glu-glu... levotočivý helix a1→4
a1→6
škrob
20% amylosa
80% amylopektin
glykogen
rostlinné buňky - škrob živočišné buňky - glykogen - inulin cca 30 fruktosových jednotek vazba 2→b1 a1→4
a1→6
Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Biologické funkce sacharidů
specifické polysacharidy jsou ► strukturní složky buněk, tkání a pletiv -hydroxyly často modifikovány nebo nahrazeny fčními skupinami (uronové kyseliny, glukosamin, N-acetylglukosamin, sulfonylace)
●pektiny (a1→4 poly-D-galaktouronová k., methylovaná část karboxylů)
●hemicelulosy (pentosy: D-xylosa, L-arabinosa hexosy: D-manosa, D-galaktosa uronové kyseliny)
buněčná stěna rostlin:
●celulosa (b1→4 poly-D-glukosa, 1 400 – 10 000 glu jednotek)
Celulosa v buněčné stěně rostlin
Biologické funkce sacharidů
specifické polysacharidy jsou ► strukturní složky buněk, tkání a pletiv
●chitin - exoskeleton bezobratlých, buněčná stěna hub (b1→4 poly-D-N-acetylglukosamin)
●murein - b. stěna bakterií (sacharidová část = derivát chitinu) ●glukan s vazbami b1→3 a b1→6 - b. stěna kvasinek
(i)
●glykosaminoglykany - matrice pojivových tkání živočichů (glukosamin a uronové kyseliny, vazby a1→4 a a1→3 acetylované a sulfonylované)
}
(i)
-negativní náboj – hydratace, vazba iontů →vznik vysoce elastických struktur -volné nebo kovalentně vázané na proteiny
heparin
Biologické funkce sacharidů některé (poly)sacharidy jsou součástí složených biomolekul: ► glykolipidy ► glykoproteiny a proteoglykany ► nukleotidy
Mastné kyseliny ►v živé přírodě MK se sudým (4 – 26) počtem uhlíků ►poměrně nereaktivní hydrofobní řetězec ►reaktivní karboxyl
●nasycené MK - k. palmitová (C16) - k. stearová (C18) ●nenasycené MK - k. olejová (C18) (C9=C10)
- k. linolová (C18) pro savce esenciální (vitamin F)
(C9=C10, C12=C13)
- k. linolenová (C18) (C9=C10, C12=C13, C15=C16)
- k. arachidonová (C20) (C5=C6, C8=C9, C11=C12, C14=C15)
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Mastné kyseliny
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Lipidy
: estery MK a alkoholů nebo jejich derivátů
Biologické funkce lipidů ►MK jsou rezervou a bohatým zdrojem energie
i zdrojem uhlíku pro syntézu buněčných složek ●v organizmu jsou MK deponovány ve formě triacylglycerolů Živočišný tuk: nejčastěji estery s k. palmitovou k. stearovovou k. olejovou Rostlinný tuk: bohaté na nenasycené MK
(i)
triacylglycerol hydrolýza
glycerol
MK energie buněčné komponenty
acetát
Biologické funkce lipidů
►Lipidy mají ochranou funkci ●živočišné tuky: - mechanická ochrana orgánů - termoizolační vrstva ●vosky: tuhé estery MK a monohydroxylových alkoholů hydrofobní vrstva bránící - ztrátám vody - smáčení - napadení mikroorganizmy živočišné alkoholy: C14 – 18 (srst, peří) rostlinné alkoholy: C26 – 30 (povrch listů a plodů)
Biologické funkce lipidů
►Lipidy jsou stavebními kameny biologických membrán
Polární lipidy
- hydrofobní uhlovodíkové řetězce
- hydrofilní část: - fosfolipidy (fosfát + cholin, serin ethanolamin) - glykolipidy (D-glukosa, D-galaktosa)
amfipatická povaha kontakt s vodou
agregace
▪nejhojnější jsou fosfolipidy
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
fosfolipidy (kefaliny)
glykolipid
(i)
glycerol
sfingosin
fosfát
MK
fosfatidylseriny
fosfatidylethanolaminy galaktocerebrosid Adaptováno z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Další nepolární látky v buňce
►další látky extrahovatelné do nepolárních rozpouštědel ●steroidy Cholesterol = prekursor: -žlučové kys. -pohl. Hormony -vitamin D Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
●terpeny (isoprenoidy) – odvozeny od isoprenu - feromony -fytohormony -antibiotika -alkaloidy -toxiny
-karotenoidy polyisoprenoidy - gutaperča (100 isoprenoidních jednotek) - kaučuk (10 000 isoprenoidních jednotek)
optické izomery
Aminokyseliny (►známo více než 100)
20 a-L-aminokyselin
►nejvýznamnější
Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Chemická různorodost AK je dána postranním řetězcem
Nepolární AK
(i)
Polární AK
(i)
Aminokyseliny
►pro určitý organismus některé AK esenciální např. pro člověka: valin, leucin, isoleucin, fenylalanin, tryptofan, threoin, methionin a lysin
►v buňkách určitá hladina volných AK – pool AK ●endogenní zdroje AK: -rozklad opotřebovaných proteinů -syntéza de novo
●exogenní zdroje AK: AK a proteiny potravy
Volné AK: - především biosyntéza peptidů a proteinů - syntéza dusíkatých látek (např. puriny, pyrimidiny, nikotinamid) - odbourávání jako zdroje energie (při přebytku AK nebo nedostatku jiných zdrojů)
Peptidy a proteiny ►(hetero)polymery složené z AK spojených peptidovou vazbou: ●Peptidy až 100 AK zbytků ▪řada peptidů vzniká biosyntézou bez proteosyntetického aparátu (D-AK a isopeptidové vazby – glutathion, faloidin, peptidy v b. stěně bakterií)
●Proteiny >100 AK zbytků ▪většina buněčných proteinů se sestává z 200 až 600 AK zbytků.
Prostorové uspořádání ►heteropolymery ▪páteř proteinu (peptidu) ▪AK zbytky (postranní řetězce; R) Peptid ze 100 aminokyselin:
20100 možných kombinací R ►sterické zábrany bránící volné rotaci kolem vazeb v páteři Výsledná 3D struktura
KONFORMACE je výsledkem především nekovalentních interakcí mezi atomy v proteinu
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998
►Tři typy nekovalentních interakcí napomáhající sbalení proteinů do charakteristické konformace
iontová vazba
vodíkový můstek
van der Wallsova síla hydrofobní interakce
►konformace může být stabilizována vznikem kovalentních disulfidových můstků mezi zbyty cystenu: P-SH + HS-P P-S-S-P Obrázky adaptovány z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
(i)
Úrovně popisu struktury proteinů primární
sekundární
terciální
kvarterní
konformace 1 proteinového řetězce
spojení více proteinových řetězců
a-helix
b-struktura
sekvence AK
Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Denaturace proteinu = změna konformace proteinu vlivem přerušení nekovalentních interakcí fyzikálními vlivy (teplota, pH, která vede ke ztrátě jeho funkčnosti (biologické aktivity)
a tato změna může být vratná nebo nevratná.
Složené proteiny ►obsahují neaminokyselinovou složku vázanou na apoprotein i) nekovalentně (ligand) ii) kovalentní vazbou (prosthetická skupina) ●fosfoproteiny ●nukleoproteiny ●lipoproteiny ●glykoproteiny / proteoglykany ●chromoproteiny ●metaloproteiny
Tvar proteinů
►Globulární - protein sbalen do kompaktní struktury tvaru rotačního elipsoidu až koule ▪často charkter micely ●hydrofobní core (jádro) ●hydrofilní povrch – koloidní roztok
►Fibrilární - často svazky vzniklé vzájemným obtáčením helixů kolem sebe (superhelix) - často jsou sousední vlákna spojena kovalentní vazbou (disulfidovou P-S-S-P vazbou)
▪nerozpustné, mechanicky odolné
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998
2 základní typy fibrilárních proteinů :
kolagen
např. v pojivech
elastin
Adaptováno z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Další např. - a-keratiny (např. srst) – zákl. jednotka superhelix ze 2 a-helixů - b-keratiny (např. fibroin - hedvábí) – interagující b-struktury
►Transmembránové proteiny - transmebránová část
(i)
exponuje hydrofobní AK do kontaktu s hydrofobními řetězci membránových lipidů ▪nejčastěji obsahují ●a-helix(y)
●b-struktury stočené do soudku
Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Hlavní biologické funkce proteinů a peptidů ►katalýza biochemických reakcí (enzymy, globulární) ▪ tvorba a přerušování kovalentních vazeb, oxidace, redukce, izomerace ▪ řada enzymů povahy složených bílkovin (ligand/kofaktor se spolupodílí na katalýze)
►transportní a skladovací funkce (globulární, transmembránové) ▪rozvod malých molekul (O2 - hemoglobin, myoglobin) ▪specifické membránové přenašeče ▪zásoba aminokyselin (ovoalbumin, kasein, gliadin, zein) ▪skladování navázaných látek (Fe- ferritin)
►Podpůrná, strukturní a ochranná funkce (fibrilární) ▪gelovitá extracelulární matrix kolageny (kůže, kosti, zuby, šlachy, chrupavky, cévní stěny) elastiny (stěny cév, ligamenta, méně šlachy a kůže) ▪krevní sraženina (fibrin) ▪srst (keratiny) ▪cytoskelet (střední filamenta - proteiny podobné keratinům)
Hlavní biologické funkce proteinů a peptidů
►Pohyb a intracelulární transport (globulární, fibrilární) ▪svalová kontrakce (proteinové komplexy aktinu a myosinu) ▪pohyb buněk (vnitrobuněčné svaly - aktin a myosin/cytoskelet bičíky - tubulin/cytoskelet) tubulin a ▪pohyb objektů uvnitř buněk (chromosomy asociované organely proteiny/cytoskelet membránové váčky)
}
►Regulace (globulární, transmembránové) ▪proteinové a peptidové hormony (insulin, vasopresin) ▪regulátory genové exprese (DNA vazebné proteiny) ▪řízené seskupování proteinových komplexů / epigenetická informace ▪membránové receptory – přenos signálu z vnějšího prostředí do buňky
►Obranná funkce (globulární) ▪imunoglobuliny ▪proteinové a peptidové toxiny
Nukleotidy
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Nukleotidy – cukerná
složka
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Nukleotidy – fosfátová
skupina
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Nukleotidy – báze
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů ►nukleosidtrifosfáty jsou krátkodobými přenašeči energie
▪ATP – univerzální přenašeč
ATP
ADP + P AMP + PP
nižší obsah energie než ATP - uvolněná energie pohání endogenní děje
▪jiné nukleosidtrifosfáty používány ke specializovaným účelům např. GTP (pohání proteosyntézu, polymeraci tubulinu)
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů
(i)
►nukleotidy aktivují molekuly v řadě biosyntéz ▪váží se prostřednictvím fosfátu na hydroxyly sacharidů, glycerolu nebo karboxyly kyselin a vytvářejí reaktivní meziprodukty
►nukleotidy jsou zdrojem fosfátu pro enzymové fosforylace ▪především ATP
►specifické nukleotidy slouží jako signální molekuly ▪především cAMP, také cGMP enzym adenylátcyklasa vytváří cAMP jako odezvu na extracelulární signál nebo hladinu metabolitů a cAMP slouží jako
druhotný posel
cAMP
Adaptováno z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů
►nukleotidy jsou součástí některých enzymů a účastní se katalýzy
(i)
▪ligand ▪kovalentně vázané
př. NAD+ a NADP+ dinukleotid tvořený adenosinem a nikotiamidovým nukleosidem spojené 2 fosfáty diesterovou vazbou kofaktor enzymů katalyzujících oxidačně-redukční reakce
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů
Nukleové kyseliny ►deoxyribonukleotidy jsou stavebním kamenem DNA ribonukleotidy RNA ●nukleotidy jsou spojeny fosfodiesterovou vazbou mezi 5’ a 3’ hydroxyly (deoxy)ribos
▪hydrofilní kostra cukr-fosfát udržující nukleové kyseliny ve formě koloidních roztoků ▪toto uspořádání určuje polaritu řetězce nukleové kyseliny (5’→3’) Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
►DNA A, T, G, C ●v buňkách nejčastěji ve formě pravotočivé dvojšroubovice:
▪dva antiparalelní řetězce jsou spojeny vodíkovými můstky vznikajícími mezi komplementárními bázemi
▪páry purinová-pyrimidinová → konstantní vzdálnost cukr-fosfátové kostry (2 nm)
▪1 závit: 10 – 11 párů bazí výška 3,54 nm
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Párování bazí a struktura DNA
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
(i)
Biologická funkce DNA ►udržení a přenos genetické informace na potomstvo Genom – soubor genetické informace určitého druhu ►převedení genetické informace do sekvencí RNA a proteinů za pomoci transkripčního a proteosyntetického aparátu
strukturní gen – oblast kódující protein další geny – specializované molekuly RNA ►určité nepřepisované sekvence nesou informaci pro regulaci vlastního kopírování (počátek replikace) a regulaci přepisu genů (promotor, operátor…)
►RNA A, U, G, C ●nejčastěji jednořetězcové mohou ale tvořit intramolekulární vodíkové můstky mezi komplementárními úseky (mohou se tvořit i neobvyklé páry G-C)
vodíkové můstky
tRNA Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Biologické funkce RNA Především při expresi genů tj. transkripci / translaci ►přenos informace o aminokyselinové sekvenci (mRNA) ►přenos aminokyselin a jejich přesné umístnění v primární struktuře nově syntetizovaného proteinu
►strukturní a katalytické funkce v nukleoproteinech (např. ribosom – rRNA, v jádře sestřih RNA – snRNA) ►regulace (např. tzv. antisense RNA) (i)
KOLOBĚH UHLÍKU
KOLOBĚH DUSÍKU
KOLOBĚH SÍRY
KOLOBĚH FOSFORU
(i) Porovnání kovalentní vazby a nekovalentních interakcí
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Prostorové uspořádání proteinů – sekundární struktury v detailu
(i)
►dva základní modely skládáný polypeptidového řetězce: ●a-helix ●b-struktura
a-helix (šroubovice; pravotočivá u L-AK)
▪3,6 AK na 1 závit ▪ vodíkové můstky mezi N-H a C=O peptidové vazby
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Prostorové uspořádání proteinů – sekundární struktury v detailu
(i)
b-struktura (skládaný list) vodíkové můstky mezi N-H a C=O sousedních řetězců
2 typy b-struktur: ▪antiparalelní
▪ paralelní
Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
(i)
Proteinové domény ▪50-350 AK ▪„nezávyslá konformace
doména 1
doména 2
▪často doména spojena s určitou funkcí ▪vznik fúzí genů
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.